Menciona lo falso acerca de la tripsina: Su zimogeno es el tripsinogeno Se activa por la enteroquinasa Es una endopeptidasa que ataca a las uniones arginina y lisina La tripsina no activa a la quimotripina ni a la carboxipeptidasa.
La pepsina es una enzima que ataca a las uniones: Tyr, Fen, Met y Trp Arg y Lis Tyr, Fen y Trp Ninguna de las anteriores .
48 0 Vitamina necesaria para que el proceso de transaminacion se lleve adecuadamente? Vitamina B12 Vitamina B6 Vitamina B3 Vitamina B2 .
Vias metabolicas que siguen los aminoácidos una vez absorbidos: Transdesaminacion Desaminacion y Descarboxilacion Transaminacion Todas las anteriores.
Proceso mediante el cual se transfieren los grupos aminos: Transaminacion Descarboxilacion Transdesaminacion Desaminacion .
Proceso mediante el cual se elimina los grupos aminos: Descarboxilación Transdesaminación Desaminación Transaminación.
Proceso mediante el cual se pierde el grupo carboxilo para formar un grupo amino: Transdesaminación Desaminación Descarboxilación Transaminación.
Menciona lo falso acerca de las enzimas: Las enzimas son consumidas en la reacción Aceleran millones de veces las reacciones En su mayoría son proteínas Son materiales orgánicos sencillas formados por aminoácidos .
En la definición de las enzimas el termino termodinámicamente posible a que hace referencia a: La reacción se debe de llevar a un pH óptimo Que disminuye la energía de activación Que la reacción se lleva a cabo en el cuerpo aun sin la presencia de la enzima Acelera la reacción millones de veces.
Menciona lo verdadero acerca de las enzimas: Aceleran millones de veces la reacción porque disminuyen la energía de activación Muestran una alta especificidad por un sustrato Son catalizadores biológicos de naturaleza proteica. Su forma activa es en estado terciario Todas son correctas .
El modelo de Fisher nos habla acerca de : El alto grado de especificidad La velocidad de la reacción Cinetica enzimatica Sitio de acción del sustrato .
Sitio activo, sitio alósterico, grupo prostético y coenzima son: Modelo de Fisher Cinética enzimática Km Componentes de una enzima .
Sustancia sobre la cual actúa la enzima: Sustrato Apoenzima Producto Sitio activo .
Sustancia resultante de la unión de la enzima sobre el sustrato: Sitio activo Sustrato Producto Apoenzima .
Menciona lo falso acerca de los componentes de una enzima Sitio alósterico es parte del sitio activo el cual actúa como modulador positivo y negativo Sitio activo parte más reaccionante de la enzima La coenzima esta unida de manera débil. Sitio activo lugar donde se une el sustrato a la enzima.
Fracción no proteica de la enzima: Grupo prostético y Apoenzima Holoenzima Coenzima y Grupo prostético Holoenzima y Coenzima .
Sustancias orgánicas que nos brindan principalmente las coenzimas: Vitaminas liposolubles Vitaminas hidrosolubles Vitamina A, D, K, E Todas las anteriores.
Grupo de enzimas inactivas que se sintetizan como moléculas precursoras: Proenzima/ cimógeno Apoenzima Holoenzima Todas las anteriores .
Menciona lo falso de las enzimas de escape: Son especificas de una región Tiene mucha función biológica en sangre Su presencia en sangre nos indica una lesión celular en el tejido correspondiente Las principales son TGO Y TGP .
¿Enzimas que catalizan el traspaso de de grupos químicos, a exclusión del hidrogeno? Oxidoreduccion Transferasas Liasas Hidrolasas.
66 0 ¿Enzimas que introducen en el sitio de ruptura una molécula componente del agua? Oxidoreduccion Hidrolasas Transferasas Liasas .
¿Enzimas que catalizan la unión de dos moléculas, simultáneamente a la degradación del ATP? Ligasas Isomerasas Liasas Oxidoreduccion .
¿Se encarga del estudio de los factores que participan y regulan las reacciones químicas catalizadas por enzimas? Cinética enzimática Km A y B son correctas Ninguna de las anteriores .
Una Km grande (elevada) nos habla de: La afinidad de la enzima sobre el sustrato es pequeña Indica la afinidad de la enzima sobre el sustrato La afinidad de la enzima sobre el sustrato es grande Ninguna de las anteriores .
Una Km pequeña (disminuida)nos habla de Ninguna Indica la afinidad de la enzima sobre el sustrato La afinidad de la enzima sobre el sustrato es pequeña La afinidad de la enzima sobre el sustrato es grande .
¿Sustancia que se añade y que impide la realización de la actividad propia de la enzima? Inhibidor competitivo Inhibidores Inhibidor no competitivo Todas las anteriores .
Menciona lo falso acerca de los inhibidores enzimáticos Algunos inhibidores pueden ser competitivos reversibles Se unen única y exclusivamente al sitio activo de la enzima Los más comunes son los que compiten por el sitio activo Todas las anteriores .
Menciona lo falso acerca de los inhibidores competitivos reversibles Son los inhibidores más comunes Compiten por el sitio activo con el sustrato La km se ve aumentada El inhibidor no se parece al sustrato de la enzima El organismo aumenta la concentración del sustrato en forma de respuesta.
¿Que es el punto isoeléctrico de un aminoácido? El pH en el cual un aminoácido no tiene carga eléctrica Cuando en el radical se expresa una carga negativa Cuando en el radical se expresa una carga positiva .
Modulador alosterico de la CPS I: Glutamina N-acetilglutamina N-acetilglutamato.
Enzima que actúa sobre la Asn y forma Asp: Asparagina sintetasa TGO TGP Asparaginasa .
Coenzima necesaria para el proceso de transaminación: Tetrahidrofolatos Fosfato de piridoxal NADPH NADH.
173 0 De donde proviene el S de la formación de Cys: Phe Met AdoMet Cistina .
Son esqueletos carbonados: las sustancias que no contiene grupo amino, por ejemplo el alfa.cretoglutarato y el oxalacetato. Falso Verdadero .
Oxalacetato mas Glu forma Ala: Falso Verdadero .
Oxalacetato mas Glu forma Asp Falso Verdadero.
La Ala es un aminoacidos ceto y glucogenico: Verdadero Falso.
Son factores que influyen de manera directa sobre la actividad de una enzima: pH Cofactores o coenzimas Temperatura Todos los anteriores.
Son aminoacidos azufrados: Cys-His Met-Val Met-Cys Ser-Val .
Son aminoacidos que su cadenas lateral cuenta con grupos aromaticos: Trp Thr Try Solo A y C.
Orden correcto de los niveles de organización de la materia tipo bióticos: Célula-tejido-organo-sistema-aparato-organismo Atomo-molecula-celula molécula-celula-tejido-sistema-aparato-organismo Sistema-aparato-organismo-comunidad.
Propiedad de la materia viva que se caracteriza por mantener el equilibrio en el organismo: Irritabilidad Homeostasia Crecimiento y desarrollo Movimiento Adaptación.
Aminoacido por el cual se derivan las hormonas tiroideas: Thr Trp Tyr .
Aminoacido que deriva las catecolaminas: Thr Trp Tyr.
Aminoacido del cual se deriva la Serotonina: Thr Trp Tyr .
Aminoacido del cual se deriva la Histamina: Lys His Ile Leu .
Son las reacciones del ciclo de la urea que se llevan a cado en la mitocondria: Transcarbamilasa, CPS I Liasa, Arginasa Argininosuccinato sintetasa-liasa .
Fuente de los grupos aminos de la urea: Aspartato y Amonio Arginina y Carbamoil fosfato Amonio y Arginina .
Enzima que limita el ciclo de la urea: Carbamoil fosfato sintetesa I Transcarbamilasa Arginasa Argininosuccinato liasa .
Órgano en el cual se lleva a acabo la sintesis de la urea: Riñón Músculo Hígado Todos los anteriores.
Son metabolitos de excreción de las proteínas: Creatina, urea y GABA Urea, creatinina y BUN Histamina, urea y creatina Todas las anteriores .
Enzima que lleva a cabo el proceso de desaminación del Glu: Glutamina sintetasa Deshidrogenasa glutamica Glutaminasa Ninguna de las anteriroes.
Dependiendo del grupo etario y de cada circunstancia propio de los seres humano varia la cantidad necesaria de proteínas al día, pero como regla se menciona que un adulto necesita al menos 0.75 g/kg/día, y los niños de 1 a 2 g/kg/día. Falso Verdadero.
Aminoacidos responsables de la sintesis de creatina, fuente de ATP fdel músculo: Gli, Arg y Asp Arg, Met y Gli Asp, Arg y Met Asp, Ala y Phe.
Son aminoacidos que se utilizan para la formación de proteínas: L-Ala L-Arg D-Asp Solo A y B .
Son aminoacidos no esenciales, escepto: Asn, Gln, Cys Asn, Thr y Phe Gli, Pro y Phe Trp, Val y Tyr.
Son aminoácidos esenciales: Lys-Cys-Phe Thr-Arg-Ile Hidroxiprolina-Asn-Val Pro-Asp-Gln.
Los aminoácidos son: marca la que no es correcta Sustancias nutritivas en el organismo Al unirse con otro aminoácido requieren agua Conformadores de proteínas Todas son verdaderas .
Respecto a la conformación de proteínas todo lo siguiente es cierto, excepto: La forma lineal es la forma secundaria La forma cuaternaria se realiza por la unión de varias cadenas de proteínas Las características de la forma secundaria son enlaces de hidrogeno La estructura terciaria se presenta de forma tridimensional .
En digestión proteica los siguientes enunciados con ciertos, excepto: El HCl- actúa como enzima exopeptìdica La anhidrasa carbónica trabaja en la sintesis de HCl- La célula parietal se encarga de la secreción del HCl- La capa de moco protectora es la mucina.
En digestión proteica lo siguiente es falso: El HCO3- se excreta en la luz gástrica La quimotripsina degrada más aminoácidos del tipo Phe, Trp, Tyr y Met. El nervio vago es el primer encargado de la producción del HCl- La pepsina actúa como endopeptidasa .
En digestión proteica la hormona que estimula la salida del jugo pancreático es: Secretina Colecistoquinina Renina Acetil colina.
Es el alimentador por excelencia del ciclo de la urea: Carbamilfosfato Carbamilfosfato sintetasa Citrulina Ornitina.
Enzima clave del ciclo de la urea (formación directa de urea): Carbamilfosfato sintetasa Arginasa Argininosuccinato liasa Arginina.
Reacciòn por la cual se elimina un grupo amino de los aminoácidos: Transaminacion Reaminacion Transdesaminacion Desaminacion .
Primer enzima gástrica en el metabolismo de las proteínas: Tripsina Quimotripsina Amilasa Todas son falsas. .
Enzima que da inicio a la digestión de proteínas: Carboxipeptidasa Pepsina Quimotripsina Amilasa .
La mayoría de las proteínas en general son sintetizadas en: Hígado Músculo Intestino Páncreas.
Ejemplo de proteínas contráctiles, la más correcta es: Actina-histidina Miosina-colagena Actina-miosina Miosina-meromiosina .
Son proteínas que disminuyen la energía de activación de las reacciones químicas: Contractiles Defensa Enzimas De choque.
Proceso mediante el cual las proteínas pierde su actividad: Desnaturalizaciòn Renaturalizacion Inflamación Digestión .
Enzima que amina al Glu y forma Gln: Glutamina sintetasa Transaminasas Deshidrogenasa glutámica Ninguna de las anteriores.
Constante que nos mide la afinidad de la enzima entre dos o más sustratos: Cinetica enzimática Constante de Michealis (Km) constante de Cooperatividad alostérica Constante de Fisher.
Enlace que une a dos aminoácidos: Enlace peptidico Enlace de hidrogeno Puentes salinos Atracciones electrostáticas .
Enlace que caracteriza a la estructura secundaria: Enlaces de hidrogeno Enlaces covalentes Enlaces salinos ninguna de las anteriores.
Hormona que activa la secreción de pepsinogeno y HCl-: Insulina Gastrina Colecistoquinina Secretina .
Hormona que se libera por la presencia del quimo acido y, que activa la secreción de jugo pancreático rico en bicarbonato: Gastrina Colecistoquinina Insulina Secretina.
Enzima pancreatica que es una exopeptidasa: Lipasa Aminopeptidasas Carboxipeptidasa Dipeptidasas.
Forma en la cual se transporta el amoniaco en la sangre: Glutamato Glutamina Aspartato Glutaminasa.
Amoniacido con función biológica, el cual es un neurotransmisor de tipo inhibitorio: Taurina Colina Glutamina GABA.
Tipo de enzima que sustrae o adiciona un hidruro o hidrogenión: oxido reduccion Hidrolasa Isomerasa Liasa.
La porción proteica de una enzima se le denomina: Holoenzima Coenzima apoenzima Grupo prostético.
Son proteinas que sirven como reguladoras de las vías metabólicas: Enzimas alostericas Modulares alostéricos negativo Enzimas de escape Modulares alostéricos positivos .
trata de una inhibición de tipo: Incompetitivo Competitiva Acompetitiva No competitiva.
El sitio alostérico de una enzima se encuentra en el: En la proenzima En la coenzima Otro sitio diferente al activo Sitio activo .
Menciona el excepto acerca de las proteínas: Están compuesta por 50 aminoácidos Sus monómeros son aminoácidos Se sintetizan gracias al código genético Son polímeros de aminoácidos .
Característica que le permite a los aminoácidos comportarse como acido o como base: Alosterismo Anfipático Ninguna las anteriores Anfoterismo.
Sustancia capaz de aceptar un protón: acido punto isoelectrico base ninguna de las anteriores .
Son aminoácidos que tienen en su radical incorporado un acido: Aminoácidos acidos Aminoácidos básicos Aminoácidos aromaticos Aminoácidos neutros .
Mencione el excepto referente a la estructura de las proteínas: Estructura primaria se caracteriza por los enlaces peptidico Estructura cuaternaria es la única activa La estructura terciaria se caracteriza por enlaces salinos La estructura secundaria se caracteriza por puentes de hidrogeno.
En que se basa para clasificar a las proteínas en simples, conjugadas y derivadas: Según su composición química-física Según su forma Según su función Ninguna de las anteriores.
38 0 Las proteínas de almacenamiento, de transporte, contráctiles y hormonales, están clasificadas según su: Composición química y física Por su solubilidad Función Forma .
Mencione lo falso de la digestión de las proteínas: El pepsinógeno ocupa al HCl- para activarse Se digieren mediante tres mecanismo: gástrica, pancreática e intestinal La fase pancreática se lleva a cabo en el duodeno La secreción de jugo pancreático se estimula por la colecistocinina .
Este jugo se caracteriza por tener líquido acuoso, incoloro, y una concentración elevada de HCl-: Jugo gástrico Jugo pancreático Jugo intestinal Todas las anteriores.
41 0 Este jugo se caracteriza por tener un pH alcalino libre de proteínas, rico en bicarbonato: Jugo intestinal Jugo gástrico Jugo pancreático Todas las anteriores.
Este jugo se caracteriza por tener un pH alcalino, en el se encuentra moco y enteropeptidasas: Jugo pancreático Jugo gastrico Jugo intestinal Todas las anteriores.
43 0 Mencione lo falso referente a la regulación de la digestión gástrica de proteínas: La secrecion del jugo gástrico por acetilcolina y gastrina se media por calcio La secrecion del jugo gástrico por acetilcolina y gastrina se media por AMPciclico La gastrina estimula y regula la secreción del jugo gástrico La excitación del nervio vago de media por el neurotransmisor acetilcolina .
Enzima que participa en la síntesis de HCl- Deshidrogenasa isocitrica Deshidrogenasa láctica Anhidrasa carbonica Ninguna de las anteriores.
Las enzimas tripsina, quimotripsina y carboxipeptidasa se encuentran en: Digestion gástrica Digestion pancreatica Digestión intestinal.
Menciona lo falso acerca de la tripsina: Es una endopeptidasa que ataca a las uniones arginina y lisina La tripsina no activa a la quimotripina ni a la carboxipeptidasa Su zimogeno es el tripsinogeno Se activa por la enteroquinasa .
RELACIONA Guanina Tiamina Adenina Glucosa 6-fosfato Glucosa 1-fosfato Histidina Arginina.
relaciona Isoleucina Metionina Valina Fenilalanina Treonina Triptofano Lisina.
Relaciona Leucina Alanina Asparragina Acido aspartico Cisteina Glutamima Acido glutamico Glicina.
Relaciona Serina Tirosina Prolina Valina Isoleucina Aspartato glutamato Histidina.
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