bioquimica I test 6

1. ¿Cuántos aminoácidos constituyen el conjunto canónico básico utilizado para estudiar la composición de las proteínas?. 40. 30. 10. 20.

2. ¿Qué caracteriza a un aminoácido esencial en la alimentación humana?. Se encuentra únicamente en proteínas de origen animal. Debe obtenerse de la dieta porque su síntesis es insuficiente. Se sintetiza siempre en cantidad suficiente en el organismo. Se utiliza en proteínas, pero no participa en el metabolismo.

3. ¿Qué significa que un aminoácido sea no esencial en condiciones habituales?. El organismo puede funcionar sin utilizar ese aminoácido. El organismo puede sintetizarlo en cantidad suficiente. El aminoácido carece de grupos amino y carboxilo. El aminoácido no puede incorporarse a las proteínas.

4. ¿Cuál de estos aminoácidos participa en el ciclo de la urea, pero no pertenece al conjunto de los 20 aminoácidos proteicos canónicos?. Ornitina. Alanina. Leucina. Triptófano.

5. ¿Qué finalidad tiene el ciclo de la urea en relación con el metabolismo de los aminoácidos?. Incorporar nitrógeno atmosférico a las proteínas. Fabricar enlaces peptídicos en los ribosomas. Facilitar la eliminación del exceso de nitrógeno. Transformar todos los aminoácidos en glucosa.

6. En la estructura general de un α-aminoácido libre, distinto de la prolina, ¿a qué está unido el carbono α?. A dos grupos amino, un hidrógeno y una cadena R. A un grupo amino, un carboxilo, un hidrógeno y una cadena R. A dos grupos carboxilo, un hidrógeno y una cadena R. A un grupo amino, un carboxilo y dos cadenas R.

7. ¿Qué parte de un aminoácido determina principalmente las diferencias de polaridad, carga y reactividad respecto a otros aminoácidos?. El oxígeno del grupo carboxilo común. La cadena lateral R. El hidrógeno unido al carbono α. El grupo amino común a todos.

8. ¿Qué aminoácido canónico carece de un carbono α asimétrico?. Cisteína. Valina. Glicina. Alanina.

9. ¿Cuál es la cadena lateral de la glicina?. Un grupo hidroxilo. Un átomo de hidrógeno. Un grupo metilo. Un grupo carboxilo.

10. ¿Por qué el carbono α de la alanina es quiral?. Está unido a cuatro sustituyentes diferentes. Está unido a dos grupos metilo idénticos. Forma un doble enlace con el nitrógeno. Forma parte de un anillo aromático plano.

11. ¿Qué configuración presentan habitualmente los aminoácidos quirales incorporados por los ribosomas a las proteínas?. Configuración L. Configuración D. Alternancia obligatoria de D y L. Una mezcla equimolar de D y L.

12. ¿Qué particularidad estructural distingue a la prolina?. Su cadena lateral forma un anillo que incluye el carboxilo. Su cadena lateral contiene dos grupos carboxilo libres. Su cadena lateral está formada únicamente por hidrógeno. Su cadena lateral forma un anillo que incluye el nitrógeno α.

13. En la prolina libre, ¿cómo se clasifica el grupo amino desde el punto de vista de su estructura química?. Como un grupo amida. Como una amina terciaria. Como una amina primaria. Como una amina secundaria.

14. ¿Por qué un aminoácido puede comportarse como una sustancia anfótera?. Tiene necesariamente un anillo aromático y un grupo tiol. Contiene siempre dos cadenas laterales de carga opuesta. Presenta siempre carga neta nula a cualquier pH. Contiene grupos capaces de ceder y aceptar protones.

15. ¿Qué describe el término zwitterión o ion dipolar?. Una especie que no contiene ningún grupo ionizado. Una molécula que solo presenta carga positiva. Una mezcla de moléculas positivas y negativas separadas. Una especie con cargas internas de ambos signos y carga neta cero.

16. ¿Cuál es la forma predominante de los grupos α de la glicina libre a pH próximo a 7,4?. NH₃⁺ y COO⁻. NH₂ y COO⁻. NH₂ y COOH. NH₃⁺ y COOH.

17. A pH 7,4, ¿cuál es el estado predominante de un grupo carboxilo cuyo pKa es aproximadamente 2?. Protonado, sin carga. Protonado, con carga positiva. Desprotonado, con carga negativa. Desprotonado, sin carga.

18. A pH 7,4, ¿cuál es el estado predominante de un grupo α-amino cuyo pKa es aproximadamente 9?. Desprotonado, con carga negativa. Desprotonado, sin carga. Protonado, con carga positiva. Protonado, sin carga.

19. ¿Qué define el punto isoeléctrico de un aminoácido?. El pH al que todos sus grupos carecen de carga. El pH al que su grupo carboxilo adquiere carga positiva. El pH al que su grupo amino pierde toda capacidad básica. El pH al que su carga neta media es cero.

20. Si el pH de una disolución es inferior al punto isoeléctrico de un aminoácido, ¿qué signo tiene su carga neta media?. Depende solo de la temperatura. Positivo. Siempre nulo. Negativo.

21. Si el pH de una disolución es superior al punto isoeléctrico de un aminoácido, ¿qué signo tiene su carga neta media?. Negativo. Depende solo de su masa molecular. Siempre nulo. Positivo.

22. En la forma predominante de la glicina a pH 7,4, ¿cuál es la carga neta formal al sumar NH₃⁺ y COO⁻?. +1. −1. +2. 0.

23. Al clasificar un aminoácido como polar sin carga, ¿a qué se refiere habitualmente la expresión sin carga?. A que su grupo α-carboxilo nunca puede ionizarse. A su cadena lateral al pH considerado. A que ninguno de sus enlaces presenta polaridad. A que su grupo α-amino nunca puede protonarse.

24. Una cadena lateral está formada únicamente por carbonos e hidrógenos y no tiene grupos ionizables. ¿Qué comportamiento es esperable?. Carácter apolar y tendencia hidrofóbica. Formación espontánea de puentes disulfuro. Carácter polar y carga positiva obligatoria. Carácter polar y carga negativa obligatoria.

25. ¿Qué conjunto contiene exclusivamente aminoácidos de cadena lateral alifática apolar?. Serina, treonina y asparagina. Aspartato, glutamato y lisina. Fenilalanina, tirosina y triptófano. Valina, leucina e isoleucina.

26. Un aminoácido tiene R = −CH₃. ¿Cuál es?. Serina. Glicina. Aspartato. Alanina.

27. ¿Qué aminoácidos presentan cadenas laterales alifáticas ramificadas?. Glicina, alanina y serina. Valina, leucina e isoleucina. Fenilalanina, tirosina y triptófano. Aspartato, glutamato y glutamina.

28. ¿Qué diferencia permite distinguir la cadena lateral de la metionina de la de la cisteína?. La metionina contiene un tioéter y la cisteína un tiol. Ambas contienen un tiol libre con idéntica reactividad. La metionina carece de azufre y la cisteína lo contiene. La metionina contiene un tiol y la cisteína un tioéter.

29. ¿Qué conjunto corresponde a los aminoácidos aromáticos canónicos habitualmente agrupados en la clasificación básica?. Serina, treonina y cisteína. Fenilalanina, tirosina y triptófano. Alanina, valina y leucina. Lisina, arginina y asparagina.

30. Entre fenilalanina, tirosina y triptófano, ¿cuál carece de heteroátomos en su cadena lateral y presenta un carácter claramente apolar?. Fenilalanina. Triptófano. Tirosina. Los tres carecen de heteroátomos.

31. ¿Qué grupo de la cadena lateral de la tirosina permite establecer interacciones polares?. Un grupo amino terminal alifático. Un hidroxilo unido al anillo aromático. Un carboxilo adicional al grupo α. Un tiol unido al anillo aromático.

32. ¿Qué estructura caracteriza a la cadena lateral del triptófano?. Un sistema aromático indol con nitrógeno. Un anillo bencénico con un grupo hidroxilo. Una cadena alifática con un grupo guanidinio. Una cadena alifática con un grupo tiol.

33. ¿Qué pareja contiene un grupo hidroxilo en cada una de sus cadenas laterales y suele clasificarse como polar sin carga a pH 7,4?. Serina y treonina. Valina y leucina. Lisina y arginina. Aspartato y glutamato.

34. ¿Qué pareja tiene cadenas laterales predominantemente negativas a pH 7,4?. Lisina y arginina. Asparagina y glutamina. Aspartato y glutamato. Serina y treonina.

35. ¿Por qué las cadenas laterales de asparagina y glutamina no presentan la carga negativa típica de aspartato y glutamato?. Contienen grupos amino con carga positiva permanente. Contienen grupos amida en lugar de carboxilos ionizables. Contienen cadenas hidrocarbonadas sin heteroátomos. Contienen anillos aromáticos que impiden toda polaridad.

36. ¿Qué pareja presenta cadenas laterales predominantemente positivas a pH 7,4?. Asparagina y glutamina. Alanina y glicina. Aspartato y glutamato. Lisina y arginina.

37. Si el pKa del grupo imidazol de una histidina es 6, ¿qué forma de su cadena lateral predomina a pH 7,4?. La forma protonada, con carga positiva. La forma no protonada, sin carga neta. Una mezcla exactamente igual de ambas formas. La forma con carga negativa por un carboxilo.

38. ¿Qué descripción corresponde a la cadena lateral de la cisteína libre en su forma mayoritaria a pH 7,4?. Apolar, con un grupo tioéter no reactivo. Ácida, con un carboxilo adicional desprotonado. Polar, con un grupo tiol principalmente sin carga. Básica, con un grupo guanidinio protonado.

39. Un aminoácido presenta R = −CH₂−COO⁻ a pH 7,4. ¿Cómo se clasifica esa cadena lateral?. Apolar aromática. Polar con carga negativa. Polar con carga positiva. Apolar alifática.

40. Una lisina libre presenta a pH 7,4 un carboxilo α con carga −1, un amino α con carga +1 y un amino lateral con carga +1. ¿Cuál es la carga neta de esa forma?. +2. +1. −1. 0.

41. ¿Entre qué grupos se forma el enlace peptídico habitual del esqueleto de una proteína?. El carboxilo α de un aminoácido y el amino α de otro. Las cadenas laterales de dos aminoácidos apolares. Los grupos amino α de dos aminoácidos consecutivos. Los carboxilos α de dos aminoácidos consecutivos.

42. Desde el punto de vista químico, ¿qué tipo de enlace es el enlace peptídico?. Un enlace éster covalente. Una interacción iónica. Un enlace amida covalente. Un puente de hidrógeno.

43. En el esquema químico formal de condensación entre dos aminoácidos libres, ¿qué molécula se elimina al formar un enlace peptídico?. Agua. Amoniaco. Oxígeno. Dióxido de carbono.

44. En la síntesis ribosomal real, ¿qué sustratos intervienen directamente en la transferencia que forma el nuevo enlace peptídico?. Un peptidil-ARNt y un aminoacil-ARNt. Dos aminoácidos unidos directamente al ADN. Una proteína libre y un nucleótido de ARNm. Dos aminoácidos libres sin activar.

45. ¿Qué caracteriza al centro peptidil transferasa del ribosoma?. Su función es romper los puentes disulfuro de la proteína. Su función es unir aminoácidos mediante enlaces éster. Su actividad catalítica depende del ARN ribosómico. Su actividad catalítica depende exclusivamente del ARNm.

46. ¿Qué significa residuo de aminoácido al hablar de una proteína?. La unidad de aminoácido incorporada a la cadena polipeptídica. La cadena lateral aislada tras romper el carbono α. Un fragmento de proteína formado solo por carboxilos. Un aminoácido libre que todavía no se ha incorporado.

47. En un péptido lineal sin modificaciones terminales, ¿qué grupos del esqueleto quedan libres en sus extremos?. Dos grupos carboxilo, uno en cada extremo del péptido. Dos grupos amino, uno en cada extremo del péptido. Un carboxilo en el extremo N y un amino en el extremo C. Un grupo amino en el extremo N y un carboxilo en el extremo C.

48. En la secuencia Ala−Ser−Val escrita según la convención habitual, ¿qué residuo ocupa el extremo N?. Alanina. Valina. Serina. La secuencia no permite identificarlo.

49. Durante la elongación ribosomal habitual, ¿hacia qué extremo aumenta la longitud de la cadena polipeptídica?. Hacia ambos extremos simultáneamente. Hacia el extremo C-terminal. Hacia una cadena lateral cualquiera. Hacia el extremo N-terminal.

50. ¿Cuántos enlaces peptídicos tiene una cadena lineal no cíclica formada por 10 residuos de aminoácidos?. 20. 11. 10. 9.

51. En un residuo interno de una proteína, ¿cómo se comporta normalmente el nitrógeno que participa en un enlace peptídico?. Se convierte en un carboxilo libre al unirse al carbono. Adquiere siempre una carga negativa completa a pH 7,4. Forma parte de una amida y no equivale a un amino libre NH₃⁺. Conserva siempre la carga positiva de un amino libre NH₃⁺.

52. ¿Qué proceso químico permite romper un enlace peptídico utilizando una molécula de agua?. Oxidación de un tiol. Formación de un puente de hidrógeno. Hidrólisis. Protonación de una cadena lateral.

53. ¿Qué átomos participan en la deslocalización electrónica característica del grupo peptídico?. Dos carbonos α consecutivos y su hidrógeno. Dos azufres de cisteína y un nitrógeno terminal. Oxígeno carbonílico, carbono carbonílico y nitrógeno. El carbono α y dos carbonos de la cadena lateral.

54. ¿Qué consecuencia tiene la resonancia sobre el enlace C−N del grupo peptídico?. Le confiere carácter parcial de doble enlace. Lo convierte en un enlace entre dos carbonos α. Le permite rotar libremente como cualquier enlace simple. Lo transforma en una interacción iónica sin enlace covalente.

55. ¿Cuál es una consecuencia estructural de la resonancia del enlace peptídico?. Toda la cadena polipeptídica debe permanecer en un único plano. Todos los grupos de la cadena lateral quedan dentro del mismo plano. La unidad peptídica presenta una disposición aproximadamente plana. La unidad peptídica puede adoptar cualquier torsión sin restricción.

56. ¿Qué enlaces del esqueleto peptídico permiten variar los ángulos de torsión que participan en el plegamiento?. C carbonílico=O y N−H. N−Cα y Cα−C carbonílico. C carbonílico−N y C carbonílico=O. Cα−Cα entre residuos consecutivos.

57. En el esqueleto habitual de una proteína, ¿existe un enlace directo Cα−Cα entre dos residuos consecutivos?. Solo existe cuando los dos residuos tienen cadenas laterales iguales. Sí; ese enlace es siempre un doble enlace de libre rotación. Sí; ese enlace constituye el enlace peptídico entre ambos residuos. No; los conecta un tramo que incluye el carbono carbonílico y el nitrógeno.

58. En un enlace peptídico con configuración trans, ¿cómo se sitúan los carbonos α de los residuos que conecta?. En el mismo lado respecto al enlace C−N. Unidos directamente por un enlace doble. En lados opuestos respecto al enlace C−N. Fuera de cualquier relación con el plano peptídico.

59. ¿Por qué la mayoría de los enlaces peptídicos se encuentran en configuración trans?. Reduce el impedimento estérico entre los grupos vecinos. Obliga a que todos los aminoácidos pierdan su quiralidad. Convierte el enlace peptídico en un puente de hidrógeno. Elimina la resonancia y permite la rotación libre del enlace.

60. ¿Cómo pueden contribuir interacciones no covalentes individualmente débiles a estabilizar una proteína?. Cada interacción se convierte automáticamente en un enlace covalente. Su efecto conjunto puede ser importante cuando se establecen muchas. Solo contribuyen si todas las cadenas laterales tienen carga positiva. Contribuyen únicamente cuando desaparecen todos los enlaces peptídicos.

61. ¿Qué describe mejor el efecto hidrofóbico durante el plegamiento de una proteína soluble en agua?. La formación de enlaces peptídicos entre las cadenas laterales. La atracción iónica entre grupos metilo sin carga. La formación de cargas positivas en todos los residuos apolares. La reducción de la superficie apolar expuesta al agua.

62. En una proteína globular soluble, ¿dónde tienden a localizarse muchas cadenas laterales apolares?. Exclusivamente en los extremos N y C de la cadena. Solo en regiones que carecen de enlaces peptídicos. En el interior, protegidas del contacto con el agua. En la superficie, expuestas al agua de forma preferente.

63. En una proteína globular soluble, ¿qué cadenas laterales suelen tolerar mejor la exposición al medio acuoso?. Solo las que forman puentes disulfuro. Las hidrocarbonadas apolares. Las polares y las cargadas. Solo las de glicina.

64. ¿Qué pareja de cadenas laterales puede establecer una interacción iónica atractiva a pH 7,4?. Aspartato y glutamato. Lisina y arginina. Valina y leucina. Lisina y aspartato.

65. ¿Qué combinación describe los elementos necesarios para un puente de hidrógeno típico en una proteína?. Dos grupos tiol oxidados unidos mediante un enlace S−S. Dos grupos carboxilo protonados unidos por un enlace peptídico. Dos grupos hidrocarbonados sin heteroátomos ni carga. Un grupo donador X−H y un átomo aceptor con electrones disponibles.

66. ¿Dónde pueden establecerse puentes de hidrógeno que contribuyan a la estructura de una proteína?. En el esqueleto peptídico y entre grupos laterales adecuados. Únicamente entre dos cadenas laterales hidrocarbonadas. Únicamente entre dos residuos de cisteína oxidados. Solo en los extremos libres de la cadena polipeptídica.

67. ¿Qué factores geométricos influyen en la eficacia de un puente de hidrógeno?. Solo el número total de carbonos del aminoácido. La existencia obligatoria de dos cargas netas completas. La distancia y la orientación entre donador y aceptor. Solo el orden de los residuos en la secuencia.

68. ¿Cuál es el origen de las fuerzas de dispersión que contribuyen a las interacciones de van der Waals?. Fluctuaciones electrónicas que producen dipolos transitorios e inducidos. La oxidación de dos grupos tiol para generar un enlace disulfuro. La transferencia permanente de electrones entre dos cadenas laterales. La hidrólisis de un enlace peptídico entre dos aminoácidos.

69. ¿Cómo contribuye un empaquetamiento adecuado de los átomos a la estabilidad de una proteína?. Permite numerosos contactos favorables de van der Waals. Hace que cualquier distancia entre átomos resulte favorable. Sustituye todos los enlaces peptídicos por enlaces iónicos. Elimina la necesidad de cualquier grupo polar en la proteína.

70. ¿Qué residuos pueden formar el puente disulfuro característico de las proteínas?. Dos residuos de serina. Dos residuos de metionina. Dos residuos de cisteína. Un residuo de cisteína y otro de metionina.

71. ¿Qué transformación da lugar a un puente disulfuro a partir de dos grupos tiol?. Una protonación sin modificación de los átomos de azufre. Una oxidación con pérdida de dos electrones en conjunto. Una reducción con ganancia de dos electrones en conjunto. Una hidrólisis de los dos enlaces peptídicos vecinos.

72. ¿Qué ocurre cuando se reduce un puente disulfuro de una proteína?. Se forman dos grupos carboxilo en las cisteínas. Se transforma cada cisteína en una metionina. Se genera un nuevo enlace peptídico entre ambas cadenas. Se recuperan dos grupos tiol en las cisteínas.

73. ¿Qué es la cistina?. El producto de dos serinas unidas por un enlace peptídico. Una metionina unida a una cisteína por un enlace éster. El producto de dos cisteínas unidas por un enlace disulfuro. Una cisteína que ha perdido toda su cadena lateral.

74. ¿Cuál de estas interacciones entre cadenas laterales es covalente?. Un puente de hidrógeno. Una interacción hidrofóbica. Un puente disulfuro. Un puente salino.

75. ¿Qué posiciones puede conectar un puente disulfuro en una proteína?. Dos posiciones de la misma cadena o de cadenas diferentes. Únicamente dos residuos consecutivos de la misma cadena. Únicamente dos aminoácidos de cadenas diferentes. Únicamente los grupos amino y carboxilo de los extremos.

76. ¿Por qué las proteínas citosólicas suelen presentar menos puentes disulfuro estructurales que muchas proteínas secretadas?. El citosol impide la formación de cualquier enlace covalente. El citosol mantiene un ambiente predominantemente reductor. El citosol carece de aminoácidos que contengan azufre. El citosol mantiene un ambiente predominantemente oxidante.

77. ¿Qué compartimento celular favorece la formación de puentes disulfuro en numerosas proteínas destinadas a la secreción?. El interior del ribosoma como único lugar. El citosol reductor. La luz del retículo endoplasmático. El núcleo como lugar exclusivo.

78. En muchos anticuerpos, ¿qué función cumplen los puentes disulfuro?. Mantienen todos los aminoácidos libres y sin enlazar. Sustituyen el esqueleto peptídico por una cadena de azufres. Impiden cualquier interacción no covalente entre dominios. Estabilizan dominios y conectan determinadas cadenas.

79. Una proteína no contiene ningún residuo de cisteína. ¿Qué afirmación es correcta?. Carece necesariamente de enlaces peptídicos en su esqueleto. Puede plegarse, pero no formar puentes disulfuro entre cisteínas. No puede plegarse ni adquirir una conformación funcional. Debe formar puentes disulfuro entre sus metioninas.

80. ¿Qué describe la estructura primaria de una proteína?. La asociación de varias cadenas polipeptídicas. El empaquetamiento global de una cadena plegada. La orientación espacial de una hélice aislada. El orden de los residuos en la cadena polipeptídica.

81. ¿Qué describe la estructura secundaria de una proteína?. La asociación obligatoria de varias cadenas independientes. La secuencia completa de aminoácidos sin información espacial. La disposición tridimensional completa de todos sus dominios. Patrones de conformación del esqueleto, como hélices α y láminas β.

82. Al plegarse una cadena, dos residuos muy alejados en la secuencia quedan próximos en el espacio. ¿Qué nivel describe principalmente esa organización global?. Configuración L del carbono α. Estructura primaria. Estructura cuaternaria obligatoria. Estructura terciaria.

83. ¿Qué caracteriza a la estructura cuaternaria?. La presencia de varias hélices dentro de una sola cadena. La secuencia lineal de residuos de una cadena. La planaridad de cada uno de sus enlaces peptídicos. La asociación organizada de varias cadenas polipeptídicas.

84. Una proteína funcional está formada por una sola cadena polipeptídica plegada. ¿Qué nivel estructural no posee por ese motivo?. Estructura cuaternaria. Cualquier estructura secundaria. Estructura primaria. Estructura terciaria.

85. ¿Cómo pueden ser las cadenas que forman la estructura cuaternaria de una proteína?. Siempre fragmentos de una única cadena continua. Siempre diferentes entre sí. Idénticas entre sí o diferentes. Siempre idénticas entre sí.

86. Una mutación sustituye un residuo de alanina por uno de serina. ¿Qué nivel estructural cambia necesariamente?. La estructura primaria. La estructura cuaternaria. Toda la estructura secundaria. Toda la estructura terciaria.

87. Una misma cadena contiene regiones de hélice α y regiones de lámina β. ¿Qué afirmación es correcta?. La cadena no puede adquirir una conformación funcional. Una de las dos regiones debe carecer de enlaces peptídicos. Su coexistencia obliga a que existan dos cadenas independientes. Ambas pueden integrarse en una misma estructura terciaria.

88. ¿Qué interacciones pueden estabilizar la asociación entre subunidades de una proteína?. Solo repulsiones entre cadenas laterales del mismo signo. Interacciones no covalentes y, en algunos casos, puentes disulfuro. Solo enlaces entre el ADN y los grupos amino terminales. Solo enlaces peptídicos nuevos entre todos sus residuos.

89. ¿Puede una proteína de cadena única ser funcional sin asociarse con otras cadenas?. No, la estructura terciaria siempre es inactiva. No, toda proteína necesita al menos dos subunidades. Sí, pero solo si pierde su estructura primaria. Sí, si su plegamiento permite realizar su función.

90. Una proteína de cadena única contiene un puente disulfuro entre dos de sus cisteínas. ¿Implica eso que tiene estructura cuaternaria?. No, porque los puentes disulfuro son siempre no covalentes. Sí, cada cisteína constituye una cadena independiente. No, el puente puede ser intracatenario. Sí, cualquier enlace disulfuro crea dos subunidades.

91. ¿Qué se entiende por conformación nativa de una proteína?. La cadena completamente extendida antes de cualquier plegamiento. La mezcla de aminoácidos libres obtenida tras su hidrólisis. La conformación que resulta siempre después de hervirla. La conformación característica compatible con su función biológica.

92. En una desnaturalización que no incluye hidrólisis del esqueleto, ¿qué se conserva aunque se pierda el plegamiento funcional?. La secuencia de aminoácidos. La actividad biológica completa. La disposición espacial de todos los dominios. Todos los puentes de hidrógeno originales.

93. ¿Qué niveles estructurales puede alterar una desnaturalización sin romper los enlaces peptídicos?. Solo la primaria, manteniendo intactos los otros niveles. La secundaria, la terciaria y la cuaternaria si existe. Solo la configuración L de todos los carbonos α. Únicamente el número de residuos de la cadena.

94. ¿Qué distingue a la proteólisis de una desnaturalización sin hidrólisis?. La proteólisis solo modifica la carga de las cadenas laterales. La proteólisis rompe enlaces peptídicos de la cadena. La proteólisis solo reorganiza los puentes de hidrógeno. La proteólisis siempre mantiene intacta la longitud de la cadena.

95. ¿Por qué un aumento suficientemente grande de temperatura puede desnaturalizar una proteína?. Elimina siempre todos los átomos de nitrógeno del esqueleto. Convierte necesariamente todos los aminoácidos L en aminoácidos D. Puede alterar el balance de interacciones que estabiliza el plegamiento. Rompe de forma obligatoria todos los enlaces peptídicos a la vez.

96. ¿Cómo puede un cambio intenso de pH alterar la conformación de una proteína?. Sustituyendo todos los residuos polares por residuos apolares. Transformando todos los enlaces amida en puentes disulfuro. Modificando la protonación de grupos y sus interacciones. Eliminando la secuencia original sin ninguna hidrólisis.

97. ¿Qué efecto de ciertos detergentes explica su capacidad para desnaturalizar proteínas?. Interfieren con las interacciones hidrofóbicas del plegamiento. Oxidan obligatoriamente todos los tioles hasta formar disulfuros. Cambian necesariamente la identidad de todos los aminoácidos. Crean enlaces peptídicos entre cualquier par de cadenas laterales.

98. Un reactivo rompe los puentes disulfuro mediante reducción, sin hidrolizar enlaces peptídicos. ¿Qué resultado es posible?. Convertir obligatoriamente la cadena en aminoácidos libres. Alterar el plegamiento manteniendo intacta la secuencia. Aumentar siempre el número de enlaces peptídicos. Eliminar todos los carbonos α de la proteína.

99. Tras retirar un agente desnaturalizante, ¿puede una proteína recuperar su conformación nativa?. Nunca la recupera aunque la cadena siga intacta. Siempre la recupera de forma completa e inmediata. Puede hacerlo, pero la recuperación no está garantizada. Solo la recupera si cambia toda su secuencia.

100. La clara de huevo se coagula al cocinarla y no vuelve a su estado inicial al enfriarse. ¿Qué explicación es adecuada?. La desnaturalización y la agregación pueden hacer irreversible el cambio. El calentamiento elimina necesariamente todos los enlaces covalentes. La coagulación exige que todos los aminoácidos se conviertan en glucosa. El enfriamiento restaura siempre todos los plegamientos originales.

101. ¿Qué sentido de giro presenta habitualmente la hélice α de las proteínas formadas por aminoácidos L?. Levógiro. Alternante en cada vuelta. Carece de sentido de giro. Dextrógiro.

102. ¿Cuántos residuos de aminoácidos hay aproximadamente por vuelta en una hélice α?. 6,0. 3,6. 4,0. 2,0.

103. En una hélice α regular, ¿con qué grupo forma un puente de hidrógeno el carbonilo del residuo i?. Con el N−H del residuo i + 4. Con el N−H del residuo i + 1. Con el carbono α del residuo i + 3. Con el carboxilo lateral del residuo i + 2.

104. En una región interna de hélice α, el carbonilo del residuo 12 forma el puente de hidrógeno característico con el N−H de otro residuo. ¿Qué número tiene ese residuo?. 15. 8. 16. 13.

105. ¿Qué grupos generan los puentes de hidrógeno que definen el patrón de una hélice α?. Exclusivamente los tioles de dos cisteínas consecutivas. Los grupos α-amino libres de todos los residuos internos. Los carbonilos y los grupos N−H del esqueleto peptídico. Exclusivamente los grupos R de aminoácidos con carga.

106. ¿Cómo se orientan las cadenas laterales en una hélice α habitual?. Dentro de cada enlace peptídico, sustituyendo al nitrógeno. Hacia el exterior, alejándose del eje de la hélice. Hacia el eje, formando todas un núcleo central. En un único plano idéntico para todos los residuos.

107. ¿Cómo puede formarse una hélice tridimensional si cada unidad peptídica es aproximadamente plana?. Rompiendo todos los enlaces peptídicos de cada vuelta. Permitiendo la rotación libre de cada enlace peptídico C−N. Eliminando el carácter de resonancia de todos los carbonilos. Variando la torsión de los enlaces adyacentes al carbono α.

108. ¿Por qué una prolina situada en el interior de una hélice α suele dificultar su continuidad regular?. Su grupo tiol forma obligatoriamente un enlace disulfuro. Restringe la geometría y su nitrógeno peptídico carece de H donador. Su cadena lateral aporta siempre dos cargas negativas completas. Su carbono α deja de estar unido al esqueleto polipeptídico.

109. ¿Qué propiedad de las cadenas laterales puede influir en la estabilidad de una hélice α?. Su tamaño, su carga y las interacciones que establecen. Solo que todas las cadenas laterales sean aromáticas. Solo que todos los residuos tengan la misma masa. Únicamente que todos los aminoácidos sean esenciales.

110. ¿Qué distribución de carga parcial corresponde al macrodipolo de una hélice α producido por la alineación de los dipolos peptídicos?. Extremo N parcialmente negativo y extremo C parcialmente positivo. Extremo N parcialmente positivo y extremo C parcialmente negativo. Ambos extremos parcialmente negativos en igual medida. Ambos extremos parcialmente positivos en igual medida.