Bioquímica I

¿Qué estudia la Bioquímica?. La relación que existe entre los seres humanos con el medio ambiente que los rodea. La composición química de la materia viva y de los procesos químicos que intervienen en los seres vivos. Se encarga del estudio de los seres vivos. Estudia animales y plantas.

Los aminoácidos son las estructuras fundamentales de los lipidos. V. F.

Las interacciones no covalentes son : Interacciones fuertes. Interacciones débiles.

Las macromolecualas estan conformadas por enlaces covalentes únicamente. V. F.

Las moléculas de agua se unen por medio de: Puentes de Hidrogeno. Enlaces metálicos. Enlaces iónicos. Todos los anteriores.

Los enlaces covalentes son más difíciles de romper que los NO covalentes. V. F.

La energía de enlace es mayor en: Enlaces covalentes. Enlaces NO covalentes.

Cantidad de agua promedio en los organismos: 50%. 25%. 90%. 70%.

Este tipo de enlace contiene cargas eléctricas: Enlace covalente. Enlace NO covalente.

El NaCl es un ejemplo de INTERACCIÓN CARGA-CARGA. V. F.

Las interacciones de las cargas en BIOQUÍMICA se llevan en un medio como el: Aire. Vacio. Agua. Todas las anteriores son ciertas.

¿Qué es la POLARIZABILIDAD?. Es la facilidad con la que una molécula puede ser inducida por un campo eléctrico para ser un dipolo inducido. Es la facilidad con la cual se puede romper un enlace. Entre mayor sea el valor más dificil es hacerlo porque requiere más energía. Es una constante que esta relacionada con el vació, también se le conoce como la constante dieléctrica o permitividad en el vacío. Ninguna de las anteriores es cierta.

Tipo de carga que depende de la orientación del dipolo. Carga-Dipolo. Carga-Carga. Enlace de hidrógeno. Repulsión de Van der Waals.

RELACIONA EL TIPO DE INTERACCIÓN CON SU DEFINICIÓN O DEPENDENCIA. CARGA-CARGA. CARGA-DIPOLO. DIPOLO-DIPOLO. CARGA-DIPOLO INDUCIDO. DIPOLO-DIPOLO INDUCIDO. DISPERSIÓN. REPULSIÓN DE VAN DER WAALS. ENLACE DE HIDRÓGENO.

¿Cuantos tipos de interacciones NO covalente existen?. 2. 1. 7. 8.

La ley de Coulomb en bioquímica da origen a la ecuación de: La energía de interacción. V. F.

Las moléculas no polares tienen momentos dipolares. V. F.

Expresa la magnitud o medida de la polaridad de una molécula: Polarizabilidad. Momento dipolar. Volumen de polarizabilidad. Energía de enlace.

Las moléculas de agua son donadoras y aceptoras de enlaces de hidrógeno. V. F.

El agua tiene.... Un punto de ebullición alto y calor de evaporación alto. Un punto de ebullición bajo y calor de evaporación bajo. Un punto de ebullición alto y calor de evaporación bajo. Un punto de ebullición bajo y calor de evaporación alto.

En bioquímica El Hidrógeno puede formar enlaces con. Nitrógeno. Oxigeno. Carbono. Todos los anteriores.

Los hidrógenos forman enlaces más fuertes con el Nitrógeno y el Oxigeno a diferencia de formarlo con el Carbono. V. F.

El agua en estado liquido tiene _____densidad que en estado sólido. MAYOR. MENOR. IGUAL.

El agua tiene una_____ tensión superficial. ELEVADA. BAJA.

El agua tiene muy poca viscosidad. V. F.

El agua tiene una elevada constante dieléctrica por su polaridad. V. F.

El agua sirve como solvente universal en un medio tanto extra celular como intracelular debido a dos propiedades. VISCOSIDAD Y TENSIÓN SUPERFICIAL ELEVADAS. ENLACES DE HIDRÓGENO Y CARÁCTER DIPOLAR. PUNTO DE EBULLICIÓN Y CALOR DE EVAPORACIÓN ALTOS. TODAS LAS ANTERIORES.

Las sustancias que son "afines al agua" o que se pueden disolver en esta reciben el nombre de: Hidrofilas. Hidrofobas.

Las sustancias que NO son "afines al agua" se les conoce como: Hidrofilas. Hidrofobas.

El agua no disuelve los hidrocarburos. V. F.

El agua no disuelve los grupos hidroxilo y amino. V. F.

Los enlaces de hidrógeno son los menos fuertes de los 8 tipos de enlaces NO covalentes. V. F.

El agua disuelve compuestos iónicos. V. F.

¿Por qué el agua disuelve compuestos iónicos?. Por su dipolaridad. Por su viscosidad. Por su simetría. Ninguna de las anteriores lo justifica.

Las moléculas de agua disuelven iones porque los hidratan y provocan un apantallamiento entre las fuerzas electrostaticas de estos iones. V. F.

Una molécula anfipática la combinación de una molécula hidrofila y una hidrofoba. V. F.

Tipo de aminoácidos que tienen actividad biológica. L-Levogiro. D-dextrogiro.

Desvía la luz hacía la derecha: L-levogiro. D-dextrogiro.

Los aminoácidos están fundamentalmente formados por: Grupo Ester y eter. Grupo carboxilo y amino. Grupo Aldehído y cetona. Todos los anteriores.

El grupo carboxilo es un(a) ____ orgánico(a). ÁCIDO. BASE.

El grupo amino es un ____. ÁCIDO ORGÁNICO. BASE ORGÁNICA.

Los aminoácidos esenciales.... No los podemos sintetizar y los necesitamos en la dieta. Los sintetizamos.

Los aminoácidos NO esenciales no los podemos sintetizar. V. F.

Un carbono alfa forma... Un carbono quiral. Carbono asimétrico. Carbono con 4 tipos distintos de sustituyen tes. Todos los anteriores son ciertas.

¿Cuantos aminoácidos existen?. 10. 9. 2. 20.

¿Cuantos aminoácidos son esenciales?. 9. 11.

¿Cuantos aminoácidos son NO esenciales?. 11. 9.

Es la unión de un aminoácido con alguno otro. Enlace ionico. Enlace covalente. Enlace NO covalente. Enlace Peptido.

Es la unión de dos aminoácidos con un enlace peptido. Dipeptido. Polipeptido. Tripeptido. Todos los anteriores.

Cuando se unen dos aminoácidos por un enlace peptido y luego queda SIEMPRE un grupo (amino o carboxilo) suelto se añade otro aminoácido y esto forma: Un enlace peptido. Un enlace polipetido. Una proteína. Un enlace tripeptido.

SELECCIONE EL NÚMERO DE AMINOÁCIDOS CON SU RESPECTIVO NOMBRE. 2aa. 3aa. de 4 -10aa. de 10-100aa. Más de 100aa.

A C G ......P S T SON AMINOÁCIDOS. No esenciales. Esenciales. No esenciales,pero con Tirosina. Ninguno de los anteriores.

Selecciona el tipo de Aminoácido con su nomenclatura de 3 letras. Alanina. Arginina. Asparagina. Ac.Aspartico. Cisteina. Glutamina. Ac. Glutamico. Glicina. Histidina. Isoleucina.

Selecciona el tipo de Aminoácido con su nomenclatura de 3 letras. Leucina. Lisina. Metionina. Fenilolanina. Prolina. Serina. Treonina. Triptófano. Tirosina. Valina.

Seleccionar el AMINOÁCIDO con su respectiva nomenclatura de una letra. Alanina. Arginina. Asparagina. Ác. Aspartico. Cisteina. Glutamina. Ác.Glutamico. Glicina. Histidina. Isoleucina.

Seleccionar cada AMINOÁCIDO con su respectiva nomenclatura de una letra. Leucina. Lisina. Metionina. Fenilalanina. Prolina. Serina. Treonina. Triptofano. Tirosina. Valina.

Su característica principal es la HIDROFOBICIDAD de la cadena lateral además de que son poco REACTIVOS y forman a las proteínas globulares. Aminoácidos ALIFÁTICOS. Aminoácidos AROMATICOS. HIDROXIAMINOACIDOS. TIOAMINOACIDOS.

La presencia de sistemas aromáticos hace que absorban luz ultravioleta (UV) en torno a 280nm. AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS. TIOAMINOACIOS. AMINOÁCIDOS DIBÁSICOS. HIDROXIAMINOACIDOS.

Son susceptibles a la FOSFORILACIÓN. HIDROXIAMINOÁCIDOS. AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS. AMINOÁCIDOS DI BÁSICOS. AMINOÁCIDOS DICARBOXILICOS Y SUS AMIDAS.

Son Aminoácidos que llevan a cabo la FOSFORILACIÓN: W y T. A y T. S y T. E y N.

Proceso en el cual se añade el ión fosfato a una molécula. Enlace Fosfodiester. Fosforilación. Fosfatasa. Ninguna de las anteriores es cierta.

Es el aminoácido indicador de la Síntesis de proteínas (AUG). Treonina (T). Alanina (A). Glicina (G). Metionina (M).

Es muy abundante en el Colageno. Prolina (P). Serina (S). Triptofano (W). Arginina (R).

Estos forman puentes disulfuro (contienen azufre) "S".... TIOÁMINOÁCIDOS. HIDROXIAMINOÁCIDOS. AMINOÁCIDOS DIBASICOS. NINGUNO DE LOS ANTERIORES.

Son importantes en el METABOLISMO NITROGENADO: HIDROXIAMINOÁCIDOS. TIOAMINOÁCIDOS. AMINOÁCIDOS DICARBOXILICOS Y SUS AMIDAS. AMINOÁCIDOS DI BÁSICOS.

Es importante en el Ciclo de la UREA: Lisina (K). Triptofano (W). Valina (V). Arginina (R).

Forma parte del centro activo de muchas enzimas, debido al carácter nucleófilo del imidazol y contribuye al tamponamiento de los medios biológicos. Histidina (H). Triptofano (W). Metionina (M). Isoleucina (l).

Sintetiza 20 aminoácidos. Escherichia coli (E-coli). Ser humano.

Son ejemplos de clasificaciones de aminoácidos. HIDROXIAMINOÁCIDOS. AMINOÁCIDOS DI BÁSICOS. TIOAMINOÁCIDOS. TODAS LAS ANTERIORES.

SELECCIONA EL AMINOÁCIDO CON SU RESPECTIVA CLACIFICACIÓN: AMINOÁCIDOS ALIFATICOS. HIDROXIAMINOÁCIDOS. AMINOÁCIDOS AROMATICOS. TIOAMINOÁCIDOS. IMINOÁCIDOS (AMINAS SECUNDARIAS). AMINOÁCIDOS DICARBOXÍLICOS Y AMIDAS. AMINOÁCIDOS DIBÁSICOS.

Nomenclatura de 1 y 3 letras del Triptófano.

Nomenclatura de 1 y 3 letras del Ác.Glutamico.

Nomenclatura de 1 y 3 letras de la Glutamina.

Nomenclatura de 1 y 3 letras de la Asparagina:

Fibrosas y globulares son ejemplos de: CLACIFICACIÓN DE PROTEINAS : ESTRUCTURA GLOBAL. PRESENCIA O NO. DE GRUPO PROTÉSTICO.

Proteínas SIMPLES y proteínas CONJUGADAS son ejemplos de Clasificación: ESTRUCTURA GLOBAL. PRESENCIA O NO. DE GRUPO PROTÉSTICO.

Los AMINOÁCIDOS AMINO TERMINAL y los AMINOÁCIDOS CARBOXILO TERMINAL en una cadena poli péptida se localizan: Los dos en el centro de la cadena. Los dos en los extremos de la cadena. Uno en el centro y el otro en un extremo de la cadena. No importa su localización (están en todas partes) .

Regula las concentraciones de glucosa en la sangre y está formada por dos cadenas de 21 y 30 aminoácidos unidas por puentes disulfuro. Vasopresina. Oxitócina. Insulina. Encefalina.

Contiene 5 aminoácidos y se produce en las neuronas cerebrales y elimina la sensación de dolor. Insulina. Vasopresina. Oxitócina. Encefalina.

Contienen 9 aminoácidos y son hormonas del lóbulo posterior de la hipófisis y su función son el producir las contracciones del Útero durante el parto. Vasopresina y Oxitócina. Insulina y encefalina. Gramicidina e insulina. Vasopresina e insulina.

Son niveles estructurales de las Proteínas: Globulares y fibrosas. Primaria, secundaria, terciaría, cuaternaria. Sencillas y conjugadas. Dipeptido,Tripeptido,Oligopeptido y Polipeptido.

Nomenclatura de 1 y 3 letras de la Arginina.

Nomenclatura de 1 y 3 letras de la Asparagina:

Nomenclatura de 1 y 3 letras del Àc. Aspartico.

Nomenclatura de 1 y 3 letras de la Cisteina.

Nomenclatura de 1 y 3 letras del Àc.Glutamico.

Nomenclatura de 1 y 3 letras de la Glicina.

Nomenclatura de 1 y 3 letras de la Histidina:

Nomenclatura de 1 y 3 letras de la Isoleucina.

Nomenclatura de 1 y 3 letras de la Leucina:

Nomenclatura de 1 y 3 letras de la Lisina:

Nomenclatura de 1 y 3 letras de Metionina:

Nomenclatura de 1 y 3 letras de la Fenilalanina.

Nomenclatura de 1 y 3 letras de la Prolina:

Nomenclatura de 1 y 3 letras de la Serina:

Nomenclatura de 1 y 3 letras de la Treonina:

Nomenclatura de 1 y 3 letras del Triptofano:

Nomenclatura de 1 y 3 letras de la Tirosina:

Nomenclatura de 1 y 3 letras de la Valina:

Es una secuencia de Aminoácidos: Estructura primaria. Estructura secundaria. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria.

Plegamiento básico de la cadena debido a enlaces de hidrógeno entre grupos -CO- y -NH- de la unión peptídica: hélices, láminas y giros. Estructura primaria. Estructura secundaria. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria.

Ocurre cuando ciertas atracciones están presentes en alfa hélice y lamina beta. Estructura primaria. Estructura secundaria. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria.

Asociación de distintas sub unidades, siendo cada una un polipéptido (varias cadenas de aminoácidos). Estructura primaria. Estructura secundaria. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria.

Es el único aminoácido que no contiene carbono alfa. G,Gly. C,Cys. W,Trp. M,Met.

Todos los aminoácidos contienen una forma "D-dextrogiro" o una forma "L-levogiro" . V. F.

Para que un aminoácido tenga isomeria: "L" o "V" necesita: Contener dobles enlaces. ninguna respuesta es cierta. Contener al menos tres sustituyentes distintos. Contener todos los sustituyentes iguales.

La siguiente imagen corresponde a una estructura... Terciaria. Primaria. Secundaria. Cuaternaria.

La siguiente imagen corresponde a una estructura... Primaria. Secundaria. Terciaria. Cuaternaria.

Fuerzas que mantienen la estructura terciaria: - Efecto hidrofóbico. - Enlace disulfuro. - Enlaces de hidrógeno. - Interacciones iónicas o salinas. TODAS LAS ANTERIORES SON CIERTAS.

Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura. Primaria. Secundaria. Terciaria. Cuaternaria.

El proceso mediante el cual una proteína recupera su estructura se llama: Fosforilación. Des naturalización. Re naturalización. Naturalización.

Una consecuencia posible de la des naturalización es que.. la proteína pierde su consistencia física. La proteína pierde su solubilidad y puede precipitar. La proteína puede pasar de una estructura secundaria a una cuaternaria. Ninguna de las anteriores es cierta.

Seleccionar el tipo de ENSAMBLA MIENTO DE PROTEÍNAS CON SU RESPECTIVA DEFINICIÓN: AUTO ENSAMBLA MIENTO. ENSAMBLAMIENTO DIRIGIDO.

NO es un ejemplo de proteína globular: Globulina. Albúminas. Colágeno.

La estructura del H2O es un tetraedro. V. F.

El H2O se comporta como un dipolo eléctrico doble debido a las cargas parciales negativas y positivas. V. F.

Respecto a las cargas parciales del H2O, la positiva se localiza en ______ y la negativa en _______. El Hidrógeno, el Oxigeno . El Oxigeno, el Hidrógeno. El Oxigeno, el oxigeno también.

Son sustancias HIDROFOBICAS: Grasas. NaCl. Iones. Sustancias polares.

Una micela es un ejemplo de sustancia anfipática. V. F.

La ÓSMOSIS es un proceso mediante el cual la célula absorbe NH3. V. F.

¿Cuál de las afirmaciones siguientes es cierta? Durante el proceso de ÓSMOSIS. El agua va a favor del gradiente de concentración. El agua pasa desde la zona de menor concentración a la de mayor. El agua pasa de la zona de mayor concentración a la de menor concentración. El agua pasa de un lado a otro (no importa la concentración).

La presión HIDROSTÁTICA mediante la cual se alcanza el EQUILIBRIO se conoce como: Presión parcial. Presión Atmosférica. Presión Osmótica. Presión interna.

Una membrana SEMI-PERMEABLE en la célula implica que: La membrana deja pasar todo tipo de sustancia. La membrana deja pasar algunas sustancias,pero otras no. La membrana no permite el paso de ninguna sustancia. Ninguna de las anteriores es cierta.

Tipo de medio en el cual la célula se encuentra en igual concentración de H2O tanto dentro de esta como fuera y no ocurre ningún cambio físico (EQUILIBRIO OSMÓTICO). Hipotónico. Hipertónico. Isotónico.

Es el tipo de Medio donde la célula contiene una menor concentración dentro de esta y a consecuencia de ello mayor en el exterior (pierde H2O). Isotónico. Hipertónico. Hipotónico.

Es el tipo de Medio donde la célula posee mayor concentración dentro de esta que en el exterior. Isotónico. Hipertónico. Hipotónico.

Selecciona el tipo de ÓSMOSIS con su respectiva definición: Turgencia. Lisis. Plasmolisis. Crenación.

En una sol.Acuosa si la cantidad dentro de esta es mayor en H+ respecto a los OH- se dice que la sol. es. Neutra. Alcalina. Básica. Ácida.

Si en una sol. existe la misma cantidad de H+ = OH- entonces la sol. es básica. V. F.

Si en una Sol. acuosa existe en mayoría OH- respecto a los H+ se dice que la sol. es. Neutra. Ácida. Normal. Molar. Ninguna de las anteriores es la respuesta.

Un ácido es un donador de protones y una base un aceptor de estos. V. F.

Significado de pH. Es el Logaritmo negativo de la concentración de iones H+. Es el Logaritmo positivo de la concentración de ionees H+. Es el Logaritmo negativo de la concentración de iones OH-. Es el Logaritmo positivo de la concentración de iones OH-.

Un buen par conjugado es un ÁCIDO FUERTE con una BASE DÉBIL. V. F.

Los ácidos fuertes tienen _______ valores de Kc (constante de disociación). Bajos. Altos.

Los ÁCIDOS FUERTES tienen _______ valores de pK. Altos. Bajos.

La región tamponante es cuando se igualan las concentraciones de del ácido- base conjugada. V. F.

¿Qué regula el sistema tampón del fosfato?. Es responsable de las contracciones del útero. Se encarga de regular la cantidad de glucosa en la sangre. Se encarga de regular el pH del citoplasma. Actúa en sangre y en los líquidos intersticiales .

El sistema tampon del Bicarbonato regula la cantidad de sangre y líquidos intersticiales de los vertebrados. V. F.

Conjunto de Proteínas de un organismo.. Genoma. Proteoma. Proteína cuaternaria. Protista.

Es un método de ROTURA para purificar y analizar proteínas que consiste en exponer la célula a una sol. Hipotónica. Turgencia. Ósmosis. Electroforesis. Lisis.

Es un método de ROTURA que consiste en hacer pasar las células en un tubo con un pistón aplastando estas con un mortero y luego provocando le una "sonicación". Rotura Mecánica. Lisis. Electroforesis. Cromatografía.

La CONGELACIÓN- DES CONGELACIÓN consiste en un método de rotura en el cual se mete la célula en Nitrógeno Liquido y luego se deja a T ambiente. V. F.

Es un método CROMATOGRÁFICO para separación de Proteínas: Hidrofobica. De intercambio iónico. De afinidad. Exclusión molecular. Todas las anteriores son ciertas.

Método de separación y análisis de proteínas que consiste aprovechar una carga eléctrica que se es aplicada a un conjunto de proteínas ( con distintos tamaños ,formas y cargas) que se corren en gel de agarosa. Electroforesis. Cromatografía. Rotura mecánica. Rotura por Lisis.

Los aminoácidos son ANFÓLITOS porque. Se comportan como un ácido o como una base. Se comportan como hidrofilos o como hidrofobos. Forman micelas. Forman proteínas.

La función de una proteína depende de la organización(acomodo) de los aminoácidos en su estructura cuaternaria. V. F.

Aminoácido que es capaz de formar enlaces de Disulfuro o Bisulfuro con un aminoácido de C,Cys. C,Cys. W,Trp. M,Met. Todos los anteriores.

Los aminoácidos se enrollan de manera helicoidal: Alfa-Hélice. Beta-Hélice. Hoja plegada. Hoja o lamina beta.

Presenta SOLO estructura secundaria: Citocromo C. Hemoglobina. Queratina. Todas las anteriores.

Se ubican de forma paralela : de manera de Zig-Zag y forman parte de la estructura secundaria. Alfa hélice. Beta hélice. Hoja o lamina beta. Hoja hélice.

Ejemplo de Proteínas FIBROSAS: Fibroina. Queratina. Colageno. Todas las anteriores.

Procesos físicos que provocan la des naturalización de una proteína: Calor y radiaciones. Calor y Detergentes. Urea y guanidina en altas concentraciones. Altas concentraciones de sal y extremos de pH .

Procesos QUÍMICOS que intervienen en la des naturalización de una proteína: Detergentes. Urea y guanidina en altas concentraciones. Altas concentraciones de sal y de pH. Todas las anteriores.

La proteína si se desnaturaliza sigue teniendo su actividad biológica. V. F.

La hemoglobina y la Queratina son ejemplos de estructuras CUATERNARIAS . V. F.

Provoca la muerte cerebral: F,Phe. P,Pro. I,IIe. E,Glu.

Consiste en hacer pasar por una bureta y con ayuda de un embudo de vidrio una sol. tamponada (amortiguadora) junto con proteínas a través de dicha bureta que contiene polímeros porosos.... Electroforesis. Congelación - des congelación. Cromatografía de afinidad. Cromatografía de exclusión molecular.

Consiste en localizar una columna o bureta donde impregnada a esta se localizaran grupos cargados positiva mente ( intercambio aniónico) o negativamente (intercambio catiónico). Por tanto se aumentara la fuerza iónica y las proteínas más cargadas (ya sea negativamente o positiva mente) se pegaran mucho a la columna y las que no están tan cargadas o no están cargadas podrán eluir más fácil. Cromatografía en columna. Cromatografía de afinidad. Cromatografía de Exclusión molecular. Cromatografía de Intercambio iónico.

Consiste en un método similar al de la cromatografía de i. iónico en donde la columna esta impregnada por una fase estacionaria apolar (HIDROFOBA), su fundamento es que las proteínas hidrofobas o apolares tardaran más en eluir que las polares. Cromatografía en capa fina. Cromatografía de intercambio iónico. Cromatografía de afinidad. Cromatografía de exclusión molecular. Cromatografía Hidrofobica.

Método de purificación de proteínas que consiste que estás puedan unirse con otras moléculas y reterse a ellas: Ligandos. Cromatografía de afinidad. Cromatografía de intercambio iónico. Cromatografía de hidrofobicidad. Cromatografía de Exclusión molecular.

Es la unión de una proteína con una molécula: Enlace covalente. Enlace iónico. Enlace peptidico. Ligando.

Es el TIPO DE ELECTROFORESIS en donde se realiza en presencia de Dodecil Sulfato Sodico (SDS). Electroforesis NATIVA. Electroforesis en gel de Poliacrilamida. Electroforesis en gel de agarosa. Electroforesis en condiciones DESNATURALIZAN TES.

SELECCIONA LA FUNCIÓN DE CADA REACTIVO EN LA ELECTROFORESIS (NATIVA O DESNATURALIZANTE). Gel de POLIACRILAMIDA. AZUL DE BROMO FENOL. AZUL DE COOMOSSIE. GLICEROL. ETANOL/ACÉTICO. DODECIL SULFATO SODICO(SDS).