BIOQUÍMICA I | RECO REYES

Indicar cuál de estas interacciones no covalentes es menos sensible a la orientación interatómica (ángulo de enlace): Interacciones de van der Waals. Interacciones dipolo-dipolo. Interacción por puente de hidrógeno. Interacción carga-dipolo. Interacción electrostática dipolo-carga.

Un grupo HO- es menos nucleófilo que un grupo R-OH debido a: La mayor polarizabilidad del O en el grupo HO-. La menor polarizabilidad del O en el grupo HO-. Los pares de electrones no enlazantes presentes en R- OH pero no HO-. La mayor carga negativa del grupo HO-. El enunciado es falso, R-OH es un grupo menos nucleófilo que el grupo HO-.

El agua líquida es muy polar, esto es muy importante para la estructura de las macromoléculas. Permite interacciones con los grupos hidrocarbonados de las moléculas biológicas. Aumenta la temperatura de fusión del agua líquida respecto al hielo. Disminuye la temperatura de fusión del agua líquida respecto al hielo. Estabiliza y fortalece las uniones electroestáticas (puentes salinos). Desestabiliza y debilita las uniones electroestáticas.

El pK del ácido salicílico es 2.97. Si el pH del medio gástrico es 3.0, ¿qué fracción de este ácido estará sin ionizar, aproximadamente?. El 10%. El 20%. El 50%. El 80%. El 100%.

Una serie de estudios indican que en el centro activo de una enzima debe existir un aa que se torna un buen nucleófilo a pH superior a 10, pero que a pH inferior no es activo como nucleófilo. Usted buscaría en la secuencia la presencia de: A. C. T. Y. W.

En un giro y, en la segunda posición (i+1) se encuentra obligatoriamente, dada la geometría del giro. A. G. N. P. S.

El diagrama de Ramachandran nos indica. Las posibles posiciones de segmentos plegados en α-hélice o β-lámina en la secuencia de una proteína. La probabilidad de que un aa dado en una proteína se encuentre plegado en α-hélice, β-lámina o giros. Lasrestricciones a la libertad de movimiento de la cadena polipeptídica sobre el Cα de cada enlace peptídico impuestas por la cadena lateral de ese aa. Los ángulos φ y ψ sobre el Cα de cada aa en la secuencia de una proteína. Las restricciones a la flexibilidad de la cadena polipeptídica impuesta por la presencia de G y sus efectos en los ángulos φ y ψ alrededor de Cα.

La hélice π es la estructura en hélice más estable que pueden adoptar las proteínas ya que: No se conocen otras estructuras polipeptídicas en hélice distintas. Los carbonos carbonilos impiden estéricamente otro plegamiento. Las cadenas laterales de los restos proyectan hacia el interior de la hélice, haciéndola muy compacta. Es muy compacta, con abundantes contactos de van der Waals a través del eje de la hélice. El enunciado es falso, la hélice tipo α es más estable.

La ley de Lambert-Beer nos dice que en una disolución atravesada por un haz de luz: La absorbancia es directamente proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. La absorbancia es inversamente proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. La intensidad de la luz transmitida es proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. La intensidad de la luz transmitida es proporcional al coeficiente de extinción molar. La absorbancia de la disolución es independiente del paso óptico.

Normalmente la solubilidad en agua de una proteína es mínima cuando: El pH del medio es menor que su pI. El pH del medio es igual que su pI. El pH del medio es mayor que su pI. El pKa de la proteína es mayor que la fuerza iónica del medio. El pKa de la proteína es menor que la fuerza iónica del medio.

El transporte de CO2 por la sangre desde los tejidos a los pulmones se vería muy disminuido por la ausencia de una de estas proteínas (indicar la que causaría un efecto probablemente mayor). Subunidades α-globina de HbA. Subunidades β-globina de HbA. Subunidades γ-globina de HbF. 2,3-BPG. Intercambiador de aniones (banda III).

La Hb F tiene una afinidad mayor que la Hb A debido a que en la cadena β, la His 143 está sustituida por: Cys. Ser. Thr. Val. El enunciado es falso, la Hb F carece de cadenas β.

13. Si aumenta la concentración de 2,3-BPG en los eritrocitos entonces: Se desplazaría la curva de saturación de oxígeno de la Hb hacia la izquierda. Se desplazaría la curva de saturación de oxígeno de la Hb hacia la derecha. Aumentaría la afinidad de la forma T de la Hb por el 2,3-BPG. Aumentaría la afinidad de la forma R de la Hb por el 2,3-BPG. Se transformaría la curva de saturación de Hb por O2 en hiperbólica.

Podemos sospechar la existencia de isoenzimas distintos cuando en tejidos diferentes encontramos: Que la misma reacción química transcurre con parámetros cinéticos (normalizados a la misma cantidad de proteína) diferentes. Que las VMAX medidas para una reacción son diferentes en cada tejido, independientemente de la cantidad de proteína. Que la actividad enzimática específica para la misma reacción es diferente en cada tejido. Que el mismo metabolito se transforma en un compuesto diferente en ambos tejidos. Que distintos metabolitos se transforman en el mismo compuesto en ambos tejidos.

La KM de una enzima viene dada en unidades: Catales. Mol/s o μmol/min. De concentración de enzima. De concentración de sustrato. El enunciado es falso, KM es una constante adimensional.

Respecto a la ubiquitinización es falso que... La ubiquitina es una proteína ubicua, muy conservada y de aparición temprana en la filogenia de los eucariotas. La ubiquitina se une a grupos amino, en particular a los grupos N terminales de las proteínas diana. Las proteínas con distinto aa N-terminal difieren notablemente en cuanto a su ubiquitinación. Los enzimas cuya regulación se realiza principalmente por mecanismos de cambios en la expresión génica suelen tener vidas medias cortas. Las E3-ubiquitina ligasas constituyen varias familias de proteínas con estructuras, sustratos y mecanismos de regulación muy diversos.

La VMAX de una enzima nos informa de: La velocidad de la reacción cuando la concentración del sustrato es la mitad de la máxima. La velocidad de la reacción cuando la concentración de sustrato es igual a la KM. La concentración de enzima y su nº de recambio. La afinidad de la enzima por su sustrato. La especificidad de la unión de enzima y sustrato.

Un ejemplo de proteína con dominios de unión a DNA es. El receptor de adrenalina. El receptor de insulina. El receptor de estrógenos. El receptor de rapamicina, mTOR. El receptor de IP3.

Cuál de las siguientes afirmaciones no es cierta. Los nucleosomas son exclusivos de los eucariotas. Las cadenas N-terminales de las histonas se encuentran hacia el exterior del nucleosoma. Las cadenas N-terminales de las histonas sufren modificaciones covalentes. Modificaciones covalentes de las histonas pueden afectar profundamente a la actividad de la cromatina. El enunciado es falso, todas son ciertas.

La principal función de PCNA en la replicación es: Mantener separadas las hebras sencillas de DNA (monohebra) evitando su reasociación en un dúplex. Aumentar la procesividad de las polimerasas replicativas. Ensamblar la helicasa replicativa MCM sobre las horquillas de replicación. El procesamiento de fragmentos de Okazaki. Prevenir la reasociación de nucleosomas sobre las hebras de DNA recién replicadas.

El sensor de defectos empleado en el mecanismo de reparación por escisión de nucleótidos es: Un gran complejo enzimático rastrea el DNA en busca de distorsiones geométricas en la doble hélice. Una variedad de DNA-glicosilasas. Una proteína que se une específicamente a secuencias de DNA hemimetiladas (una hebra si y la otra no). Una DNA helicasa que desenrolla los extremos no homólogos de la lesión. La DNApol β.

Una de estas es una función importante de la caperuza 5’ del mRNA. Prevención de la circularización del mRNA en su traducción. Estimulación del corte y poliadenilación para terminar la transcripción. Reconocimiento y ensamblaje de la maquinaria de splicing sobre el transcrito naciente. Hidrólisis del mRNA por 5’-exonucleasas citosólicas. El enunciado es falso, ninguna es una función relevante de la caperuza 5’.

Los complejos de remodelación de la cromatina con actividad HAT: Mantienen modificada la estructura del nucleosoma de forma irreversible y median silenciamiento epigenético. Consumen energía procedente de la hidrólisis de ATP para remodelar los nucleosomas. Ensamblan nuevos nucleosomas sobre hebras de DNA naciente recientemente replicado. Promueven la relajación de la cromatina y el aumento de la actividad transcripcional. Promueven la compactación de la cromatina y la disminución de la actividad transcripcional.

Las proteínas co-activadoras como CBP o p300 participan en la regulación de la transcripción de genes estructurales: Uniéndose y estimulando directamente a la RNApolII en el PIC. Uniéndose directamente al DNA y reclutando complejos remodeladores de cromatina. Sirviendo como centro de reunión para la construcción del “enhanceosoma”. Por metilación de amplias zonas de un cromosoma regular. Formando pate de Mediador, como una más de sus subunidades componentes.

Con relación a la estructura y función del enhanceosoma, indicar la proposición falsa: Los homeodominios permiten el reconocimiento y la unión de proteínas a histonas acetiladas. Los bromodominios permiten el reconocimiento y la interacción con histonas desacetiladas. Los factores de transcripción interactúan con el PIC a través de Mediador y/oTHIID. Mediador, THIID y pCAF comparten algunas subunidades. Mediador se une al PIC y contribuye a la activación de la RNA polII. Las subunidades que forman parte de Mediador no pueden contribuir a TFIID o complejos CAF.

Tiene usted un fármaco que es un inhibidor de las GRK. Estimula un cultivo celular repetidamente con concentraciones elevadas de adrenalina, en presencia y en ausencia de dicho inhibidor y extrae los receptores β-adrenérgicos. Al compararlos en ambas circunstancias usted esperaría encontrar: Ninguna modificación en el grado de fosforilación de los receptores debida al tratamiento con dicho inhibidor. Un aumento de la fosforilación de los receptores β-adrenérgicos por la acción de la estimulación en ambos casos. Diferencias en el grado de fosforilación de algunos restos en la zona del buclei3 de los receptores β-adrenérgicos. Diferencias en el grado de fosforilación de algunos restos en la zona carxi-. Terminal de los receptores β-adrenérgicos. Diferencias en el grado de fosforilación de algunos restos en la zona amino- terminal de los receptores β-adrenérgicos.

Las subunidades α de algunas proteínas G pueden estar acopladas a varias proteínas efectoras. ¿Cuál es un mecanismo muy conocido?. La estimulación de AC y PLCβ por la subunidadαs. La estimulación de AC y PLCβ por la subunidadαq. La inhibición de AC y regulación de canales de K+ o Ca2+ por la subunidadα1. La estimulación de AC e inhibición de PLCβ por la subunidad α0. Se conocen muchos ejemplos de todos los mecanismos anteriores.

La proteína quinasa regulada por CA2+ y DAG que actúan típicamente como proteína efectora de la ruta de PLCβ-IP3 es: PKA. PKB. PKC. PKD. PKG.

Denominamos fusión del DNA a: La hidrólisis de sus cadenas fosfodiéster rindiendo nucleótidos libres. La desaparición de la estructura secundaria de un DNA dúplex. La hibridación de hebras monocatenarias de dos fragmentos de DNA para formar un único elemento dúplex. La desaparición en la interfase de los cromosomas altamente condensados y visibles en la metafase/anafase. La formación de lesiones en el DNA por la acción del estrés oxidativo (ROS).

En los eucariotas, las secuencias ARS son reconocidas por la unión del complejo proteico denominado normalmente: ARS-BP. CDC45. MCM. ORC. RPA.

En cuanto al mecanismo de reparación por escisión de bases es cierto que: Uno de sus actores clave son las DNA-glucosilasas que rompen el enlace N- glucosídico dejando un sitio AP. Está acoplada a la transcripción al compartir proteínas con el factor TFIIH de la RNApol II. Su sensor de daño escanea procesivamente el DNA en un proceso que requiere energía (ATP). Depende del alineamiento y recombinación entre secuencias homólogas de dos cromosomas. Permite reparar las lesiones por rotura de doble hebra en el DNA. Está acoplado a la transcripción al compartir proteínas con el factor TFIIH de la RNApol II. Depende del alineamiento y recombinación entre secuencias homólogas de dos cromosomas. Su sensor de daño escanea procesivamente el DNA en un proceso que requiere ATP.

Durante la replicación el DNA se separa de los nucleosomas. Tras el paso de la horquilla de replicación las histonas nuevamente sintetizadas se ensamblan con DNA para formar de nuevo nucleosomas. En este proceso: Las histonas nuevamente sintetizadas se depositan en nucleosomas nuevos en la hebra de DNA recientemente sintetizada. Las histonas nuevas y viejas se depositan de forma segregada en nucleosomas nuevos y viejos. Las histonas nuevas y viejas se depositan individualmente de forma aleatoria formando nucleosomas con una mezcla de histonas nuevas y viejas. Intervienen tetrámeros H3/H4 y dímeros H2A/H2B que se combinan entre sí aleatoriamente sin importar su procedencia (histonas nuevas o viejas). Intervienen tetrámeros H2A/H2B y dímeros H3/H4 que se combinan entre sí cuasi- aleatoriamente: los de la nueva síntesis por un lado y los viejos por otro.

Cual de las siguientes afirmaciones no es cierta: Las mutaciones son alteraciones del DNA que dan lugar a cambios permanentes en la información genética codificada por la molécula. La desaminación espontánea genera C a partir de T y de esa forma causa mutaciones. La despurinación es la pérdida de una base nitrogenada por rotura del enlace N- glucosídico entre la desoxirribosa y la base nitrogenada. La formación de dímeros de pirimidina es inducida por los rayos ultravioleta. Los dímeros de pirimidina causan bloqueos de polimerasa.

La retención deEJC (exón-junction complexes) sobre el mRNA maduro en el citosol es un elemento clave para: El mecanismo de degradación del mRNA NMD. La degradación del mRNA por el mecanismo que detecta la ausencia de codones de parada. La degradación de mRNA por el mecanismo NGD. La degradación del mRNA dependiente de señales AUUUA en la zona 3’ UTR. La degradación del mRNA mediante el mecanismo de recambio constitutivo en el exosoma.

En cuanto a la terminación de la transcripción en eucariotas por la RNApolII, indicar la proposición incorrecta: Requiere la unión de factores proteicos a secuencias señal en el transcrito primario. El corte del RNA naciente está acoplado a la poliadenilación del extremo 3’. La poliA-polimerasa PAP contiene la actividad catalítica de la endonucleasa de corte. La PAB se une a la cola de poliA naciente y estimula su crecimiento activando la PAP. La separación de la cadena de RNA naciente inestabiliza la RNApol y determina su disociación del DNA molde.

La fosforilación del dominio CTD de la RNA polimerasa II es importante por: Favorecer la unión de la RNA polimerasa con las proteínas del complejo de iniciación. Marcar el tránsito de la fase de iniciación a la de elongación del transcrito. Facilitar la apertura de la doble cadena de DNA. Favorecer la asociación de las proteínas del complejo TFIID. Todas las anteriores.

El exosoma es: Un complejo proteico situado en el exterior de la membrana plasmática y encargado de funciones de reconocimiento intercelular. Un complejo proteico para la degradación de componentes exógenos que sean incorporados a la célula. Un complejo proteico para la degradación de todo tipo de RNAs. Un orgánulo para el reconocimiento de señales extracelulares. Un orgánulo encargado de la degradación de proteínas con actividad exoproteásica, en lugar de la acción endoproteásica del proteasoma.

Qué elementos son esenciales para el reconocimiento de un fragmento de RNA como un mensajero y la unión del ribosoma al mismo en eucariotas: La presencia de UTRs en los extremos 5’ y 3’. Una OFR interna con codones de inicio y stop. Elementos IRES. Caperuza 5’ y cola de poli-A. Ninguno de ellos.

El elemento esencial primario para establecer el transporte unidireccional de componentes entre citoplasma y núcleo (unos en una dirección y otros en la contraria) es: La acción catalítica del poro nuclear que impone la direccionalidad del flujo de cada tipo de molécula a su través. La distribución asimétrica de factores GEF y GAP para la proteína Ran. La distribución asimétrica de importina y exportina en citoplasma y núcleo. La distribución de proteínas Rab y Rho en citoplasma y núcleo. En gradiente de iones a través de la membrana nuclear.

Indicar el ejemplo de una proteína inhibidora de la transcripción típica: Mediador. TFIID. pCAF. CBP o p300. HDAC/mSIN3.

En cuanto a la metilación de nucleótidos es FALSO que: La metilación de bases del DNA es un mecanismo de silenciamiento génico. La metilación del DNA es un elemento clave en el reconocimiento de la hebra de nueva síntesis en el mecanismo de reparación de mal-apareamientos. Es necesaria para la formación de la caperuza 5’ del mRNA. Es necesaria para el reconocimiento del origen por ORC y el ensamblaje de MCM en la horquilla de replicación. Puede suponer un problema por la inducción de mal-apareamientos, por ejemplo la O- alquil-G.

La secuencia de Kozak es: Una secuencia de aa en una proteína que sirve de diana a una proteína-quinasaPK. Una secuencia de aa que identifica la región de unión al translocón durante la exportación al RE. Una secuencia de bases que identifica el codón de inicio de traducción en una mRNA. Una secuencia de bases en el DNA que identifica el sitio de inicio de la transcripción por la RNA polimerasa. Una secuencia de bases que identifica el sitio de terminación de la transcripción.

Con relación a la estructura y función de “enhanceosoma”, indicar la proposición falsa: Los bromodominios permiten el reconocimiento y la interacción con histonas acetiladas de los componentes del mismo. Los factores de transcripción interatúan con el PIC a través de Mediador y/oTFIID. Los co-activadores pueden servir como centros de interacción para construir el complejo proteico. Las subunidades que forman parte de Mediador no pueden contribuir a TFIID o complejos CAF. Mediador se une al PIC y contribuye a la activación de la RNApolII.

Los receptores nucleares pueden ser bien descritos mediante la expresión: Se trata de receptores de radiaciones nucleares que detectan y reparan lesiones en el DNA causadas por las mismas. Se trata de proteínas nucleares dianas de la acción de señales extracelulares. Son factores de transcripción regulados,su unión al DNA y actividad transcripcional depende de su fosforilación. Son factores de transcripción regulados, su unión al DNA y actividad transcripcional depende de la unión del ligando. Ninguna de las expresiones es adecuada ( OJO CON ESTA, PORQUE PUEDE QUE NO TE PONGA ‘’depende de la unión del ligando’’, y entonces la e) sería la correcta).

Uno de estos procesos es esencial en la formación del PIC 43S del inicio de la traducción eucariótica, indicar cuál: Desfosforilación de eIF4E-BP por mTOR. Ensamblaje del complejo ternario met-tRNAi-eIF2-GTP con la subunidad 40S. Unión de la caperuza 5’ del mRNA. Ensamblaje de la subunidad 60S. El enunciado es falso, ninguno de esos procesos participa en la formación del complejo PIC 43S.

Un proceso de señalización en el que una molécula es secretada en un tejido por un tipo celular y tiene acciones sobre otras células del mismo tipo dentro del mismo órgano o tejido se describe adecuadamente como un mecanismo deseñalización: Autocrino. Paracrino. Endocrino. Exocrino. Neurocrino.

Las células hepáticas están dotadas de receptores de glucagón y adrenalina, ambos acoplados al sistema de cAMP. La exposición prolongada a altos niveles de adrenalina resultará en: La inactivación e internalización del receptor de glucagón. La fosforilación del receptor de glucagón en su región carboxi-terminal. La fosforilación del receptor de glucagón en el tercer bucle intracelular. La desensibilización homologa de las respuestas al glucagón. Todas las anteriores son ciertas.

Las proteínas smad y las STAT median ambas la transducción de señales de membrana al núcleo. Indicar la principal diferencia entre ellas respecto a su mecanismo de actuación: Las proteínas STAT actúan como factores de transcripción, mientras que las proteínas smad no afectan a la regulación de la expresión génica. Las proteínas STAT actúan como heterodímeros mientras que las proteínas smad funcionan como factores de transcripción monoméricos. Las STAT regulan por fosforilación en Tyr, mientras que las smad son activadas por fosforilación en SER/Thr. Las proteínas smad forman normalmente homodímeros fosforilados mientras que las STAT heterodimerizan con proteínas no fosforiladas. El enunciado es falso, smad y STAT son siglas sinónimas.

El sustrato para la producción sostenida de DAG, tras el cese de la estimulación de receptores por agonistas, es principalmente: Fosfoinosítidos. Fosfatidil-colina. Fosfatidil-etanolamina. Fosfatidil-serina. Cualquiera de ellos.

mTOR es un elemento regulador clave en el control del crecimiento celular, que actúa: al ser fosforilado, directamente por PKB. al ser desfosforilado por el complejo TSC1/2. Como regulador alosterico de la quinasa S6K. Como una S/T-quinasa. Como una S/T-fosfatasa.

Las tres quinasas que participan en la cascada de la MAPK normalmente son activadas por: Unión de un ligando alosterico como cAMP o calcio. Unión de una proteína de andamiaje como MP1. Unión de sus dominios SH2 a restos de p-Tyr de otras proteínas. Fosforilación doble en su bucle activador. Desfosforilación de un resto en su bucle de activación.

Indicar cual de estas expresiones es falsa: La permeabilidad de una molécula a través de una membrana biológica es proporcional al coeficiente de difusión de la molécula. El transporte neto a través de la membrana es directamente proporcional a la diferencia de concentraciones a ambos lados de la membrana. El coeficiente de reparto membrana/solución de una molécula es independiente de su permeabilidad a través de la membrana. La permeabilidad de una molécula a través de una membrana biológica es inversamente proporcional al espesor de la membrana. El coeficiente de permeabilidad no depende del coeficiente de difusión, el coeficiente de reparto y espesor de la membrana.

Las fuerzas de dispersión de London contribuyen mayoritariamente a: Interacciones por puente de hidrogeno. Interacciones carga-dipolo. Interacciones electrostáticas carga-carga. Interacciones de van der Waals. Interacciones hidrofóbicas.

El agua liquida es muy polar, esto es muy importante para la estructura de las macromoléculas biológicas pues: Permite interacciones con los grupos hidrocarbonados de las moléculas biológicas. Aporta al agua un bajo calor especifico. Disminuye la temperatura de fusión del agua liquida respecto al hielo. Estabiliza y fortalece las uniones electrostáticas (puentes salinos). Es la base del efecto hidrofóbico.

De los listados, el aminoácido con grupo en cadena lateral más fuertemente nucleofílica en su forma mayoritaria a pH 10 es: C. D. E. S. Y.

El pH de la sangre es 7,4 por lo que en el sistema CO2/HCO3- (pKa= 6,37) podemos decir que el bicarbonato se encuentra titulado al. 20%. 80%. 90%. 10%. No cabe hablar de la titulación en este caso.

Estimando aproximadamente la carga neta del péptido SAFTEAKYDSNQRP al pH de la sangre será cercana. -2. -1. 0. +1. +2.

La ley de Lambert-Beer nos dice que: La intensidad de la luz transmitida es proporcional a la concentración. La absorbancia es igual a la concentración del solvente. La absorbancia de una disolución es inversamente proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. Es posible medir la absorbancia de una disolución conociendo su paso óptico. Ninguna de las anteriores es correcta.

La estructura tridimensional de una proteína viene dada por su plegamiento. Indicar la proposición mas general respecto al plegamiento de las proteínas: El más mínimo cambio en la secuencia aa del polipéptido conlleva necesariamente grandes cambios en la estructura tridimensional de la proteína. La estructura 3D general se conserva generalmente muy bien frente a cambios en la estructura primaria. Las proteínas necesitan de forma general la ayuda de proteínas chaperonas para poder plegarse correctamente. Los puentes disulfuro contribuyen a iniciar el plegamiento de una cadena polipeptídica, al restringir sus grados de libertad. El experimento de Anfinsen demostró que las proteínas no pueden plegarse automáticamente, pues se precisaba de ß-mercaptoetanol para obtener el plegamiento correcto de la ribonucleasa.

Un aumento de la afinidad de la Hb por el oxígeno producirá: Un aumento de la capacidad de transporte neto de O2 a los tejidos. Una reducción de la capacidad de transporte neto de O2 a los tejidos. Un aumento relativo de la forma T frente a la R del tetrámero de Hb. Un aumento de la capacidad máxima de transporte O2 cuando la Hb está saturada al 100%. Una reducción de la capacidad máxima de transporte O2, cuando la Hb está saturada al 100%.

En la aclimatación a la altura juega un papel muy importante el aumento de la concentración de 2,3-BPG en los eritrocitos ya que este compuesto: Aumenta la afinidad de la Hb A por el oxígeno. Disminuye la afinidad del la HB A por el oxigeno. No afecta a la Hb A, pero si reduce el efecto de la HbS. Desplaza la curva de saturación de la Hb a la izquierda. Desplaza el equilibrio de las formas T y R hacia la forma R.

El modelo concertado de las enzimas alostéricas, normalmente oligoméricas tiene como características distintiva: Cada subunidad del oligómero puede existir en dos estados conformacionales distintos, con parámetros cinéticos diferentes. Contemplar la existencia de esencialmente dos estados conformacionales del oligómero en su conjunto. El modulador alostérico induce un cambio conformacional en las subunidades del oligómero. Existe una cooperatividad en la unión del ligando a los múltiples sitios de unión en el oligómero. Resulta en una curva de velocidad (V frente a [S]) típicamente sigmoidal.

Si necesitamos estimar la concentración de una proteína enzimática en un tejido o una muestra a partir de sus parámetros cinéticos mediremos: La KM de la enzima frente a su sustrato natural. La velocidad máxima de la reacción catalizada por esa enzima en ese tejido o muestra. El cociente Kcat/KM de esa enzima en ese tejido. El número de recambio de la enzima en ese tejido. El enunciado es falso, no puede estimarse la concentración a partir de los parámetros cinéticos.

Respecto a la regulación de las proteínas por fosforilación, indicar la proposición incorrecta: Normalmente la fosforilación estimula la actividad enzimática mientras que la desfosforilación la inhibe. La actuación de las proteína-quinasas es reversible. Normalmente una proteína puede exponer múltiples sitios de fosforilación. La fosforilación o desfosforilación altera el estado conformacional de la proteína diana. Es relativamente común que una misma proteína sea diana de varias proteína- quinasas distinta.

El índice de Hill de una enzima alostérica mide: El grado de cooperatividad entre los sitios de unión del ligando alostérico. El número de sitios de unión coperativos del ligando alostérico. El número de centros activos modulados por la unión de un ligando al sitio alostérico. El número de subunidades de la enzima, ya que las enzima alostéricas son oligoméricas. El acoplamiento de las diferentes subunidades en la estructura cuaternaria de la proteína.

De los distintos mecanismos que regulan la actividad enzimática. ¿Cuál actúa sin afectar la eficacia catalítica de la enzima?. Proteólisis. Modificación covalente reversible. Aumento o disminución de la degradación de la enzima. a y c son ciertas. Todas son falsas.

Cuál de las siguientes DNA polimerasas eucariotas es principalmente replicativa y se encarga de la copia de alta fidelidad del DNA. Pol beta. Por alfa. Pol delta. Pol gamma. Pol zeta.

Una de éstas no es una función importante de la caperuza 5 ́ del mRNA: Prevención de la circularización del mRNA en su traducción. Estimulación del corte y poliadenilación para terminar la transcripción. Reconocimiento y ensamblaje de la maquinaria de splicing sobre el transcrito naciente. Hidrólisis del mRNA por 5 ́exonucleasas citosólicas. El enunciado es falso, ninguna es una función relevante de la caperuza 5’.

Indicar un ejemplo de una proteína inhibidora de la transcripción típica. Mediador. TFIID. pCAF. CBP o p300. HDAC / mSIN3.

70. La transducción de señales es a través del receptor de γ-Interferón está mediada: Por la fosforilación en Ser de las proteínas smads citosólicas. Por la fosforilación en Tyr de las proteínas STAT citosólicas. Por la autofosforilación del receptor de IFN por su dominio TK activado. Por la activación de secuencias SER nucleares. Por reclutamiento de JAKs y activación de smads.

Las subunidades βγ de algunas proteínas G están acopladas a algunos enzimas efectoras. ¿Cuál es un mecanismo conocido?. Inhibición de algunas isoformas de adenilil ciclasa. Estimulación de PLCβ. Estimulación de canales de K+. Se conocen ejemplos de todos los mecanismos anteriores. El enunciado es falso, las subunidades βγ simplemente bloquean a las subunidades α en reposo.

Una de estas propiedades corresponde a las PKC atípicas (aPKC): Se activa por Ca2+ y DAG conjuntamente, mediante su translocación a la membrana. Se activa por DAG pero no requiere Ca2+ conjuntamente. Se activa por ésteres de forbol únicamente. Contiene dominios de homología C2 de unión a Ca2+ y PS y se activa por DAG o ésteres de forbol. Contiene un dominio similar a C1, pero no se activa por unión de DAG o ésteres de forbol sino por AA u otros lípidos.

Una enzima que cataliza directamente la generación de DAG ¿? (a largo plazo y duradero) es: PI3K. PLA2. PLB. PLC γ. PLD.

La figura anterior muestra la estructura del triptófano y el indol. Indicar cuál será más permeable a través de una membrana biológica a pH fisiológico. Ninguno de los dos es permeable, necesitan un transportador. Ambos tienen una permeabilidad similar. El Trp será más permeable que el indol. El indol será más permeable que el Trp. El indol es más permeable a pH ácido, pero menos a pH básico.

En una lámina β las cadenas laterales situadas cada N restos se orientan aproximadamente en direcciones opuestas. N es. 2. 3.6. 4. 7. 8.

Una de estas histonas puede encontrarse en abundancia variable en la cromatina y es un indicador de la actividad biológica de la misma (sin considerar posibles modificaciones covalentes). Histona H1. Histona H2A. Histona H2B. Histona H3. Histona H4.

Las DNA polimerasas replicativas, δ y ɛ, son altamente procesivas debido: A su actividad 3’-exonucleásica correctora de pruebas. A su actividad 5’-exonucleásica correctora de pruebas. A que poseen un dominio de interacción con PCNA. A que poseen un dedo de zinc.

Las principales helicasas replicativas en las horquillas de replicación eucarióticas son: Las proteínas cdc6. Las proteínas cdc45. Las proteínas RPA. Las proteínas MCM. Las proteínas Dna2.

En cuanto al mecanismo de reparación por escisión de bases: Un gran complejo enzimático rastrea el DNA en busca de distorsiones en la doble hélice. Las nucleasas cortan a ambos lados de la lesión detectada. Se utiliza para reparar sitios apurínicos. Solo puede actuar durante una corta ventana de tiempo después de la replicación. Se utiliza especialmente para reparar daños por radiación ionizante.

Un ejemplo de proteína con dominios de unión a DNA es: La proteína de la familia de dedos de Zn del receptor de vitamina A. La proteína Ser con dominios SH3. PTEN, que contiene dominios PH de unión al DNA. mTOR, que contiene homeodominios. Todas esas proteínas contienen dominios de unión al DNA.

La recombinación homóloga es particularmente importante para la reparación de mutaciones en el DNA producidas por: Malapareamientos replicativos. Desaminaciones espontáneas. Despurinación espontánea. Radiación infrarroja. Radiación ionizante.

En cuanto a la terminación de la transcripción en eucariotas indicar la proposición incorrecta: Requiere de la unión de factores específicos a secuencias señal en el transcrito primario. El corte del RNA naciente está acoplado a la poliadenilación del extremo 3’. La polimerasa PAP estimula la actividad catalítica de la endonucleasa del corte. La PAB se une a las colas de poliA naciente y estimula su crecimiento activando a la PAP. pTEFb inhibe a la RNApol II el cual cual determina la separación de la RNApol del molde, tras lo cual tienen lugar el corte y la poliadenilación.

La fosforilación del dominio CTD de la RNA polimerasa II es importante por: Favorecer la unión de la RNA polimerasa con las proteínas del complejo de iniciación. Marcar el tránsito de la fase de iniciación a la de elongación del transcrito. Facilitar la apertura de la doble cadena del DNA. Favorecer la asociación de las proteínas del complejo TFIID. Todas las anteriores.

En los eucariotas, el reconocimiento del codón de inicio para la traducción está marcado por una secuencia denominada: Caja de Pribnow. Caja TATA. Secuencia de Kozak. Secuencia Shine-Dalgarno. Secuencia AUUUAA.

Las actividades GTPásicas durante la síntesis de proteínas son necesarias para: Proporcionar la energía requerida para la síntesis del enlace peptídico. Permitir la corrección de errores en la carga del tRNA con el aa específico. Plegar adecuadamente la cadena polipeptídica naciente evitando la necesidad de chaperonas. Permitirla comprobación y corrección de errores en el reconocimiento codón/anticodón. Proporcionar la energía necesaria para la separación de la cadena polipeptídica del ribosoma una vez terminada.

En cuanto a la metilación de bases como mecanismo regulador, en el DNA eucariótico ocurre normalmente en: N6 de adeninas en pares de bases ApT. C5 de timinas en pares de bases ApT. C5 de timinas en pares de bases TpA. C5 de citosinas en pares de bases CpG. O6 de guaninas en pares de bases CpG.

Los complejos de remodelación de la cromatina de tipo SWI/SNF provocan la modificación covalente de histonas por: Acetilación. Fosforilación. Metilación. Ubiquitinación. El enunciado es falso, no hay modificación covalente en este caso.

Uno de estos procesos no interviene en la regulación de la expresión génica en eucariotas, indicar cuál: Iniciación de la transcripción. Elongación de la transcripción. Transporte nucleocitoplasmático de mRNA. Biosíntesis de proteínas. El enunciado es falso, todos los procesos están sometidos a regulación.

Uno de estos procesos es esencial en la formación del PIC 43S del inicio de la traducción eucariótica. indica cuál de estos es: Desfosforilación de eIF4E-BP por mTOR. Ensamblaje del complejo ternario met-tRNAi-eIF2-GTP con la subunidad 40S. Unión de la caperuza 5’ del mRNA. Ensamblaje de la subunidad 60S. El enunciado es falso, ninguno de esos procesos participa en la formación del complejo PIC 43S.

El mecanismo de supervisión de RNA NGD, no go, se encarga de específicamente de eliminar: mRNAs con codones de parada prematuros. mRNAs sin codón de parada. mRNAs con ribosomas detenidos que no progresan en la traducción. mRNAs citosólicos no procesados que retienen intrones circularizados o no. transcritos primarios prerrRNAs no procesados ni metilados.

Con relación a la estructura y función del “enhanceosoma” , indicar la proposición falsa. Los bromodominios permiten el reconocimiento y la interacción con histonas desacetiladas. Los factores de transcripción interactúan con el PIC a través de Mediador y/o THIID. Los co-activadores pueden servir como centros de interacción para construir el complejo proteico. Mediador, TFIID y pCAF comparten algunas subunidades. Mediador se une al PIC y comparten a la activación de la RNApol II.

Un proceso de señalización en el que una molécula es secretada en tejido por un tipo celular y tiene acciones en el mismo tejido, mediadas por receptores en otros tipos celulares puede describirse típicamente como un mecanismo: Autocrino. Paracrino. Endocrino. Exocrino. Neurocrino.

Los receptores nucleares activados regulan la expresión génica: Por interacción directa con el CTD fosforilado de la RNA pol II. Entre otros mecanismos, por reclutamiento de complejos de acetilación-desacetilación de histonas. Mediante la regulación de la estabilidad del mRNA. Por activación de factores de transcripción nucleares como NFAT. Mediante inhibición de proteínas accesorias como CBP/p300.

Entre las funciones biológicas de las proteínas G heterotriméricas se encuentran: Amplificación de la señal transmitida por el receptor desocupado. Limitar el tiempo de actuación de la cascada de transducción de señales. Actividad GTPasa necesaria para la activación del receptor. Unión de GTP para la fosforilación del receptor. todas las anteriores son ciertas.

El papel de la arrestina en el proceso de desensibilización homóloga de receptores GPCR consiste en: La arrestina es una quinasa que fosforila al receptor en la cola C-terminal y así induce su internalización. La arrestina es una fosfatasa que desfosforila la cola C-terminal del receptor fosforilada por GRKs y así induce su internalización. La arrestina es fosforilada por las GRKs y entonces se une a la cola C-terminal del receptor. La arrestina se une al segmento i3 del receptor GPCR fosforilado, bloqueando así la interacción con proteínas G. La arrestina se une al receptor fosforilado por GRKs y a su vez indica la endocitosis mediada por clatrina.

La principal diana de PKB para regular la biosíntesis de proteínas consiste en: La fosforilación de FOXO y su inhibición por unión a proteínas 14-3-3 citosólicas. La regulación de la disponibilidad de BAD para controlar a Bcl-2. La regulación de GSK3. La activación de mTOR/rictor. La activación de NF-kB por fosforilación de IkB.

Solo una de estas propiedades corresponde a las PKC típicas: Se activa por Ca2+ yDAG. Se activa por ésteres de forbol. Contiene dominios de homología C2 de unión a Ca2+ y PS. Una secuencia pseudosustrato mantiene autoinhibido el dominio quinasa en ausencia de activación. El enunciado es falso, todas ellas son propias de PKCstípicas.

A largo plazo, la fuente principal de DAG es: Fosfoinosítidos. Fosfatidil-colina. Fosfatidil-etanolamina. Fosfatidil-serina. Cualquiera de ellos.

Los procesos de CICR (Ca2+-induced Ca2+ reléase) dependen críticamente del canal de calcio sensible a rianodina (RYR) por: Su capacidad de ser activados por Ca2+ citosólico. su capacidad de inhibir a la bomba SERCA. su acción activadora alostérica del receptor IP3. su inhibición por unión de cADPR. el enunciado no es correcto.

Una de estas funciones está controlada típicamente por mTOR: Aumento de la degradación de mRNA de genes estructurales con 5’-CAP. Aumento de la biogénesis de ribosomas por traducción aumentada de mRNAs con señales 5’-TOP. Potenciación de los mecanismos de regulación vía IREs. Inhibición de la traducción de mRNA con 5’-CAP. Desfosforilación y activación de S6K.

Un elemento distintivo de la ruta de señalización de insulina es la participación de: abl. PI3K. PLCγ. ras. Src.

permitir la importación de metabolitos por transportadores acoplados a Na+. permitir la importación de metabolitos por transportadores acoplados a Na+ (explica lo mismo que el apartado h). controlar el pI intracelular. mantener elevados los niveles de ATP intracelular. mantener el potencial de membrana constante en períodos de ms. reducir la toxicidad de los cardiotónicos. controlar el pH extracelular. mantener elevada la [Ca2+] intracelular para poder actuar como 2o mensajero. múltiples sistemas de importación de metabolitos por cotransportador de Na+.

Indicar cuál de estas expresiones es falsa: la permeabilidad de una molécula a través de la membrana biológica es proporcional al coeficiente de difusión de la molécula. el transporte neto a través de la membrana es directamente proporcional a la diferencia de concentraciones a ambos lados de la membrana. el coeficiente de reparto membrana/solución de una molécula es independiente de su permeabilidad a través de la membrana. la permeabilidad de una molécula a través de una membrana biológica es inversamente proporcional al espesor de la membrana. el coeficiente de permeabilidad no depende del coeficiente de difusión, el coeficiente de reparto y el espesor de la membrana.

Indicar cuál de estas interacciones no-covalentes son más energéticas, más intensas, consideradas individualmente: fuerzas de van der Waals. fuerzas de dipolo-dipolo. interacción por pte. de hidrógeno. interacción carga-dipolo. interacción electrostática carga-carga.

El agua es un muy buen solvente de sólidos moleculares como el azúcar de mesa, fundamentalmente por: La gran intensidad del efecto hidrofóbico en el agua. Su gran capacidad de formar ptes de hidrógeno como dador. Su gran capacidad de formar ptes de hidrógeno como aceptor. Su gran capacidad de formar ptes de hidrógeno, tanto como dador como aceptor. Su elevada constante dielétrica.

De los listados, el aa más fuertemente ácido en su forma mayoritaria a pH intracelular (menor pKar dador de H+) es: A. C. Y. D. R.

El principal sistema tampón del medio intracelular es: Los grupos amino y carboxilo de las proteínas intracelulares. Los grupos fosfatos de los ácidos nucleicos. El fosfato inorgánico y monoésteres fosfato inorgánicos. El par CO2/Bicarbonato. No cabe hablar de sistema tampón en este caso.

Sabiendo los pK de His (pK1 = 1,82 pKr = 6 y pK2 = 9,17), el pI es... 3,91. 5,5. 5,66. 7,59. 9,17.

La prolil-hidroxilasa es una enzima esencial para realizar modificaciones post-traduccionales de aa necesarias para: Alinear las cadenas polipeptídicas individuales de colágeno de forma que se pueda trenzar la triple hélice. Garantizar la estabilidad estructural de la triple hélice en los monómeros de tropocolágeno. Formar puentes cruzados covalentes entre moléculas de colágeno (o elastina). Evitar la aparición de favismo. Evitar la aparición de latirismo.

La hélice π es la estructura en hélice más estable que pueden adoptar las proteínas ya que: No se conocen otras estructuras peptídicas en hélice distintas. Los carbonos carbonilos impiden estéricamente otro plegamiento. las cadenas laterales de los restos proyectan hacia el interior de la hélice, haciéndola muy compacta. es muy compacta, con abundantes contactos de van der Waals a través del eje de la hélice. el enunciado es falso, la hélice tipo α es la más estable.

La ley de Beer-Lambert nos dice que: La intensidad de la luz transmitida es proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. la absorbancia es igual a la concentración del solvente. la absorbancia de una disolución es inversamente proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. es posible medir la absorbancia de una disolución conocido su paso óptico. ninguna es correcta.

De entre todas las interacciones que participan en la estructura secundaria de una cadena polipeptídica, las más importantes son: Puentes disulfuro. Interacciones iónicas. Puentes de hidrógeno. Interacciones de van der Waals. Efecto hidrofóbico.

Tenemos una secuencia de 20 aa. Suponiendo que esta secuencia se pliega formando una hebra β ¿Cuál será la longitud de esta región de la proteína?. Sobre 7,2 Â. 6,5- 7nm. unos 30 Â. algo inferior a 60 Â. 0,54 nm.

La afinidad de la Hb A por el O2 in vitro aumenta: Al aumentar la Pco2 de 10 a 40 torr. Al aumentar la [2,3-BPG] desde 8 x10-5a 5 x 10-3M. Al aumentar el Ph desde 7,2 a 7,6. En ninguna situación anterior. En todas las situaciones.

La forma mayoritaria de transporte de CO2 de los tejidos a los pulmones requiere: La formación de carbamatos con el extremo amino de las cadenas α de globina. La formación de carbamatos con el extremo amino de las cadenas β de globina. la participación del intercambiador de aniones Cl-/HCO -. La formación de carboxi-Hb, uniendo CO2 al grupo hemo de cada cadena de Hb. La generación de 2,3-BPG para reducir la afinidad de la Hb por O2.

La metahemoglobina difiere de la Hb normal en que: Las cadenas β están reemplazadas por cadenas γ. Las cadenas β están reemplazadas por cadenas δ. El átomo de Fe se encuentra en estado férrico. La His proximal está reemplazada por una Tyr. Está unido CO al hemo en lugar de O2.

Si tenemos dos cadenas polipeptídicas diferentes que catalizan la misma reacción química decimos que estamos en presencia de: Una holoenzima. Apoenzimas. Coenzimas. Isoenzimas. Enzimas alostéricas.

La regulación enzimática por modificación covalente irreversible ocurre principalmente por: Fosforilación de restos de S/T. Fosforilación de restos de Y. Proteólisis. Metilación de restos de Lys, como en (no ponía nada más). Acetilación de restos de Lys, como en las histonas.

Las enzimas E3-Ub-ligasas reconocen las proteínas diana a degradar, entre otros mecanismos por: La unión de esas proteínas al proteosoma, específicamente la compuerta 19S. La presencia de cadenas poli-ubiquitina, pero no monómeros de ubiquitina unidas a ellas. La participación de E2 como subunidades de reconocimiento del sustrato. La naturaleza del aa amino terminal. La naturaleza del aa carboxi terminal.

El anclaje de una proteína en la monocapa externa de la membrana plasmática es a través de... Farnesilación del extremo carboxilo. Geranil-geranilación del extremo carboxilo. Miristoilación del extremo amino. Palmitoilación de residuos de cisteína. Formación de ancla GP1 en el carboxi termina.

Si tenemos un fármaco que actúa como un inhibidor competitivo de una enzima, su acción será más eficaz: A concentración de sustrato saturante. Cuando la concentración de sustrato esté en torno al valor de Km. Cuando la concentración de sustrato sea menor que Km. En condiciones en la que la enzima trabaje en régimen de velocidad controlada por difusión. En condiciones en la que la enzima haya alcanzado su no de recambio.

En un gráfico de Lineweaver-Burke, el punto de corte de la línea de datos con el eje de abscisas es: Vmáx. 1/Vmáx. -1/Vmáx. 1/Km. -1/km.

En los nucleosomas el arrollamiento del DNA se realiza siempre de forma topológicamente. Plectonémica. Positiva (a favor de las agujas del reloj). Negativa (en contra de las agujas del reloj). Que aumenta el no de ligazón. Que disminuye el no de ligazón.

La principal función de RFC en la replicación es: Mantener separadas las hebras sencillas de DNA (monohebra) evitando su reasociación en dúplex. Ensamblar PCNA sobre el DNA dúplex. Ensamblar la helicasa replicativa MCM sobre las horquillas de replicación. Estimular la actividad helicasa de MCM. Servir de factor de presentación para ligar las DNApol replicativas a PCNA.

Indicar cuál de estas interacciones no-covalentes es altamente direccional. Fuerzas de Van der Waals. Fuerzas de repulsión interelectrónicas. Interacción por puentes de hidrógeno. Interacción hidrofóbica. Interacción electrostática carga-carga.

Indicar cuál de estas interacciones no-covalentes es menos sensible a la distancia interatómica. Fuerzas de Van der Waals. Fuerzas de dipolo- dipolo. Interacción por puentes de hidrógeno. Interacción carga- dipolo. Interacción electrostática carga- carga.

Indicar cuál de estas interacciones no-covalentes es más sensible a la distancia interatómica. Fuerzas de Van der Waals. Fuerzas de dipolo-dipolo. Interacción por puente de hidrógeno. Interacción carga-dipolo. Interacción electrostática carga-carga.

El agua líquida es muy polar, esto es muy importante para la estructura de las macromoléculas biológicas pues: En la base del efecto hidrofóbico. Permite interacción con los grupos hidrocarbonados de las moléculas biológicas. Aporta al agua un bajo calor específico. Disminuye la temperatura de fusión del agua líquida respecto al hielo. Estabiliza y fortalece uniones electrostáticas (puentes salinos).

De los listados, el aminoácido más fuertemente básico (mayor pKaR)es: A. R. K. H. L.

Sabiendo que los pK de Tyr (pK1 = 2.20 pKR = 10.07 y pK2 = 9.11), el pI es: 6.14. 5.66. 9.59. 5.06. 10.8.

En una hélice α las cadenas laterales situadas cada N restos se orientan aproximadamente en la misma dirección. N es. 3.6. 5. 6. 7. 8.

En una β lámina las cadenas laterales situadas cada N restos se orientan aproximadamente en direcciones opuestas, N es: 2. 3.6. 4. 7. 8.

La α-hélice esla única estructura en hélice estable que pueden adoptarlas proteínas ya que: No se conocen otras estructuras peptídicas en hélice distintas. Los carbonos carbonilos impiden estéricamente otro plegamiento. Las cadenas laterales de restos cada tres aa proyectaría hacia el interior de la hélice. La interacción hidrófoba se produce fundamentalmente entre α-hélices. El enunciado es falso.

La α-hélice es la estructura en hélice más estable que pueden adoptar las proteínas ya que: No se conocen otras estructuras peptídicas en hélices distintas. Los carbonos carbonilos impiden estéricamente otro plegamiento. Las cadenas laterales de los restos proyectan hacia el interior de la hélice, haciéndola muy compacta. Es muy compacta, con abundantes contactos de Van der Waals a través del eje de la hélice. El enunciado es falso, la hélice tipo π es más estable.

El dominio de tipo inmunoglobulina es una estructura: (DEPENDE DE CUAL APAREZCA SE RESPONDERÁ). Plegada exclusivamente en hélice α. Formada por un sandwich β flanqueado por dos hélices α. Compuesta por dos láminas β unidas entre sí por un puente disulfuro. Compuesta por cadenas laterales modificadas tipo desmosina. Formada por dos cadenas pesadas y dos ligeras. Que se encuentra en muchas proteínas de adhesión celular y receptores de membrana (TAMBIÉN PUEDE SER UNA RESPUESTA).

La ley de Lambert-Beer nos dice que en una disolución atravesada por un haz de luz: La intensidad de la luz transmitida es proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. La intensidad de la luz transmitida es proporcional al coeficiente de extinción molar. La absorbancia es igual a la concentración del solvente. La absorbancia de una disolución es inversamente proporcional a la concentración de la sustancia coloreada. La absorbancia es directamente proporcional a la concentración del soluto y el paso óptico.

De entre las interacciones que mantienen el plegamiento de una proteína, la más importante es: Puentes disulfuro. Interacciones iónicas. Puentes de hidrógeno. Interacciones de Van der Waals. Efecto hidrofóbico.

Tenemos una secuencia de 20 aa. Suponiendo que esta secuencia se pliega formando una hebra de β-lámina antiparalela. ¿Cuál será la longitud de esta región de la proteína?. 7Å. 7 nm. 30 Å. 60 Å. 0.54 nm.

Tenemos una secuencia de 20 aa. Suponiendo que esta secuencia se pliega formando una hélice α ¿cuál será la longitud de esta región de la proteína?. 7 Å. 6 nm. 30 Å. 60 Å. 0.54 nm.

La afinidad de la hemoglobina A (Hb A) por el O2 in vitro disminuye. Al disminuir la pCO2 de 40 a 10 torr. Al disminuir la [2,3-BPG] desde 5·104 a 8·105 M. Al disminuir el pH desde 7.4 a 7.2. En ninguna de las situaciones anteriores. En todas las situaciones anteriores.

La afinidad de la hemoglobina A (Hb A) por el O2 in vitro aumenta: Al disminuir la pCO2 de 40 a 10 torr. Al disminuir la [2,3-BPG] desde 5·103 a 8·105 M. Al aumentar el pH desde 7.2 a 7.4. En ninguna de las situaciones anteriores. En todas las situaciones anteriores.

La hemoglobina S (HbS) precipita y forma fibras en los eritrocitos: Al disminuir la pCO2 de 80 a 20 torr. Al aumentar la pCO2 de 20 a 800 torr. Al aumentar el pH desde 7.2 a 7.4. Al disminuir la pCO2 hasta 10 torr. El enunciado es falso, la HbS no forma fibras eritrocitarias.

¿Cuál de las siguientes proposiciones es incorrecta?. La mayor parte del CO2 se transporta en sangre como HCO3- que se forma en los hematíes por acción de la anhidrasa carbónica. Parte del CO2 es transportado por la Hb en forma de carbamato. El BPG disminuye la afinidad de la Hb por el O2 uniéndose a la oxi-Hb en su hueco central. En la desoxi-Hb los residuos carboxilo-terminales de las cuatro cadenas peptídicas están inmovilizados y ocluyen el hueco central. El H+ y el CO2 promueven la liberación de O2 de la HB.

¿Cuál de las siguientes proposiciones es incorrecta?. La parte minoritaria del CO2 se transporta en sangre como HCO3- que se forma en los hematíes por acción de la anhidrasa carbónica. Una parte del CO2 es transportado por la Hb en forma de carbamato. El BPG disminuye la afinidad de la Hb por el O2 uniéndose a la desoxi-Hb en su hueco central. En la desoxi-Hb una red de interacciones electrostáticas mantienen la conformación T del tetrámero. El H+ y el CO2 promueven la liberación de O2 de la Hb.

La Hb F tiene una afinidad mayor que la Hb A debido a que en la cadena γ (gamma), la His 143 está sustituida por: Thr. Ser. Val. Cys. Met.

Respecto al 2,3-BPG es correcto que: Desplaza la curva de saturación de oxígeno hacia la izquierda. En su ausencia, la Hb A no se satura a presiones parciales de oxígeno bajas. Se une solo a tetrámero de Hb, pero no a la mioglobina. Favorece la oxi-Hb frente a la desoxi-Hb a cualquier presión parcial de oxígeno. Se une a cadenas de globinas individuales (por separado) pero no a la mioglobina.

Respecto al 2,3-BPG es correcto que: Desplaza la curva de saturación de oxígeno hacia la derecha. Se une a la Hb por interacción hidrofóbicas y de Van der Waals. En su ausencia, la Hb A no se satura a presiones de oxígeno bajas. Se une sólo a tetrámeros R de Hb, pero no a la mioglobina. Favorece la oxi-Hb frente a la desoxi-Hb a cualquier presión parcial de oxígeno.

Respecto al 2,3-BPG es correcto que: Disminuye la afinidad de la Hb por el CO2. Aumenta la afinidad de la Hb por el CO. Desplaza la curva de saturación de oxígeno hacia la izquierda. Disminuye la afinidad de la Hb por el oxígeno. Transforma la curva de saturación de Hb por O2 en hiperbólica.

Los isoenzimas de lactato deshidrogenasa... Presentan distintos valores de KM y Vmax, pese a catalizar la misma reacción química. Son formas físicamente distintas de la misma actividad catalítica con los mismos parámetros cinéticos. Son moléculas oligoméricas formadas en todos los casos por 4 protómeros distintos. No difieren entre sí a nivel de estructura cuaternaria ni de KM. El isoenzima H4 es el predominante en el hígado.

Los isoenzimas de lactato deshidrogenasa... Presentan iguales valores de KM y Vmax, pese a catalizar distinta reacción química. Son formas físicamente distintas de la misma actividad catalítica pero con diferentes parámetros cinéticos. Son moléculas oligoméricas formadas en todos los casos por 4 protómeros idénticos. No difieren entre sí a nivel de estructura cuaternaria ni de Km. El isoenzima H4 es el predominante en el hígado.

En cuanto a los enzimas alostéricos es incorrecto que: Generalmente están formados por varias subunidades. No siguen una cinética de Michaelis-Menten. En las interacciones homotrópicas la unión de un ligando sobre el sitio regulador de una subunidad afecta a la unión de otro ligando diferente a la enzima. Los efectores alostéricos provocan normalmente cambios conformacionales en el enzima. Su actividad se regula por moléculas moduladoras que se unen al sitio distinto del centro activo. Los efectores alostéricos no provocan normalmente cambios conformacionales en el enzima.

En cuanto a los enzimas alostéricos es incorrecto que: Generalmente están formados por varias subunidades. Frecuentemente no siguen una cinética no micheliana. En las interacciones heterotrópicas la unión de un ligando sobre un sitio de regulador de una subunidad afecta a la unión de otro ligando diferente a la enzima. Los efectores alostéricos no provocan normalmente cambios conformacionales en la enzima. Su actividad se regula por moléculas moduladoras que se unen a un sitio de la enzima distinto al centro activo. Frecuentemente siguen una cinética michaeliana.

Respecto a la ubiquitinización es correcto que: La ubiquitina etiqueta a las proteínas para su destrucción. Las proteínas no difieren notablemente en cuanto a sus tiempos de vida media. Los enzimas que tienen importancia en la regulación del metabolismo tienen vidas medias largas. La ubiquitina es una proteasa de varias subunidades. Todas son correctas.

Respecto a la ubiquitinización es correcto que: La ubiquitina etiqueta a las proteínas para su procesado en el retículo. Las proteínas con distinto aa N-terminal difieren notablemente en cuanto a su ubiquitinización. Los enzimas que tienen importancia en la regulación del metabolismo suelen tener vidas medias largas. La ubiquitina es una proteasa de varias subunidades. La Ub se une al extremo N-terminal de sus proteínas diana.

El cociente Kcat/KM... Es una constante aparente de velocidad de primer orden. Es un índice de la eficacia catalítica del enzima. Representa la velocidad de catálisis cuando [S]>>KM. Representa el límite inferior para la velocidad de formación del complejo ES determinado por difusión. Equivale al número de recambio.

Cuál de las siguientes afirmaciones no es cierta. El núcleo del nucleosoma está formado por un octámero de histonas. Las cadenas N-terminales de las histonas se encuentran hacia el exterior del nucleosoma. Las cadenas N-terminales de las histonas sufre modificaciones covalentes. Modificaciones covalentes de las histonas pueden afectar profundamente a la actividad de la cromatina. El enunciado es falso, todas son ciertas.

Cuál de las siguientes afirmaciones no es cierta. El núcleo del nucleosoma está formado por un octámero de histonas y DNA enrollado. Las cadenas N-terminales de las histonas se encuentran hacia el interior del nucleosoma. Las cadenas N-terminales de las histonas sufren modificaciones covalentes. Modificaciones covalentes de las colas N-terminales de las histonas pueden afectar profundamente a la cromatina. Todas son ciertas.

La principal función de RPA en la replicación es: Mantener separadas las hebras sencillas de DNA (monohebra) evitando su reasoción en un dúplex. Ensamblar PCNA sobre el DNA dúplex. Ensamblar la helicasa replicativa MCM sobre las horquillas de replicación. Estimular la actividad helicasa de MCM. Servir de factor de presentación para ligar las DNApol replicativas a PCNA.

La principal función de RFC en la replicación es: Ensamblar PCNA sobre el DNA dúplex. Ensamblar la helicasa replicativa MCM sobre horquillas de replicación. Estimular la actividad helicasa de MCM. Servir de factor de presentación para ligar las DNApol replicativas a PCNA. El procesamiento de los fragmentos de Okazaki.

En cuanto al mecanismo de reparación por escisión de nucleótidos es falso que: Un gran complejo enzimático rastrea el DNA en busca de distorsiones en la doble hélice. Las nucleasas corta a ambos lado de la lesión. La lesión se elimina en forma de un oligonucleótido. Una DNA topoisomerasa elimina el oligonucleótido que contiene la lesión de la doble hélice. Ninguna es falsa.

En cuanto al mecanismo de reparación por escisión de nucleótidos es falso que: Un gran complejo enzimático rastrea el DNA en busca de distorsiones en la doble hélice. Las nucleasas corta a ambos lado de la lesión. La lesión se elimina en forma de un oligonucleótido. Una DNA helicasa elimina el oligonucleótido que contiene la lesión de la doble hélice. Ninguna es falsa.

Un ejemplo de proteína con dominios de unión a DNA es: La proteína de la familia bZIP (cremalleras de leucina básicas) llamada CREB. La proteína Src con dominios SH3. PTEN, que contiene dominios PH de unión al DNA. Todas esas proteínas contienen dominios de unión al DNA. Todas son incorrectas.

Un ejemplo de proteína con dominios de unión a DNA es: La proteína de la familia de los dedos de Zn del receptor de vitamina D. La proteína Src con dominios SH3. PTEN, que contiene dominios PH de unión al DNA. mTOR, que contiene homeodiminios. Todas esas proteínas contienen dominios de unión al DNA.

Un ejemplo de proteína con dominios de unión a DNA es: El factor de transcripción AP1 formado por el heterodímero fos-jun. La proteína Src con dominios SH3. PTEN, que contiene dominios PH de unión al DNA. mTOR, que contiene homeodiminios. Ninguna de estas proteínas contienen dominios de unión al DNA.

Cuál de las siguientes afirmaciones no es cierta: Las mutaciones son alteraciones del DNA que dan lugar a cambios permanentes en la información genética codificada por la molécula. La despurinación es la pérdida de una base nitrogenada por rotura del enlace N-glucosídico entre desoxiribosa y la base nitrogenada. La formación de dímeros de pirimidina es inducida por los rayos ultravioletas. Los dímeros de pirimidina forman puentes de hidrógeno con otro dímero de purina. Todas son ciertas.

En cuanto a la terminación de la transcripción en eucariotas, indicar la proposición incorrecta: Requiere la unión de factores proteicos a secuencias señal en el transcrito primario. El corte del RNA naciente está acoplado a la poliadenilación del extremo 3’. La poliA-polimerasa PAP estimula la actividad catalítica de la endonucleasa de corte. La PAB se une a colas de poliA naciente y limita su crecimiento inhibiendo a la PAP. Todas son ciertas.

En cuanto a la terminación de la transcripción en eucariotas, indicar la proposición incorrecta: Requiere la unión de factores proteicos a secuencias señal en el transcrito primario. El corte del RNA naciente está acoplado a la poliadenilación del extremo 3’. La poliA-polimerasa PAP estimula la actividad catalítica de la endonucleasa de corte. La PAB se une a colas de poliA naciente y estimula su crecimiento activando a la PAP. pTEFb inhibe a la RNApolII lo cuál determina la separación de la RNApol del molde, tras lo cual tiene lugar el corte y poliadenilación.

La fosforilación del dominio CTD de la RNA polimerasa II es importante por: Favorecer la unión de la RNA polimerasa con las proteínas del complejo de iniciación. Favorecer la unión de proteínas implicadas en el procesamiento y splicing del pre-mRNA. Facilitar la apertura de la doble cadena del DNA. Favorecer la asociación de proteínas implicadas en la elongación del mRNA. B y D son ciertas.

Las proteínas hnRNP1 A1: Son proteínas implicadas en la exportación del mRNA del núcleo. Tienen actividad GTPasa. Se unen a la exportina mediante una NLS clásica. En el núcleo cambian el GDP por GTP por acción de RCCI. Todas son correctas.

Las proteínas hnRNP1 A1: Son proteínas implicadas en la importación del mRNA al núcleo. Tienen actividad GTPasa. Se unen al mRNA y permiten el paso por el poro nuclear. En el núcleo cambian el GDP por GTP por acción de RCCI. Todas son incorrectas.

En cuanto a la metilación de bases es falso que: La adenina y la citosina se metilan con mayor frecuencia. En eucariotas la metilación es muy frecuente en secuencias CpG. En procariotas es un mecanismo de distinguir el DNA propio del extraño. La metilación es exclusiva del DNA en procariotas. Tiene importancia en ciertos mecanismos de reparación del DNA.

En cuanto a la metilación de bases es falso que: La adenina y la citosina se metilan con menor frecuencia. En eucariotas la metilación es muy frecuente en secuencias CpG. En procariotas es un mecanismo de distinguir el DNA propio del extraño. La metilación de bases no es exclusiva del DNA y ocurre también en el RNA en eucariotas. Tiene importancia en mecanismos de reparación del DNA.

En cuanto a la metilación de bases es falso que: En eucariotas la metilación es muy escasa en secuencias CpG. En procariotas es un mecanismo de distinguir el DNA propio del extraño. La metilación de bases no es exclusiva del DNA y ocurre también en el RNA en eucariotas. Es esencial en el mecanismo de reparación de mal-apareamiento replicativos. En eucariotas participa en mecanismos de silenciamiento génico epigenético.

Los complejos de remodelación de la cromatina de tipo SWI/SNF: Mantienen modificada la estructura de nucleosoma de forma irreversible y median silenciamiento epigenético. Consumen energía procedente de la hidrólisis de ATP. Ensamblan nuevos nucleosomas sobre hebras de DNA naciente recientemente replicado. Tiene una actividad esencialmente basada en HAT. Tiene una actividad esencialmente basada en HDAC.

Indicar una característica que no corresponde a la estrategia de control génico en eucariotas: Procesamiento del transcrito. Control de la degradación del mRNA. Control de la procesividad de la DNA polimerasa. Control de la transcripción. Transporte de mRNA.

Uno de estos procesos no interviene en la regulación de la expresión génica en eucariotas, indica cuál es: Iniciación de la transcripción. Elongación de la transcripción. Transporte nucleocitoplasmático de mRNA. Biosíntesis de proteínas. El enunciado es falso, todos los procesos están sometidos a regulación.

Indicar un ejemplo de una proteína co-activadora de la transcripcióntípica: Mediador. TFIID. pCAF. CBP o p300. CREB.

Con relación a la estructura y función del “enhanceosoma”, indicar la proposición falsa: Los bromodominios permiten el reconocimiento y la interacción con histonas acetiladas. Los factores de transcripción interactúan con el PIC a través de Mediador y/o THIID. Los co-activadores pueden servir como centros de interacción para construir el complejo proteico. Mediador, TFIID y pCAF comparten algunas subunidades. Mediador se une al PIC a través de CTD desfosforilado.

Un proceso de señalización en el que una molécula es secretada en tejido por un tipo celular y tiene acciones en el mismo tejido mediada por receptores en otros tipos celulares pueden describirse típicamente como un mecanismo. Autocrino. Paracrino. Endocrino. Exocrino. Neurocrino.

Un proceso de señalización en el que una molécula es secretada en tejido por un tipo celular y tiene acciones en otro tejido, tras ser transportada por la sangre, mediadas por receptores en otros tipos celulares pueden describirse típicamente como un mecanismo. Autocrino. Paracrino. Endocrino. Exocrino. Neurocrino.

Una señal que regula la expresión génica por inhibición de la iniciación de la traducción es: Unión de aconitasa a elementos IRE en la zona 5’ UTR de un mRNA. Unión de un IRE-BP a elementos IRE en la zona 3’ UTR de un mRNA. Unión de un IRE-BP a secuencias AUUUA de la cola poli A de un mensajero. Fosforilación de iIF4E-BP por mTOR. La fosforilación de Ef-Tu en eucariotas.

Los receptores nucleares activados regulan la expresión génica: Por interacción directa con la RNA pol II. Por acetilación-desacetilación de histonas, sin afectar a la actividad de la RNA pol II. Mediante la regulación de la estabilidad del mRNA. Por activación de factores de transcripción nucleares como CREB. Mediante interacción con proteínas accesorias como CBP/p300.

Entre las funciones biológicas de las proteínas G heterotriméricas se encuentran: Amplificación de la señal transmitida por el receptor activado. Limitar el tiempo de actuación de la cascada de transducción de señales. Integración de las señales activadas por varios mensajeros distintos. Diversificación de las señales originadas por un receptor activado. Todas las anteriores son ciertas.

Entre las funciones biológicas de las proteínas G heterotriméricas se encuentran: Amplificación de la señal transmitida por el receptor desocupado. Limitar el tiempo de actuación de la cascada de transducción de señales. Actividad GTPasa necesarias para la activación del receptor. Unión de GTP para la fosforilación del receptor. Todas las anteriores son ciertas.

Una de estas propiedades NO corresponde a las PKC clásicas (cPKC, convencionales): Se activa por Ca+2 y DAG. Se activa por ésteres de forbol. Contiene dominios de homología C2 de unión a Ca+2 y PS. Contiene dominios C1 de unión de DAG. El enunciado es falso, todas ellas son propiedades de cPKCs.

El sustrato para la producción sostenida de DAG, tras el cese de la estimulación de receptores por agonistas es principalmente: Fosfoinosítidos. Fosfatidil-colina. Fosfatidil-etanolamina. Fosfatidil-serina. Cualquiera de ellos.

Los procesos de CICR (Ca2 induced Ca+2 release) dependen críticamente del canal de calcio sensible a rianodina (RyR) por: Su capacidad de ser activados por CA+2 citosólico. Su capacidad de inhibir a la bomba SERCA. Su acción activadora alostérica del receptor de IP3. Su inhibición por unión de cADPR. Su ausencia del retículo sarcoplasmático.

Los procesos de CICR (Ca2 induced Ca+2 release) dependen críticamente del canal de calcio sensible a IP3 por: Su capacidad de ser activados por CA+2 citosólico. Su capacidad de inhibir a la bomba SERCA. Su acción activadora alostérica del receptor de IP3. Su inhibición por unión de cADPR. El enunciado no es correcto.

Una de estas funciones NO está controlada típicamente por mTOR: Aumento de la transcripción de mRNA de genes estructurales con 5’-CAP. Aumento de la biogénesis de ribosomas por traducción aumentada de mRNAs con señales 5’-TOP. Potenciación de los mecanismos de elongación de cadena en los ribosomas. Aumento de la traducción de mRNA con 5’-CAP. Fosforilación y activación de S6K.

Una de estas funciones está controlada típicamente por mTOR, cuál: Aumento de la degradación de mRNA de genes estructurales con 5’-CAP. Aumento de la biogénesis de ribosomas por traducción aumentada de mRNAs con señales 5’-TOP. Potenciación de los mecanismos de regulación vía IREs. Inhibición de la traducción de mRNA con 5’-CAP. Desfosforilación y activación de S6K.

Los factores de crecimiento con fuerte actividad mitogénica estimulan preferencialmente la ruta de señalización: Sos-ras-MAPKs. IRS-PI3K-PKB. Src-mTOR. cAMP-PKA. Grb2-SHC-PDK.

Un componente proteico esencial para el reconocimiento del mRNA por el poro nuclear y su exportación al citoplasma es: CBC. PAB-I. PARP. ran-GTP. Exportina.

El sensor de defectos empleado en el mecanismo de reparación por escisión de bases: Un gran complejo enzimático rastrea el DNA en busca de distorsiones en la doble hélice. Una variedad de DNA-glicosilasas. Una proteína que se une específicamente a secuencias de DNA hemimetiladas (una hebra si y la otra no). Una DNA helicasa que desenrolla los extremos no homólogos de la lesión. La DNApol.

Cuál de las siguientes afirmaciones no es cierta. La 8-oxo-guanina es una base que induce mal apareamientos replicativos y por lo tanto causa mutaciones. La desaminación espontánea genera U a partir de C y de esa forma causa mutaciones. Las despurinación es la pérdida de una base nitrogenada por rotura del enlace N- glucosídico entre la desoxirribosa y la base nitrogenada. La formación de dímeros de pirimidina es inducida específicamente por los rayos X. Los dímeros de pirimidina causan bloqueos de polimerasa.

La activación de mTOR se traduce generalmente en: Activación del ciclo celular y proliferación celular. Aumento de la síntesis de proteínas y crecimiento celular. Potenciación de los mecanismos de regulación vía IREs. Potenciación de los mecanismos celulares pro-apotóticos. Fosforilación y activación de GSK3 por mTOR.

Un dominio proteico es: Una zona de la cadena polipeptídica con un plegamiento uniforme (todo α o todoβ). Una región de una proteína que se pliega de forma autónoma e independiente. Una zona de una cadena polipeptídica con una secuencia corta (4-5 aa) que se encuentra también repetida en otras proteínas). Una región de una proteína con función propia independiente del resto. Una zona de una proteína capaz de unir un ligando externo, como fosfo-Tyr o lípidos de inositol.

De los listados, el aminoácido más fuertemente básico en su forma mayoritaria a pH intracelular (mayor pKR aceptos de H+) es: A. Y. K. H. L.

De los listados, el aminoácido que participa normalmente en reacciones redox reversibles es: A. F. K. C. L.

Un aminoácido con cadena lateral básica es... T. S. H. W. P.

Un aminoácido con cadena lateral débilmente ácida es... a. S. Y. P. K. R. W.

El aminoácido que posee una cadena lateral tioéter es... S. C. M. Cisteina. H.

Un aminoácido esencial es... A. B. W. C. G.

El pH de la sangre es 7.4, por lo que la relación entre las concentraciones de HCO3- y H2CO3 (pKa = 6.37): 5 a 1. 1 a 5. 10 a 1. 1 a 10. Todas son incorrectas.

El pH de la sangre es 7.4 por lo que el sistema CO2/HCO3- (pKa = 6.37) podemos decir que el ácido se encuentra titulado: Al 20%. Al 80%. Al 90%. Al 10%. No cabe hablar de titulación en este caso.

El pKa del ácido salicílico es 2.97. Si el ácido gástrico es 2.0, ¿qué fracción de este ácido estará sin ionizar, aproximadamente?. El 10%. El 20%. El 80%. El 90%. El 100%.

Sabiendo que los pK de Cys (pK1 = 1.82 pKR = 8.3 y pK2 = 10.8), el pI es: 4.91. 5.06. 9.55. 6.31. 10.8.

Respecto al 2,3-BPG es correcto que: Transforma la curva de saturación de Hb por O2 en hiperbólica. Los sitios de unión para el O y el BPG son diferentes. Todas son correctas.

El anclaje de una proteína en la monocapa citosólica de la membrana plasmática es a través de... Farnesilación del extremo carboxilo. Miristolación del extremo amino. Palmitolación de residuos de cisteína. Cualquiera de las anteriores. Ninguna de las anteriores.

El anclaje de una proteína en la monocapa externa de la membrana plasmática es a través de... Farnesilación del extremo carboxilo. Miristolación del extremo amino. Glicosilfosfatidilinositol al extremo carboxilo. Prenilación del extremo amino. Palmitación de residuos de cisteína.

Los complejos de remodelación de la cromatina: Mantienen modificada la estructura de nucleosoma de forma irreversible. Consumen energía procedente de la hidrólisis de ATP. El complejo encargado de reorganizar el nucleosoma es siempre el mismo que llevó a cabo la modificación de éste. Son riboproteínas. B y C son ciertas.

La finalización de transcripción dependiente de ρ: Requiere de secuencias específicas en el DNA. La proteína ρ se une al RNA. La proteína ρ migra hacia la burbuja de replicación en dirección 3’-5’. La actividad DNA/RNA helicasa de ρ es independiente de gasto de ATP. Todas son cierta.

La caperuza 5’ del mRNA es importante por: Protege el mRNA de la acción de las 3’-exonucleasas. Facilita la exportación del mRNA del núcleo. Facilitar el splicing alternativo. A y B son ciertas. Ninguna es cierta.

Las Ran-GTP: Son proteínas implicadas en la exportación del mRNA del núcleo. Tienen actividad GTPasa. Se unen a la exportina. En el núcleo cambian el GDP por GTP por acción de RCC1. Todas son ciertas.

Entre lostipos de estrategias de señalización empleadas por los organismos eucarióticos NO se encuentran: Por contacto célula-célula. Por conexión citosólica vía uniones de conexina. Por liberación de una molécula difusible. Por interacción electrostática a distancia (puentes salinos). Por receptores de membrana.

Las subunidades βγ de algunas proteínas G están acopladas a la estimulación de la PLCβ. ¿Cuál?. Gi. Go. Gq. Gs. Gt.

El orden de electronegatividad de los siguientes elementos es... F>Cl>O>N>C. F>O>N>C>P. F>N>Cl>O. O>F>N>Cl. Cl>N>O>F.

El factor de van’t Hoff para una disolución de NaCl 1M que está ionizado un 90% y 10% en pares iónicos es: 0.9. 1. 1.9. 0.1. 2.

Respecto a la estructura de los anticuerpos tipo IgG... Consisten en 2 cadenas unidas por múltiples puentes disulfuro. Las cadenas pesadas y ligeras se unen para formar los dominios Fc. Existen dos sitios de unión a antígeno. Las cadenas ligeras forman el dominio Fc. B y C son correctas.

Respecto a los bioelementos: El Co forma parte de la oxidasa. El S es un macroelemento (puede ser esta). El P es un macroelemento (o esta). A y B son ciertas. Todas son incorrectas.

Respecto a la vida media de las proteínas citosólicas según la naturaleza de sus residuos animoterminales, un residuo altamente estabilizante es: Lys. Cys. His. Phe. Trp.

El número de tripéptidos posibles es... 400. 8000. 160000. 1600. Ninguno de los anteriores.

Los pKa de la Arg son 1.82, 8.99 y 13.2, por tanto su pI es... 5.45. 7.51. 12. 9.74. Ninguno de los anteriores.

La quimiotripsina hidroliza los péptidos únicamente por el lado: C terminal de F. N terminal de Y y F. C terminal de R y K. N terminal de R. N terminal de R y K.

Para un aminoácido de grupo R apolar, y sabiendo que los pKa de los grupos carboxilo y amino son 2 y 10 respectivamente, es correcto que: A pH 6 predomina la forma NH2. A pH 7 predomina la forma COOH. A pH 4 predomina la forma NH3+. A pH 2 predomina la forma COO-. Todas las anteriores son falsas.

Respecto a las frecuencias relativas con las que se presentan los distintos residuos de aminoácidos en las estructuras secundarias de las proteínas, un aminoácido que aparece frecuentemente en los giros β es... Pro. Ile. Cys. Glu. Val.

Las láminas β son alabeadas por: La necesidad de formar puentes de hidrógeno intercatenarios. La torsión del grupo carbonilo de cada enlace peptídico. Desplazamientos estéricos inducidos por hélices α vecinas. La disposición en zig-zag de los esqueletos peptídicos. La presencia de prolina, que desestabiliza esta conformación.

La actividad específica de una enzima se expresa como... Unidades de actividad enzimática por mg de proteína. Los micromoles de producto transformados por minuto. Los micromoles de sustrato transformados por segundo. S-1. Min-1.

Las unidades de Kcat son: S-1. M. M/s. Micromoles/min. Ninguno de los anteriores.

¿Cuál de las siguientes no es una quinasa efectora?. PKA. PKB. PKC. JAK. MAPK.

Una propiedad distintiva del canal de calcio sensible a rianodina (RyR) es: Su capacidad de inhibir a la bomba SERCA. Su interacción con el receptor de IP3. Que se activa por unión de Ca2+ citosólico. Que se inhibe por cADPR. Su acoplamiento a los GPCR.

El agua líquida es muy polar. La causa de esta propiedad es: La diferencia entre la fuerza de los enlaces de H y los enlaces covalentes. Los puentes de hidrógeno tetraédricos del agua líquida. La disposición angular H-O-H en lugar de lineal. El alto calor específico del agua. La elevada constante dielétrica del agua.

El agua líquida es muy polar, esto es muy importante para la estructura de las macromoléculas biológicas pues: es la base del efecto fotoeléctrico. Permite interacciones con los grupos hidrocarbonados de las moléculas biológicas. Aporta al agua un bajo calor específico. Disminuye la temperatura de fusión del agua líquida respecto al hielo. Estabiliza y fortalece las uniones electroestáticas (puentes salinos).

Indicar una característica que no es esencial para la transformación cancerosa y la generación de un tumor maligno. Autosuficiencia proliferativa. Sensibilidad a señales anti-proliferativas. Evasión de apoptosis. Adquisición de capacidad replicativa ilimitada. Capacidad angiogénica sostenida.

La finalización de transcripción dependiente de p: Requiere de secuencias específicas en el DNA. La proteína p se une al RNA. La proteína p migra hacia la burbuja de replicación en dirección 3’-5’. La actividad DNA/RNA helicasa de p es independiente de gasto de ATP. Todas son ciertas.

La fosforilación del dominio CTD de RNA polimerasa II es importante por: Favorecer la unión de la RNA polimerasa con las proteínas del complejo de iniciación. Favorecer la unión con proteínas implicadas en la modificación del premRNA. Facilitar la apertura de la doble cadena del DNA. Favorecer la asociación de proteínas implicadas en la elongación del mRNA. B y d son ciertas.

La caperuza 5’ del mRNA es importante por: Protege el mRNA de la acción de las 3’-exonucleasas. Facilita la exportación del mRNA del núcleo. Facilita el splicing alternativo. A y b son ciertas. Ninguna es cierta.

Las Ran-GTP: Son proteínas implicadas en la exportación del mRNA del núcleo. Tiene actividad GTPasa. Se unen a la exportina. En el núcleo cambian el GDP por GTP por acción del RCCI. Todas son ciertas.

Los complejos de remodelación de la cromatina: Mantienen modificada la estructura de nucleosoma de forma irreversible. Consumen energía procedente de la hidrólisis de ATP. El complejo encargado de reorganizar el nucleosoma es siempre el mismo que llevo a cabo la modificación de este. Son riboproteínas. B y C son ciertas.

Indicar la proposición falsa: El intercambiador de Na+/H+ de la membrana plasmática es inhibido por elamilórido. El intercambiador de Cl-/HCO - es un proteína ubicua, presente generalmente en todas las células. El transportador de glucosa presente en la membrana apical de las células del epitelio intestinal y renal es una glucosa permeasa no dependiente de Na+. La furosemida es un inhibidor del cotransportador Cl-/K+ en los eritrocitos. El intercambiador Na+/Ca+ es reversible.

Estimado aproximadamente la carga neta del péptido RAYHTKAEYKSDQRPNC al pH de la sangre será cercana. -2. -1. 0. +1. +2.

En los genes activamente transcritos varios componentes del factor TFIIH de la RNApol II reclutan directamente mecanismos de reparación: BER. HR. MMR. NER. NHEJR.

El factor de traducción eIF4 contiene una actividad helicasa esencial para. Desenrollado del molde para formar el complejo abierto. Circularización del mRNA eucariótico. Regulación de eIF4E por insulina. Identificación del codón de inicio correcto en el mRNA. Identificación del codón de parada correcto en el mRNA.

En eucariotas, las helicasas replicativas... Son constitutivamente activas. Requieren la unión de cdc45 como regulador alostérico. Requieren la unión de CDKs como reguladores alostéricos. Requieren la unión de MCM como reguladores proteicos. Se unen a ORC en su forma fosforilada para prevenir la iniciación múltiple en el mismo origen.

En la imagen anterior el DNA está empaquetado en la forma. A. B. H. M. Z.

Una secuencia reguladora que une un factor de transcripción la denominaremos ‘’potenciador’’ (frente a elemento de promotor basal o proximal) cuando, entre otras cosas: La encontraremos en la dirección contraria a la transcripción del gen. La encontraremos siempre en la misma dirección del gen. La encontraremos justo a pocas decenas de bases hacia 5’ del sitio de inicio de la transcripción. Cuando esa secuencia sea palindrómica. Cuando sirva para unirse directamente al CT de la RNApol II.

Una molécula intracelular citosólica, difusible, termoestable y de pequeño tamaño (no macromolécula) cuya concentración varía directamente con la ocupación de un receptor de membrana es un ejemplo de: Primer mensajero. Segundo mensajero. GTPasa. Mecanismo de transducción. RTK.

Entre las funciones biológicas de las proteúnas G heterotriméricas se encuentran: Hidrólisis del exceso de GTP producido durante la transducción. Hidrólisis del GTP y fosforilación de las proteínas GEF. Disminuir la afinidad del receptor por sus ligandos. Limitar el tiempo de actuación la cascada de transducción de señales. Todas las anteriores son ciertas.

La ubiquitina se une a las proteínas diana que debe marcar restos de: C. K. N. S. Y.

En personas normales, un aumento de la afinidad de la Hb por el oxígeno producirá: Un aumento de la capacidad de transporte neto de O2 a los tejidos. Una reducción de la capacidad de transporte neto de O2 a los tejidos. Un aumento de la forma T frente a la T del tetrámero de Hb. Un aumento de la capacidad máxima de transporte de O2 cuando la Hb está saturada al 100%. Una reducción de la capacidad máxima de transporte de O2 cuando la Hb está saturada a 100%.

En el proceso de degradación de proteínas, las secuencias D-box (como en la ciclina) o las KEN-box, son identificadas por: Las E1 ubiquitina ligasas. Las E2 ubiquitina ligasas. Las E3 ubiquitina ligasas. La subunidad 19S del proteasoma. La subunidad 20S del proteasoma.

Respecto a la regulación de proteínas por fosforilación, indicar la proposición incorrecta: Normalmente la fosforilación estimula la actividad enzimática mientras que la desfosforilación la inhibe. La actuación de las proteínas-quinasas es reversible. Normalmente una proteína puede exponer múltiples sitios de fosforilación. La fosforilación o desfosforilación altera el estado conformacional de la proteína diana. Es relativamente común que una misma proteína sea diana de varias proteínas- quinasas distintas.

Un ejemplo de regulación enzimática por modificación covalente irreversible sería: La activación de PKA por cAMP. La inhibición de eIF4E por eIF4EBP. La inhibición de GSK3 por PKB. La activación de caspasas como caspasa 3 o 9. La regulación de LDH por Pyr.

La aparición de Hb H, formada por un homotetrámero de β4 se debe generalmente: Al aumento del grado de cooperatividad entre los sitios de unión del ligando alostérico. A la mutación GluHis en la posición 6 de las cadenas β. A la mutación de la His F8, Histidina proximal, que es el sitio de unión de O2 a la Hb. A la adaptación del organismo a la ausencia de α -globinas en la α-talasemia. A la adaptación del organismo a la ausencia de β -globinas en la β -talasemia.

La metilación de citosinas en dinucleótidos CpG es clave en el mecanismo de reparación de DNA: BER. MMR. NER. NHEJR. El enunciado es falso, la metilación de bases es irrelevante para la reparación.

El naranja de acridina y compuestos similares son agentes fuertemente mutagénicos pues provocan: Alquilación de bases. Cambios de una base por otra en la secuencia del DNA. Deleciones o inserciones de un nucleótido (o un par de ellos). Oxidación de bases. Formación de aductos de bases.

En un receptor nuclear el motivo AF2 en el dominio LBD tiene por función directa: Servir de sitio de anclaje para el dominio BDB y la unión de la proteína al DNA. Servir de sitio de unión de co-activadores como N- CoA. Impedir el cambio conformacional del receptor hasta que se une el ligando. Permitir la dimerización cabeza-cola de las dos subunidades que forman el receptor (RXR y su pareja específica). El reconocimiento de la secuencia de bases del HR al cual se une este receptor.

Los antibióticos aminoglucósidos tienen efecto citotóxico en bacterias a bajas concentraciones, ya que: Promueven la terminación prematura de la síntesis de la cadena polipeptídica y la formación de polipéptidos truncados. Estorban la comprobación codón-anticodón e inducen la formación de polipéptidos con errores de traducción. Inhiben la peptidil-transferasa y bloquean la síntesis de proteínas. Impiden la comprobación del correcto cargado del aa en el aminoacil-tRNA correcto. Bloquean la elongación interfiriendo en la acción de EF-G.

La reparación de foto productos de la irradiación UV del DNA se realiza en eucariotas fundamentalmente por el mecanismo: VER. MMR. NER. NHEJR. Reparación directa.

La función principal del snRNA U1 en el espliceosoma normal es: Catalizar la transesterificación y formación del lazo. Catalizar la degradación hidrolítica de la estructura de lazo escindida del transcrito. El reconocimiento del borde 5’ del intrón por apareamiento con el transcrito. El reconocimiento del borde 3’ del intrón por apareamiento con el transcrito. El reconocimiento del centro de ramificación del intrón por apareamiento con el transcrito.

La temperatura de fusión de un DNA de doble cadena aumenta: Al aumentar la proporción de A+T. Al aumentar la proporción de G+C. Al aumentar la proporción de purinas. Al disminuir la proporción de pirimidinas. Al disminuir la fuerza iónica del medio.

El reconocimiento del codón de inicio correcto se realiza en los procariotas por apareamiento de RNA ribosómico de la subunidad pequeña del ribosoma con una determinada secuencia de bases del mRNA. Estas secuencia se conoce como: Secuencia Kornberg. Secuencia Inr. Secuencia de Kozak. Secuencia Shine-Dalgarno. El enunciado es falso, los procariotas usan el primer triplete AUG encontrado desde el extremo 5’.

Un mecanismo para la represión transcripcional consiste en (indicar la respuesta más completa): Unión del represor a las secuencias reguladoras en el DNA en competencia con un factor de transcripción. Unión del represor a las secuencias reguladoras en el DNA en competencia con un factor de co-represores. Unión del represor al dominio AD de un factor de transcripción bloqueando la interacción con co-activadores como CBP. Unión al DNA y reclutamiento de proteínas con actividad HDAC. Todos los anteriores mecanismos pueden ser utilizados.

Las quinasas GRK que participan en la desensibilización homóloga de receptores GPCR fosforilan: Al receptor en el tercer bucle intercelular, I3. Al receptor en la zona carboxi terminal. A la arrestina, permitiendo su unión al receptor y secuestro. A la proteína G, desacomplándola del receptor. A la proteína G, inhibiendo su actividad GTPásica.

La PKC es una quinasa efectora que típicamente se activa por: Elevación de Ca2+ (translocación a la membrana) y unión de DAG. Unión de DAG y ésteres de forbol simultáneamente. Unión de PS y DAG en la membrana. Unión de AA y otros fosfolípidos de membrana.

Una enzima clave para la generación de DAG a largo plazo es: La fosfolipasa A2. La fosfolipasa B. La fosfolipasa C-beta específica de fosfoinosítidos. La fosfolipasa C específica de fosfatidil-colina. La DAG-quinasa.

El aumento de la biogénesis de ribosomas causada por la activación de mTOR está mediado por: Fosforilación y activación de S6K. Fosforilación de eF2. Aumento de la eficiencia de traducción por fosforilación de eIF4E por quinasas MNK. Desfosforilación y secuestro de eIF4E-BP. Transcripción aumentada de mRNAs con señales 5’-TOP.

Un elemento clave, genérico y distintivo en los mecanismos de transducción de los receptores conocidos como RTKs es: La transforforilación del propio receptor en restos de Y. El reclutamiento de IRS. El reclutamiento de la PLC ɣ. La activación de proteínas G heterotriméricas. Ninguno de ellos es genérico y distintivo.

La bomba Na/K de la membrana plasmática es esencial para: Regular la importación de ácidos grasos libres en células hepáticas. El control del volumen celular a largo plazo en animales. Mantener elevados los niveles de ATP intracelular. El control del potencial de membrana en periodos de ms. Reducir la toxicidad de los cardiotónicos.

Los promotores de los genes transcritos por la RNApol III tienen como característica distintiva: Disponen de una caja TATA muy bien definida y potente. Disponen de múltiples cajas GC, pero carecen de caja TATA. Disponen de un elemento de control ‘’upstream’’, hacia 5’ de la secuencia transcrita. Sus elementos de control se encuentran dentro de la secuencia transcrita. Sus elementos de control se encuentran hacia 3’ de la secuencia transcrita.

La activación de la PI3K es un evento típicamente asociado a la estimulación de los receptores de: Adrenalina y noradrenalina. EGF y otros factores de crecimiento mitogénicos. Gualilina y otros péptidos activos sobre guanilil ciclasas de membrana. Insulina. TNF y otros factores pro-apoptótios.

En un proceso de difusión entre dos compartimentos, si la membrana separadora aumenta 2 veces su espesor, el tiempo medio necesario para la difusión entre ambos compartimentos... Aumentará también el doble. Será cuatro veces mayor. Disminuirá a la mitad. Disminuirá en un factor de 4. No se verá modificado, en promedio.

Indicar cuál de estas interacciones no-covalentes es más sensible a la orientación interatómica (ángulo de enlace). Interacciones de van der Waals. Interacciones dipolo-dipolo. Interacción por puente de hidrógeno. Interacción carga-dipolo. Interacción electroestática dipolo-carga.

Las fuerzas de Van der Waals pueden formar enlaces fuertes entre macromoléculas (por ejemplo, mantener subunidades proteicas unidas). Para ello es condición necesaria que: Las macromoléculas sean polares. Las macromoléculas dispongan de grupos cargados en su superficie. Las superficies de ambas macromoléculas sean geométricamente complementarias en una gran extensión. Las cadenas laterales de los restos hidrofóbicos proyectan hacia el interior en una estructura micelar. El enunciado es falso, las fuerzas de van der Waals son interacciones muy débiles.

Todas las funciones desempeñadas por proteínas, ya sean estructurales, enzimáticas, inmunológicas, de transporte, etc... se basan en el mismo mecanismo básico: Su unión esteroespecífica a otra macromolécula o biomolécula pequeña, mediante una red de enlaces débiles en una superficie complementaria de su pareja de unión. Su capacidad de generar una actividad catalítica y cambiar la disposición de enlaces covalentes de sus dianas. Su capacidad de cambiar de conformación de forma reversible. Su capacidad de plegarse y desplegarse de forma reversible, adaptándose a las necesidades del entorno. Su composición a base de los 20 aa, cada uno con cadena lateral diferente, lo que permite adaptarse a cada pareja de unión.

Tenemos una molécula con cuatro grupos ionizables. A saber, amino (pKa 10,5), carboxilo (pKa 3,5), Imidazol (pKa 6,5) y tiol (pKa 8,5). El PI de esa molécula será: 5. 7. 7,5. 8. Esta molécula carece de pI, no está definido.

La función de un dominio de homología a pleekstrina en una proteína es: Permitir la unión de Pl3K a esa proteína. Formar dímeros por unión propeína-proteína a través del mismo. Permitir la unión de esa proteína a la membrana plasmática. Catalizar la formación de lípidos de inositol fosforilados en 3’. Formar puentes.

Tenemos una secuencia de 40 aa. Suponiendo que esta secuencia se pliega formando una hélice alpha, ¿cuál será la longitud de esta región de la proteína?. 14 A. 12 nm. 60 A. 120 A. 1.08 nm.

El sitio de unión del O2 a la Hb reside en: Histidina E7. Histidina F8. His143 de cadenas beta. His 146 de cadenas beta. Fe del grupo hemo.

En los mecanismos de ubiquitinación, el reconocimiento de aquellas proteínas que van a ser marcadas corre a cargo de. Las enzimas E1. Las enzimas E2. Las enzimas E3. La subunidad 19s del proteasoma. El complejo 20S del proteasoma.

El anclaje de una proteína en la monocapa externa de la membrana plasmática es a través de... Farnesilación del extremo carboxilo. Miristoilación del extremo amino. Palmitoilación de residuos de cisteína. Glicolípidos. Ninguna de las anteriores.