Bioquímica examen

El bromuro de cianógeno es: Una enzima hidrolítica que rompe la cadena polipeptídica por Met (Rompe el enlace peptídico situados sobre el extremo carboxílico de restos de metionina). Un reactivo específico que rompe la cadena polipeptidica por Met. Un agente oxidante. Una enzima hidrolítica que rompe la cadena polipeptídica por Arg (F, este lo hace la tripsina).

Durante el proceso de purificación de proteínas: Actividad total aumenta. Actividad específica aumenta. Grado de purificación disminuye. Todas ciertas.

Precipitación por salado: Se basa en el grado de solubilidad que presentan las proteinas a una determinada fuerza iónica (F, se basa en las interacciones electrolito-no electrolito, en el cual a altas concentraciones salinas algunos solutos como proteínas o polímeros precipitan debido al aumento de las interacciones hidrofóbicas entre ellos). La menor solubilidad de una proteína se obtiene a su pI (punto isoeléctrico). La sal no mejora la solubilidad de una proteína en su punto isoeléctrico. Todas falsas.

Obtención de extractos crudos: Los inhibidores de proteasas bloquean la desnaturalización de las proteínas. El B-mercaptoetanol reduce todos los puentes disulfuro. La temperatura debe estar alrededor de 37 °C. Todas falsas.

Centrifugación: Centrifugación diferencial: los diferentes orgánulos celulares se separan en función de la masa. Centrifugación isopícnica: los diferentes orgánulos celulares se separan en función de la masa (F, en función de la densidad). Centrifugación en gradiente de densidad: los diferentes orgánulos celulares se separan en función de la masa. Todas falsas.

SDS-PAGE: Electroforesis de proteínas en condiciones nativas y reductoras (F, en condiciones desnaturalizantes y reductoras). Todas las proteínas migran al ánodo. Algunas proteínas migran al ánodo. Algunas proteínas migran al cátodo.

SDS-PAGE. Una es falsa: El mercaptoetanol reduce los puentes disulfuro superficiales. El SDS desnaturaliza las proteínas. Se realiza en geles de agarosa. El ß-mercaptoetanol reduce algunos puentes disulfuros.

La masa de una proteína: Se puede determinar mediante SDS - PAGE. Se puede determinar mediante cromatografía de exclusión molecular. La composición de aminoácidos de una proteína nos permite conocer su masa. Todas correctas.

PCR (reacción en cadena de la polimerasa): Se usa para amplificar RNA. Se usa para amplificar DNA. Se usa para purificar proteínas (protein chromatography). Las DNA polimerasas son termolábiles e independientes de cebadores o primers.

Las DNA polimerasas (I, II, III) de E. Coli. Una opción es incorrecta: Todas poseen actividad polimerasa. Todas poseen actividad exonucleasa 3'-5'. Todas poseen actividad exonucleasa 5'-3' (F, Sólo la DNA pol I). Todas necesitan cebadores y cadena molde para la polimerización.

El inicio de la traducción y de la transcripción: La transcripción se inicia en el triplete ATG (AUG en el RNA) (F, es la traducción). La transcripción se inicia 20-30 nucleótidos antes (upstream) del ATG. Para el inicio de la transcripción se necesitan cebadores de DNA. El inicio de la transcripción y de la traducción coinciden.

Western (W), Southern (S) y Northern blot (N): W trata de proteínas. S trata de DNA. N trata de RNA. Todos son verdadero.

Western (W), Southern (S) y Northern blot (N): W, las proteínas se electransfieren de PAGE a membranas de nitrocelulosa y posteriormente se detectan con anticuerpos. S trata de DNA. N trata de RNA. Todas verdaderas.

El experimento de Meselson and Stahl: Este famoso experimento muestra que la replicación del DNA es conservativa (F, semiconservativa). El fundamento del experimento consistió en marcar el DNA de E. Coli creciendo activamente con $^{15}\text{N}$ y después transferir el cultivo a $^{14}\text{N}$ tomando muestras a diferentes tiempos. La relación $^{15}\text{N}/^{14}\text{N}$ se determinó mediante espectrofotometría de masas. La centrifugación en gradiente de densidad constituye el núcleo de este experimento. Este experimento mostró claramente que el DNA constituía el principio transformante.

dAMP: Adenilato o adenosina 5'-monofosfato. Adenosina. Desoxiadenilato o desoxiadenosina 5'-monofosfato. Desoxiadenosina.

Los nucleósidos: Un azúcar unido por el carbono anomérico mediante un enlace N-glicosídico a una base nitrogenada. Un azúcar esterificado con un grupo fosfato. La adenosina 5'-monofosfato o AMP es un nucleósido representativo. Todas falsas.

Implicaciones fisiológicas de la estructura secundaria del DNA propuesta por Watson y Crick: La replicación es semiconservativa. La replicación ocurre en el núcleo. La replicación es conservativa. La síntesis de DNA es dependiente de cebadores.

KREDYW corresponde con: Lys-Arg-Glu-Asp-Tyr-Trp. Lyd-Asp-Tyr-Phe-Lys-Trp. Arg-Ile-Phe-His-Lys-Trp. Asp-Glu-Phe-His-Leu-Trp.

El término "estructura primaria" de una proteína se refiere a: La disposición espacial de los residuos en el espacio. El orden o secuencia en que se encuentran los residuos desde el extremo carboxilo al amino. La composición en aminoácidos. El orden o secuencia en que se encuentran los residuos desde el extremo amino al carboxilo.

Los ángulos de rotación $\phi$ (phi) y $\psi$ (psi) tienen lugar en torno a los enlaces: N-Calpha para phi y Calpha-C para psi. C-N para los dos. C=O para phi y C-N para psi. Calpha-C para phi y N-Calpha para psi.

El efecto del beta-mercaptoetanol sobre las proteínas es: Oxidar los puentes disulfuro. Reducir los puentes disulfuro. Hidrólisis de los enlaces peptídicos. Oxidar las cisteínas hasta ácido cistéico.

El término "desnaturalización": Pérdida de las estructuras primaria y secundaria. Pérdida de las estructuras primaria y terciaria. Pérdida de la estructura terciaria. Pérdida de la estructura cuaternaria.

Los resultados del experimento de Anfinsen sobre plegamiento de proteínas demuestran que: Dos proteínas con estructura terciaria semejante deben tener una estructura primaria semejante. Dos proteínas con estructura secundaria semejante deben tener estructura primaria semejante. Dos proteínas con igual estructura primaria deben tener estructura terciaria idéntica. Dos proteínas con estructura semejante deben tener estructura terciaria semejante.

En la mioglobina los grupos hidrofílicos se disponen: Todos hacia el interior de la estructura terciaria. La mayoría hacia el interior de las hélices alpha. La mayoría hacia el exterior de la estructura terciaria. Todos hacia el interior de las hélices alpha.

La ecuación Michaelis-Menten: Se ajusta al comportamiento experimental de todas las enzimas. Relaciona la velocidad inicial con la concentración final de producto. Expresa la relación entre velocidad de reacción inicial y concentración inicial de sustrato. Se ajusta al comportamiento experimental de determinadas enzimas.

La V_max es: La máxima velocidad que puede tomar una reacción enzimática. La máxima de las velocidades iniciales. El valor de 10 veces la Km. La mitad del valor de Km.

La V_max: Depende de la concentración de sustrato. Depende de la cantidad de enzima y la capacidad catalítica. Depende de la concentración del complejo enzima-sustrato. Es independiente de a, b y c.

La V_max: Se aproxima cuando la concentración de sustrato es de la Km. Se aproxima cuando la concentración de sustrato es 2Km. Se aproxima cuando la concentración de sustrato es al menos 10 Km. Se aproxima cuando la concentración de sustrato es igual a la Km.

La V_max(Una es falsa): Es una medida de la cantidad de enzima. La cantidad de enzima libre está próxima a cero. La cantidad del complejo enzima-sustrato está próximo a 100. La concentración de sustrato es igual a la Km.

Concentración de sustrato para aproximarse a la Vmax teórica cuando la Km es 1 mM (Una es falsa): 10 mM. 100 mM. 1000 mM. Todas verdaderas.

La Km es: La concentración de sustrato que produce la mitad de la velocidad máxima. La mitad de la velocidad máxima. La constante de equilibrio de la reacción global. La concentración de sustrato saturante.

La Km en una enzima tipo MM: Mayor Km menor afinidad. Mayor Km mayor afinidad. Mayor Km mayor Vmax. Mayor Km menor Vmax.

La Km en una enzima tipo MM: La enzima libre está próxima a cero. La enzima libre está próxima al 50%. La enzima libre está próxima al 100%. El complejo enzima-sustrato está próximo al 100%.

Las Units (unidades de actividad enzimática) equivalen a: μmoles / seg. μM*min^{-3}. mM*seg^{-1}. μmoles / min.

El término "actividad enzimática" se refiere a: Afinidad de la enzima por el sustrato. Velocidad inicial máxima. Velocidad inicial. Concentración total de enzima.

La actividad especifica es: Actividad / mg de enzima. Actividad / mg de sustrato. Actividad / mg de proteínas totales. Actividad / mg de producto.

¿Cuál es la mayor de las actividades específicas ?. 10 μmoles* min^-1 de P y 1 mg de proteínas totales en el ensayo. 100 μmoles* min^-1 de P y 1 mg de proteínas totales en el ensayo. 100 μmoles* min^-1 de P y 0,1 mg de proteínas totales en el ensayo. 100 μmoles* min^-1 de P y 01 mg de proteínas totales en el ensayo.

En la inhibición reversible (del tipo que sea) el inhibidor puede unirse a: solo a la enzima libre. solo al complejo enzima-sustrato. solo al sustrato. Al complejo e enzima- sustrato y/o a la enzima libre.

En la inhibición reversible (del tipo que sea). El inhibidor se une covalentemente al libre. El inhibidor se une covalentemente al complejo enzima-sustrato. El inhibidor se une covalentemente al complejo enzima-sustrato y/o a la enzima libre. Todas falsas (Covalente sólo lo hace la inhibición irreversible).

Una de las siguientes afirmaciones no es cierta: Las vías catabólicas transforman combustibles en energía celular. Son vías de degradación. Las vías anabólicas necesitan de un aporte energético para su fabricación. Es esta pero no se lee el texto. El ciclo de krebs es un ejemplo de vía anfibólica.

La coenzima TPP (Tiamina Pirosfato) contiene en su estructura una vitamina, ¿cuál?: B1. B2. B3. B5.

Una de las siguientes afirmaciones en relación con las vitaminas no es cierta: Son un grupo de compuestos orgánicos que participan en cantidades muy pequeñas en la función normal de las células. No se pueden sintetizar en toda o en suficiente cantidad y por esto, deben ser obtenidas del exterior, de fuentes exógenas. Muchas vitaminas son precursores esenciales de diversas coenzimas. Se conocen 13 vitaminas para el ser humano, 9 liposolubles (Falso, son 9 hidrosolubles y 4 liposolubles).

¿Dónde tiene lugar la ruta fosfogluconato (pentosa fosfato)?: Retículo endoplasmático. Citosol. Mitocondria. Gránulos de glucógeno.

En una célula eucariota, ¿dónde tienen lugar, respectivamente, la glicólisis y el ciclo de los ácidos tricarboxílicos (ciclo de Krebs)?: Citosol y núcleo. Mitocondrias y citosol. Citosol y mitocondria. Mitocondrias y ribosomas.

Una de las siguientes afirmaciones en relación con el ATP no es cierta: Algunas reacciones biosintéticas están dirigidas por análogos del ATP, como guanosina trifosfato (GTP), uridina trifosfato (UTP) y citidina trifosfato (CTP). Creatina fosfato es una molécula con un elevado potencial de transferencia de fosforilos. Está presente en el músculo de vertebrados. El ATP no es el único compuesto con un alto potencial de transferencia de fosforilos al agua. PEP es capaz de fosforilar al ATP (Nota: PEP tiene mayor potencial de transferencia).

Una de las siguientes afirmaciones en relación con el ATP no es cierta: El ATP tiene un elevado potencial de transferencia de grupos fosforilo, que puede explicarse en razón de su estructura. ADP y Pi tienen mayor estabilización por resonancia que el ATP. A pH 7, el ATP presenta 3 cargas negativas que se repelen. ADP y Pi se estabilizan más eficazmente por hidratación.

¿Qué reacción cataliza la aldolasa?. Isomerización de DHAP a GAP. Unión de GAP y DHAP. Ruptura reversible de F-1,6-BP para rendir DHAP y GAR. Condensación aldólica irreversible de DHAP y GAP.

¿Cuál es la función del gliceraldehido 3 fosfato deshidrogenasa?. Oxidación por NAD+ y formación de acil-fosfato. Oxidación de un alcohol a un aldehído. Deshidratación y desfosforilación de GAP. Hidrólisis de GAP.

¿Que metabolito adicional se require para la conversión de 3PGA en 2PGA. 1,3-BPG. Diacilglicerol. NADH. 2,3-BPG.

¿Cuál es la enzima que transforma GA3P en 1,3 BPG. Gliceraldehido 3 fosfato deshidrogenasa. Triosa fosfato isomerasa. Fosfoglicerato quinasa. Fosfoglicerato mutasa.

¿Cuántas enzimas son necesarias para el funcionamiento de la glicolisis hasta piruvato?. 9. 10. 11. 12.

La enzima PGM (fosfogliceratomutasa) cataliza el reordenamiento interno del grupo fosforilo de un determinado intermediario glicolítico. En el proceso participa activamente un aminoácido ¿Cuál es ?. Lisina. Histidina. Glicina. Alanina.

Una de las siguientes afirmaciones en relación con la fermentación láctica, no es cierta. El NAD+ necesario para la glicolisis se regenera mediante la reducción de piruvato a lactato. El musculo puede funcionar anaeróbicamentehasta llegar a la fatiga, que se produce por acumulación de lactato. Muchos microorganismos fermentan la glucosa y otras hexosas hasta lactato. La coenzima TPP, necesaria para la fermentación láctica, contiene vitamina B1 y transporta grupos aldehídos.

Una de las siguientes vitaminas se requiere para el funcionamiento de la enzima PDCasa. B1. B2. B3. B5.

Una de las siguientes afirmaciones en relación con la denominada "lanzadera" del piruvato- malato no es cierta. Introduce piruvato en la mitocondria. Introduce equivalentemente de reducción en la mitocondria. Produce oxalacetato en el citosol. Produce NAD+ en el citosol.

Una de las siguientes afirmaciones, en relación con la lanzadera de glicerol fosfato, no es cierta. Es muy activa en el músculo de vuelo de insectos. Incorpora los equivalentes de reducción a NADH deshidrogenasa de la cadena de transporte electrónico. Tiene una actividad importante en el músculo esquelético y en el cerebro. Teóricamente da lugar a la generación de dos moléculas de ATP por cada molécula de NADH citosólico.

Uno de los siguientes intermediarios es necesario para la conversión de galactosa en glucosa-6-P. UDP-glucosa. F-1,6-P2. Manosa-6-P. DHAP.

La fructosa puede entrar en la glicólisis por dos puntos distintos; en función del órgano o tejido. ¿Cómo se metaboliza la fructosa en el riñón ?. sé convierte en dos moléculas de .GA. Se convierte em F1P (hígado y riñón). Se convierte F6P (músculo). Se convierte en glucosa, que posteriormente entra en la glicólisis.