bioquímica I test 9

1. [Oxidación] ¿Qué cambio define la oxidación de una especie química?. La pérdida de protones sin transferencia electrónica. La ganancia de electrones. La pérdida de electrones. La ganancia de protones sin transferencia electrónica.

2. [Reducción] Una molécula acepta dos electrones procedentes de otra. ¿Qué proceso experimenta la molécula que los acepta?. Una reducción. Una hidrólisis. Una desprotonación. Una oxidación.

3. [Agentes redox] ¿Qué hace un agente reductor durante una reacción de oxidorreducción?. Acepta electrones de otra especie y se oxida. Cede electrones a otra especie y se reduce. Cede electrones a otra especie y se oxida. Acepta electrones de otra especie y se reduce.

4. [Agentes redox] ¿Por qué se llama oxidante a una sustancia que acepta electrones?. Porque debe contener oxígeno en su estructura. Porque oxida a la especie que le cede los electrones. Porque ella pierde electrones durante la reacción. Porque aumenta necesariamente su número de oxidación.

5. [Potencial redox] Dos pares redox tienen potenciales estándar de reducción de -0,40 V y +0,20 V. ¿Qué forma reducida tiene mayor tendencia a actuar como donante de electrones?. La del par con potencial de -0,40 V. La del par con potencial de +0,20 V. Ambas tienen la misma tendencia por estar reducidas. La tendencia depende solo de cuántos carbonos tengan.

6. [Potencial redox] Se comparan dos aceptores en condiciones estándar: uno pertenece a un par con potencial de +0,50 V y el otro a un par de -0,10 V. ¿Cuál tiene mayor tendencia a captar electrones?. El aceptor del par con potencial de -0,10 V. El que pertenezca al par con menor potencial absoluto. El aceptor del par con potencial de +0,50 V. Los dos por igual porque ambos son aceptores.

7. [Flujo electrónico] En condiciones estándar y sin aporte externo de energía, ¿qué sentido de transferencia electrónica es favorable?. Desde el aceptor oxidado hacia el donante reducido, cualquiera que sea su potencial. Desde un donante de un par más positivo hacia un aceptor de un par más negativo. Desde cualquier par hacia otro con el mismo potencial, con liberación neta de energía. Desde un donante de un par más negativo hacia un aceptor de un par más positivo.

8. [Cálculo redox] Un donante pertenece a un par con potencial estándar de reducción de -0,30 V y el aceptor a otro de +0,20 V. Usando ΔE° = E° del aceptor - E° del donante, ¿cuánto vale ΔE°?. +0,10 V. +0,50 V. -0,10 V. -0,50 V.

9. [Balance redox] En la reacción A reducido + B oxidado → A oxidado + B reducido, ¿cómo actúa A reducido?. Como agente reductor que acepta electrones de B oxidado. Como agente oxidante que entrega electrones a B oxidado. Como agente reductor que entrega electrones a B oxidado. Como agente oxidante que acepta electrones de B oxidado.

10. [Cadena respiratoria] ¿En qué complejo de la cadena respiratoria mitocondrial se incorporan los electrones del NADH de la matriz?. En el complejo I. En el complejo IV. En el complejo III. En el complejo II.

11. [Aceptor final] ¿Qué ocurre con el oxígeno molecular al final de la cadena respiratoria mitocondrial?. Se reduce a agua en el complejo IV. Se oxida a agua en el complejo IV. Se oxida a dióxido de carbono en el complejo II. Se reduce a dióxido de carbono en el complejo I.

12. [Electronegatividad] Al asignar formalmente los electrones de un enlace C-H al átomo más electronegativo, ¿a cuál se asignan?. A ninguno porque un enlace covalente no tiene electrones. Al carbono. Al hidrógeno. Uno a cada átomo por ser siempre equivalentes.

13. [Electronegatividad] En el reparto formal de electrones para calcular números de oxidación, ¿qué ocurre con los electrones de un enlace C-O?. Se asignan al átomo que tenga mayor masa molecular. Se asignan al oxígeno por su mayor electronegatividad. Se reparten por igual porque ambos son no metales. Se asignan al carbono por su mayor electronegatividad.

14. [Enlaces C-C] ¿Cómo se reparten formalmente los dos electrones de un enlace simple C-C al calcular números de oxidación?. No se asigna ninguno a los dos carbonos. Se asignan ambos al carbono con más hidrógenos vecinos. Se asigna un electrón a cada carbono. Se asignan ambos al carbono situado a la izquierda.

15. [Reparto electrónico] En CH4 se asignan al carbono los dos electrones de cada enlace C-H. ¿Cuántos electrones de enlace se asignan en total al carbono?. Dos electrones. Ocho electrones. Cuatro electrones. Cero electrones.

16. [Reparto electrónico] En CH3OH se asignan al carbono los electrones de los enlaces C-H y al oxígeno los del enlace C-O. ¿Cuántos electrones de enlace se asignan al carbono?. Seis electrones. Dos electrones. Ocho electrones. Cuatro electrones.

17. [Número de oxidación] En una molécula neutra de CH4, cada hidrógeno tiene número de oxidación +1. ¿Cuál es el número de oxidación del carbono?. 0. -2. +4. -4.

18. [Número de oxidación] En CH3OH, el hidrógeno tiene número de oxidación +1 y el oxígeno -2. ¿Cuál es el del carbono?. +2. -2. 0. -4.

19. [Número de oxidación] En CO2, cada oxígeno tiene número de oxidación -2. ¿Cuál es el número de oxidación del carbono?. 0. -4. +4. +2.

20. [Grado de reducción] ¿En cuál de estas moléculas está más reducido el átomo de carbono?. Dióxido de carbono, CO2. Formaldehído, HCHO. Metano, CH4. Metanol, CH3OH.

21. [Nutrientes y energía] ¿Qué característica explica que los carbonos de la cadena de un ácido graso saturado tengan, en general, más capacidad de ceder electrones al oxidarse que los de un glúcido?. Carecen de electrones porque sus enlaces C-C son apolares. Presentan más enlaces C-O y menos enlaces C-H. Están todos en el mismo estado de oxidación que el CO2. Presentan más enlaces C-H y menos enlaces con oxígeno.

22. [Oxidación de nutrientes] En la oxidación aerobia completa de un nutriente orgánico, ¿en qué producto termina su carbono?. En NADH como producto carbonado final. En dióxido de carbono. En oxígeno molecular. En agua como único producto carbonado.

23. [Carbonos de la glucosa] En la glucosa de cadena abierta, el C1 es aldehído, el C6 es -CH2OH y los carbonos C2-C5 son -CHOH-. ¿Cuál de esos carbonos está más reducido?. Todos están igual de reducidos. El C6 del grupo -CH2OH. Los carbonos C2-C5 están más reducidos que C6. El C1 del grupo aldehído.

24. [Comparación de carbonos] Se comparan un carbono interno -CH2- de una cadena saturada y un carbono -CHOH- unido a otros dos carbonos. ¿Cuál está más reducido?. El carbono -CHOH-, porque su oxígeno le aporta electrones. Ambos, porque cualquier enlace C-C iguala su oxidación. El carbono -CHOH-, con número de oxidación 0. El carbono -CH2-, con número de oxidación -2.

25. [NAD] ¿Qué miembro del par NAD+/NADH es la forma oxidada que puede aceptar electrones en numerosas deshidrogenasas?. NAD+. Ambos son formas oxidadas. NADH. Ambos son formas reducidas.

26. [FAD] ¿Qué forma corresponde a la reducción completa del FAD por incorporación de dos electrones y dos protones?. NAD+. FADH2. FAD. NADP+.

27. [Reducción del NAD+] En la semirreacción NAD+ + H+ + 2 e- → NADH, ¿qué incorpora netamente el NAD+?. Un electrón y dos protones. Un electrón y un protón. Dos electrones y un protón. Dos electrones y dos protones.

28. [Reducción del FAD] ¿Qué incorporación neta describe FAD + 2 H+ + 2 e- → FADH2?. Dos electrones y dos protones. Dos electrones y un protón. Un electrón y un protón. Un electrón y dos protones.

29. [Acoplamiento redox] Una deshidrogenasa transforma un nutriente reducido en un producto más oxidado y convierte NAD+ en NADH. ¿De dónde proceden los electrones que recibe NAD+?. Del oxígeno que se libera al oxidarse el nutriente. Del nutriente que se oxida. Del ATP que siempre hidroliza cualquier deshidrogenasa. Del NADH que se está formando.

30. [Regeneración de coenzimas] Cuando el NADH entrega sus electrones al complejo I, ¿qué transformación experimenta?. Se reduce y regenera NAD+. Se oxida y regenera NAD+. Se reduce y se convierte en NADPH. Se oxida y se convierte en FAD.

31. [NADPH y biosíntesis] ¿Qué función del NADPH es especialmente importante en la síntesis de ácidos grasos?. Transportar el grupo acetilo como función propia de su estructura. Actuar como aceptor final de la cadena respiratoria. Aportar poder reductor para las reacciones biosintéticas. Hidrolizar directamente todos los enlaces de los ácidos grasos.

32. [NADPH y defensa celular] ¿Cómo contribuye el NADPH a limitar el daño oxidativo?. Aportando poder reductor a sistemas antioxidantes celulares. Sustituyendo al oxígeno como aceptor final del complejo IV. Oxidando directamente todas las proteínas de la célula. Impidiendo por completo la formación de cualquier especie reactiva.

33. [Daño oxidativo] Si se acumulan especies reactivas del oxígeno y las defensas celulares son insuficientes, ¿qué alteración puede producirse?. Conversión de todos los lípidos en glucógeno. Protección completa del ADN por el propio exceso de oxidantes. Oxidación perjudicial de lípidos, proteínas y ADN. Reducción obligatoria de todos los componentes celulares.

34. [Gradiente de protones] Durante el funcionamiento de la cadena respiratoria mitocondrial, ¿hacia dónde bombean protones los complejos que realizan ese transporte?. Desde el espacio intermembrana al citosol. Desde el citosol al espacio intermembrana. Desde la matriz al espacio intermembrana. Desde el espacio intermembrana a la matriz.

35. [ATP sintasa] ¿Qué movimiento de protones impulsa la síntesis mitocondrial de ATP por la ATP sintasa?. El paso de protones desde el citosol al espacio intermembrana. El retorno de protones del espacio intermembrana a la matriz. La salida de protones del espacio intermembrana al citosol. La salida de protones de la matriz al espacio intermembrana.

36. [Funciones de coenzimas] ¿Qué comparación resume adecuadamente las funciones habituales de NADH y NADPH?. NADH aporta electrones a la respiración y NADPH aporta poder reductor a biosíntesis y defensa antioxidante. NADH y NADPH tienen funciones idénticas y son intercambiables en cualquier enzima. NADH transporta grupos acilo y NADPH transporta exclusivamente grupos fosfato. NADH actúa solo en biosíntesis y NADPH es el aceptor final de la respiración.

37. [Cofactores] En sentido amplio, ¿qué es un cofactor enzimático?. Cualquier proteína que acelera una reacción sin unirse a otra molécula. Un aminoácido que forma obligatoriamente parte de todas las enzimas. Un componente no proteico necesario para la actividad de determinadas enzimas. El producto final de todas las reacciones catalizadas por enzimas.

38. [Cofactores inorgánicos] ¿Cuál de los siguientes componentes es un cofactor inorgánico?. Mg2+. FAD. NAD+. Coenzima A.

39. [Coenzimas] ¿Qué característica permite clasificar al NAD+ como coenzima?. Es un ion metálico que se incorpora al centro activo. Es una cadena de aminoácidos con actividad catalítica propia. Es un cofactor orgánico que participa en la reacción enzimática. Es siempre un producto de desecho que la enzima elimina.

40. [Vitaminas y coenzimas] ¿Qué relación general existe entre muchas vitaminas y las coenzimas?. Todas las vitaminas son enzimas proteicas completas. Muchas vitaminas son precursoras de coenzimas. Las vitaminas sustituyen de forma permanente a cualquier enzima. Las coenzimas solo proceden de iones metálicos y nunca de vitaminas.

41. [Apoenzima] Una enzima requiere un cofactor para funcionar. ¿Cómo se denomina su componente proteico cuando carece de ese cofactor?. Holoenzima. Apoenzima. Cosustrato. Grupo prostético.

42. [Holoenzima] ¿Qué combinación constituye la holoenzima de una enzima dependiente de cofactor?. La apoenzima después de perder su cofactor. El cofactor aislado sin el componente proteico. La apoenzima asociada con su cofactor necesario. El producto liberado junto con una molécula de agua.

43. [Cosustratos] Una coenzima se une a una enzima, participa en la reacción y después se libera para regenerarse en otra reacción. ¿Cómo se describe ese comportamiento?. Como el de una subunidad proteica integral. Como el de un cosustrato. Como el de un grupo prostético retenido durante los ciclos. Como el de un residuo aminoacídico permanente.

44. [Grupos prostéticos] ¿Qué diferencia fundamental existe entre un grupo prostético y un cosustrato?. El grupo prostético es siempre una proteína y el cosustrato siempre un metal. El grupo prostético permanece estrechamente unido a la enzima durante los ciclos catalíticos. El grupo prostético no participa en la catálisis y el cosustrato constituye toda la enzima. El grupo prostético debe liberarse después de cada reacción y el cosustrato nunca se libera.

45. [NAD+ como cosustrato] Una deshidrogenasa libera NADH tras reducir el NAD+ que había unido. ¿Qué necesita para repetir una reacción equivalente con otro sustrato?. Eliminar de forma definitiva su sitio de unión a coenzimas. Disponer de otra molécula de NAD+ en su forma oxidada. Retener necesariamente el mismo NADH sin regenerarlo. Convertir la proteína completa en un grupo prostético.

46. [FAD como grupo prostético] En la succinato deshidrogenasa del complejo II, ¿qué ocurre con el FAD durante los ciclos de oxidación del sustrato?. Se consume como producto carbonado final de la reacción. Permanece unido a la enzima y cambia de estado redox. Se convierte de manera irreversible en NAD+. Abandona siempre la enzima para llegar libre al complejo IV.

47. [Vitaminas precursoras] ¿Qué vitamina es precursora de las coenzimas FAD y FMN?. Niacina o vitamina B3. Ácido ascórbico o vitamina C. Riboflavina o vitamina B2. Tiamina o vitamina B1.

48. [Vitaminas precursoras] ¿Qué vitamina se relaciona con la formación de NAD y NADP?. Niacina o vitamina B3. Biotina o vitamina B7. Cobalamina o vitamina B12. Riboflavina o vitamina B2.

49. [Coenzima A] ¿Qué tipo de grupos transporta característicamente la coenzima A?. Grupos fosfato como única función. Grupos acilo, como el acetilo. Electrones como única función del par NAD+/NADH. Iones de calcio como función propia del transporte respiratorio.

50. [Déficit vitamínico] Si falta una vitamina necesaria para sintetizar una coenzima, ¿qué consecuencia bioquímica puede aparecer?. Aumento automático de la actividad de todas las rutas metabólicas. Conversión de las enzimas afectadas en enzimas independientes de cofactor. Desaparición obligatoria de todas las proteínas del organismo. Disminución de la actividad de enzimas que necesitan esa coenzima.

51. [Función enzimática] ¿Qué función define a una enzima como catalizador biológico?. Aportar siempre ATP para volver espontánea cualquier reacción. Consumirse en la misma proporción que el sustrato transformado. Acelerar una reacción mediante una vía con menor barrera de activación. Cambiar necesariamente la composición de equilibrio de la reacción.

52. [Naturaleza de las enzimas] ¿Cuál describe correctamente la naturaleza química de la mayoría de las enzimas?. Son moléculas de ADN sin componente proteico. Son lípidos de membrana que carecen de grupos polares. Son proteínas, generalmente de conformación globular. Son polisacáridos de reserva sin estructura tridimensional.

53. [Ribozimas] ¿Qué es una ribozima?. Una molécula de ADN que sirve solo de molde. Un azúcar que actúa como cofactor metálico. Una proteína que sintetiza exclusivamente ribosa. Una molécula de ARN con actividad catalítica.

54. [Centro activo] ¿Qué región de una enzima participa directamente en el reconocimiento del sustrato y en la catálisis?. Cualquier superficie con independencia de su conformación. El extremo amino terminal en todas las enzimas. El centro alostérico como única región posible. El centro activo.

55. [Especificidad] Una enzima transforma un estereoisómero, pero apenas actúa sobre otro con los mismos átomos y distinta orientación espacial. ¿Qué propiedad manifiesta?. Estereoespecificidad. Actividad exclusiva como cofactor inorgánico. Ausencia de especificidad. Independencia de la estructura tridimensional.

56. [Reutilización de enzimas] Tras completar un ciclo catalítico normal y liberar el producto, ¿qué ocurre con la enzima?. Debe sintetizarse de nuevo por cada molécula de producto. Pierde de forma irreversible todos sus residuos catalíticos. Se convierte obligatoriamente en parte del producto. Recupera una forma funcional capaz de iniciar otro ciclo.

57. [Condiciones de catálisis] ¿Qué ventaja presentan las enzimas humanas para las reacciones del metabolismo?. Actúan con idéntica actividad a cualquier pH y temperatura. Necesitan siempre temperaturas cercanas a la ebullición del agua. Permiten velocidades útiles en las condiciones fisiológicas de su entorno. Exigen siempre presiones industriales muy superiores a la atmosférica.

58. [Efecto del pH] ¿Por qué un cambio de pH puede alterar la actividad de una enzima aunque su cantidad no varíe?. Porque cambia necesariamente la secuencia de aminoácidos de la proteína. Porque transforma todo cofactor orgánico en un ion metálico. Porque elimina el concepto de centro activo de la reacción. Porque modifica la ionización de grupos relevantes para la unión o la catálisis.

59. [Temperatura y enzimas] Una enzima humana pierde gran parte de su actividad después de un calentamiento intenso que altera su plegamiento. ¿Cuál es la explicación más adecuada?. La proteína ha adquirido necesariamente una nueva secuencia de aminoácidos. El calentamiento ha convertido la enzima en su propio sustrato. La temperatura alta ha aumentado de forma permanente su especificidad. La desnaturalización ha alterado la estructura necesaria para la catálisis.

60. [Deficiencias enzimáticas] Una mutación reduce mucho la actividad de una enzima de una ruta metabólica. Si no hay compensación, ¿qué patrón puede aparecer?. Aumento obligatorio de la velocidad de todas las reacciones de la ruta. Acumulación de sustratos previos y menor formación de productos posteriores. Desaparición de todos los metabolitos anteriores y aumento de todos los posteriores. Ausencia de cambios porque las enzimas no influyen en los flujos metabólicos.

61. [Enzimas como marcadores] ¿Por qué una lesión celular puede elevar en sangre la actividad de determinadas enzimas normalmente intracelulares?. Porque una concentración alta identifica siempre una única enfermedad. Porque todas las enzimas plasmáticas se sintetizan solo en eritrocitos. Porque toda enzima detectada en sangre procede necesariamente del hígado. Porque las células lesionadas pueden liberar parte de su contenido.

62. [Dianas farmacológicas] El captopril actúa inhibiendo la enzima convertidora de angiotensina. ¿Qué papel desempeña esa enzima en este ejemplo?. El de coenzima vitamínica del medicamento. El de diana farmacológica. El de excipiente del medicamento. El de producto de degradación del captopril.

63. [Metabolismo de fármacos] Un fármaco activo se transforma en un metabolito inactivo por una enzima. Si aumenta su eliminación metabólica y el resto de condiciones es igual, ¿qué puede ocurrir?. Convertirse obligatoriamente el metabolito inactivo en un profármaco. Aumentar siempre su exposición y su efecto farmacológico. Mantenerse necesariamente la misma concentración en todo momento. Disminuir su exposición y su efecto farmacológico.

64. [Regulación alostérica] Una molécula se une a una región reguladora distinta del centro activo y cambia la actividad enzimática. ¿Qué mecanismo representa?. Pérdida estequiométrica de la enzima. Regulación alostérica. Activación por proteólisis obligatoria. Sustitución del sustrato por el producto.

65. [Modificación covalente] ¿Qué afirmación es correcta sobre la regulación de enzimas por fosforilación?. Impide que se produzca cualquier cambio conformacional. Puede activar o inhibir según la enzima y el sitio modificado. Inhibe siempre cualquier enzima sin excepciones. Activa siempre cualquier enzima sin excepciones.

66. [Cantidad de enzima] Se duplica la cantidad de una enzima funcional y hay sustrato y cofactores suficientes, sin otras limitaciones. ¿Qué cambio cabe esperar en la capacidad catalítica total?. Una reducción a la mitad por dilución de los centros activos. Un aumento al disponer de más centros activos funcionales. La desaparición de la necesidad de cofactores. Un cambio obligado en la identidad química del producto.

67. [Zimógenos] ¿Qué es un zimógeno o proenzima?. Un precursor enzimático inactivo que requiere activación. Un producto que inhibe de forma irreversible toda una ruta. Una coenzima reducida que transporta electrones. Una enzima que carece siempre de componente proteico.

68. [Protección de tejidos] ¿Qué ventaja tiene sintetizar determinadas proteasas pancreáticas como zimógenos?. Limitar la digestión de las proteínas del propio tejido productor. Permitir que digieran el páncreas antes de llegar al intestino. Sustituir la necesidad de cualquier control de activación. Impedir de forma definitiva que adquieran actividad digestiva.

69. [Activación proteolítica] ¿Qué cambio caracteriza la activación de un zimógeno por proteólisis limitada?. La transformación de toda la proteína en aminoácidos libres. La unión reversible de un efector sin modificación de enlaces peptídicos. La eliminación del cofactor necesario para que la enzima funcione. El corte de determinados enlaces peptídicos permite adquirir la conformación activa.

70. [Clasificación enzimática] ¿Cuál es el criterio principal de la clasificación EC de las enzimas?. El número total de aminoácidos de su estructura. El tejido en el que se descubrieron por primera vez. La concentración de la enzima en una muestra. El tipo de reacción global que catalizan.

71. [Clases de enzimas] ¿Cuántas clases principales incluye la clasificación enzimática que incorpora a las translocasas?. Ocho. Cinco. Seis. Siete.

72. [Oxidorreductasas] Una enzima transfiere electrones desde un sustrato a NAD+. ¿A qué clase pertenece por esa reacción?. Isomerasas. Hidrolasas. Ligasas. Oxidorreductasas.

73. [Lactato deshidrogenasa] En lactato + NAD+ → piruvato + NADH + H+, ¿qué combinación describe los cambios redox?. El lactato se oxida y el NAD+ se reduce. Tanto el lactato como el NAD+ se reducen. Tanto el lactato como el NAD+ se oxidan. El lactato se reduce y el NAD+ se oxida.

74. [Transferasas] Una enzima traslada un grupo químico desde una molécula donante a otra aceptora. ¿Qué clase describe esa transformación?. Transferasas. Translocasas. Isomerasas. Hidrolasas.

75. [Quinasas] Una quinasa transfiere un grupo fosforilo desde ATP a un sustrato y forma ADP. ¿En qué clase se incluye esta reacción?. Transferasas. Liasas. Isomerasas. Ligasas.

76. [Transferencia de un carbono] Una enzima convierte serina en glicina y transfiere una unidad de un carbono al tetrahidrofolato. ¿Qué clase corresponde a esta reacción?. Hidrolasas. Translocasas. Isomerasas. Transferasas.

77. [Hidrolasas] ¿Qué transformación es característica de una hidrolasa?. La unión de dos sustratos acoplada a la hidrólisis de ATP. El traslado de un grupo dentro de una sola molécula. La transferencia de electrones desde un donante a un aceptor. La rotura de un enlace mediante la participación de agua como reactivo.

78. [Proteasas] Una proteasa utiliza agua para romper un enlace peptídico de una proteína. ¿A qué clase pertenece por esa actividad?. Hidrolasas. Ligasas. Transferasas. Liasas.

79. [Liasas] ¿Qué transformación es propia de una liasa?. La rotura de un enlace mediante incorporación de agua a los productos. La transferencia de un grupo fosforilo desde ATP a un aceptor. La eliminación no hidrolítica de un grupo con formación de un doble enlace. La unión de dos moléculas acoplada a hidrólisis de ATP.

80. [Descarboxilación] Una descarboxilasa elimina CO2 de un sustrato sin hidrólisis ni reacción redox asociada. ¿A qué clase corresponde la actividad descrita?. Ligasas. Translocasas. Liasas. Hidrolasas.

81. [Isomerasas] Una enzima convierte una molécula en un isómero suyo sin añadirle un grupo procedente de otra molécula. ¿Qué clase representa?. Isomerasas. Transferasas. Ligasas. Oxidorreductasas.

82. [Mutasas] Una mutasa desplaza un grupo fosfato entre dos posiciones de la misma molécula. ¿En qué clase se encuadra esta actividad?. Isomerasas. Translocasas de membrana. Hidrolasas de enlaces peptídicos. Transferasas entre dos moléculas.

83. [Ligasas] ¿Qué combinación caracteriza una reacción de ligasa?. Eliminación no hidrolítica de un grupo para formar un doble enlace. Rotura hidrolítica de un enlace sin unión de sustratos. Reordenamiento de grupos dentro de una molécula sin consumo energético acoplado. Unión de dos moléculas acoplada a la hidrólisis de ATP u otro nucleótido equivalente.

84. [Piruvato carboxilasa] La piruvato carboxilasa incorpora carbono procedente de bicarbonato al piruvato para formar oxaloacetato, acoplándolo al consumo de ATP. ¿A qué clase pertenece?. Liasas. Hidrolasas. Isomerasas. Ligasas.

85. [Translocasas] ¿Qué función distingue a las translocasas de las transferasas de grupos?. Transferir exclusivamente grupos metilo entre dos moléculas solubles. Romper cualquier enlace por incorporación de agua a los productos. Reordenar un grupo dentro de un sustrato sin cambiar su localización. Catalizar el traslado de iones o moléculas a través de membranas o su separación dentro de ellas.

86. [Clasificación de bombas] La Na+/K+-ATPasa acopla la hidrólisis de ATP al transporte de iones a través de una membrana. ¿En qué clase funcional se incluye actualmente?. Transferasas. Liasas. Isomerasas. Translocasas.

87. [Mecanismo catalítico] ¿Qué magnitud reduce directamente una enzima para acelerar una reacción?. La energía libre global de la reacción, ΔG. El número de átomos que deben conservarse en la reacción. La energía libre de activación, ΔG‡. La concentración de equilibrio del producto como propiedad obligatoria.

88. [Termodinámica] Si ΔG es negativo para una reacción en unas condiciones determinadas, ¿qué significa?. Que la energía de activación es necesariamente cero. Que el avance de la reacción es termodinámicamente favorable en esas condiciones. Que no puede existir ninguna reacción en sentido inverso. Que la reacción tiene que completarse de manera instantánea.

89. [Espontaneidad y velocidad] Una reacción exergónica transcurre extremadamente despacio sin catalizador. ¿Cómo se explica?. La espontaneidad exige que no haya colisiones moleculares. Una velocidad baja demuestra que reactivos y productos son idénticos. Toda reacción exergónica tiene obligatoriamente un ΔG positivo. Puede tener una barrera de activación elevada pese a un ΔG negativo.

90. [Barrera de activación] En un perfil de energía libre, ¿qué diferencia representa la barrera de activación de la reacción directa?. La energía del estado de transición menos la del estado basal de los reactivos. La suma de las energías basales de reactivos y productos. La energía de los productos menos la del estado de transición. La energía de los productos menos la de los reactivos.

91. [Estado de transición] ¿Qué descripción corresponde al estado de transición de una etapa química?. Una configuración fugaz de alta energía situada en la cima de la barrera. Un intermediario estable que ocupa un mínimo del perfil energético. Un producto final estable que se acumula al terminar la reacción. El estado basal de los reactivos antes de que comience la reacción.

92. [Intermediarios y transición] Una reacción presenta dos etapas y una especie intermedia entre ambas. ¿Cómo se distingue esa especie de los estados de transición en el perfil energético?. El intermediario coincide siempre con el producto final de toda la reacción. Todos ocupan necesariamente el mismo punto y tienen igual estabilidad. El intermediario ocupa un máximo y los estados de transición ocupan mínimos. El intermediario ocupa un mínimo local y los estados de transición ocupan máximos.

93. [Enzimas y equilibrio] Se comparan una reacción catalizada y otra sin enzima, con los mismos reactivos, temperatura y condiciones del medio. ¿Qué ocurre con su constante de equilibrio?. Es la misma en ambos casos. Deja de poder definirse cuando hay enzima. Siempre aumenta en presencia de enzima. Siempre disminuye en presencia de enzima.

94. [Reacción reversible] Una reacción reversible ya está en equilibrio y se añade su enzima, sin cambiar las demás condiciones. ¿Qué efecto cabe esperar?. La enzima detiene los dos sentidos e inmoviliza las moléculas. Solo aumenta la reacción directa y se acumula producto de forma permanente. Aumentan los flujos directo e inverso, manteniéndose nulo el flujo neto. Solo aumenta la reacción inversa y desaparece todo el producto.

95. [Cálculo de energía libre] En un perfil, los reactivos tienen energía libre de 20 kJ/mol, los productos de 5 kJ/mol y el estado de transición de 70 kJ/mol. ¿Cuál es el ΔG de la reacción directa?. +50 kJ/mol. +65 kJ/mol. +15 kJ/mol. -15 kJ/mol.

96. [Cálculo de activación] Un perfil tiene reactivos a 20 kJ/mol y productos a 5 kJ/mol. La vía sin enzima alcanza 70 kJ/mol y la catalizada alcanza 45 kJ/mol. ¿Qué barrera tiene la vía catalizada desde los reactivos?. -15 kJ/mol. 45 kJ/mol. 25 kJ/mol. 50 kJ/mol.

97. [Interacciones del centro activo] ¿Qué conjunto incluye interacciones no covalentes que pueden contribuir a la unión y orientación de un sustrato?. Puentes de hidrógeno, interacciones iónicas y contactos de van der Waals. Roturas obligatorias de todos los enlaces de la cadena proteica. Enlaces covalentes enzima-sustrato como única forma posible de unión. Enlaces peptídicos nuevos y enlaces disulfuro permanentes exclusivamente.

98. [Estabilización catalítica] ¿Qué situación favorece la reducción de la barrera de activación por una enzima?. Estabilizar el estado de transición respecto al estado basal del sustrato. Estabilizar solo el estado basal del sustrato sin favorecer el estado de transición. Separar los grupos reactivos y dificultar su orientación. Aumentar la energía del estado de transición manteniendo igual la del sustrato.

99. [Catálisis covalente] ¿Qué caracteriza a un mecanismo de catálisis covalente?. La formación obligatoria de un enlace permanente que consume una enzima por producto. La unión exclusiva mediante fuerzas electrostáticas sin ningún enlace transitorio. La formación transitoria de un enlace covalente entre la enzima y un componente del sustrato. La ausencia de cualquier modificación química durante todo el ciclo.

100. [Integración de catálisis] Una reacción tiene ΔG positivo en las condiciones consideradas. ¿Qué afirmación es correcta sobre el efecto de añadir únicamente su enzima?. Elimina la conservación de la energía y permite generar producto sin compensación. Cambia su equilibrio hasta que todos los reactivos se convierten en productos. No vuelve favorable el avance neto; haría falta cambiar las condiciones o acoplarla adecuadamente a otra reacción. Vuelve negativo su ΔG porque cualquier enzima aporta energía al producto.