bioquímica preguntas

En solución acuosa, la conformación proteica esta determinada por dos factores prioritarios. Uno es la formación de un número máximo de enlaces de hidrógeno. El otro es: La formación de un número máximo de interacciones hidrofílicas. La maximización de las interacciones iónicas. La disposición de los residuos de aminoácidos polares hacia el exterior de la proteína. La disposición de los residuos de aminoácidos polares hacia el exterior de la proteína.

Cuando los residuos de Thr y Leu están contiguos entre sí en una proteína, tienden a romper la hélice alfa porque: Existe una repulsión electrostática entre las cadenas laterales de Thr y/o Leu. Existe una repulsión estérica entre los volúmenes de las cadenas laterales adyacentes de Thr y/o Leu. Ambos aminoácidos son altamente hidrofóbicos. Ninguna de las cadenas laterales de los aminoácidos puede formar un enlace de hidrógeno.

¿Cuál de las siguientes afirmaciones es cierta con relación a los dominios de una proteína?. Retienen su forma correcta aún cuando se separen del resto de la proteína. Son ejemplos de motivos estructurales. Son una forma de estructura secundaria. Consisten en cadenas polipeptídicas separadas (subunidades).

¿Cuál de las siguientes afirmaciones es falsa con relación a las proteínas oligoméricas?. Todas las subunidades deben de ser idénticas. Una subunidad puede ser muy similar a otras proteínas. Algunas proteínas oligoméricas se pueden asociar en largas fibras. Muchas tienen funciones reguladoras.

¿Cuál de los siguientes supuestos no está involucrado en el proceso de plegamiento asistido de las proteínas?. La hidrólisis de enlaces peptídicos. Una chaperonina molecular. El intercambio de enlaces disulfuro. La isomerización de enlaces peptídicos.

En la estructura de hélice alfa de las proteínas, los grupos R de las cadenas laterales de los aminoácidos: Se encuentran en la parte externa de la espiral de la hélice. Generan los enlaces de hidrógeno que forman la hélice. Producen solamente la formación de hélices de mano derecha. Se alternan entre el exterior y el interior de la hélice.

La representación de los ángulos psi respecto a phi para cada uno de los residuos de aminoácidos en una cadena polipeptídica se denomina diagrama de Ramachandran. Con relación al mismo es falso que: Muchos valores de phi y psi están prohibidos por interferencia estérica entre los átomos del esqueleto polipeptídico y las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos. Los ángulos phi y psi pueden tener cualquier valor de -180º a +180º. Los ángulos phi y psi representan los ángulos de rotación alrededor del enlace Calfa-NH y Calfa-CO, respectivamente. Los distintos residuos de aminoácidos poseen el mismo rango de combinaciones posibles de los ángulos phi y psi.

Cuando se analiza la estructura tridimensional de las proteínas es correcto decir que: Una chaperona es una proteína que asiste al plegamiento proteico a altas temperaturas. Un arpa es una estructura secundaria que conecta los extremos de dos segmentos adyacentes de hoja plegada beta antiparalela. Un motivo es una relación geométrica entre un conjunto dado de átomos. Un dominio es una estructura secundaria que posee una longitud de residuo de 0,15 nm.

¿Cuál/es de las siguientes afirmaciones es/son cierta/s en relación a los enlaces peptídicos?. Los ángulos entre los átomos de C y N participantes en el enlace peptídico se describen por los valores de psi y phi. Tienen carácter parcial de doble enlace. Todas las anteriores afirmaciones son ciertas. Son los únicos enlaces covalentes que se forma entre los aminoácidos en las estructuras polipeptídicas.

Un D-aminoácido interrumpe la hélice alfa formada por L-aminoácidos. Otra anomalía natural del mismo tipo que se produce en la formación de una hélice alfa es la presencia de: Un residuo de prolilo. Un residuo de arginilo cargado negativamente. Un residuo de lisilo cargado positivamente. Un residuo no polar próximo al C-terminal.

La unidad estructural repetitiva en una proteína multimérica se conoce como un(a): Protómero. Dominio. Subunidad. Motivo.

La proteína A adquiere su conformación nativa solamente cuando la proteína X también está presente en solución con A. Sin embargo, la proteína X se pliega en su conformación nativa sin necesidad de la presencia de la proteína A, por lo que funciona como un/a __________ para la proteína A. Chaperona molecular. Motivo estructural. Precursor proteico. Ligando.

Si la energía de plegamiento global de una proteína particular es solamente de 80 kJ x mol-1, ¿cuántos enlaces de hidrógeno se deben de romper para deshacer la estructura proteica, si la energía de los enlaces de hidrógeno en las proteínas tiene un valor comprendido entre 10 – 20 kJ x mol-1?. De 4 a 8 enlaces. Ninguna de las anteriores. De 1 a 2 enlaces. De 2 a 4 enlaces.

Con relación a la hélice alfa de las proteínas, es cierto que: Cada vuelta de la hélice comprende aproximadamente 3,6 residuos. Es característica de las proteínas fibrosas, como la fibroína de la seda. Está mayoritariamente presente en todas las proteína. Es característica del colágeno.

Sobre los niveles estructurales de una proteína es cierto que. La estructura terciaria hace que se yuxtapongan segmentos lejanos de una cadena polipeptídica. La unión de un detergente cargado, como el dodecil sulfato sódico, afecta a la estructura primaria. En la estructura secundaria todos los ángulos phi y todos los ángulos psi son diferentes. La estructura beta de hoja plegada es un ejemplo de estructura terciaria.

Sobre la elasticidad de la estructura de hélice alfa de las alfa-queratinas es cierto que: Todas las alfa-queratinas tienen puentes disulfuro entre cadenas adyacentes. Las fibras de lana pueden estirarse debido a que tienen un elevado contenido de –S – S-. El caparazón de la tortuga es poco elástico porque tiene un contenido limitado de puentes disulfuro. Todas las anteriores afirmaciones son ciertas.

El colágeno es una proteína fibrosa que posee las siguientes propiedades: Forma una hélice característica que está más extendida que la hélice alfa. El de tipo I está constituido por tres cadenas unidas por enlaces de hidrógeno intracatenarios. Por cada triplete anterior se forma un enlace covalente a través de residuos de lisilo. Nada de lo anterior es cierto.

Sobre las chaperoninas es cierto que: Todas requieren ATP para llevar a cabo su acción. Rompen puentes disulfuro incorrectos y, a continuación, permiten que se formen los correctos. Catalizan la interconversión de enlaces peptídicos en cis y trans de residuos de prolina en la proteína. Facilitan el transporte de proteínas al interior de la mitocondria.

En la estructura de hélice alfa de las proteínas, los enlaces de hidrógeno. Se producen principalmente entre los átomos electronegativos del esqueleto carbonado. Se producen principalmente entre los átomos electronegativos de las cadenas laterales. Se producen solamente entre algunos de los aminoácidos de la hélice. Se producen solamente cerca de los terminales amino y carboxilo de la hélice.

La clasificación estructural de las proteínas (basada en los motivos) se realiza primariamente en base a: El contenido de estructura secundaria y su ordenamiento. Las relaciones evolutivas. El contenido de subunidades y su ordenamiento. La función de las mismas.

Qué interacciones no se producen cuando las subunidades de una proteína se combinan para formar una estructura cuaternaria?. La formación de puentes disulfuro. Las fuerzas de van der Waals. Las interacciones electrostática. Los enlaces por puente de hidrógeno.

Las proteínas tienen con frecuencia regiones que muestran unos tipos específicos y coherentes de plegamiento o de función. Estas regiones se denominan como: Dominios. Centros. Unidades. Representaciones.

Cuál de los siguientes pares de enlaces del esqueleto de una cadena polipeptídica muestra una rotación libre alrededor de ambos enlaces?. Los enlaces N – C y Calfa – C. Los enlaces Calfa – C y N – Calfa. Los enlaces N – Calfa y N – C. Los enlaces C = O y N – C.

En relación con la función de las proteínas, es falso que. La caseína es una enzima. La elastina es una proteína estructural. La insulina es una proteína hormonal. La inmunoglobulina G es una proteína de defensa.

En relación con el plegamiento de las proteínas, es cierto que: En todo caso el proceso de plegamiento está determinado en su secuencia. Las proteínas de menor tamaño (<10.000 Da) requieren la asistencia de chaperonas moleculares para su correcto plegamiento. Sólo existe una vía por la que una proteína adquiere su conformación nativa. En el proceso de plegamiento las cadenas no polares forman enlaces de hidrógeno con el agua en la superficie proteica.

La taumatina es una proteína que se emplea como edulcorante y que posee en su estructura ocho puentes disulfuro. Si dichos puentes se reducen a sus correspondientes grupos tioles por acción del beta-mercaptoetanol, y a continuación se les deja reoxidarse, eliminando el reductor, ¿cuántas combinaciones posibles de enlaces disulfuro podrán volver a formarse?. Más de 2 x 10e6. 6 x10e5. 1. ninguna de las anteriores.

En relación con las propiedades de la estructura de hélice alfa de las proteínas es cierto que. Se puede deshacer por altas concentraciones de urea. Es de mano izquierda en la mayoría de las proteínas naturales. En la estructura tridimensional, el átomo de =O del primer enlace peptídico está suficientemente alejado al átomo de –H del cuarto enlace peptídico en la dirección del carboxilo terminal para formar un enlace de hidrógeno. Todas las afirmaciones anteriores son falsas.

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la estructura de las proteínas no es cierta?. En las proteínas solubles, las cadenas hidrófobas laterales de los residuos de aminoácidos se encuentran frecuentemente expuestas al medio acuoso. La estructura primaria determina las estructuras de orden superior de las proteínas. El plegamiento de una proteína es un proceso cooperativo al que contribuyen multitud de interacciones de distinta naturaleza. Los residuos de tirosina y asparagina pueden establecer entre sí interacciones de enlace de hidrógeno.

En relación con la estructura en hoja plegada beta de las proteínas es falso que. Todas las cadenas laterales de aminoácidos se disponen con la misma lateralidad respecto al eje longitudinal de la hoja plegada. Existen dos tipos de estructura, la paralela y la antiparalela. Los enlaces por puente de hidrógeno se producen entre los grupos –CONH- que constituyen los enlaces peptídicos. Los enlaces por puente de hidrógeno puedan ser inter o intracatenarios.

El colágeno es una proteína fibrosa que posee las siguientes propiedades. Debido a la estructura de la Gly, tres cadenas con conformación helicoidal de poliprolina de tipo II pueden enrollarse entre sí y formar una superhélice. Los puentes de hidrógeno intracatenarios estabilizan la estructura nativa. Los ángulos phi aportados por la prolina pueden rotar libremente, pero la rotación de los ángulos psi está limitada por el anillo. En todos los tipos de colágeno, las regiones superhelicoidales incluyen toda la estructura excepto los residuos N- y C-terminales.

El residuo de cistinilo se encuentra en altas concentraciones en: Queratina. Melanina. Colágeno. Miosina.

El contenido helicoidal de las proteínas se puede estimar. De los datos de la dispersión óptica rotatoria. Por análisis de las estructuras de capa plegada. De los valores de solubilidad en soluciones de sulfato amónico. Solamente por cristalografía de rayos X.

Una proteína ____________ existe en una conformación que muestra su función biológica. Nativa. Ensamblada. Terciaria. Tridimensional.

Todas las siguientes interacciones en las proteínas se consideran "débiles", excepto. Los enlaces peptídicos. Los enlaces iónicos. Las fuerzas de van der Waals. Los enlaces de hidrógeno.

Una secuencia de aminoácidos que se encuentra en ciertas proteínas es -Ser-Gly-Pro-Gly-. La secuencas puede ser parte de. Un giro beta. Una hélice alfa. Una hélice pi. Una capa plegada beta paralela.

La determinación de la disposición espacial precisa de los átomos de una proteína solamente se establece mediante. La difracción de rayos X. El diagrama de Ramachandran. La microscopía de luz visible. La microscopía electrónica.

Se califica de proteína oligomérica la que tiene. Varias cadenas polipeptídicas. Varios puentes de hidrógeno. Varios aminoácidos. arios residuos de ácido siálico.

La estructura terciaria de una proteína puede estabilizarse por fuerzas tales como: Todas las anteriores respuestas. Atracción electrostática entre cadenas laterales de aminoácidos con grupos cargados. Puentes de hidrógeno entre cadenas laterales de aminoácidos ácidos y alcohólico. Enlaces por puentes de hidrógeno entre enlaces peptídicos. Interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales no polares.

Las interacciones entre los residuos de aspartilo y lisilo que afectan la estructura terciaria de una proteína son preferentemente: Electrostáticas de atracción. Hidrofóbicas. Enlaces covalentes. Ninguna de las anteriores respuestas.

¿Cuáles de los siguientes enlaces o interacciones podrá contribuir a la estabilidad de la estructura terciaria de una proteína globular?. Los enlaces de hidrógeno entre residuos de serilo y el medio acuoso. Las interacciones hidrofóbicas entre las cadenas laterales de histidina y triptófano. os enlaces peptídicos entre un cofactor ion metálico y un residuo de histidilo. Todas los anteriores enlaces e interacciones contribuyen.

¿Cuál/es de la/s siguiente/s afirmación/es es/son cierta/s tanto para las hélices alfa como para las capas beta?. Las tres afirmaciones a), b) y c) son ciertas. a) Son estabilizadas por enlaces de H entre los grupos –NH y –CO. b) Se encuentran en proteínas globulares. c) Se afectan por la secuencia de aminoácidos. d) Solamente las afirmaciones a) y b) son ciertas.

Un octapéptido compuesto de cuatro unidades repetidas de glicilalanilo tiene. Un grupo amino libre en un residuo de glicilo y un grupo carboxilo libre en un residuo de alanilo. Un grupo amino libre en un residuo de alanilo y un grupo carboxilo libre en un residuo de glicilo. Dos grupos aminos libres y dos grupos carboxilos libres. Un solo grupo amino libre en el residuo de alanilo.

El establecimiento de la estructura de una proteína se puede realizar si se conoce la secuencia de nucleótidos del gen que codifica la citada proteína, pero además se necesita determinar: La localización de los enlaces disulfuro. El número de aminoácidos en la proteína. El aminoácido amino- terminal. El peso molecular de la proteína.

La adición de SDS (dodecil sulfato sódico) durante la electroforesis de proteínas en geles de poliacrilamida se realiza para: Separar las proteínas exclusivamente sobre la base de su masa relativa. Determinar la composición de aminoácidos de las proteínas. Preservar la estructura nativa de las proteínas y su actividad biológica. Determinar el punto isoeléctrico de las proteínas.

. En una columna de permeación en gel con Sephadex G-25 (rango de separación entre 1.000 y 5.000 Da) equilibrada con tampón fosfato 10 mM de pH 7,5, se cromatografía una proteína de Mr = 240.000, disuelta en tampón fosfato 1 M de igual pH que el de la columna. Es cierto que: La proteína eluirá de la columna a una concentración de fosfato de 10 mM. El volumen de elución de la proteína coincidirá con el volumen de la fase estacionaria (Vi). El volumen de elución de la proteína vendrá dado por el volumen total (Vt) de la columna utilizada. La proteína eluirá de la columna a una concentración de fosfato de 1 M.

Respecto a los reactivos utilizados en la química de las proteínas, es cierto que: La tripsina hidroliza enlaces peptídicos en el lado carboxílico de Lys y Arg. El CNBr (bromuro de cianógeno) rompe enlaces peptídicos en el lado carboxílico de Trp. El ácido perfórmico determina la secuencia aminoacídica completa de un péptido. El reactivo de Edman (fenil isotiocianato) rompe enlaces disulfuro.

¿Cuál de las siguientes afirmaciones es cierta con relación a la composición de aminoácidos de las proteínas?. Por lo general las proteínas con función diferente difieren significativamente en su composición de aminoácidos. Las proteínas con la misma masa molecular tienen la misma composición de aminoácidos. Todas las proteínas conocidas contienen siempre al menos uno, de cada uno los 20 aminoácidos diferentes. Las proteínas voluminosas tienen una distribución de aminoácidos más uniforme que las proteínas pequeñas.

¿Cuál de las siguientes extractos proteicos tiene la mayor actividad específica?. Proteína total (mg): 200 Actividad (unidades): 80.000. ) Proteína total (mg): 300 Actividad (unidades): 60.000. Proteína total (mg): 5.000 Actividad (unidades): 100.000. Proteína total (mg): 300 Actividad (unidades): 60.000.

¿Cuál de las siguientes afirmaciones es cierta con relación al enlace peptídico?. Es un enlace amida sustituido. Se forma en una reacción exergónica. Ninguna de las anteriores afirmaciones. Es el único enlace covalente entre aminoácidos en los polipéptidos.

Dados los siguientes tripéptidos: 1. Tyr-Lys-Met. 2. Asp-Trp-Tyr. 3. Asp-His-Glu. 4. Leu-Val-Phe. El péptido 2 es el que muestra mayor absorbancia a 280 nm. El péptido 1 es el que posee mayor número de grupos R no polares. El péptido 3 es el que contiene azufre en su molécula. El péptido 2 es el que está más negativamente cargado a pH 7.

Con relación a los procedimientos de separación de las proteínas celulares es cierto que: Las proteínas cargadas negativamente se pueden separar de otras que tengan carga opuesta, mediante la cromatografía de intercambio aniónico. ) El desalado es una técnica que selectivamente precipita proteínas por adición de sulfato amónico. Hay más de una afirmación cierta. La cromatografía de afinidad está basada en la separación de las moléculas atendiendo a su forma y tamaño molecula.

Si una muestra del péptido Lys-Gly-Ala-Glu se somete a una electroforesis en acetato de celulosa a pH 6,0, la dirección de migración del péptido será: Estacionaria. otalmente hacia el ánodo. Ninguna de los anteriores. Totalmente hacia el cátodo.

La ribonucleasa es una enzima que posee en su estructura cuatro puentes disulfuro. Si dichos puentes se reducen a sus correspondientes grupos sulfhidrilo por acción de beta-mercaptoetanol, y a continuación se les deja reoxidarse, eliminando el reductor, ¿cuántas combinaciones posibles de enlaces disulfuro podrán formarse?. 105. 7. Ninguna. 35.

. Sobre la naturaleza del enlace peptídico es cierto que: La orientación geométrica de los átomos de O y de H en el enlace es de tipo trans. Los carbonos alfa tienen hibridación sp2. Existe una libre rotación sobre el eje del enlace C-N. Nada de lo anterior es cierto.

Dada la siguiente secuencia del péptido: Ala-Cys-Gly-Phe-Lys-Leu-Arg-Met-Arg-Val-Val-ArgIle-Trp-Gly, es cierto que: Sobre la base de su composición, el péptido mostrará propiedades básicas y su pI debe ser mayor que 7. ) El tratamiento con la enzima tripsina origina dos fragmentos peptídicos. El tratamiento con el bromuro de cianógeno conduce a tres fragmentos peptídicos. Ningunas de las afirmaciones son ciertas.

En relación con las propiedades de los péptidos y proteínas en disolución: La solubilidad de muchas proteínas es mínima en el punto isoeléctrico, puesto que las moléculas se repelen unas a otras cuando su carga neta es igual a cero. La cromatografía de filtración en gel es una técnica específica de una determinada proteína. ) La gramicidina reacciona con el reactivo fluorodinitrobenceno a pesar de ser un péptido cíclico. Todas las anteriores afirmaciones son falsas.

El péptido Ala-Lys-Gly-Phe-Asp: Al tratarlo con 2,4 dinitrofluorobenceno forma un dinitroderivado de la alanina. Origina un derivado de la homoserina lactona al reaccionar con bromuro de cianógeno. Al tratarlo con quimotripsina se obtienen un dipéptido y un tripéptido. Todas las afirmaciones anteriores son falsas.

La determinación de la composición de un polipéptido establece que tiene 3 residuos de Lys y dos de Arg, además de otros residuos. Si el polipéptido nativo se incuba con la enzima proteolítica tripsina, el número de fragmentos peptídicos posibles que se pueden obtener es de: Las respuestas a) y b) son ciertas. a) Seis. b) Cinco. c) Tres.

¿Cuál de las siguientes proteínas eluirá en segundo lugar en una cromatografía de permeación de gel?. Inmunoglobulina G, Mr = 145.000. Citocromo c, Mr = 13.000. RNA polimerasa, Mr = 450.000. Albúmina de suero, Mr = 68.500.

Con relación a la solubilidad de los polipéptidos en agua a un pH determinado, es cierto que: El polipéptido (Ala-Ser-Gly)5 es menos soluble que el (Asn-Ser-His)5 a pH 6,0. El polipéptido (Gly)20 es más soluble que (Glu)20 a pH 7,0. Ninguna de las anteriores afirmaciones es cierta. El polipéptido (Ala-Asp-Gly)5 es más soluble que el (Asn-Ser-His)5 a pH 3,0.

. Las proteínas se clasifican en familias o superfamilias en base en la similitud en: ) La estructura y/o función. La localización subcelular. La estructura de las subunidades. El origen evolutivo.

La cromatografía de permeación en gel en una columna con Sephadex G-150 (intervalo de separación 5.000 – 300.000 Da) de dos proteínas A y B, condujo a unos volúmenes de elución de VeA = 40 ml y VeB = 224 ml, respectivamente. Si el volumen total de la columna empaquetada es de Vt = 224 ml y el volumen muerto de la misma es de V0 = 40 ml, se puede concluir que: ) Que la proteína A puede tener una Mr superior o igual a 300.000 Da. Que la proteína A tiene una Mr inferior a 300.000 Da. Que la proteína B puede tener una Mr superior o igual a 5.000 Da. Ninguna de las afirmaciones anteriores es cierta.

23. La hormona peptídica estimuladora de melanocitos alfa-melanotropina, tiene la siguiente secuencia: Ser-Tyr-Ser-Met-Glu-His-Phe-Arg-Trp-Gly-Lys-Pro-Val El número de péptidos que se producirán cuando la hormona se trate con cada uno de los siguientes reactivos será: Todos los resultados de las fragmentaciones son erróneos. Con la enzima termolisina, cuatro péptidos. Con la enzima tripsina, dos péptidos. Con el bromuro de cianógeno, tres péptidos.

La solubilidad de las proteínas: ) Puede incrementarse agregando sales neutras. ) Es máxima en el punto isoeléctrico. Puede incrementarse agregando acetona a sus soluciones acuosas. Nada de lo anterior es cierto.

La primera etapa que se realiza para estudiar la estructura y propiedades de una proteína es la de: Purificar la proteína. Conjugar la proteína a una molécula conocida. Determinar su peso molecular. Determinar su composición de aminoácidos.

Existen procedimientos de separación de las proteínas celulares que están basados en las propiedades que muestran en solución. Es cierto que: Las proteínas cargadas negativamente se pueden separar de otras que tengan carga opuesta, mediante la cromatografía de intercambio aniónico. ) En la cromatografía de intercambio catiónico se adsorben proteínas por medio de su unión a una resina con grupos cargados positivamente. ) Las proteínas se pueden separar en base a su tamaño molecular mediante la cromatografía de afinidad biológica. Ninguna de las anteriores afirmaciones es cierta.

¿Cuál de los siguientes residuos de aminoácidos determina la especificidad de la acción proteolítica de la enzima tripsina?. Lys. C-terminal. Gly. Try.

Todos los siguientes aminoácidos se ionizan cuando forman parte de una cadena polipeptídica a pH fisiológico, excepto: Leu. Gly terminal. ) Cys. His.

Para la determinación de la estructura primaria de una proteína es importante realizar todo lo siguiente, excepto: La determinación de la extensión de la formación de hélice alfa. La determinación del número de cadenas polipeptídicas. La determinación de la secuencia de aminoácidos en los fragmentos peptídicos. La separación de las distintas cadenas polipeptídicas.

La hidrólisis ácida de un péptido conduce a cantidades equimolares de Lys, Gly y Ala. Después de una digestión tríptica del péptido, la cromatografía en papel del hidrolizado sólo revela la aparición de glicina libre y de un dipéptido. La estructura primaria del péptido original podría ser: Ala-Lys-Gly. Gly-Lys-Ala-Lys-Gly-Ala. Ala-Gly-Lys. Gly-Lys-Ala.

La gramicidina no da la reacción de identificación del aminoácido N-terminal con fenilisotiocianato debido a que: Es un péptido cíclico. Tiene N-formil metionina como residuo N-terminal. No es un péptido. Tiene N-acetilserina como residuo N-terminal.

¿Cuál de las siguientes técnicas de purificación de proteínas puede ser específica para una determinada proteína?. Cromatografía de afinidad. Electroforesis en presencia de SDS. Cromatografía de filtración en gel. Cromatografía de intercambio iónico.

Todas las afirmaciones siguientes describen las propiedades de las proteínas excepto que. La solubilidad de las proteínas es máxima en su pI. El ácido tricloroacético precipita e inactiva las proteínas. La solubilidad de las proteínas tiende a aumentar conforme lo hace la constante dieléctrica del disolvente. La cromatografía de filtración en gel separa las proteínas en función de su tamaño y forma.

El ácido perfórmico altera las propiedades electroforéticas de los péptidos que contienen. Cistina. Ácido glutámico. Lisina. Treonina.

¿Cuántos tripéptidos diferentes se pueden formar considerando solo los aminoácidos proteicos no modificados?. 8000. 400. 20. 60.

Con relación a la planaridad y la rotación de los enlaces en el enlace peptídico, es cierto que: El enlace C-N del agrupamiento amídico posee cierto carácter de doble enlace. Existe libre rotación sobre el eje del enlace carbono-nitrógeno. No existe libre rotación de los enlaces que unen los grupos CO y NH del enlace peptídico con los C-alfa de los aminoácidos que forman dicho enlace. Los 4 átomos del enlace peptídico son los únicos que se sitúan en el mismo plano.

La formación de un enlace peptídico entre dos aminoácidos o péptidos. Es un proceso endergónico. El equilibrio está desplazado hacia la formación del enlace. Nada de lo anterior es cierto. ) Se realiza a gran velocidad y espontáneamente, con solo mezclar dos aminoácidos en disolución.

Con relación a las propiedades de las proteínas, es cierto que: Nada de lo anterior es cierto. Cuando se hidrolizan, la estructura primaria no se afecta. No se pueden cristalizar. Al hidrolizarse por medios proteolíticos, se produce la racemización de sus aminoácidos.

¿Cuál de las siguientes operaciones no se realizan normalmente en la determinación de la secuencia de proteínas y péptidos. El análisis cromatográfico de los 2,4 dinitroderivados obtenidos por tratamiento con el reactivo de Edman. Hidrólisis específica de enlaces peptídicos con tripsina o quimotripsisna. Todo lo anterior es cierto. Secuenciación de los fragmentos con el reactivo de Edman.

Un extracto salino de una proteína se somete a diálisis frente a agua, observándose que la proteína precipita. En principio podría tratarse de una: Globulina. Albúmina. Escleroproteína. Flavoproteína.

Con relación al punto isoeléctrico de proteínas, es cierto que: Todo lo anterior es cierto. Si el pI de la pepsina es cercano a 1, se le podría suponer un alto contenido en aspartato y glutamato. Las protaminas deben poseer pI superiores a 7. Al realizar una electroforesis a pH<pI, la proteína emigrará al cátodo. El pI de la proteína depende de su composición de aminoácidos.

La hemoglobina de mamíferos contiene un 0,34 % de hierro (peso atómico 55,8). Experimentalmente se ha determinado que la masa molecular de la hemoglobina es 67.000. De los datos anteriores se puede deducir que: Posee 4 átomos de hierro. Posee dos cadenas alfa y dos cadenas beta. Posee 4 polipéptidos y cada uno de ellos posee un átomo de hierro. Posee 16 residuos de histidina y cada 4 de ellos se une a un átomo de hierro.

Teniendo en cuenta que la ribonucleasa posee un 1,65 % de leucina y un 2,47 % de isoleucina, su masa molecular mínima aproximada será de. 15.900. 5.300. 21.600. 7.940.

El peso molecular medio de los 20 aminoácidos estándar es 138, pero los bioquímicos utilizan 110 cuando se estima el número de aminoácidos en una proteína de peso molecular conocido. La razón de ello es porque. El número 110 refleja la alta proporción de los aminoácidos pequeños en las proteínas así como la eliminación de agua cuando se forma un enlace peptídico. El número 110 está basado en el hecho que el peso molecular medio de una proteína es 110.000 con una media de 1.000 aminoácidos. El número 110 refleja el número de aminoácidos de una proteína pequeña típica, y solamente su peso molecular se estima de esta forma. El número 110 tiene en cuenta el tamaño relativamente pequeño de los áminoácidos que no son estándar.

Cuál será la carga neta del tripéptido Asp-Glu-Ser a pH 7,0?. -2. -1. 1. 2.

El valor de la constante de reparto de la proteína ovoalbúmina en una columna de cromatografía de permeación en gel, cuyos volúmenes muerto y total fueron de 80 y 280 mL, respectivamente, y la ovoalbúmina eluye de la columna a un volumen de 180 mL, será de: 0.5. 1. 0.65. ninguno.