Bioquimica primer parcial

Menciona lo falso acerca de la tripsina: Su zimogeno es el tripsinogeno. Se activa por la enteroquinasa. Es una endopeptidasa que ataca a las uniones arginina y lisina. La tripsina no activa a la quimotripina ni a la carboxipeptidasa.

La pepsina es una enzima que ataca a las uniones: Tyr, Fen, Met y Trp. Arg y Lis. Tyr, Fen y Trp. Ninguna de las anteriores.

48 0 Vitamina necesaria para que el proceso de transaminacion se lleve adecuadamente?. Vitamina B12. Vitamina B6. Vitamina B3. Vitamina B2.

Vias metabolicas que siguen los aminoácidos una vez absorbidos: Transdesaminacion. Desaminacion y Descarboxilacion. Transaminacion. Todas las anteriores.

Proceso mediante el cual se transfieren los grupos aminos: Transaminacion. Descarboxilacion. Transdesaminacion. Desaminacion.

Proceso mediante el cual se elimina los grupos aminos: Descarboxilación. Transdesaminación. Desaminación. Transaminación.

Proceso mediante el cual se pierde el grupo carboxilo para formar un grupo amino: Transdesaminación. Desaminación. Descarboxilación. Transaminación.

Menciona lo falso acerca de las enzimas: Las enzimas son consumidas en la reacción. Aceleran millones de veces las reacciones. En su mayoría son proteínas. Son materiales orgánicos sencillas formados por aminoácidos.

En la definición de las enzimas el termino termodinámicamente posible a que hace referencia a: La reacción se debe de llevar a un pH óptimo. Que disminuye la energía de activación. Que la reacción se lleva a cabo en el cuerpo aun sin la presencia de la enzima. Acelera la reacción millones de veces.

Menciona lo verdadero acerca de las enzimas: Aceleran millones de veces la reacción porque disminuyen la energía de activación. Muestran una alta especificidad por un sustrato. Son catalizadores biológicos de naturaleza proteica. Su forma activa es en estado terciario. Todas son correctas.

El modelo de Fisher nos habla acerca de : El alto grado de especificidad. La velocidad de la reacción. Cinetica enzimatica. Sitio de acción del sustrato.

Sitio activo, sitio alósterico, grupo prostético y coenzima son: Modelo de Fisher. Cinética enzimática. Km. Componentes de una enzima.

Sustancia sobre la cual actúa la enzima: Sustrato. Apoenzima. Producto. Sitio activo.

Sustancia resultante de la unión de la enzima sobre el sustrato: Sitio activo. Sustrato. Producto. Apoenzima.

Menciona lo falso acerca de los componentes de una enzima. Sitio alósterico es parte del sitio activo el cual actúa como modulador positivo y negativo. Sitio activo parte más reaccionante de la enzima. La coenzima esta unida de manera débil. Sitio activo lugar donde se une el sustrato a la enzima.

Fracción no proteica de la enzima: Grupo prostético y Apoenzima. Holoenzima. Coenzima y Grupo prostético. Holoenzima y Coenzima.

Sustancias orgánicas que nos brindan principalmente las coenzimas: Vitaminas liposolubles. Vitaminas hidrosolubles. Vitamina A, D, K, E. Todas las anteriores.

Grupo de enzimas inactivas que se sintetizan como moléculas precursoras: Proenzima/ cimógeno. Apoenzima. Holoenzima. Todas las anteriores.

Menciona lo falso de las enzimas de escape: Son especificas de una región. Tiene mucha función biológica en sangre. Su presencia en sangre nos indica una lesión celular en el tejido correspondiente. Las principales son TGO Y TGP.

¿Enzimas que catalizan el traspaso de de grupos químicos, a exclusión del hidrogeno?. Oxidoreduccion. Transferasas. Liasas. Hidrolasas.

66 0 ¿Enzimas que introducen en el sitio de ruptura una molécula componente del agua?. Oxidoreduccion. Hidrolasas. Transferasas. Liasas.

¿Enzimas que catalizan la unión de dos moléculas, simultáneamente a la degradación del ATP?. Ligasas. Isomerasas. Liasas. Oxidoreduccion.

¿Se encarga del estudio de los factores que participan y regulan las reacciones químicas catalizadas por enzimas?. Cinética enzimática. Km. A y B son correctas. Ninguna de las anteriores.

Una Km grande (elevada) nos habla de: La afinidad de la enzima sobre el sustrato es pequeña. Indica la afinidad de la enzima sobre el sustrato. La afinidad de la enzima sobre el sustrato es grande. Ninguna de las anteriores.

Una Km pequeña (disminuida)nos habla de. Ninguna. Indica la afinidad de la enzima sobre el sustrato. La afinidad de la enzima sobre el sustrato es pequeña. La afinidad de la enzima sobre el sustrato es grande.

¿Sustancia que se añade y que impide la realización de la actividad propia de la enzima?. Inhibidor competitivo. Inhibidores. Inhibidor no competitivo. Todas las anteriores.

Menciona lo falso acerca de los inhibidores enzimáticos. Algunos inhibidores pueden ser competitivos reversibles. Se unen única y exclusivamente al sitio activo de la enzima. Los más comunes son los que compiten por el sitio activo. Todas las anteriores.

Menciona lo falso acerca de los inhibidores competitivos reversibles. Son los inhibidores más comunes Compiten por el sitio activo con el sustrato. La km se ve aumentada. El inhibidor no se parece al sustrato de la enzima. El organismo aumenta la concentración del sustrato en forma de respuesta.

¿Que es el punto isoeléctrico de un aminoácido?. El pH en el cual un aminoácido no tiene carga eléctrica. Cuando en el radical se expresa una carga negativa. Cuando en el radical se expresa una carga positiva.

Modulador alosterico de la CPS I: Glutamina. N-acetilglutamina. N-acetilglutamato.

Enzima que actúa sobre la Asn y forma Asp: Asparagina sintetasa. TGO. TGP. Asparaginasa.

Coenzima necesaria para el proceso de transaminación: Tetrahidrofolatos. Fosfato de piridoxal. NADPH. NADH.

173 0 De donde proviene el S de la formación de Cys: Phe. Met. AdoMet. Cistina.

Son esqueletos carbonados: las sustancias que no contiene grupo amino, por ejemplo el alfa.cretoglutarato y el oxalacetato. Falso. Verdadero.

Oxalacetato mas Glu forma Ala: Falso. Verdadero.

Oxalacetato mas Glu forma Asp. Falso. Verdadero.

La Ala es un aminoacidos ceto y glucogenico: Verdadero. Falso.

Son factores que influyen de manera directa sobre la actividad de una enzima: pH. Cofactores o coenzimas. Temperatura. Todos los anteriores.

Son aminoacidos azufrados: Cys-His. Met-Val. Met-Cys. Ser-Val.

Son aminoacidos que su cadenas lateral cuenta con grupos aromaticos: Trp. Thr. Try. Solo A y C.

Orden correcto de los niveles de organización de la materia tipo bióticos: Célula-tejido-organo-sistema-aparato-organismo. Atomo-molecula-celula. molécula-celula-tejido-sistema-aparato-organismo. Sistema-aparato-organismo-comunidad.

Propiedad de la materia viva que se caracteriza por mantener el equilibrio en el organismo: Irritabilidad. Homeostasia. Crecimiento y desarrollo Movimiento. Adaptación.

Aminoacido por el cual se derivan las hormonas tiroideas: Thr. Trp. Tyr.

Aminoacido que deriva las catecolaminas: Thr. Trp. Tyr.

Aminoacido del cual se deriva la Serotonina: Thr. Trp. Tyr.

Aminoacido del cual se deriva la Histamina: Lys. His. Ile. Leu.

Son las reacciones del ciclo de la urea que se llevan a cado en la mitocondria: Transcarbamilasa, CPS I. Liasa, Arginasa. Argininosuccinato sintetasa-liasa.

Fuente de los grupos aminos de la urea: Aspartato y Amonio. Arginina y Carbamoil fosfato. Amonio y Arginina.

Enzima que limita el ciclo de la urea: Carbamoil fosfato sintetesa I. Transcarbamilasa. Arginasa. Argininosuccinato liasa.

Órgano en el cual se lleva a acabo la sintesis de la urea: Riñón. Músculo. Hígado. Todos los anteriores.

Son metabolitos de excreción de las proteínas: Creatina, urea y GABA. Urea, creatinina y BUN. Histamina, urea y creatina. Todas las anteriores.

Enzima que lleva a cabo el proceso de desaminación del Glu: Glutamina sintetasa. Deshidrogenasa glutamica. Glutaminasa. Ninguna de las anteriroes.

Dependiendo del grupo etario y de cada circunstancia propio de los seres humano varia la cantidad necesaria de proteínas al día, pero como regla se menciona que un adulto necesita al menos 0.75 g/kg/día, y los niños de 1 a 2 g/kg/día. Falso. Verdadero.

Aminoacidos responsables de la sintesis de creatina, fuente de ATP fdel músculo: Gli, Arg y Asp. Arg, Met y Gli. Asp, Arg y Met. Asp, Ala y Phe.

Son aminoacidos que se utilizan para la formación de proteínas: L-Ala. L-Arg. D-Asp. Solo A y B.

Son aminoacidos no esenciales, escepto: Asn, Gln, Cys. Asn, Thr y Phe. Gli, Pro y Phe. Trp, Val y Tyr.

Son aminoácidos esenciales: Lys-Cys-Phe. Thr-Arg-Ile. Hidroxiprolina-Asn-Val. Pro-Asp-Gln.

Los aminoácidos son: marca la que no es correcta. Sustancias nutritivas en el organismo. Al unirse con otro aminoácido requieren agua. Conformadores de proteínas. Todas son verdaderas.

Respecto a la conformación de proteínas todo lo siguiente es cierto, excepto: La forma lineal es la forma secundaria. La forma cuaternaria se realiza por la unión de varias cadenas de proteínas. Las características de la forma secundaria son enlaces de hidrogeno. La estructura terciaria se presenta de forma tridimensional.

En digestión proteica los siguientes enunciados con ciertos, excepto: El HCl- actúa como enzima exopeptìdica. La anhidrasa carbónica trabaja en la sintesis de HCl-. La célula parietal se encarga de la secreción del HCl-. La capa de moco protectora es la mucina.

En digestión proteica lo siguiente es falso: El HCO3- se excreta en la luz gástrica. La quimotripsina degrada más aminoácidos del tipo Phe, Trp, Tyr y Met. El nervio vago es el primer encargado de la producción del HCl-. La pepsina actúa como endopeptidasa.

En digestión proteica la hormona que estimula la salida del jugo pancreático es: Secretina. Colecistoquinina. Renina. Acetil colina.

Es el alimentador por excelencia del ciclo de la urea: Carbamilfosfato. Carbamilfosfato sintetasa. Citrulina. Ornitina.

Enzima clave del ciclo de la urea (formación directa de urea): Carbamilfosfato sintetasa. Arginasa. Argininosuccinato liasa. Arginina.

Reacciòn por la cual se elimina un grupo amino de los aminoácidos: Transaminacion. Reaminacion. Transdesaminacion. Desaminacion.

Primer enzima gástrica en el metabolismo de las proteínas: Tripsina. Quimotripsina. Amilasa. Todas son falsas.

Enzima que da inicio a la digestión de proteínas: Carboxipeptidasa. Pepsina. Quimotripsina. Amilasa.

La mayoría de las proteínas en general son sintetizadas en: Hígado. Músculo. Intestino. Páncreas.

Ejemplo de proteínas contráctiles, la más correcta es: Actina-histidina. Miosina-colagena. Actina-miosina. Miosina-meromiosina.

Son proteínas que disminuyen la energía de activación de las reacciones químicas: Contractiles. Defensa. Enzimas. De choque.

Proceso mediante el cual las proteínas pierde su actividad: Desnaturalizaciòn. Renaturalizacion. Inflamación. Digestión.

Enzima que amina al Glu y forma Gln: Glutamina sintetasa. Transaminasas. Deshidrogenasa glutámica. Ninguna de las anteriores.

Constante que nos mide la afinidad de la enzima entre dos o más sustratos: Cinetica enzimática. Constante de Michealis (Km). constante de Cooperatividad alostérica. Constante de Fisher.

Enlace que une a dos aminoácidos: Enlace peptidico. Enlace de hidrogeno. Puentes salinos. Atracciones electrostáticas.

Enlace que caracteriza a la estructura secundaria: Enlaces de hidrogeno. Enlaces covalentes. Enlaces salinos. ninguna de las anteriores.

Hormona que activa la secreción de pepsinogeno y HCl-: Insulina. Gastrina. Colecistoquinina. Secretina.

Hormona que se libera por la presencia del quimo acido y, que activa la secreción de jugo pancreático rico en bicarbonato: Gastrina. Colecistoquinina. Insulina. Secretina.

Enzima pancreatica que es una exopeptidasa: Lipasa. Aminopeptidasas. Carboxipeptidasa. Dipeptidasas.

Forma en la cual se transporta el amoniaco en la sangre: Glutamato. Glutamina. Aspartato. Glutaminasa.

Amoniacido con función biológica, el cual es un neurotransmisor de tipo inhibitorio: Taurina. Colina. Glutamina. GABA.

Tipo de enzima que sustrae o adiciona un hidruro o hidrogenión: oxido reduccion. Hidrolasa. Isomerasa. Liasa.

La porción proteica de una enzima se le denomina: Holoenzima. Coenzima. apoenzima. Grupo prostético.

Son proteinas que sirven como reguladoras de las vías metabólicas: Enzimas alostericas. Modulares alostéricos negativo. Enzimas de escape. Modulares alostéricos positivos.

trata de una inhibición de tipo: Incompetitivo. Competitiva. Acompetitiva. No competitiva.

El sitio alostérico de una enzima se encuentra en el: En la proenzima. En la coenzima. Otro sitio diferente al activo. Sitio activo.

Menciona el excepto acerca de las proteínas: Están compuesta por 50 aminoácidos. Sus monómeros son aminoácidos. Se sintetizan gracias al código genético. Son polímeros de aminoácidos.

Característica que le permite a los aminoácidos comportarse como acido o como base: Alosterismo. Anfipático. Ninguna las anteriores. Anfoterismo.

Sustancia capaz de aceptar un protón: acido. punto isoelectrico. base. ninguna de las anteriores.

Son aminoácidos que tienen en su radical incorporado un acido: Aminoácidos acidos. Aminoácidos básicos. Aminoácidos aromaticos. Aminoácidos neutros.

Mencione el excepto referente a la estructura de las proteínas: Estructura primaria se caracteriza por los enlaces peptidico. Estructura cuaternaria es la única activa. La estructura terciaria se caracteriza por enlaces salinos. La estructura secundaria se caracteriza por puentes de hidrogeno.

En que se basa para clasificar a las proteínas en simples, conjugadas y derivadas: Según su composición química-física. Según su forma. Según su función. Ninguna de las anteriores.

38 0 Las proteínas de almacenamiento, de transporte, contráctiles y hormonales, están clasificadas según su: Composición química y física. Por su solubilidad. Función. Forma.

Mencione lo falso de la digestión de las proteínas: El pepsinógeno ocupa al HCl- para activarse. Se digieren mediante tres mecanismo: gástrica, pancreática e intestinal. La fase pancreática se lleva a cabo en el duodeno. La secreción de jugo pancreático se estimula por la colecistocinina.

Este jugo se caracteriza por tener líquido acuoso, incoloro, y una concentración elevada de HCl-: Jugo gástrico. Jugo pancreático. Jugo intestinal. Todas las anteriores.

41 0 Este jugo se caracteriza por tener un pH alcalino libre de proteínas, rico en bicarbonato: Jugo intestinal. Jugo gástrico. Jugo pancreático. Todas las anteriores.

Este jugo se caracteriza por tener un pH alcalino, en el se encuentra moco y enteropeptidasas: Jugo pancreático. Jugo gastrico. Jugo intestinal. Todas las anteriores.

43 0 Mencione lo falso referente a la regulación de la digestión gástrica de proteínas: La secrecion del jugo gástrico por acetilcolina y gastrina se media por calcio. La secrecion del jugo gástrico por acetilcolina y gastrina se media por AMPciclico. La gastrina estimula y regula la secreción del jugo gástrico. La excitación del nervio vago de media por el neurotransmisor acetilcolina.

Enzima que participa en la síntesis de HCl-. Deshidrogenasa isocitrica. Deshidrogenasa láctica. Anhidrasa carbonica. Ninguna de las anteriores.

Las enzimas tripsina, quimotripsina y carboxipeptidasa se encuentran en: Digestion gástrica. Digestion pancreatica. Digestión intestinal.

Menciona lo falso acerca de la tripsina: Es una endopeptidasa que ataca a las uniones arginina y lisina. La tripsina no activa a la quimotripina ni a la carboxipeptidasa. Su zimogeno es el tripsinogeno. Se activa por la enteroquinasa.

RELACIONA. Guanina. Tiamina. Adenina. Glucosa 6-fosfato. Glucosa 1-fosfato. Histidina. Arginina.

relaciona. Isoleucina. Metionina. Valina. Fenilalanina. Treonina. Triptofano. Lisina.

Relaciona. Leucina. Alanina. Asparragina. Acido aspartico. Cisteina. Glutamima. Acido glutamico. Glicina.

Relaciona. Serina. Tirosina. Prolina. Valina. Isoleucina. Aspartato. glutamato. Histidina.