Bioquímica Test Enzimas

¿Qué es cierto acerca de las enzimas?. Elevan la energía de activación para facilitar la catálisis. No se consumen en la reacción. Un sustrato natural de la enzima tiene más elevada Km. No contienen metales en su estructura.

¿Cómo se define la energía de activación?. Energía necesaria para transformar los productos en reactivos. Energía mínima que hay que aportar para que comience la reacción. Energía máxima que hay que aportar para que comience la reacción. Energía necesaria para que termine la reacción.

La actividad enzimática constituye una catálisis química pero, ¿Cómo se produce?. Alterando el equilibrio de la reacción. Participando como reactivo en la reacción. Alterando la termodinámica de la reacción. Disminuyendo la energía de activación.

De las siguientes afirmaciones sobre las enzimas, señala la que consideres correcta: Modifican la naturaleza del producto de la reacción. Aceleran la reacción al estabilizar la conformación de los reactivos. Alteran la termodinámica de la reacción. Disminuyen la energía de activación.

Con respecto a las características del centro activo, di la incorrecta: Posee especificidad por el sustrato. Implica aminoácidos en su estructura que no necesariamente son vecinales en la secuencia primaria de la proteína. Las uniones con el sustrato son siempre covalentes. Suele ser una hendidura de naturaleza hidrofóbica sobre la superficie de la enzima.

¿Cuándo decimos que una enzima se encuentra en estado estacionario?. Cuando toda la enzima está ocupada por sustrato y V reacción no varía con el tiempo. Cuando toda la enzima está ocupada por sustrato y V reacción varía con el tiempo. Cuando una parte de la enzima está ocupada por sustrato y V reacción no varía con el tiempo. Cuando una parte de la enzima está ocupada por sustrato y V reacción varía con el tiempo.

En las reacciones catalizadas por enzimas..: La enzima favorece la catálisis al participar como reactivo, desplazando la reacción hacia la formación de productos. V de reacción es proporcional a la concentración de enzima presente. La enzima disminuye la diferencia de energía libre entre sustratos y productos. Un inhibidor competitivo aumenta la afinidad enzima-sustrato.

En la ecuación de Michaelis-Menten, la constante Km representa: La constante de afinidad enzima-sustrato. La velocidad máxima del proceso. La inversa de la constante de afinidad. Depende de la concentración de la enzima.

La Km de una enzima es siempre.. : Una constante de disociación. La concentración de sustrato que proporciona la mitad de la velocidad máxima. Un valor que es la mitad de Vmax. Numéricamente idéntica para todos los isoenzimas que catalizan una reacción dada.

Con respecto a la cinética enzimática, di la correcta: Todas las enzimas siguen una cinética michaeliana. La ecuación de Michaelis permite calcular la cinética de un proceso a partir de constantes conocidas. De dos enzimas con distinta Km, tendrá mayor Vmax la de menor Km. Cuanto mayor sea la Km de una enzima, mayor será su afinidad por su sustrato.

¿Cuál de los siguientes tipos de inhibidor puede cambiar la Km de una enzima pero no su Vmax?. Competitivo. No competitivo. Irreversible. Acompetitivo.

Es cierto respecto a los inhibidores competitivos... : No afecta a la Km. Disminuye Vmax. Disminuye V0. Todas son correctas.

Con respecto a los inhibidores irreversibles, di la correcta: Provoca la disminución de la Km exclusivamente. Provoca un aumento de la Km exclusivamente. A baja concentración, provoca el mismo efecto sobre los parámetros cinéticos que un inhibidor reversible no competitivo. Provoca la disminución de la Vmax y el aumento de la Km.

Con respecto a la inhibición enzimática, di la incorrecta: En la inhibición no competitiva, el inhibidor se une al centro activo de la enzima y el sustrato se une a otra parte diferente de la enzima. En la inhibición competitiva, el inhibidor se une al centro activo de la enzima impidiendo la unión del sustrato. Los inhibidores competitivos son análogos estructurales de los sustratos. Los inhibidores irreversibles son sustratos suicidas que inactivan la enzima por completo.

En cuanto a los factores alostéricos... : Provocan siempre una activación. Provocan siempre una inhibición. Presentan afinidad por el centro activo. Se unen a un lugar distinto del centro activo.

A continuación se muestra un cinética de inversos de una enzima en presencia o ausencia de un inhibidor, ¿de qué tipo de inhibición se trata?. Reversible no competitiva. Reversible competitiva. Irreversible. No puede saberse sólo con estos datos.

Con respecto a las vitaminas, di la incorrecta: Las vitaminas que no se incorporen a través de la dieta se sintetizan en el organismo. La hipervitaminosis es causada por exceso de vitaminas liposolubles. Tanto hipo como hipervitaminosis pueden desencadenar estados patológicos. La vitamina C es biológicamente activa.

Respecto a las vitaminas y coenzimas, di la falsa: La deficiencia de una vitamina puede afectar a varias reacciones metabólicas. La vitamina K participa en el proceso de coagulación sanguínea. Las coenzimas son complejos orgánicos u organometálicos. La familia de vitaminas B constituye un grupo de vitaminas biológicamente activas.

Respecto a las coenzimas, di la verdadera: Una apoenzima sin su coenzima es catalíticamente menos eficiente. Algunas vitaminas forman parte de moléculas de coenzimas. Las coenzimas de unen a la apoenzima más fuertemente que los grupos prostéticos. Las coenzimas son vitaminas.

Moléculas inorgánicas complejas que se unen débilmente a la apoenzima son...: Holoenzima. Coenzimas. Grupo protético. Cofactores.

Respecto a los factores que afectan a la catálisis enzimática, di la correcta: Una disminución del pH acelera la velocidad de reacción. Un aumento del pH acelera la velocidad de la reacción. Un aumento de la temperatura acelera la velocidad de la reacción. Una disminución de la temperatura acelera la velocidad de reacción.

En una reacción enzimática... : El pH óptimo siempre se encuentra próximo a la neutralidad. Para concentraciones elevadas de sustrato, la velocidad depende linealmente de la concentración de dicho sustrato. La Vmax se incrementa con la concentración de enzima. La Km no depende de las variaciones de pH.

En general, para medir la actividad de una enzima, conviene.. : Utilizar valores de pH elevados. Emplear tiempos cortos de medida. Emplear tiempos largos de medida. Emplear concentraciones bajas de sustrato.

Las isoenzimas son: Enzimas que catalizan reacciones inversas en tejidos diferentes. Enzimas que aparecen en situaciones patológicas. Enzimas con propiedades diferentes que catalizan la misma reacción. Enzimas iguales que catalizan reacciones diferentes.

Las isoenzimas tienen en común.. : La misma afinidad por sus sutratos. La misma Vmax de catálisis. Catalizan la misma reacción. El mismo peso molecular.

Con respecto a la cascada de coagulación sanguínea, di la incorrecta: A diferencia de las enzimas digestivas, en la cascada de coagulación tenemos "factores" y no proteasas. Algunos fármacos, como Sintrom, son antagonistas de la vitamina K y, por tanto, actúan como anticoagulantes. Drogas capaces de quelar (secuestrar) el calcio funcionan como anticoagulantes. La plasmina es la enzima encargada de disolver el coágulo.

Respecto a la cascada de coagulación sanguínea, di la incorrecta: Es un proceso dependiente de calcio. A diferencia de las enzimas digestivas, en la cascada no tenemos proteasas. El factor tisular inicia la vía extrínseca. La trombina es la encargada de trasformar fibrinógeno en fibrina.

Respecto a las enzimas, di la falsa: Una molécula puede ser sustrato de varias enzimas. Existe un pH que es el más adecuado para la catálisis de una enzima. Los zimógenos son enzimas no proteicas. La presencia de productos finales hace que la reacción sea más lenta.