BIOQUÍMICA I

¿Qué es una enzima?. Tipo de lipido que cumple la función de regular la temperatura corporal. Son ejemplos de proteínas en estructura secundaria. Es un tipo de proteína que se encarga de catalizar reacciones biológicas. Todas las anteriores son ciertas.

Se describe como aquel elemento que cumple la función de acelerar o disminuir la velocidad de una reacción química: CATALIZADOR. ENZIMA. REACTIVO. INHIBIDOR.

Cumple características similares a las del sustrato y en algunos casos compite contra este para ganar el SITIO ACTIVO de la Enzima. INHIBIDOR. SUSTRATO SECUNDARIO. CATALAZA. PROTEÍNA.

Tipo de sustancia que compite DIRECTAMENTE contra el sustrato para ganar el sitio activo de la enzima. INHIBIDOR COMPETITIVO. INHIBIDOR NO COMPETITIVO. INHIBIDOR ENZIMATICO. OTRO SUSTRATO.

Tipo de INHIBIDOR que no compite directamente con el sustrato por el sitio activo: NO COMPETITIVO. COMPETITIVO.

Es el lugar donde se realiza la actividad catalítica y donde se une el sustrato o inhibidor (si fuese el caso). SITIO ACTIVO. COMPLEJO Enzima Sustrato (E-S). COFACTOR. COENZIMA.

¿QUÉ MODELO SE MUESTRA EN LA IMAGEN?. LLAVE- CERRADURA. MODELO DE AJUSTE INDUCIDO.

¿QUÉ MODELO SE MUESTRA EN LA IMAGEN?. LLAVE- CERRADURA. MODELO DE AJUSTE INDUCIDO.

Modelo que indica como se une la enzima con su sustrato y que afirma que existe un denominado como SITIO ACTIVO (localizado este en la enzima) al cual se le une un SUSTRATO formando con ello el COMPLEJO E-S (Enzima sustrato) generando después un PRODUCTO para finalmente que este se separe de la ENZIMA volver a llevar a cabo una CATALISIS ENZIMÁTICA. Algo fundamental de este método es que se afirma que el sustrato es o debe ser forzosamente el complemento de la enzima. MODELO LLAVE-CERRADURA. MODELO DE ENLACE VALENCIA. MODELO DE ENLACE INDUCIDO. MODELO ATÓMICO DE BOHR.

Las enzimas se clasifican en función de 6 clases principales. V. F.

Son factores que alteran la CATÁLISIS ENZIMÁTICA. Temperatura. Puentes de hidrógeno. pH. Concentración. Inhibidor. Molécula enmascaran te.

La velocidad de una reacción de catálisis enzimática es ______ a la concentración. DIRECTAMENTE PROPORCIONAL. INVERSAMENTE PROPORCIONAL.

Enzima/enzimas que se localiza dentro del organismo (principalmente eritrocitos) y cuya función es proteger la célula de la PEROXIDACIÓN. CATALASA. AMILASA. PAPAÍNA. HIDROLASAS.

La Enzima que cumple la función de llevar a cabo la HIDRÓLISIS DEL ALMIDÓN es la "AMILASA". V. F.

SELECCIONA EL TIPO DE CLASIFICACIÓN DE ENZIMA CON SU RESPECTIVA DEFINICIÓN. OXIDORREDUCTASAS. TRANSFERASAS. HIDROLASAS. LIASAS. ISOMERASAS. LIGASAS.

Es denominado como SITIO ALOSTERICO. Es un sitio diferente al sitio activo de la enzima al cual se une un inhibidor no competitivo. Sitio en el cual se une una enzima siempre. Es también el denominado SITIO ACTIVO, pero con otro nombre. Sitio localizado en el sustrato que une a un inhibidor con este.

En este modelo se plantea en la unión del sustrato y la enzima, en donde, el sustrato conforme se acerca a esta provoca cambios conformacionales a la enzima, haciendo con ello que el sustrato se logre adaptar al sitio activo de esta. Modelo LLAVE-CERRADURA. Modelo ENCAJE-INDUCIDO.

Las enzimas están formadas por una APOENZIMA y por un COFACTOR. V. F.

SELECCIONA LOS COMPONENTES DE UNA ENZIMA CON SU DEFINICIÓN: APOENZIMAS. COFACTOR.

Son propiedades IMPORTANTES de las Enzimas: (3). Se pueden desnaturalizar. Se pueden re-naturalizar. Son sumamente especificas. Son muy eficientes. Están sujetas a una gran variedad de controles celulares.

Las enzimas disminuyen la Ea (Energía de Activación) más que si no se usa catalizador y si se usa un catalizador inorgánico. V. F.

Una COENZIMA es un COEFACTOR, pero como molécula Inorgánica. V. F.

Un GRUPO PROTESTICO es. Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente a la enzima. Es un tipo proteína. El grupo de proteínas cuando se desnaturalizan. La unión de 2 aminoácidos por medio de un enlace peptidico.

La sig. afirmación : Apoenzima + Grpo Protéstico = HOLOENZIMA. V. F.

SELECCIONE CADA TIPO DE AA QUE FORMA UNA ENZIMA CON SU RESPECTIVA DEFINICIÓN. AA no esenciales. AA estructurales. AA de unión. AA catalíticos.

Son PASOS que se llevan a cabo durante una REACCIÓN ENZIMÁTICA. FIJACIÓN. TRANSFORMACIÓN. DUPLICACIÓN. REPLICACIÓN.

Las COENZIMAS se SINTETIZAN aparir de vitaminas. V. F.

La forma cataliticamente activa de una enzima es un/a. COENZIMA. COEFACTOR. APOENZIMA. HOLOENZIMA.

La NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS TIENEN: 1 DÍGITO. 2 DÍGITOS. 3 DÍGITOS. 4 DÍGITOS.

ES VERDADERO O FALSO QUE : "LA NOMENCLATURA GENERAL DE UNA ENZIMA ES : SUSTRATO/ ACCIÓN QUE REALIZA/ SUFIJO ASA". v. f.

Los GRUPOS QUE SE PUEDEN TRANSFERIR en la clasificación de enzimas TRANSFERASAS son: AMINO. ACILO. FOSFATO. GLUCOSILO. GRUPOS MONOCARBONADOS.

ENZIMAS CON MÁS DE UN SITIO CATALITICO. Complejos multienzimaticos. Enzimas multifuncionales. Sitio multiactivo. Todas las anteriores son correctas.

Es un ejemplo de INHIBIDOR. Aspirina. CO2. GLUT4. Las Oxidorreductasas.

Un INHIBIDOR ENZIMÁTICO impide que la reacción enzimática se lleve a cabo de manera correcta haciendo lenta la reacción y o paralizando la. V. F.

Los INHIBIDORES ENZIMÁTICOS actúan como: FÁRMACOS. ANTIBIÓTICOS. CONSERVANTES. NINGUNO DE LOS ANTERIORES ES CIERTA.

Son CLASIFICACIONES de INHIBICIÓN. REVERSIBLE. IRREVERSIBLE (NO REVERSIBLE). COMPETITIVA. NO COMPETITIVA.

Implica la unión NO covalente del inhibidor con la Enzima. INHIBICIÓN REVERSIBLE. INHIBICIÓN NO REVERSIBLE.

Implica la unión covalente del inhibidor con la Enzima. INHIBICIÓN REVERSIBLE. INHIBICIÓN NO REVERSIBLE.

Son sub clasificación de un TIPO DE INHIBICIÓN REVERSIBLE: Inhibidor competitivo. Inhibidor no competitivo. Inhibidor acompetitivo. Inhibidor supercompetitivo.

Tipo de Inhibidor el cual compite directamente con el sustrato por el sitio activo. Inhibidor competitivo. Inhibidor NO competitivo. Inhibidor Acompetitivo.

Tipo de Inhibidor el cual no compite con el sustrato ni se une a la enzima por lo tanto no modifica su catálisis enzimática de esta. Inhibidor competitivo. Inhibidor NO competitivo. Inhibidor Acompetitivo.

Tipo de Inhibidor que no compite por el sitio activo con el sustrato, pero que si se une en otra parte de la enzima impidiendo que la enzima lleve a cabo su proceso de catálisis enzimática. Inhibidor competitivo. Inhibidor NO competitivo. Inhibidor Acompetitivo.

La sig. imagen muestra: INHIBIDOR COMPETITIVO. INHIBIDOR NO COMPETITIVO . INHIBIDOR ACOMPETITIVO. TODAS LAS ANTERIORES SON FALSAS.

La sig. imagen muestra: INHIBIDOR COMPETITIVO. INHIBIDOR NO COMPETITIVO . INHIBIDOR ACOMPETITIVO. TODAS LAS ANTERIORES SON FALSAS.

La sig. imagen muestra: INHIBIDOR COMPETITIVO. INHIBIDOR NO COMPETITIVO . INHIBIDOR ACOMPETITIVO. TODAS LAS ANTERIORES SON FALSAS.

Diferencia entre un CATALIZADOR QUÍMICO CONVENCIONAL y una ENZIMA. La Enzima se puede regular por si misma. La Enzima es más grande que el catalizador. Los catalizadores son solubles en H2O. Ninguna de las anteriores es cierta.

NIVELES DE REGULACIÓN. NIVELES DE SÍNTESIS. NIVELES DE ACTIVIDAD.

Aparte de factores que alteran la REGULACIÓN ENZIMÁTICA como lo son el pH, concentración y temperatura también existen ENZIMAS REGULADORAS. V. F.

Mecanismos de la modulación de Enzimas reguladoras. Enzimas ALOSTÉRICAS. Enzimas INTERCONVERTIBLES.

Una MODULACIÓN POSITIVA: Acelera la reacción. Sirve como inhibidor.

Una MODULACIÓN NEGATIVA: Acelera la reacción. Sirve como inhibidor.

Son tipos de catálisis enzimática: Catálisis ácido-base. Catálisis covalente. catálisis por iones metálicos. Todas las anteriores son falsas.

Son FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LOS CARBOHIDRATOS. Fuente y almacenamiento de energía. Estructura y protección. Reconocimiento y adhesión entre células. Formación de Enzimas. Sirven como transportadores de iones a través de la membrana plasmática.

Es la FORMULA de los carbohidratos. (CH2O)n. (CH3O)n. CH2O2. CHO.

Bio Moléculas formadas por un CARBONO CARBONILO (COOH) y un HIDROXILO (OH). Lípidos. Carbohidratos. Proteínas. DNA.

Los carbohidratos se clasifican en varios tipos, una de sus clasificaciones se le atribuye a la cantidad de cadenas que pueden formar. V. F.

CLASIFICACIÓN DE CARBOHIDRATOS. MONOSACARIDOS. DISACPARIDOS. OLIGOSACÁRIDOS. POLISACÁRIDOS.

Son CLASIFICACIONES DE LOS POLISACÁRIDOS. Por componentes. Por estructura. Por su función. Por peso molecular.

La sig. imagen muestra la ALFA-D-GLUCOSA. V. F.

La sig. imagen muestra la BETA-D-GLUCOSA. V. F.

HOMOPOLISACÁRIDOS Y HETEROPOLISACÁRIDOS. V. F.

Son polisacaridos importantes: Almidón, Glucógeno y Celulosa. V. F.

Nuestro sistema digestivo no puede digerir CELULOSA debido a sus enlaces B(1--->4) los cuales no son susceptibles a la ruptura enzimática. V. F.

Moléculas que tienen la misma formula molecular, pero distinta configuración espacial. Isomeros. Disasteromeros. Enantiomeros. Alótropos. Estereoisómeros.

¿Qué permite la formación de Isómeros?. Fosforilación. Hidrólisis. Desnaturalización. La formación de un carbono asimétrico (4 sustituyentes distintos). La formación de un carbono no quiral.

2^n es la formula para calcular el número de Isómeros. V. F.

Son ejemplos de Isómeros ópticos: Enantiómeros. Epímeros. Anómeros. Estructural.

La siguiente imagen representa: Una PIRANOSA. Una FURANOSA.

La siguiente imagen representa: Una PIRANOSA. Una FURANOSA.

Compuestos formados entre la condensación entre el grupo Hidroxilo del carbono anómerico de un monosacarido y un segundo compuesto que puede o no ser un monosacarido. Glucósidos. Enantiómeros. Transfererasas. Oxidorrectusas.

Desviación polarizada hacía la derecha. DEXTROGIRO. LEVOGIRO.

Desviación polarizada hacía la Izquierda. DEXTROGIRO. LEVOGIRO.

LEVOGIRO Y DEXTROGIRO son ejemplos de ENANTIOMEROS. V. F.

Sirve para determinar los niveles de Glucosa en la sangre. Prueba de Fehling. Prueba de Molish. Prueba de Yodo (Lugol). Prueba de Seliwanoff. Prueba de Tollens.

¿A qué deben los Carbohidratos su poder reductor?. Carbonilo. Cetona. Hidroxilo. Metilo.

¿Qué conformación aparece en la imagen?. FISHER. HAWORTH. CONFORMACIÓN. NEWMAN.

¿Qué conformación aparece en la imagen?. FISHER. HAWORTH. CONFORMACIÓN. NEWMAN.

¿Qué conformación aparece en la imagen?. FISHER. HAWORTH. CONFORMACIÓN. NEWMAN.

Son DERIVADOS de los MONOSÁCARIDOS. Azúcares sustituidos. Reducidos. Oxidados.

EJEMPLOS DE LOS DERIVADOS DE LOS MONOSACÁRIDOS: Azúcares Sustituidos. Reducidos. Oxidados.

Las INGESTAS DE CARBOHIDRATOS SE MIDEN EN DOS FORMAS: Sobre el valor calórico total. De manera individual. De manera intrínseca. Ninguna de las anteriores es cierta.

¿Cuanta FIBRA se recomienda al día?. 25g. 72g. 58g. 52g.

¿Cuántos g de Carbohidratos por día debe de consumir una persona?. 8g/Kg de peso corporal. 7g/Kg de peso corporal. 1g/6Kg de peso corporal. Ninguna de las anteriores es cierta.

¿Cuántos g de Carbohidratos debe de consumir un adulto que pesa 70Kg?. 420g. 240g. 400g. 70g.

¿Cuántos g de Carbohidratos debe de consumir un adulto que pesa 90 Kg?. 540g. 550g. 450g. 100g.