Bioquímica del Ojo. Segundo Parcial

La biosíntesis del colágeno. Ocurre en el núcleo celular. Es un proceso en el cual no interviene el retículo endoplasmático. Tiene una etapa de glicosilación. Es un mecanismo poco conocido.

La estructura general del colágeno. Contiene prolina. Forma una doble hélice levógira. Forma fibras de 200 nm de longitud. Posee una unidad básica Glu-X-Y.

Sobre los enzimas. Todas son lipoproteínas. Pueden requerir la acción de una coenzima para su actividad. Su actividad enzimática es independientemente del pH la temperatura. Modifican la constante de equilibrio de la reacción catalizada.

Sobre el centro activo de un encima. En él no reside la especificidad de cada encima ni sus propiedades catalíticas. Los aminoácidos que los componen solamente funcionan como restos de unión sustrato. Proporciona un ambiente adecuado dentro del cual las reacciones pueden tener lugar. Está formado por un pequeño número de aminoácidos siempre de marcado carácter ácido.

La catálisis enzimática. Existen solo dos mecanismos: catálisis covalente y catálisis ácido-base. En la catálisis covalente se requiere la acción de un grupo nucleófilo que permita establecer un enlace covalente transitorio. Las cadenas laterales de los aminoácidos del centro activo sólo pueden funcionar como aceptores de protones en la catálisis ácido-base general. Siempre sucede a través de un solo mecanismo.

Sobre la cinética enzimática monosustrato. En el estado estacionario la velocidad de formación del complejo ES tiene un valor negativo. En condiciones de saturación de sustrato todo el enzima está en forma de enzima libre. Según Michaelis-Menten el paso limitante de velocidad en las reacciones enzimáticas es la descomposición del complejo ES para formar el producto y el enzima libre. Según Michaelis-Menten la reacción enzimática nunca alcanza el estado estacionario.

Con respecto a los parámetros cinéticos KM y VMAX. Se puede definir VMAX = KM [EP]. En los enzimas michaelianos, KM coincide con la constante de disociación del complejo ES. KM también se conoce como el nombre de número de recambio. En los enzimas michaelianos a menos KM, menos afinidad del enzima por el sustrato.

Sobre las inhibiciones enzimáticas. La inhibición competitiva aumenta la VMAX. La inhibición competitiva disminuye la KM. La inhibición no competitiva es realmente un caso especial de inhibición mixta. Los inhibidores suicidas producen inhibiciones totalmente reversibles.

Sobre la regulación por fosforilación. Implica la incorporación de un grupo polar muy voluminoso donde tan solo había un grupo alcohol. Es totalmente irreversible. Las fosfotasas solo actúan ante determinadas secuencias consenso por las que tienen preferencia. Ocurre en los aminoácidos Lys y Arg.

Los terpenos y esteroides. Los ácidos biliares derivan del colesterol por modificaciones en C-1 y C-2. En las hormonas esteroídicas presentan un grupo hidroxilo en el C-3. El precursor de la vitamina A es un monoterpeno. El colesterol está formado por 4 anillos fusionados.

Sobre las membranas. La difusión flip-flop de los lípidos esta favorecida energéticamente. Las proteínas permanecen quietas en la membrana plasmática. Tienen siempre la misma composición de lípidos. Son bicapas lipídicas donde se insertan proteínas.

Sobre las membranas. Las proteínas están formadas por hojas β que se disponen formando un cilindro. Los lípidos son moléculas antipáticas. Las proteínas integrales se asocian a la membrana mediante interacciones débiles. Los glúcidos contribuyen a la simetría de la membrana.

En la relación catalizada por la piruvato quinasa. Tiene lugar en la fase preparatoria y se gasta ATP. Se produce una fosforilación a nivel de sustrato al ceder el fosfato de elevada energía desde el fosfoenolpirúvico al ADP y se forma piruvato. El ADP cede un fosfato al fosfoenolpirúvico. Se produce la descarboxilación oxidativa del fosfoenolpirúvico.

La fructosa 1,6 bifosfato. Es un inhibidor alostérico de la hexoquinasa. Inhibidor alostérico de la fructosa 1,6 bifosfatasa y de la fosfofructoquinasa 2. Es el sustrato que se une al centro activo de la fosfofructoquinasa 1. Se forma en la fase preparatoria de la glucólisis tras la fosforilación de la fructosa 6-fosfato.

La fermentación láctica. Se produce en condiciones aeróbicas en células que no tienen mitocondrias. Permite la regeneración del NADH+H+ procedente de la glucólisis mediante los sistemas lanzaderas. Tiene lugar en células que no tienen mitocondrias y en células eucariotas en condiciones anaeróbicas. Permite la obtención de acetilCoA a partir de piruvato.

La lanzadera malato. Está presente en células nerviosas y en células musculares esqueléticas. Lleva a cabo la regeneración del NADH+H+ que se obtiene en la formación acetilCoA. Permite la obtención de 2 ATP en la mitocondria y la regeneración del NAD+ en el citoplasma. Funciona en condiciones anaeróbicas dentro de la mitocondria.

La tiamina pirofosfato. Es una coenzima soluble. Esta unido al E1 de la piruvato deshidrogenasa y de la α-cetoglutarato deshidrogenasa. Forma parte de la isocitrato deshidrogenasa y de la succinato deshidrogenasa. Forma parte de la vitamina B2 (riboflavina).

El ciclo de los ácidos tricarboxílicos. Es solo una ruta anabólica. Son todas las reacciones reversibles y da lugar a la formación de acetilCoA. Es una ruta anfibólica. Conlleva un gasto de 24 ATP.

La reacción catalítica por la aconitasa. Es una reacción de óxido-reducción y da lugar a la formación de citrato. Tiene lugar en el citoplasma de los eritocitos. Da lugar a la formación de FADH2. Es una reacción estereoespecífica y solo se forma uno de los 4 isómeros del isocitrato.

Si una neurona tiene elevadas concentraciones de ATP y no necesita gastar más energía. El ADP actúa como modulador alostérico positivo de la piruvato deshidrogenasa quinasa, de la citrato sintasa y de la isocitrato deshidrogenasa. Se degrada glucógeno mediante el proceso de gluconeogénesis. Pasa NADH+H+ desde el citoplasma al interior de la mitocondria. El ATP actúa como modulador alostérico negativo de la citrato sintasa y de la isocitrato deshidrogenasa y como modulador alostérico positivo de la piruvato deshidrogenasa (PDH) quinasa la cual inactiva al encima E1 de la PDH mediante modificación covalente.

La hélice α. Es dextrógira. Conforma la estructura cuaternaria de las proteínas. Se establece mediante puentes disulfuro. Puede formarla todos los polipéptidos.

La biosíntesis del colágeno. Ocurre en el núcleo celular. Es un proceso en el cual no interviene el retículo endoplasmático. Tiene una etapa de exocitosis de procolágeno. Es un mecanismo poco conocido.

El colágeno tipo IV. Es el constituyente de las membranas basales. Pertenece a los colágenos fibrosos. Su distribución en los tejidos es escasa. Tiene la triple hélice interrumpida.

La estructura general del colágeno. No contiene ninguna prolina. Forma una doble hélice levógira. Forma fibra de 200nm de longitud. Posee una unidad básica Gly-X-Y.

El colágeno. Es una proteína globular. Está formado por subunidades α-hélices. Es la proteína corporal más abundante. No es una proteína.

La enfermedad que se caracteriza por la presencia de eritrocitos en forma de hoz es la…. Anemia falciforme. Anemia de Fanconi. Anemia ferropénica. No existe esa enfermedad.

La hemoglobina minoritaria en el adulto es la. Hba2. HbE. HbA1. HbF.

La regulación por fosforilación. La realizan las proteínas fosfatasas. Afecta a Tyr, Ser y Thr fundamentalmente. Ocurre en residuos Cys del centro activo del enzima. No requiere de secuencias específicas de fosforilación.

Los enzimas alostéricos. Siguen siempre el modelo secuencial. Presentan cinéticas Michaelianas. Son fundamentales en el control de las rutas metabólicas. Siguen exclusivamente el modelo concertado.

Los enzimas. Son poco sensibles a la temperatura. Nunca funcionan a pH bajo. Modifican su actividad según el pH y la temperatura. Resisten muy bien temperaturas elevadas.

La inhibición enzimática. De tipo competitiva varía su KM y su VMAX. La de tipo no competitivo varía solamente la KM. La de tipo mixto varía solamente VMAX. No competitiva genera líneas paralelas en la representación de dobles inversas.

Todos los enzimas. Siguen la cinética descrita por Michaelis y Menten. Tienen como parámetros característicos la KM y la VMAX. Se inhiben de forma irreversible. Tienen KM comparables.

Los enzimas con. Con NAD o NADP como coenzimas participan en reacciones de oxidación reducción. Con FAD participan en reacciones de transferencia de CO2. Con piridoxal fosfato participan en reacciones de carboxilación. Con derivados de ácido fólico participan en transaminaciones.

Los enzimas. Llamados transferasas catalizan reacciones de isomerización. Las oxido-reductasas transfieren grupos de un sustrato a otro. Nunca necesitan de cofactores para su funcionamiento. Que usan AcetilCoA catalizan la transferencia de grupos acilo.

La catálisis enzimática. Suele ser iónica. Cuando es covalente ocurre con cualquier aminoácido. Suele suceder combinando diversos mecanismos. No requiere de la unión del sustrato al enzima.

El centro activo de una enzima. Es complementario del estado de transición. Está formado por aminoácidos básicos. Tiene poca especificidad por el sustrato. Funciona como una llave-cerradura.

Los enzimas…. Son siempre proteínas. Están formados por un número pequeño de aminoácidos. Modifican el equilibrio de las reacciones. Aumentan la velocidad de las reacciones.

Las glicoproteínas de membrana. Tienen funciones desconocidas. Como la laminina es una proteína dimérica. Como la integrina permite a las células reconocerse entre sí. Como la fibronectina se acopla a otras moléculas de la matriz extracelular.

Sobre los ácidos nucleicos. Están formados por elementos sencillos denominados nucleósidos. Las bases nitrogenadas se unen a los azúcares por enlaces O glucosídicos. El sentido de los ácidos nucleicos es 3’ ->5’. Las bases pueden sufrir tautomerías ceto-enólicas.

Sobre los lípidos de las membranas. Forman estructuras como bicapas, micelas y liposomas. Las membranas tienen una composición lipídica semejante. El colesterol es el lípido de membrana más numeroso. Los lípidos permanecen quietos en la membrana plasmática.

Sobre las membranas. Las proteínas de las membranas no pueden desplazarse a través de ella. Las proteínas extrínsecas tienen parte de su estructura dentro de la bicapa. Los dominios transmembrana de las proteínas son siempre del tipo α-hélice. Las lectinas participan en el reconocimiento intracelular y la adherencia.

La glucólisis. Es una ruta metabólica para generar FADH2. Solo está presente en las bacterias. Está formada por cuatro etapas. No funciona sin NAD+.

En la glucólisis. El producto final es el fosfoenopiruvato. Se generan 4 moléculas de ATP. Es una ruta poco regulada. La fructosa 1,6 di fosfato se rompe a gliceraldehído-3P y dihidroxiacetona-P.

Los enzimas del glucolisis. Podrían formar complejos multienzimáticos. Fundamentales para el control de esta vía son la enolasa, aldolasa y fosfohexosa isomerasa. Son todos michaelianos. Necesitan ATP para poder funcionar.

La regulación de la glucólisis. Depende exclusivamente de la hexoquinasa. Tiene a la fosfofructoquinasa-1 como principal enzima regulador. Solo se realiza a nivel de la piruvatoquinasa. No depende de la carga energética de la célula.

La glucosa. Se obtiene directamente de la fructosa. Se forma directamente del gliceraldehído 3P. Se obtiene del glucógeno por un proceso de fosforolísis. Se obtiene directamente y en una sola reacción a partir de la galactosa.

La fermentación alcohólica. Ocurre en un solo paso. Necesita de dos enzimas piruvato descarboxilasa y alcohol desidrogenasa. No necesita la participación del NAD+. Desprende O2.

El piruvato en condiciones aeróbicas. Se transforma solo en lactato. Se degrada directamente en CO2 y H2O. Va a entrar en el ciclo del glioxilato. Será catabolizado por el complejo piruvato deshidrogenasa.

El complejo piruvato deshidrogenasa. Tiene 3 actividades enzimáticas distintas. Necesita 3 coenzimas diferentes. No funciona cuando hay lipoato. Es un enzima de pequeño tamaño.

Sobre el colágeno. Para la generación de hidroxilisina, a la que se encuentran unidos restos glucídicos en el colágeno, se requiere la acción de la enzima lisil-hidroxilasa. El colágeno de tipo IX interacciona a través de un dominio colagenoso con el colágeno de tipo II. El estroma corneal presenta un alto porcentaje de colágeno de tipo VII en su composición y un bajo porcentaje de tipo I. En el colágeno el único aminoácido que puede acomodarse en el interior de la triple hélice es la glutamina.

Respecto al colágeno. Durante su biosíntesis las colagenasas transforman el procolágeno en tropocolágeno en el interior celular. El colágeno de tipo X es un ejemplo típico de la familia de los colágenos fibrosos. La etapa de glicosilación que ocurre durante su biosíntesis transcurre en el espacio extracelular. El colágeno de tipo VIII es sintetizado por las células del endotelio corneal y es el colágeno más abundante en la membrana de Descemet.

Para la estabilización de las tres hebras de colágeno se necesita la participación de: Ser. Lys. Phe. Gly.

La estructura general del colágeno. Contiene prolina. Forma una doble hélice levógira. Forma fibras de 200 nm de longitud. Posee una unidad básica Glu-X-Y.

La biosíntesis del colágeno. Ocurre en el núcleo celular. Es un proceso en el cual no interviene el retículo endoplasmático. Tiene una etapa de exocitosis de procolágeno. Es un mecanismo poco conocido.

El colágeno tipo IX. Es el constituyente de las membranas basales. Pertenece a los colágenos fibrosos. Su distribución en los tejidos es escasa. Tiene la triple hélice interrumpida.

El colágeno. Es una proteína globular. Está formado por subunidades α-hélices. Es la proteína corporal más abundante. No es una proteína.

El colágeno. Es rico en metionina. Solo forma estructuras en lámina. Está formado por una doble hélice de aminoácidos. Tiene cadenas independientes que son levógiras.

El colágeno. Es una proteína fibrosa. Está formado por subunidades α-hélice. Es la proteína corporal menos representativa. No es una proteína.

En la unidad del tropocolágeno: Las tres hélices dextrógiras se enrollan formando una superhélice dextrógira. Las tres hélices levógiras se enrollan formando una superhélice dextrógira. Las tres hélices levógiras se enrollan formando una superhélice levógira. Las tres hélices dextrógiras se enrollan formando una superhélice levógira.

El colágeno. Es rico en glutamina. Todos los colágenos sin excepción forman fibras. La degradación completa del colágeno lo llevan a cabo el procolágeno peptidasas. En la degradación del colágeno participan las colagenasas y diversas proteasas extracelulares y lisosomales.

El colágeno de tipo IX: Interacciona con el colágeno de tipo II a través de un dominio no colagenoso. Interacciona con un proteoglicano a través de un dominio no colagenoso. Interacciona con el colágeno de tipo I a través de un dominio colagenoso. Forma redes tridimensionales.

Respecto a las proteínas. Las proteínas fibrosas desempeñan papeles biológicos muy diversos pudiendo funcionar como enzimas, proteínas de transporte, anticuerpos…. Las proteínas globulares contienen únicamente un tipo de estructura secundaria repetida. Las α-queratinas son un ejemplo de proteínas fibrosas. El colágeno es una proteína globular.

Sobre las membranas: La difusión flip-flop de los lípidos está favorecida energéticamente. Las proteínas permanecen quietas en la membrana plasmática. Tienen siempre la misma composición de lípidos. Son bicapas lipídicas donde se insertan proteínas.

Sobre las membranas: Las proteínas están formadas por hojas β que se disponen formando un cilindro. Los lípidos son moléculas anfipáticas. Las proteínas integrales se asocian a la membrana mediante interacciones débiles. Los glúcidos contribuye a la simetría de la membrana.

Sobre las membranas. Las lectinas son lípidos con afinidad y especifidad por glúcidos. La lectina del virus de la gripe es la proteína hemaglutinina. En la infección de VIH participan 1 glicoproteína del virus y 3 proteínas de la célula huésped. La bacteria H. pylori se adhiere a las células huésped mediante anclaje GPI.

Sobre las membranas: Las lectinas son lípidos con afinidad y especificidad por glúcidos. La lectina del virus de la gripe es la proteína hemaglutinina. Tienen siempre la misma composición de lípidos. Son bicapas lipídicas donde se insertan proteínas.

Sobre las membranas: Las proteínas de las membranas no pueden desplazarse a través de ella. Las proteínas extrínsecas tienen parte de su estructura dentro de la bicapa. Los dominios transmembrana de las proteínas son siempre del tipo α-hélice. Las lectinas participan en el reconocimiento intercelular y la adherencia.

Las membranas biológicas: Tienen los azúcares orientados hacia la parte externa de la misma. Son simétricas. Tienen bastante rigidez. Tienen proteínas que se llaman extrínsecas porque están en el interior de la membrana.

Las membranas: Tienen los lípidos distribuidos aleatoriamente. asimétricamente. Tienen las proteínas con una movilidad absoluta. Tienen proteínas unidas a lípidos solamente en la cara externa de la célula. Tienen proteínas cuya estructura se puede estudiar por su índice hidropático también llamado perfil de hidrofobicidad.

Sobre las membranas: Las membranas son permeables a los compuestos polares y a los iones. Las proteínas periféricas siempre se sitúan en el lado externo. Las cabezas polares de los lípidos siempre se sitúan en el lado externo. En las micelas las colas apolares quedan en el interior fuera del contacto del agua.

Respecto a las membranas: Las proteínas extrínsecas se caracterizan por tener una o varias secuencias transmembranales. Las porinas se caracterizan por tener varias secuencias hidrofóbicas en conformación de hélice alfa. Las proteínas extrínsecas se liberan de la membrana mediante el uso de detergentes. La infección de la córnea por hongos está medida por la interacción lectina hongo-azúcar (célula córnea).

Respecto a las proteínas y glúcidos de membrana: Las secuencias hidrofóbicas de las proteínas integrales suelen presentar conformaciones de hoja beta. Las proteínas que se unen a membrana por por un grupo glicosil-fosfatidilinositol se encuentran siempre en la monocapa externa de la membrana. Las lectinas son lípidos de membrana que reconocen la parte proteica de las glucoproteínas. La interacción fibronectina-galectina forma una barrera que protege la superficie ocular.

Sobre los enzimas: Todas son lipoproteínas. Pueden requerir la acción de una coenzima para su actividad. Su actividad enzimática es independientemente del pH la temperatura. Modifican la constante de equilibrio de la reacción catalizada.

Sobre el centro activo de una enzima: En el no reside la especificidad de cada encima ni sus propiedades catalíticas. Los aminoácidos que los componen solamente funcionan como restos de unión sustrato. Proporciona un ambiente adecuado dentro del cual las reacciones pueden tener lugar. Está formado por un pequeño número de aminoácidos siempre de marcado carácter ácido.

La catálisis enzimática: Existen solo dos mecanismos: catálisis covalente y catálisis ácido-base. En la catálisis covalente se requiere la acción de un grupo nucleófilo que permita establecer un enlace covalente transitorio. Las cadenas laterales de los aminoácidos del centro activo sólo pueden funcionar como aceptores de protones en la catálisis ácido-base general. Siempre sucede a través de un solo mecanismo.

Sobre la cinética enzimática monosustrato: En el estado estacionario la velocidad de formación del complejo ES tiene un valor negativo. En condiciones de saturación de sustrato todo el enzima está en forma de enzima libre. Según Michaelis-Menten al paso limitante la velocidad en las reacciones enzimáticas es la descomposición para formar el producto y el enzima libre. Según Michaelis-Menten la reacción enzimática nunca alcanza el estado estacionario.

Con respecto a los parámetros cinéticos KM y VMAX: Se puede definir VMAX=KM [EP]. En los enzimas michaelianos, KM coincide con la constante de disociación del complejo ES. KM también se conoce como el nombre de número de recambio. En los enzimas michaelianos a menos KM, menos afinidad del enzima por el sustrato.

Sobre las inhibiciones enzimáticas: La inhibición competitiva aumenta la VMAX. La inhibición competitiva disminuye la KM. La inhibición no competitiva es realmente un caso especial de inhibición mixta. Los inhibidores suicidas producen inhibiciones totalmente reversibles.

Los enzimas: Son poco sensibles a la temperatura. Nunca funcionan a pH bajo. Modifican su actividad según el pH y la temperatura. Resisten muy bien temperaturas elevadas.

La inhibición enzimática: De tipo competitiva varía su KM y su VMax. La de tipo no competitivo varía solamente la KM. La de tipo mixto varía solamente VMAX. Acompetitiva genera líneas paralelas en la representación de dobles inversas.

Todos los enzimas: Siguen la cinética descrita por Michaelis y Menten. Tienen como parámetros característicos la KM y la VMAX. Se inhiben de forma irreversible. Tienen KM comparables.

Respecto a los enzimas: Todas son proteínas. Aumentan la velocidad de la reacción al disminuir la energía de activación. Aumentan la velocidad de la reacción al aumentar la energía de activación. Modifican la constante de equilibrio de la reacción catalizada.

Sobre el centro activo de una enzima: Existen al menos dos centros activos por molécula de enzima. El centro activo es una entidad bidimensional. El centro activo supone una pequeña porción del volumen total del enzima. Los centros activos siempre tienen unidos cofactores del tipo ión inorgánico como Fe+2, Mg+2….

La catálisis enzimática: Siempre se requiere la acción de un cofactor. Suele suceder a través de un solo mecanismo. Cuando es covalente participa un grupo nucleófilo. Las cadenas laterales de los aminoácidos del centro activo solo pueden funcionar como donadores de protones en la catálisis ácido-base general.

Sobre la cinética enzimática monosustrato: En el estado estacionario la velocidad de desaparición del complejo ES es superior a la velocidad de formación de ES. La concentración de enzima libre es igual a la de enzima total más la enzima unida al sustrato ([E]=[ET]+[ES]). Sería la diferencia. En condiciones de saturación de sustrato todo el enzima está en forma de enzima libre. La KM es igual a (K-1+K2) /K1.

Con respecto a la KM: Es la concentración del sustrato a la cual Vo= 2 VMAX. En los enzimas michaelianos cuanto más alta sea menor afinidad tiene el enzima por el sustrato. No se modifica en presencia de un inhibidor competitivo. Es la constante de velocidad de la etapa limitante de la velocidad de reacción.

Sobre las inhibiciones enzimáticas: La inhibición no competitiva disminuye la VMAX y la KM. La inhibición competitiva modifica la VMAX. La inhibición acompetitiva modifica la KM y la VMAX. No se producen nunca inhibiciones irreversibles.

Los enzimas: Llamados transferasas catalizan reacciones de isomerización. Las oxido-reductasas transfieren grupo de un sustrato a otro. Nunca necesitan de cofactores para su funcionamiento. Que usan AcetilCoA catalizan la transferencia de grupo acilo.

La catálisis enzimática: Puede ser iónica. Cuando es covalente ocurre con cualquier aminoácido. Suele suceder combinando diversos mecanismos. No requiere de la unión del sustrato al enzima.

El centro activo de una enzima: Es complementario del estado de transición. Está formado por aminoácidos básicos. Tiene poca especificidad por el sustrato. Funciona como una llave-cerradura.

Los enzimas: Son siempre proteínas. Están formados por un número pequeño de aminoácidos. Modifican el equilibrio de las reacciones. Aumentan la velocidad de las reacciones.

Sobre los enzimas: Los cambios de pH nunca afectan a la actividad enzimática. Su centro activo representa aproximadamente el 5% del tamaño total del enzima. Su actividad enzimática siempre requiere al menos un cofactor. La unión al sustrato ocurre siempre a través de interacciones fuertes de tipo covalente.

Los enzimas: Llamados ligasas catalizan la transferencia intramolecular de grupos. Las oxido-reductasas catalizan reacciones de isomerización. Las ligasas o sintetasas catalizan reacciones que requieren la energía procedente de la hidrólisis del ATP. La parte proteica del enzima es el llamado grupo prostético.

Con respecto a los enzimas y sus reacciones: Los enzimas aumentan la velocidad de la reacción al aumentar la energía de activación. Según el modelo de catálisis enzimática propuesto por Haldane y Pauling el total de interacciones débiles posibles entre el sustrato y el enzima se alcanza en el estado de transición. Las reacciones enzimáticas bisustrato únicamente sucede a través de un mecanismo de doble desplazamiento. Según Michaleis-Menten la reacción enzimática nunca alcanza el estado estacionario.

El captopril, un inhibidor competitivo de la enzima de conversión de la angiotensina puede utilizarse como agente terapéutico para la hipertensión. Los inhibidores competitivos cambian: La VMAX de la reacción. La KM de la reacción. La VMAX y la KM de la reacción. La especificidad del sustrato de la enzima.

Sobre las enzimas: Las enzimas disminuyen la energía de activación de la reacción es la cual es la diferencia entre los niveles de energía del estado basal del producto y del sustrato. La energía que se libera en el establecimiento de interacciones débiles (energía de fijación) no es empleada en la catálisis enzimática. Las enzimas disminuyen la energía de activación de las reacciones la cual es la diferencia de energía libre entre el estado de transición y el sustrato. Modifica la constante de equilibrio de la reacción catalizada aumentando así la velocidad de la reacción.

Respecto a las enzimas: La parte proteica de la enzima se denomina cofactor. El centro activo de la enzima es la determinante para su especificidad por ciertos sustratos. En la catálisis covalente deben participar iones metálicos. Las liasas catalizan la adición de moléculas o grupos a un sustrato mediante acoplamiento de otra reacción de hidrólisis de un nucleósido trifosfato.

Sobre las reacciones enzimáticas: En las reacciones de doble desplazamiento ping pong todos los sustratos se unen al enzima antes de que se libere cualquier producto formándose un complejo ternario. Las reacciones bisustrato de desplazamiento secuencial no pueden suceder a través de un mecanismo ordenado. Las reacciones bisustrato de desplazamiento secuencial pueden suceder a través de un mecanismo al azar. En las reacciones bisustrato de desplazamiento secuencial los productos se liberan antes de que todos los sustratos se hayan unido al enzima.

Respecto a la cinética enzimática mostrando y los parámetros KM y Vmax: La KM también se conoce con el nombre de número de recambio. En la representación de dobles inversas Lineweaver Bruk la pendiente de la receta equivale al cociente KM/VMAX. En los enzimas michaelinos a mayor KM, mayor afinidad de la enzima por el sustrato. La KM es igual a la concentración de sustrato necesaria para que la velocidad de reacción valga el 10% de VMAX.

Sobre las inhibiciones enzimáticas al realizar la representación de dobles inversos se observa un conjunto de rectas paralelas a medida que aumenta la concentración del inhibidor enzimático es lo que indica que estamos ante una inhibición: Irreversible. Competitiva. Acompetitiva. Mixta.

Sobre la inhibición enzimática irreversible: Hay exclusivamente dos tipos de inhibidores enzimáticos irreversibles: inhibidores suicidas y marcadores de afinidad. Los inhibidores suicidas son transformados inicialmente mediante un mecanismo catalítico normal y tras la transformación se unen de manera muy específica irreversiblemente al enzima. Los marcadores de afinidad son muy diferentes al sustrato natural del enzima. La iodoacetamida es un tipo de inhibidor suicida.

Con respecto a los enzimas y sus reacciones: En los enzimas michealianos la Km es igual a la concentración de sustrato a la que se alcanza la mitad de Vmax. Las reacciones bisustrato transcurren exclusivamente a través del mecanismo de desplazamiento secuencial ordenado. En los enzimas michealianos la Km es igual a la Vmax. Las reacciones del metabolismo nunca incluyen más de un sustrato.

Respecto a los enzimas: Su desnaturalización no afecta a su actividad enzimática. Aumentan la velocidad de la reacción al disminuir la energía de activación. Aumentan la velocidad de la reacción al aumentar la energía de activación. Es imposible cristalizarlas.

Sobre las reacciones enzimáticas: Cuando una reacción enzimática presenta un paso limitante, a la constante de velocidad de dicho paso se le denomina Kcat (constante catalítica). En el estado estacionario la velocidad de desaparición del complejo ES es muy superior a la velocidad de formación del complejo ES. En las reacciones de desplazamiento secuencial ordenado uno o más productos se liberan antes de que todos los sustratos se hayan unido a la enzima. La concentración de enzima libre es igual a la concentración de enzima total más la concentración de enzima unida al sustrato: (E)=(Et) + (ES).

Respecto a la inhibición enzimática: Los inhibidores suicidas son transformados inicialmente mediante un mecanismo catalítico normal y tras la transformación se unen de manera muy específica e irreversible a la enzima. Todos los inhibidores enzimáticos son de tipo irreversible. El 3-bromoacetol es un inhibidor suicida de la Monoamino Oxidasa (MAO). La inhibición mixta es de tipo irreversible.

Sobre bioseñalización: La transducina es un receptor de membrana específico del cristalino. La rodopsina es una proteína de la membrana de los fotorreceptores. Los efectores son los sustratos generadores de segundos mensajeros. La rodopsina es un ejemplo de receptor ionotrópico.

Sobre bioseñalización: El adenilato ciclasa es un efector que genera como segundo mensajero proteína quinasa. El segundo mensajero generado por el guanilato ciclasa es guanosin monofosfato cíclico. La fosfolipasa C es un efector que genera como segundos mensajeros proteína quinasa C e inositol bifosfato. El segundo mensajero generado por la fosfolipasa A2 es a Ampc.

Respecto a la neurotransmisión: Los receptores ionotrópicos de glutamato están presentes en la membrana de las células bipolares de tipo ON. El receptor GABA beta es un canal permeable al CI que es muy abundante en la retina. Los receptores purinérgicos P2Y son canales iónicos. Las células horizontales ejercen un feedback negativo sobre los fotorreceptores.

Sobre los receptores de membrana: Los receptores ionotrópicos están acoplados a proteínas G. Los receptores metabotrópicos generan una respuesta rápida. La proteína G es una proteína heterotrimérica que une nucleótidos de guanina. Las enzimas efectoras generan receptores metabotrópicos.

Respecto a los receptores de membrana. Los receptores ionotrópicos permiten el paso de iones a su través, tras la unión del neurotransmisor. Los receptores ionotrópicos están acoplados a proteínas G. Los receptores metabotrópicos presentan 2 dominios transmembranales. Un ejemplo de receptor ionotrópico es el receptor muscarínico de la acetilcolina.

En la relación catalizada por el piruvato quinasa: Tiene lugar en la fase preparatoria y se gasta ATP. Se produce una fosforilación a nivel de sustrato al ceder el fosfato de elevada energía desde el fosfoenol pirúvico al ADP y se forma el piruvato. El ADP cede un fosfato al fosfoenolpirúvico. Se produce la descarboxilación oxidativa del fosfoenolpirúvico.

La fructosa 1,6-bifosfato: Es un inhibidor alostérico de la hexoquinasa. Inhibidor alostérico de la fructosa 1,6-biofosfatasa y de la fosfofructquinasa-2. Es el sustrato que se une al centro activo de la fosfofructoquinasa-1. Se forma en la fase preparatoria de la glucólisis tras la fosforilación de la fructosa 6-fosfato.

La fermentación láctica: Se produce en condiciones aeróbicas en células que no tienen mitocondrias. Permite la regeneración de NADH+H+ procedente de la glucólisis mediante los sistemas lanzaderas. Tiene lugar en células que no tienen mitocondrias y en células eucariotas en condiciones anaeróbicas. Permite la obtención de acetliCoA a partir de piruvato.

La tiamina pirofosfato: Es una coenzima soluble. Está unido al E1 del piruvato deshidrogenasa y de la α-cetoglutarato deshidrogenasa. Forma parte del isocitrato deshidrogenasa y del succinato deshidrogenasa. Forma parte de la vitamina B2 (riboflavina).

El ciclo de los ácidos tricarboxílicos: Es solo una ruta anabólica. Son todas las reacciones reversibles y da lugar a la formación de acetilCoA. Es una ruta anfibólica. Conlleva a un gasto de 24 ATP.

La reacción catalítica por la aconitasa: Es una reacción de óxido-reducción y da lugar a la formación de citrato. Tiene lugar en el citoplasma de los eritocitos. Da lugar a la formación de FADH2. Es una reacción estereoespecífica y solo se forma uno de los 4 isómeros del isocitrato.

La glucólisis: Es una ruta metabólica para generar FADH2. Solo está presente en las bacterias. Está formada por cuatro etapas. No funciona sin NAD+.

En la glucólisis: El producto final es el fosfoenolpiruvato. Se generan 4 moléculas de ATP. Es una ruta poco regulada. La fructosa 1,6-difosfato se rompe a gliceraldehido-3P y dihidroxiacetona-P.

Los enzimas de la glucólisis: Podrían formar complejos multienzimáticos. Fundamentales para el control de esta vía son la enolasa, aldolasa y fosfohexosa isomerasa. Son todos michaelianos. Necesitan ATP para poder funcionar.

La regulación de la glucólisis: Depende exclusivamente de la hexoquinasa. Tiene a la fosfofructoquinasa-1 como principal enzima regulador. Solo se realiza a nivel de la piruvatoquinasa. No depende de la carga energética de la célula.

La glucosa: Se obtiene directamente de la fructosa. Se forma directamente del gliceraldehído 3P. Se obtiene del glucógeno por un proceso de fosforolisis. Se obtiene directamente y en una sola reacción a partir de la galactosa.

Las fermentaciones: Valen bioquímicamente para producir etanol. Se emplea para generar lactato. Son fundamentales para obtener NAD+. Valen para obtener NADH+H+.

La fermentación alcohólica: Ocurre en un solo paso. Necesita de dos enzimas piruvato descarboxilasa y alcohol deshidrogenasa. Necesita la participación del NAD+. Desprende O2.

El piruvato en condiciones aeróbicas: Se transforma solo en lactato. Se degrada directamente en CO2 y H2O. Va a entrar en el ciclo del glioxilato. Será catabolizado por el complejo piruvato deshidrogenasa.

El complejo piruvato deshidrogenasa: Tiene 3 actividades enzimáticas distintas. Necesita 3 coenzimas diferentes. No funciona cuando hay lipoato. Es una enzima de pequeño tamaño.

La regulación del complejo piruvato deshidrogensa: Es siempre de tipo rápido. Es de tipo inhibidor en presencia de AMP. Es de tipo activador cuando actúa el piruvato deshidrogenasa fosfatasa. Es de tipo activador cuando actúa el piruvato deshidrogenasa quinasa.

El ciclo de Krebs se caracteriza por ser una ruta de tipo: Catabólico. Anabólico. Anfibólico. Fotosintético.

En el ciclo de Krebs por cada molécula de acetil-CoA se obtiene: 32 NADH. 2 moléculas de CO2, 3 de NADH, 1 de FADH2 y 3 ATP (o GTP). 1 molécula de CO2, 1 de NADH, 1 de FADH2 y 3 ATP (o GTP). 2 moléculas de CO2, 3 moléculas de NADH, 1 de FADH2 y 1 ATP (o GTP).

¿Cuál de las siguientes afirmaciones con respecto al ciclo de Krebs es correcta?. El acetil-CoA y el oxalacetato reaccionan para formar citrato. El CO2 formando en una vuelta del ciclo procedede de los 2 átomos de carbono del grupo acetilo del acetil-CoA. Solo funcionan en condiciones anaeróbicas. Parte del mismo tiene lugar en el citoplasma y parte de las mitocondrias.

Todas las secuencias metabólicas siguientes corresponden al ciclo de Krebs, excepto una que es falsa, que es la: Fumarato -> Succinato ->α-cetoglutarato. Malato -> Oxalacetato. Fumarato -> Malato. Citrato -> Isocitrato -> α-cetoglutarato.

¿En cuál de las siguientes reacciones del ciclo de Krebs se produce FADH2?. En la catalizada por el citrato sintasa. En la catalizado por el isocitrato deshidrogenasa. En la catalizada por el succinato deshidrogenasa. En la catalizada por la malato deshidrogenasa.

La cadena de transporte de electrones: Ocurre en el citoplasma de la célula. Ocurre en la membrana interna de la mitocondria. Ocurre en la membrana externa de la mitocondria. Solo sucede en procariotas.

En la fase preparatoria de la glucólisis: Se transporta la glucosa en 2 triosas fosfato (gliceraldehido y dihidroxiacetona). Se generan dos moléculas de piruvato. La glucosa se transforma en dihidroxiacetona fosfato y gliceraldehído 3 fosfato. Se genera NADH+H+.

La transformación de glucosa a piruvato: Se produce solo en condiciones anaeróbicas y se genera ATP. Da lugar a 2ATP y 2NADH+H+ y se produce en condiciones aeróbicas y anaeróbicas. Se da en ausencias o en presencia de O2 y el balance energético total son 4 ATP. Da lugar a la formación de ATP y FADH2 en presencia de O2.

Durante la fase de beneficios de la glucólisis: Se producen 2 fosforilaciones a nivel de sustrato a partir de Pi. Se transfiere un grupo fosfato desde el 2,3-bifosfoglicerato y desde el fosfoenolpiruvato. Se genera 4 ATP en 2 etapas mediante 2 fosforilaciones a nivel de sustrato. Tiene lugar la fosforilación oxidativa.

En la regulación de la glucólisis: Solo se regula la hexoquinasa y el piruvato quinasa. Se regulan tres reacciones reversibles de la glucólisis. La hexoquinasa, la PFK-1 y el piruvato quinasa presentan una regulación alostérica. Solo se regula la etapa de la formación del piruvato.

Si se produce más ATP que el que se consume en la célula: El ATP actúa como inhibidor alostérico de la PFK-1 y del piruvato quinasa. La hexoquinasa cambia de conformación y disminuye su afinidad por la glucosa 6P. La glucosa continúa transformándose en piruvato. No se produce más ATP, pero si se genera NADH+H+.

La fermentación láctica: Se produce la transformación del AcetilCoA en los eritrocitos. Se genera ácido láctico en la reacción catalizada por piruvato quinasa. Tiene lugar en las células eucariotas que no tienen mitocondrias. Da lugar a mayor cantidad de ATP que en la glucólisis.

En la fermentación alcohólica: El aporte de O2 es insuficiente en los hepatocitos y se produce etanol. Se produce etanol, CO2 y se regenera el NAD+ reducido durante la glucólisis. Es necesario que el NAD+ se reduzca. Se genera ATP.

El piruvato deshidrogenasa: Es un complejo multienzimático presente en el citoplasma de las células eucariotas. Cataliza la oxidación del piruvato a oxalacetato. Está formada por la E1, E2 y E3, tres enzimas reguladoras y 5 coenzimas. Tiene coenzima A unido a la enzima E1.

La regulación de la transformación del piruvato a acetilCoA: Es una regulación rápida (alostérica) y lenta (modificación covalente). Solo se regula a partir enzimas reguladores del complejo piruvato deshidrogenasa. Se lleva a cabo únicamente en condiciones de anaerobiosis. El ATP activa de manera alostérica a la enzima E1 e inhibe al piruvato deshidrogenasa quinas.

Si se produce menos ATP que el que necesita la célula: Se detiene la glucolisis, la transformación de piruvato a AcetilCoA y el ciclo de Krebs. Se produce la fermentación láctica en la célula. El ADP potencia la actividad de la PFK-1 y de la fosfatasa del complejo piruvato deshidrogenasa. La glucosa se utiliza para la síntesis de glucógeno.

En el ciclo de Krebs: Se reduce el AcetilCoA para dar de nuevo piruvato. Se lleva a cabo en el citoplasma de células eucariotas cuando se produce mucho piruvato. Solo se produce en condiciones anaeróbicas. Se oxida por completo el AcetilCoA y se genera NADH+H+, FADH2 y GTP.

Para la formación de dos triosas al final de la fase preparatoria de la glucólisis es necesario: La isomerización de la glucosa a fructosa. La ruptura de la fructosa 1,6-bifosfato. El grupo carbonilo del C1 de la glucosa-6P cambie de posición al C2 para que se forme fructosa-6P. La isomerización de la fructosa 3,3-bifosfato a fructosa 1,5-bifosfato.

El ciclo de los ácidos tricarboxílicos: Se realiza en la matriz mitocondrial y está acoplado a la fosforilación oxidativa. Se realiza en condiciones aeróbicas en la membrana mitocondrial externa. Se lleva a cabo en las mitocondrias de los eritrocitos. Son todas las reacciones reversibles y da lugar a la formación de AcetilCoA.

La reacción catalizada por la aconitasa del ciclo de los ácidos tricarboxílicos: Es una reacción de oxido-reducción y da lugar a la formación citrato. Tiene lugar en el citoplasma de los eritrocitos. Da lugar a la formación de FADH2. Es una reacción esteroespecífica y solo se forma uno de los cuatro isómeros del isocitrato.

La succinato deshidrogenasa: Participa en el ciclo de los ácidos tricarboxílicos y en la cadena de transporte de electrones. Tiene unido la coenzima AND+. Cataliza la oxidación de succinato a malato en condiciones aeróbicas. Está unida a la membrana plasmática y cataliza la formación del citrato.

Los 6 NADH+H+ y los 2FADH2 que se producen en el ciclo de los ácidos tricarboxílicos a partir de 2 moléculas de AcetilCoA: Permiten obtener 10ATP. Permiten la formación de 24ATP mediante los sistemas lanzadera. Se regeneran en el citoplasma en condiciones anaeróbicas. Dan lugar a 24 ATP al ceder sus equivalentes de reducción (protones) a la cadena de transporte de electrones.