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Bioquímica del Idu

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Título del Test:
Bioquímica del Idu

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chiquita experiencia flako, vaya show bioquímica, voy a pedirle consejo a erasmo

Fecha de Creación: 2022/06/08

Categoría: Otros

Número Preguntas: 96

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El componente estructural de las proteínas que hace la mayor contribución a su absorción a 280 nm es: Aminoácidos FYW. "" RSK. "" QDE. Enlace peptídico.

En la reacción catalizada por el complejo piruvato deshidrogenasa participan dos cofactores catalíticos que contiene cada uno en su estructura una vitamina ¿Cuáles son?. B3 y B5. B1 y B3. B1 y B2. B1 y B5. A4 como tengo a tu madre.

Cuándo la concentración de sustrato es igual a la Km, cuál sería el porcentaje de enzima libre con respecto al enzima ligado al sustrato. El porcentaje de enzima libre más el de enzima unida al sustrato es igual a 100. Enzima unida al sustrato 100%. Enzima libre 100%. "" "" 50%. "" "" 0%. (Si no tienes ni idea puedes pulsar esta).

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la estructura de las proteínas no es correcta?. El plegamiento de una proteína es un proceso cooperativo al que contribuyen multitud de interacciones de distinta naturaleza. En las proteínas solubles, las cadenas hidrófobas laterales de los aminoácidos se encuentran frecuentemente expuestas al medio acuoso. Los puentes disulfuro tienen gran importancia en el mantenimiento de la estructura tridimensional de las proteínas. La estructura primaria determina las estructuras de orden superior a las proteínas.

Indique que conjunto de intermediarios glicolíticos (incluyendo el sustrato y el producto de la ruta) está bien ordenado (no necesariamente de manera consecutiva), considerando su orden de participación en la glucolisis. O si ninguno de los tres conjuntos lo está. Ninguna de las tres es correcta. GA3P>2PGA>3PGA>PEP. GA3P>1,3BPG>2PGA>PEP. DHAP>1,3BPG>PEP>2PGA.

Las interacciones entre aspartato y lisina que afectan la estructura terciaria de una proteína son preferentemente: Electrostáticas. Hidrofóbicas. Todas falsas. Enlaces por puente de hidrógeno. El amor que siento por ti <3.

Diferencias en la saturación de la mioglobina y hemoglobina por el O2. La hemoglobina presenta una curva de saturación hiperbólica. La hemoglobina presenta una curva de saturación sigmoidea cuyo perfil no responde al pH. La hemoglobina presenta una curva de saturación sigmoidea. La hemoglobina presenta una curva de saturación sigmoidea cuyo perfil responde al pH.

¿A qué coenzima son cedidos los átomos transferibles de hidrógeno de la molécula de Gol3P cuando entra en la mitocondria?. FAD+. NAD+. CoA. Ninguna es correcta.

En la lanzadera del aspartato-malato ¿cuántas enzimas citosólicas intervienen, cuantas mitocondriales y cuantos transportadores?. 2, 2 y 2. 2, 3 y 2. 2, 3 y 4. Ninguna es correcta.

Las mitocondrias. Las mitocondrias poseen una doble membrana. Las mitocondrias sintetizan algunas proteínas. Las mitocondrias son capaces de importar proteínas. Todas verdaderas.

La Km, nos da una idea de la afinidad que tiene una enzima por el sustrato y depende de: Es independiente de la concentración de la enzima. Depende de la Vmax del producto. Depende de la concentración de enzima y sustrato. Varía con la concentración de la enzima. Depende de lo que me quieras :(.

En el ciclo de Krebs ¿qué enzima es responsable de la producción de una molécula de FADH2 por cada vuelta del ciclo?. Succinil CoA sintetasa. Ninguna es correcta. Isocitrato deshidrogenasa. El complejo alfa cetoglutarato deshidrogenasa.

¿Cuántos dipéptidos se puede formar con G y A?. 2. 4. 1. 8.

SDS-PAGE. Algunas proteínas migran al cátodo. Todas las proteínas migran al ánodo. Electroforesis de proteínas en geles de poliacrilamida y condiciones nativas y reductoras. Algunas proteínas migran al ánodo.

En el ciclo de los ácidos tricarboxílicos ¿cuáles son las dos enzimas que catalizan descarboxilaciones?. El complejo alfa cetoglutarato deshidrogenasa y aconitasa. Isocitrato deshidrogenasa y el complejo alfa cetoglutarato deshidrogenasa. Isocitrato deshidrogenasa y succinil CoA sintetasa. Aconitasa e isocitrato deshidrogenasa. Esta pregunta da miedo, prefiero saltarla.

Cuando a un azúcar, se une una base nitrogenada, y un grupo fosfato dando lugar a un enlace fosfodiéster, se le llama. ADN. Ácidos nucleicos. Nucleótido. Nucleósido.

La masa molecular (m) de una proteína. Todas falsas. Se puede determinar mediante cromatografía de afinidad. Se puede determinar mediante PAGE. Se puede determinar mediante cromatografía de intercambio iónico. Se puede determinar mediante SDS-PAGE.

En el ciclo de Krebs ¿qué enzima es responsable de la producción de una molécula de GTP (o ATP) por cada vuelta al ciclo?. Succinato deshidrogenasa. Fumarasa. Ninguna es correcta. El complejo alfa cetoglutarato deshidrogenasa.

Indique qué conjunto de intermediarios glicolíticos (incluyendo el sustrato y el producto de la ruta) está bien ordenado (no necesriamente de manera consecutiva), considerando su orden de participación de glucolisis. O si ninguno de los tres está bien ordenado. Ninguna es correcta. DHAP>1,3BPG>PEP>2PGA. GA3P>1,3BPG>2PGA>PEP. GA3P>2PGA>3PGA>PEP.

Planaridad y rotación de enlaces en el enlace peptídico. Todas falsas. Existe libre rotación sobre el eje del enlace carbono-nitrógeno. En enlace C-N del agrupamiento amídico posee cierto carácter de doble enlace concretamente un 40%. En enlace C-N del agrupamiento amídico posee cierto carácter de doble enlace concretamente un 80%.

En la glucolisis se generan dos moléculas de una determinada coenzima por cada molécula de glucosa. Indique qué parte de la estructura de la coenzima lleva a cabo el trabajo coenzimático. Ninguna es correcta. Adenina. Ribosa. Nicotiamina.

Los diferentes inhibidores y su actuación en el metabolismo son muy diferente en relación a la vmax de la reacción y la afinidad (Km). En base a estos parámetros seleccione cual de las siguientes situaciones corresponde con un inhibidor competitivo. Disminuye Vmax sin afectar a la Km. Disminuye Vmax y Km. Aumenta la Km sin afectar la Vmax. Aumenta Vmax sin afectar la Km. No ocurre nada porque el inhibidor competitivo se une a otro lado de la enzima.

En el músculo en reposo ¿cuáles son, respectivamente, las concentraciones de creatina fosfato y ATP?. 25 y 10 mM. No es correcta ninguna. 10 y 25 mM. 20 y 25 mM.

De los componentes del complejo piruvato deshidrogenasa, uno de ellos se encarga de la función crítica: la regeneración de la forma oxidada de la lipoamida ¿cuál es el ese componente?. Componente dihidrolipoil deshidrogenasa. Componente dihidrolipoil transacetilasa. Componente piruvato deshidrogenasa. Ninguna es correcta.

En la fermentación alcohólica son necesarias dos coenzimas. Cada una de ellas contiene en su estructura una vitamina. De las siguientes parejas sólo una contiene esas dos vitaminas y en el orden en que intervienen en la ruta. B1 y B5. B3 y B5. B1 y B3. B2 y B3.

Se califica como proteínas oligomérica a la que tiene varios (as). Cadenas polipeptídicas. Aminoácidos. Grupos prostéticos. Puentes de hidrógeno.

El fluorodinitrobenceno (FDNB) se utiliza para determinar el residuo N-terminal en la secuenciación de proteínas. Reacciona con las cadenas laterales de aminoácidos básicos. Reacciona con los alfa-NH2. Reacciona con los beta-NH2. Reacciona con los grupos amino de las cadenas laterales de los aminoácidos ácidos. Reacciona con los alfa-COOH.

Los siguientes datos fueron obtenidos en un ensayo para determinar la Km de una enzima ¿cuál sería el valor aproximado de la Km? [S]mM Vo umol*min^-1 8*10^-6 en 80 2*10^-5 en 140 8*10^-5 en 224 4*10^-3 en 277 2*10^-2 en 280 1*10^-1 en 279. 8*10^-6 mM. 280 umol*min^-1. 224 umol*min^-1. 2*10^-5 mM.

Respecto a la estructura lámina plegada beta de las proteínas es falso que. Pueda coexistir con la estructura alfa-helice, en fragmentos distintos de una proteína globular. Todo es falso. Todas las cadenas laterales de aminoácidos se disponen con la misma lateralidad respecto al eje longitudinal de la lámina plegada plegada. Existen dos tipos, la paralela y la antiparalela.

¿Pasos en la determinación de la secuencia de proteínas y péptidos?. Secuenciación de los fragmentos con el reactivo de Edman. Estudios cromatográficos de las feniltiohidantoínas obtenidas por tratamiento con el reactivo FDNB. Hidrólisis específica de enlaces peptídicos con EcoRI. Todo es cierto.

"Teh complementarity-determining regions" (CDRs). Se encuentran en los sitios de unión al antígeno. Se encuentran en regiones CL y CH de la molecula de IgG. Se encuentran en regiones VL y VH de la molecula de IgG. A y C son correctas.

Si se dializa 1 mL de una disolución de una proteína disuelta en un tampón fosfato sódico 0,1 M pH 7, frente a agua destilada, al cabo de unas horas. Todas falsas. Permanece inalterada la concetración de fosfato en la bolsa de diálisis. Salen iones fosfato pero no los Na+, de la bolsa de diálisis. Ha aumentado el volumen del líquido en la bolsa de diálisis.

¿Cuál es la función de la coezima tiamina pirofosfato?. Ninguna de las otras tres respuestas es correcta. Carboxilación y transferencia de grupos carboxilo dependiente. Transferencia de aldehídos. Transferencia de grupos hacia o desde aminoácidos.

En la inhibición enzimática reversible, y más concretamente la inhibición enzimática competitiva ocurre. La vmax es independiente de la concetración del sustrato. Varía tanto Vmax como Km. La Km permanece invariable. Que la Vmax permanece inalterada.

Indique que conjunto de enzimas glucolíticas está bien ordenado (no necesariamente de manera consecutiva), considerando su orden de participación en el proceso de degradación de la glucosa hasta piruvato. TPI>Aldolasa>PGM>PK. Ninguna es correcta. GA3PDH>PGK>Enolasa>PGM. PGI>TPI>PGK>PGM.

Cuando el BP (2,3-bifosfoglicerato) se une a (uno/cuatro) sitio(s) de la hemogloblina, su afinidad: Un sitio-->disminuye. Un sitio-->aumenta. Cuatro sitios-->disminuye. Cuatro sitios-->aumenta.

¿Cuál de las siguientes enzimas cataliza la recircularización inserción de un fragmento de DNA en un plásmido previamente digerido con enzimas de restricción?. Fosfatasa alcalina. Enzima de restricción de Hind(III). DNA polimerasa. T4 DNA ligasa.

Durante el proceso de purificación de proteínas. Todas ciertas. El grado de purificación disminuye. La actividad total aumenta. La actividad específica aumenta.

Electroforesis bidimensional. Las proteínas se separan por carga (isoelectoenfoque) y luego por masa (SDS-PAGE). Las proteínas se separan por masa (isoelectoenfoque) y luego por carga (SDS-PAGE). Las proteínas se separan por carga (SDS-PAGE) y luego por masa (isoelectoenfoque). Las proteínas se separan por masa (SDS-PAGE) y luego por carga (isoelectoenfoque).

Considerando las energía libres estándar de hidrólisis de algunos productos fosforilados, indique qué conjunto de productos está bien ordenado, de mayor a menor energía en kcal mol-1. Gol3P>G1P>ATP>G6P. Ninguna es correcta. 1,3BPG>G1P>ATP>Gol3P. PEP>ATP>Creatina-P>G6P.

Tecnología del DNA recombinante. Un plásmido, una es falsa. Se replica conjuntamente con el cromosoma bacteriano. Contiene genes que confiere resistencia a antibióticos. Contiene una región con múltiples sitios de corte por enzimas de restricción. Contiene un origen de replicación bacteriano.

El bromuro de cianógeno es. Una enzima hidrolítica que rompe la cadena polipéptidica por Met. Una enzima hidrofobíca que rompe la cadena polipéptidica por Met. Un agente oxidante. Un reactivo específico que rompe la cadena polipéptidica por Met. Una enzima hidrolítica que rompe la cadena polipéptidica por fMet1.

La movilidad de una proteína en SDS-PAGE es inversamente proporcional a. log de la masa molecular. Todas falsas. PI. Carga negativa.

¿Dónde ocurre la transcripción y la traducción de organismos eucariotas?. Ambos en el citoplasma. Ambos en el núcleo. La transcripción en el núcleo y la traducción en el citoplasma. La transcripción en el citoplasma y la traducción en el núcleo. No ocurren.

¿Qué aminoácido tiene una cadena lateral ionizable con un pK más cercano al pH intracelular (pH 7)?. K. C. H. E.

¿Cuántos dipéptidos se pueden formar considerando todos los aminoácidos proteicos?. 8000. 400. 60. 20.

En relación con la alfa-hélice de las proteínas. Es características del colágeno. Cada vuelta comprende 3,6 residuos. Se estabiliza por puentes de hidrógeno intercatenarios. Es característica de las proteínas fibrosas, como la fibroína de la seda.

¿Cuál es la función de la coenzima tetrahidrofolato?. Transferencia de metilo, reordenamientos intramoleculares. Transferencia de fragmentos monocarbonados. Transferencia de acilos. Oxidación-reducción.

Una célula eucariota. Una es falsa. Las proteínas se sintetizan en el núcleo. El DNA está encerrado en un núcleo. El RNA se sintetiza en el núcleo. Poseen orgánulos subcelulares.

Un aminoácido no esencial y derivado de la prolina es la hidroxiprolina, normalmente constituye aproximadamente el 10% de una de las siguientes moléculas, seleccione cual: Colágeno. Queratina. Todas falsas. Fibroína.

Las proteínas. Cuando se hidrolizan, la estructura primaria no se afecta. Nada es cierto. No poseen una conformación molecular específica. No se pueden cristalizar.

Inhibición no competitiva pura (Ki: constante de inhibición competitiva; Kia: constante de inhibición acompetitiva). Todas falsas. Ki igual a Kia. Ki menor Kia. Ki mayor Kia.

Hay una coenzima cuyo trabajo es la transferencia de acilo. Indique qué parte de la estructura hace ese trabajo. Adenina. Ribosa 3P. Ninguna es correcta. Mercaptoetilamida.

Aproximadamente, ¿cuántas veces se recicla diariamente una molécula de ATP de un ser humano de unos 70 kg de peso?. 440. 110. 330. 220.

¿A qué grupo prostético de una enzima son cedidos los átomos transferibles de hidrógeno de la molécula de Gol3P cuando entra a la mitocondria?. NAD+. FAD+. Ninguna de las anteriores. CoA.

¿A qué pH se tamponaría una mezcla de lisina e histidina, si se quieren separar los aminoácidos por cromatografía de intercambio iónico en una resina intercambiadora de cationes? pI(K)=9,4; pI(H)=7,5. 6,0. 4,0. 12,0. 7,5.

Concentración de sustrato para aproximarse a la Vmax teórica cuando la Km es 1mM. 10 mM. Todas falsas. 0,5 mM. 1 mM.

Con relación a las propiedades de los aminoácidos es cierto que. Todas son ciertas. R está cargado positivamente a pH fisiológico porque su cadena lateral posee un grupo guanidinio. G es el aminoácido apolar que posee una cadena lateral con el menor volumen estérico en las proteínas. P es el único aminoácido que tiene el grupo alfa-amino sustituido.

Con relación con la hélice alfa de las proteínas, es cierto que. Está mayoritariamente en todas las proteínas. Se estabiliza por puentes de hidrógeno intercatenarios. Todas falsas. Es características del colágeno.

¿Cuál de las siguientes técnicas de purificación de proteínas puede ser específica para una determinada proteína?. Electroforesis en presencia de SDS. Cromatografía de intercambio iónico. Cromatografía de afinidad. Cromatografía de filtración en gel.

¿Cuál de los siguientes supuestos no está involucrado en el proceso de plegamiento asistido de las proteínas?. Una chaperonina molecular. El intercambio de enlaces disulfuro. La isomerización de enlaces peptídicos. La hidrólisis de enlaces peptídicos.

¿Cuál/es de la/s siguiente/s afirmación/es es/son cierta/s tanto para la hélice alfa como para la lámina beta?. Se encuentra en proteínas globulares. Son estabilizadas por enlaces de H entre los grupos -NH y CO. Las tres son ciertas. Se afectan por la secuencia de aminoácidos.

¿Cuáles de los siguientes enlaces o interacciones podrán contribuir a la estabilidad de la estructura terciaria de una proteína globular?. Los enlaces disulfuro entre dos residuos de M. Las interacciones hidrofóbicas entre las cadenas laterales de H y W. Los enlaces peptídicos entre un cofactor ion metálico y un residuo de H. Los enlaces de hidrógeno entre residuos de S y el medio acuoso.

¿Cuál es la función de la coenzima biocitina?. Carboxilación y transferencia de grupos carboxilo dependientes. Transferencia de aldehído. Transferencia de grupo hacia o desde aminoácidos. Ninguna es correcta.

¿Cuál es la función principal de la coenzima piridoxal fosfato?. Transferencia de fragmentos monocarbonados. Transferencia de grupos hacia o desde aminoácidos. Transferencia de metilos, reordenamientos intramoleculares. Transferencia de acilos.

¿Cuándo una proteína se desnaturaliza ¿quedan libres sus aminoácidos?. sí. a veces. Todas falsas. sólo el C-terminal.

El grupo guanidinio está presenta en alguna de las estructuras de los siguientes aminoácidos. H. M. R. W.

El péptido AKGFD. Todas las afirmaciones son falsas. Al tratarlo con 2,4-dinitrofluorobenceno forma un dinitroderivado de la alanina. Origina un derivado de la homoserina lactona al reaccionar con bromuro de cianógeno. Reacciona con tripsina liberando un aminoácido.

El primer intermediario glucolítico al que se llega mediante la ruta de Leloir es. G6P. Ninguna es correcta. G1P. F6P.

El término "actividad enzimática" se refiere a. Velocidad inicial máxima. Afinidad de la enzima por el sustrato. Concentración total de enzima. Velocidad inicial.

Endonucleasas de restricción. Las del tipo II reconocen secuencia de ADN específicas. Sólo son capaces de degradar ADN monocatenario. Todas ellas generan extremos cohesivos. Existen fundamentalmente en células de mamíferos.

En la lanzadera del glicerol fosfato ¿qué producto cede dos átomos de hidrógeno a un grupo prostético de una enzima mitocondrial?. Ninguna es correcta. Gol3P. GA3P. DHAP.

En la reacción catalizada por el complejo piruvato deshidrogenasa participan dos cofactores estequiométricos que contiene cada uno en su estructura una vitamina ¿Cuáles son?. B1 y B3. B1 y B5. B2 y B3. B3 y B5.

En la ruta glucolítica ¿qué enzima actúa sobre 2PGA?. PK. PGM. Enolasa. PGK.

En relación con la lámina beta de las proteínas es falso que. Todas las cadenas laterales de aminoácidos se disponen con la misma lateralidad respecto al eje longitudinal de la hoja plegada. Puede coexistir con la estructura de hélice-alfa, en fragmentos distintos de una misma proteína globular. Existen 2 tipos de estructura, la paralela y la antiparalela. Los enlaces por puente de hidrógeno se producen entre los grupos -CONH- que constituyen los enlaces peptídicos.

En relación con la lanzadera del piruvato malato, señale la afirmación incorrecta. Se introducen equivalente de reducción en la mitocondria. Se transportan restos acetilo al citosol. Se genera NADPH en el citosol. Se regenera el NAD+ citosólico.

En una reacción catalizada por una enzima. llega un momento donde se consume la enzima y la reacción se detiene. disminuye la Ea. aumenta la Ea. el delta de G entre productos y sustratos es mayor que cero.

Genes y DNA. El extremo amino de una proteína corresponde con el extremo 5' del gen. El extremo carboxilo de una proteína coincide con el extremo 5' del gen. Todas falsas. Las proteínas se sintetizan desde el extremo carboxilo al amino.

Hay una coenzima que se encarga de la transferencia de acilos. Indique qué parte de la estructura hace ese trabajo. Ribosa 3-P. Mercaptoetilamida. Ninguna es correcta. Adenina.

La adición de SDS durante la electroforesis de proteínas en geles de poliacrilamida se realiza para. Separar las proteínas exclusivamente sobre la base de su masa relativa. Preservar la estructura nativa de las proteínas y su actividad biológica. Determinar la composición de aminoácidos de las proteínas. Determinar el punto isoeléctrico de las proteínas.

La estructura primaria de las proteínas. Desaparece cuando la proteína se desnaturaliza. No se puede deducir a partir de la secuencia del gen correspondiente. Es la responsable de la estructura tridimensional de la proteína. Sólo se puede conocer mediante la secuenciación de la proteína.

La hidroxiprolina, normalmente constituye aproximadamente el 10% de una de las siguientes proteínas. Queratina. Todas falsas. Fibroína. Elastina.

La Km en una enzima tipo MM. La enzima libre esta próxima al 100%. La enzima libre esta próxima al 0%. La enzima libre esta próxima al 50%. El complejo enzima-sustrato está próxima al 100%.

La lanzadera del aspartato malato es especialmente importante en... Hígado y riñón. Riñón y músculo esquelético. Músculo esquelético y cerebro. Corazón y músculo esquelético.

La lanzadera del glicerol fosfato es especialmente importante en... Músculo esquelético y cerebro. Hígado y riñón. Corazón y músculo esquelético. Riñón y músculo esquelético.

La representación de los ángulos psi respecto a phi para cada uno de los residuos en una cadena polipeptídica se denomina diagrama de Ramachandran. Los ángulos phi y psi representan los ángulos de rotación alrededor del enlace C alfa-Nh y C alfa-CO respectivamente. Todas verdaderas. Los ángulos phi y psi para cada residuo de aminoácido en una hélice alfa perfecta tienen un valor determinado. Muchos valores de phi y psi están prohibidos por interferencia estérica entre los átomos del esqueletos polipeptídicos y las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos.

Las cadenas laterales de los aminoácidos apolares están bien clasificadas como. Sin carga. Aromáticas. Cargadas positivamente. Cargadas negativamente.

Las DNA polimerasas (i,ii,iii) de E. coli. Una es incorrecta. Todas necesitan cebadores y cadena molde para la polimerización. Todas poseen actividad polimerasa. Todas poseen actividad exonucleasa 3'-5'. Todas poseen actividad exonucleasa 5'-3'.

Las enzimas. Se consumen en el transcurso de la reacción. Todas falsas. Permiten que se lleven. Aceleran la velocidad de una reacción porque aumentan su energía de activación.

Las siguientes afirmaciones describen las propiedades de las proteínas excepto. El sulfato amónico precipita normalmente las proteínas manteniendo su actividad biológica. La cromatografía de filtración en gel separa las proteínas en función de su tamaño y forma. Las proteinas se puede fraccionar en función de su masa. La solubilidad de las proteínas es máxima en su pI.

La unidad internacional de actividad enzimática se define como la cantidad de enzima necesaria para la conversión de. 1 umol/min. 1 umol/s. 1 mmol/min. 1 mmol/s.

La Vmax. Se aproxima cuando la concentración de sustrato es 1/2 de la Km. Se aproxima cuando la concentración de sustrato es al menos 10Km. Se aproxima cuando la concentración de sustrato es 2Km. Se aproxima cuando la concentración de sustrato es igual a la Km.

Obtención de ADN recombinante. El ADN vector puede ser cualquier molécula de ADN. El ADN recombinante no se puede introducir en el citoplasma celular. Está formado por la unión de dos fragmentos de ADN que necesariamente han de ser de la misma especie. Determinados fagos y plásmidos pueden ser utilizados como vectores.

Para la determinación de la estructura primaria de una proteína. Todas verdaderas. La fragmentación de las cadenas polipeptídicas iniciales a cadenas de menor tamaño. La determinación de la secuencia de aminoácidos en los fragmentos peptídicos. La determinación del número de cadenas polipeptídicas.

PCR. La mezcla de reacción contiene DNA polimerasas termo-estables. La mezcla de reacción contiene una pareja de primers o cebadores. Todas verdaderas. Se usa para amplificar DNA.

Propiedades de los plásmidos utilizados como vectores. Deben de poseer secuencias diana de endonucleasas de restricción. Deben de ser capaces de autorreplicarse. Deben de poseer marcadores genéticos (resistencia a antibióticos) que posibiliten su selección. Todas verdaderas.

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