BIOQUÍMICA I - 2DO PARCIAL (ENZIMAS)

Las reacciones catalizadas por enzimas suelen ocurrir en lapsos que van de los microsegundos a los milisegundos. Verdadero. Falso.

Propiedades de las enzimas. Las velocidades de las reacciones catalizadas por enzimas a menudo son extraordinariamente elevadas. Son muy especificas para las reaciones que catalizan y rara vez forman productos secundarios. Debido a su estructura grande y compleja, pueden regularse. Son iguales a los catalizadores inorganicos. Realizan su trabajo a temperaturas moderadas. Tienen un sitio activo.

Porque cada enzima se une a un tipo de sustrato?. porque el sitio activo y el sustrato poseen estructuras complementarias, la distribución de cargas le permite entrar e interactuar con el sitio activo de la enzima. porque se diluyen en agua.

La especificidad de la enzimatica es una propiedades de las enzimas que se explica con el modelo de cerradura-llave y ajuste inducido. Que diferencia tiene el modelo de cerradura-llave y ajuste inducido?. En el ajuste inducido, el sustrato no se ajusta con precisión a un sitio activo, por lo tanto, se modifica la estructura tridimensional del sitio activo. En la cerradura llave, el sustrato reacciona mejor.

LAS ENZIMAS PRESENTAN _________ Y _________ QUE LAS PROTEINAS. rasgos estructurales y propiedades quimicas. puntos de ebullicion y de fusion.

las enzimas igual que algunas clases de proteinas presentan: un centro activo y un acoplamiento espacial y quimico con el sustrato. la misma formula molecular. mismos moles.

que es el centro activo. Es una cavidad existente en la superficie del enzima que está forrada interiormente por una serie de restos de aminoácidos. El ligando que se une a la enzima. Ni idea.

mencione algunas caracteristicas de la naturaleza química de las enzimas. son proteínas. se les llama parafinas. tienen enlace peptidico. gran poder catalitico. catalizadores de reacciones biologicas. ALTO grado de especificidad. se comparan a catalizadores inorg. como el Zn, Pt, etc. su actividad puede regularse. se trata de compuestos con un sistema conjugado.

CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS. proceso de oxidación-reducción. transferencia de grupos quimicos como amino, metilo, alquilo, etc. catalizan reacciones hidroliticas. incluyen enzimas digestivas. catalizan la supresión de grupos quimicos SIN HIDROLISIS. actuan sobre enlaces C-O, C-C, C-N, C-S. reacciones de isomerización. catalizan unión de 2 moleculas con rotura de un enlace pirrofosfato del ATP.

Aunque la actividad catalitica de algunas enzimas solo depende de las interacciones entre los aminoacidos del sitio activo y el Sustrato, otras enzimas requieren componentes no proteicos para realizar sus actividades. Cuales son estos componentes?. Agua. Cofactores. 4-Cloro-3-ácido hidroxibenzoico.

LOS COFACTORES ENZIMATICOS PUEDEN SER IONES COMO. magnesio, zinc o compuestos organicos complejos. tambien llamados coenzimas. Hg+. Cl-.

que diferencia hay entre una HOLOENZIMA y APOENZIMA. APOENZIMA es un componente proteico que carece de un COFACTOR. HOLOENZIMA es la enzima INTACTA con sus COFACTORES UNIDOS. HOLOENZIMA es un componente proteico que carece de un COFACTOR. APOENZIMA es la enzima INTACTA con sus COFACTORES UNIDOS.

que es una COENZIMA. Porcion no proteica de una enzima. Grupo prostetico que fuciona como aceptor de electrones o de grupos funcionales. Porcion proteica de un sustrato. Grupo prostetico que fuciona como aceptor de protones o de grupos funcionales.

Los coenzimas son cofactores orgánicos no proteicos, termoestables, que unidos a una apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalíticamente activa de la enzima. verdadero. falso.

ejemplos de coenzimas. NAD (nicotiamin adenin dinucleotido). CH3CH2CH2Cl. FAD (flavin adenin Dinucleotido). COENZIMA A.

co-factores y que enzimas ayudan. Zinc alcohol deshidrogenasa anhidrasa carbonica carboxipeptidasa. Amonio sintesis de la benzanilina anhidrasa carbonica reactivo de Tollens. Cobre tirosinasa citocromo oidasa. Magnesio fosfohidrolasa fosfotransferasa. Manganeso arginasa fosfotransferasa.

definición de COFACTOR. Componente adicional que requiere la enzima para poder desempeñar sus funciones cataliticas. Componente innecesario que no necesita la enzima.

como afecta la T° en las ENZIMAS?. tiene que ser optima para su EFICIENCIA. si es alta puede llegar a DESNATURALIZARSE como las proteinas. no importa.

como afecta el pH en las ENZIMAS?. los H+ pueden afectar a la IONIZACIÓN de los grupos del sitio activo. si el pH es alcalino puede llegar a deprimir la actividad enzimatica (EN ALGUNAS REACCIONES). no importa.

de que nos habla el EFECTO DE LOS PRODUCTOS TERMINALES de una reacción enzimatica?. que tienen efecto SOBRE EL RITMO DE LA ACTIVIDAD DE LA ENZIMA. si algunos de estos son ACIDOS o ALCALINOS pueden afectar el pH de la mezcla y disminuir el ritmo de la reacción. tiene en efecto sobre la CONC. de la solución.

que son los INHIBIDORES COMPETITIVOS. Compuestos que establecen competencia con el sustrato por el sitio activo de la enzima en la formación del complejo enzima-sustrato. LOS INHIBIDORES COMPETITIVOS SE UNEN DE FORMAREVERSIBLE A LA ENZIMA LIBRE Y NO AL COMPLEJO ES PARA FORMAR UN COMPLEJO ENZIMA-INHIBIDOR. Inhibidores que aumentan la velocidad de reacción enzima-sustrato.

que es la INHIBICIÓN NO COMPETITIVA. Unión del inhibidor a un sitio del enzima distinto del centro activo: no compite con el sustrato. En algunas reacciones catalizadas por enzimas el inhibidor puede unirse tanto a la enzima como al complejo enzima-sustrato. Inhibidores que compiten con el sustrato.

que es la INHIBICIÓN ACOMPETITIVA. Unión del inhibidor a enzima-sustrato, estabilizando el complejo enzima-sustrato pero impidiendo la formación de producto. ni idea.

a que refiere la INHIBICIÓN IRREVERSIBLE?. Algunas sustancias se combinan de forma covalente con las enzimas y las inactivan de manera irreversible. Casi todos los inhibidores enzimaticos irreversibles son sustancias toxicas, naturales o sinteticas. En la mayoria de los casos estas sustancias reaccionan con algun grupo funcional del lugar activo para bloquear el lugar del sustrato o para dejarlo cataliticamente activo. Muchas sustancias naturales son inhibidores enzimaticos irreversibles. ni idea.

Cuando la enzima solo puede actuar sobre un tipo de substrato, se dice que la enzima muestra. ESPECIFICIDAD ABSOLUTA PARA EL SUBSTRATO. ESPECIFICIDAD RELATIVA PARA EL SUBSTRATO.

CSi la enzima puede actuar sobre substratos con estructuras muy similares, se dice que la enzima muestra. ESPECIFICIDAD ABSOLUTA PARA EL SUBSTRATO. ESPECIFICIDAD RELATIVA PARA EL SUBSTRATO.

IMPORTANCIA DE LAS ENZIMAS y aplicaciones. muchos farmacos son inhibidores de la actividad enzimatica. importancia en la industria alimenticia, mineria, etc. la actividad enzimatica nos puede ayudar a diagnosticar enfermedades. productos esperados en sintesis organica.

LA ACTIVIDAD ENZIMATICA esta determinada por: luz. T°. pH. conc. del sustrato y enzima. presencia de inhibidores. solventes organicos no polares. etanol.