bioquimica lippincott 8va edicion proteinas globulares

¿Cuál es la principal función de las proteínas globulares en el organismo?. Almacenamiento de energía. Catálisis de reacciones bioquímicas. Estructura celular. Transporte de información genética.

¿Qué tipo de enlace mantiene unida la estructura tridimensional de las proteínas globulares?. Enlaces peptídicos. Puentes de hidrógeno. Interacciones hidrofóbicas. Todas las anteriores.

¿Qué determina principalmente la especificidad de una enzima?. Su tamaño molecular. La secuencia de aminoácidos de su centro activo. Su solubilidad en agua. La temperatura a la que actúa.

¿Qué ocurre durante la desnaturalización de una proteína globular?. Se rompen los enlaces peptídicos. Pierde su estructura tridimensional y, por lo tanto, su función. Se sintetizan nuevas cadenas polipeptídicas. Aumenta su solubilidad en agua.

¿Cuál de las siguientes no es una característica de las proteínas globulares?. Suelen ser solubles en agua. Tienen formas compactas y esféricas. Forman estructuras alargadas y fibrosas. Participan en procesos metabólicos.

¿Qué es el centro activo de una enzima?. La región donde se unen las unidades monoméricas. La parte de la proteína que interactúa con el sustrato y cataliza la reacción. Una región hidrofóbica en el interior de la proteína. El sitio de unión a cofactores.

¿Qué son los cofactores enzimáticos?. Moléculas orgánicas complejas que forman parte de la estructura de la enzima. Iones metálicos o moléculas orgánicas (coenzimas) necesarias para la actividad de algunas enzimas. Sitios de unión para el sustrato. Grupos funcionales que se modifican durante la catálisis.

¿Qué es un apoenzima?. Una enzima completa con su cofactor. La parte proteica de una enzima que carece de su cofactor. Un inhibidor enzimático. Un sustrato de una enzima.

¿Cuál de los siguientes es un ejemplo de proteína globular con función de transporte?. Colágeno. Queratina. Hemoglobina. Miosina.

¿Qué modelo describe mejor la interacción enzima-sustrato?. Modelo de llave-cerradura. Modelo de ajuste inducido. Modelo de Michaelis-Menten. Modelo de Cooperatividad.

¿Qué significa que una enzima es 'alostérica'?. Que solo funciona a altas temperaturas. Que su actividad puede ser regulada por moléculas que se unen a sitios distintos del centro activo. Que requiere dos sustratos para funcionar. Que se desnaturaliza fácilmente.

¿Cuál es la importancia de la regulación enzimática en el metabolismo celular?. Asegurar que las reacciones ocurran a la máxima velocidad posible en todo momento. Permitir a la célula responder a cambios en las condiciones internas y externas, evitando el desperdicio de energía. Mantener las enzimas en un estado desnaturalizado. Reducir la síntesis de ATP.

¿Qué es una isoenzima?. Una enzima que solo funciona en un tipo de célula. Una enzima que cataliza la misma reacción pero tiene diferente estructura primaria. Un inhibidor de la actividad enzimática. Una enzima que necesita dos sustratos.

¿Qué tipo de interacción es crucial para el plegamiento de las cadenas laterales hidrofóbicas en el interior de las proteínas globulares?. Puentes de hidrógeno. Interacciones iónicas. Interacciones hidrofóbicas. Puentes disulfuro.

¿Cuál de las siguientes es una proteína globular con función de defensa?. Hemoglobina. Insulina. Anticuerpos. Actina.

¿Qué es la Km en la cinética enzimática?. La velocidad máxima de la reacción. La concentración de sustrato a la que la velocidad de reacción es la mitad de la máxima. La constante de disociación del complejo enzima-sustrato. La concentración de la enzima.

¿Cómo afectan los inhibidores competitivos a la actividad enzimática?. Se unen permanentemente al centro activo. Se unen a un sitio alostérico. Compiten con el sustrato por la unión al centro activo. Alteran la estructura terciaria de la enzima.

¿Qué es la Vmax en la cinética enzimática?. La concentración de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de la velocidad máxima. La velocidad máxima de la reacción cuando la enzima está saturada de sustrato. La constante de unión del sustrato. La cantidad de enzima presente.

¿Qué tipo de proteína globular está involucrada en la contracción muscular?. Hemoglobina. Miosina y Actina. Insulina. Colágeno.

¿Cuál es una característica clave de las proteínas globulares que les permite interactuar con el agua?. La presencia de cadenas laterales hidrofóbicas expuestas. La presencia de cadenas laterales polares y cargadas en su superficie. Un núcleo completamente hidrofóbico. Una estructura lineal rígida.

¿Qué papel juega la estructura cuaternaria en algunas proteínas globulares?. Determina la secuencia de aminoácidos. Describe la disposición tridimensional de una sola cadena polipeptídica. Se refiere a la asociación de múltiples subunidades polipeptídicas para formar una proteína funcional. Define los enlaces peptídicos.

¿Qué es la desaminación de una proteína?. La adición de un grupo amino. La remoción de un grupo amino. La formación de un enlace peptídico. El plegamiento de la proteína.

¿Cuál de las siguientes no es una clase de proteína globular?. Enzimas. Hormonas peptídicas. Anticuerpos. Colágeno.

¿Qué son las quinasas?. Enzimas que eliminan grupos fosfato. Enzimas que añaden grupos fosfato a otras moléculas. Proteínas de transporte de membrana. Hormonas reguladoras.

¿Cómo afecta la temperatura a la actividad enzimática?. La actividad aumenta indefinidamente con la temperatura. Cada enzima tiene una temperatura óptima; por encima de esta, la actividad disminuye drásticamente debido a la desnaturalización. La temperatura no afecta la actividad enzimática. La actividad disminuye linealmente con la temperatura.