bioquimica - enzimas

Es falso con relación a la actividad enzimática y al diagnóstico clínico que: La muestra de partida para realizar el análisis debe ser plasma con EDTA. En el uso diagnóstico de la actividad enzimática se deben tener en cuenta la vida media y el rango de normalidad de las enzimas, la existencia de isoenzimas y la estabilidad de la actividad enzimática. La enzimología clínica es la aplicación del conocimiento de las enzimas al diagnóstico, tratamiento y pronóstico de la enfermedad. La medida de la actividad enzimática debe realizarse en condiciones estandarizadas de pH, temperatura, presencia de cofactores, etc.

¿Qué nombre recibe la zona de actividad de la enzima que contiene los aminoácidos responsables de la unión a moléculas que van a regular la actividad enzimática?. Centro inactivo. Centro activo. Centro alostérico. Centro enzimático.

¿Cuál es la evolución de la creatina quinasa total en el infarto agudo de miocardio?. Empieza a elevarse a las 3-6 horas tras la aparición de los síntomas, alcanza un valor máximo entre las 8-16-32 horas y se normaliza hacia el tercer o cuarto día. Empieza a elevarse a las 3-6 horas tras la aparición de los síntomas, alcanza un valor máximo entre las 18-20-30 horas y se normaliza hacia el tercer o cuarto día. Empieza a elevarse a las 2-3 horas tras la aparición de los síntomas, alcanza un valor máximo entre las 18-20-30 horas y se normaliza hacia el tercer o cuarto día. Empieza a elevarse a las 3-6 horas tras la aparición de los síntomas, alcanza un valor máximo entre las 18-20-30 horas y se normaliza hacia el cuarto o quinto día.

¿Por qué viene definido el segundo dígito del número de clasificación de una enzima?. Por el tipo de reacción que cataliza la enzima. Por el tipo de sustrato sobre el que actúa. Por el tipo de aceptor. Por la enzima de la que se trata.

¿En qué se fundamentan los ensayos amiloclásticos para la determinación de la actividad alfa-amilasa?. En el empleo de pequeños oligosacáridos como sustrato y la monitorización de la cantidad de glucosa generada. En la monitorización de la disminución de la concentración de almidón usado como sustrato de la amilasa. En el empleo de sustratos que contienen un cromógeno que es liberado directamente por la actividad de la amilasa. En la monitorización del aumento de la concentración de almidón usado como sustrato de la amilasa.

¿Qué nombre recibe la enzima que se encuentra en los capilares pulmonares?. Glucosa-6-fosfato deshidrogenasa. Adenosindesaminasa. Enzima convertidora de la angiotensina. Fosfatasa ácida.

¿Por qué razón la reacción química en presencia de una enzima tiene lugar con mucha más rapidez?. Porque el producto produce una reducción de la energía requerida para que el sustrato pase directamente a complejo enzima-sustrato. Porque el complejo enzima-sustrato produce una reducción de la energía requerida para que el sustrato pase directamente a producto. Porque el complejo enzima-sustrato produce una reducción de la energía requerida para que el producto pase directamente a sustrato. Porque el sustrato produce una reducción de la energía requerida para que el complejo enzima-sustrato pase directamente a producto.

¿En qué tipo de mecanismo de inhibición enzimática reversible los inhibidores se fijan al complejo enzima-sustrato?. La inhibición ultracompetitiva. La inhibición competitiva. La inhibición acompetitiva. La inhibición no competitiva.

¿Qué nombre recibe la enzima oxidorreductasa que cataliza la reducción del piruvato a lactato de forma reversible y dependiente de una coenzima?. Lactato deshidrogenasa. Aspartato aminotransferasa. Gamma-glutamil transferasa. Alanino aminotransferasa.

¿Qué utilidad diagnóstica tiene la fosfatasa alcalina?. Diagnosticar una enfermedad hepática y ósea. Diagnosticar una necrosis. Diagnosticar un infarto de miocardio. Diagnosticar una pancreatitis aguda.

¿Cuál de los factores que tienen incidencia sobre la cinética enzimática influye en la ionización del centro activo?. La concentración de la enzima. La fuerza iónica del medio. La temperatura. El pH.

¿Con qué métodos se determinan las enzimas fosfatasa alcalina, la gamma-glutamil transferasa, las aminotransferasas aspartato aminotransferasa y alanino aminotransferasa, y la lactato deshidrogenasa?. Con métodos potenciométricos. Con métodos cinéticos. Con métodos espectrofotométricos. Con métodos colorímetros.

¿Qué es la energía de activación?. El estado en que las moléculas presentan la máxima energía. La energía necesaria para que se inicie el proceso de reacción química. El estado en que se producen las interacciones atómicas que conducen al cambio en los enlaces químicos. La energía necesaria para que finalice el proceso de reacción química.

¿En qué líquido biológico se determina la enzima adenosina desaminasa?. En líquido sinovial. En el líquido pleural. En líquido cefalorraquídeo. En el líquido ascítico.

¿Qué condiciones de la lipasemia o la amilasemia tienen una alta sensibilidad y especificidad en la clínica de la pancreatitis aguda?. Si la lipasemia se multiplica por más de 4 o la amilasemia, por más de 5. Si la lipasemia se multiplica por más de 3 o la amilasemia, por más de 4. Si la lipasemia se multiplica por más de 4 o la amilasemia, por más de 3. Si la lipasemia se multiplica por más de 2 o la amilasemia, por más de 3.

¿A qué grupo de enzimas presentes en el plasma pertenecen la ceruloplasmina y la lipoproteinlipasa?. A las enzimas no específicas del plasma. A las enzimas asociadas al metabolismo celular. A las enzimas específicas del plasma. A las enzimas de secreción.

La función de las enzimas consiste en: Actuar como catalizadores aumentando la velocidad de las reacciones bioquímicas. Participar en las reacciones bioquímicas transformándose en productos. Unirse a los sustratos de forma permanente para transformarse en productos. Actuar modificando el balance energético de las reacciones bioquímicas en las que intervienen.

¿De qué factores depende la velocidad de la reacción catalizada por una enzima?. Concentración de enzima y sustrato. pH y temperatura. Presencia de activadores e inhibidores. Todas las respuestas son correctas.

La actividad enzimática se debe medir en: La fase de retardo. La fase lineal. La fase de agotamiento de sustrato. Todas las respuestas son correctas.

La enzima AST se encuentra en el: Corazón. Músculo. Hígado. Todas las respuestas son correctas.

¿En cuál de los siguientes órganos no se encuentra la isoenzima de la fosfatasa alcalina?. Hígado. Cerebro. Hueso. Riñón.

En relación a las enzimas pancreáticas, ¿cuál de las siguientes respuestas es falsa?. La α-amilasa requiere para su acción la presencia de calcio. Ambas enzimas, amilasa y lipasa, aparecen en la orina. La determinación de lipasa es una prueba más específica para el diagnóstico de la pancreatitis aguda que la determinación de amilasa. Valores elevados de α-amilasa en líquido pleural o ascítico son sugestivos de pancreatitis o tumores.

¿Qué enzima puede ser determinada en orina?. Amilasa. Lipasa. Aldolasa. Colinesterasa.

En relación a las isoenzimas pancreáticas, ¿cuál de las siguientes respuestas es correcta?. Un aumento de la concentración de la α-amilasa en suero junto con amilasa en orina normal y el resto de enzimas pancreáticas normales es altamente sugestivo de la presencia de macroamilasa. Se denomina macroamilasa a la unión de la amilasa con inmunoglobulinas formando complejos de alto peso molecular. La lipasa necesita la presencia de un cofactor la colipasa, y sales biliares para poder actuar. Todas las respuestas son correctas.

¿Cuál es la respuesta falsa en relación a las isoenzimas de la CK?. Las isoenzimas de la CK son estables y no aumenta con el ejercicio extremo, inyecciones intramusculares o procedimientos quirúrgicos. La determinación de la isoenzima CK-MB presenta una alta sensibilidad pero baja especificidad en el diagnóstico del IAM (origen cardíaco 20% y músculos esqueléticos 2%). En la mayoría de los laboratorios se determina la CK-masa, que valora la concentración de masa utilizando anticuerpos específicos contra la CK-MB, evitando de esta manera reacciones cruzadas frente a otras isoenzimas. La presencia de un valor de CK total normal con CK-MB elevada es altamente sugestiva de la presencia de macro-CK.

Las condiciones de reacción que debemos controlar para un buen análisis enzimático son: El pH del medio y las enzimas. El pH del medio, la temperatura, la fuerza iónica del medio y la concentración de enzima. El pH, la temperatura y la concentración de sustrato. El pH del medio y la temperatura.

Las transferasas son las enzimas que: Catalizan las reacciones de intercambio de electrones. Catalizan las reacciones en que se elimina un grupo funcional con formación de un doble enlace. Catalizan las reacciones de transferencia de grupos funcionales de unas moléculas a otras. Catalizan las reacciones de intercambio de grupos químicos.

Si un compuesto se forma por una reacción acoplada para la determinación de la actividad enzimática debemos: Eliminarlo, es un interferente. Aprovecharnos de sus ventajas como cromóforo. Debemos eliminarlas reacciones secundarias para no dar lugar a resultados erróneos. No existen las reacciones acopladas en este tipo de análisis.

¿Qué combinación de la creatina quinasa (CK) con las subunidades B y M es de origen muscular esquelético y cardiaco?. La CK-MM. La CK-MB. La CK-BM. La CK-BB.

Como marcadores de infarto miocardio tenemos: CK, AST-GOT y LDH. CK, AST-GOT, LDH y ALT-GPT. CK, AST-GOT y ALT-GPT. CK y gamma-GT.

Indica cuál de las siguientes afirmaciones es verdadera: La CK es la última enzima en elevar sus valores a las 6 horas de producirse un infarto agudo de miocardio. La AST alcanza su máximo valor algo después que la CK y desciende algo más tarde. La LDH tarda menos que la AST en aumentar sus valores y desciende menos gradualmente. La CK-MB es la fracción menos abundante en el miocardio.