bioquimica t6 y 7

6. Respecto a la inhibición enzimática: a. Los inhibidores enzimáticos aumentan la energía de activación. b. Todas las opciones anteriores son correctas. c. Los inhibidores reversibles siempre se unen al sitio de unión del sustrato, bloqueando su acceso. d. La inhibición competitiva puede ser revertida aumentando la concentración de sustrato. e. La inhibición acompetitiva aumenta los valores de Km y de Vmax.

Sobre la actividad catalítica enzimática: a. El sustrato se convierte directamente a producto sin interaccionar con la enzima. b. Las enzimas disminuyen la energía de activación de las reacciones. c. Las enzimas disminuyen la velocidad de reacciones espontáneas. d. Las enzimas, al igual que el sustrato, se degradan en el proceso catalítico. e. Los sustratos encajan en las enzimas como una llave y una cerradura.

Sobre los cofactores y coenzimas: Los grupos prostéticos están unidos mediante puentes de hidrógeno a las enzimas. Las cofactores son siempre moléculas metalo-orgánicas. La apoenzima es la parte no proteica de la holoenzima. Las coenzimas siempre se unen covalentemente a las enzimas. Las coenzimas suelen ser vitaminas.

3. ¿A qué grupo pertenece la enzima, que cataliza la reacción fructosa-6-fosfato - glucosa-6-fosfato?. Ligasas, porque el grupo fosfato se une a la fructosa y a la glucosa. Isomerasa, porque la fructosa-6-fosfato y la glucosa-6-fosfato son isómeros. Transferasas, porque el grupo fosfato de la fructosa se transfiere a la glucosa. Oxidorreductasas, porque la fructosa-6-fosfato se reduce. Hidrolasas, porque se ha producido la hidrólisis de la fructosa en glucosa.

2. Si [E] = 1M y la Vmax es de 123 Ms-1, señala la afirmación correcta: La constante catalítica de la enzima salvaje tiene un valor de 1,23 s-1. La constante catalítica de la enzima salvaje tiene un valor de 345 s-1. No se puede conocer el valor de la constante catalítica de la enzima salvaje sin conocer la concentración de sustrato. La constante catalítica de la enzima salvaje tiene un valor de 123·s-1. La constante catalítica de la enzima salvaje tiene un valor de 3,45 s-1.

En la inhibición no competitiva: La Km disminuye en presencia de inhibidor. El inhibidor se une en un sitio diferente que el sustrato. La Vmax no varía en presencia del inhibidor. Tanto la Km como la Vmax varían en presencia del inhibidor. El sustrato y el inhibidor son moléculas parecidas químicamente.

Sobre la eficiencia catalítica: Es menor cuanto mayor sea el valor de Kcat. Es mayor cuanto mayor sea el valor de Km. Depende sólo de la rapidez con que la enzima catalice una reacción. Depende tanto de la afinidad al sustrato como de la rapidez para catalizar la reacción. Nunca depende de la afinidad de la enzima por el sustrato.

Si un enzima tiene dos sustratos (S1 y S2) con valores de Km: KmS1 = 3x10-3 M, KmS2 = 3x10-1 M, entonces: Un enzima no puede tener afinidad por dos sustratos diferentes. Presenta mayor afinidad por el S2. Presenta la misma afinidad por los dos sustratos. Los valores de Km no dan idea de afinidad de la enzima por el sustrato. Presenta mayor afinidad por el S1.

Sobre la actividad catalítica enzimatica. El sustrato se convierte directamente a producto sin interaccionar con la enzima. Las enzimas disminuyen la velocidad de reacciones espontáneas. Los sustratos encajan en las enzimas como una llave y una cerradura. Las enzimas, al igual que el sustrato, se degradan en el proceso catalítico. Las enzimas disminuyen la energía de activación de las reacciones.

10. Sobre la representación de Lineweaver-Burk: En la inhibición acompetitiva las rectas de velocidad se cruzan en el punto (0; 1/Vmax). En la inhibición competitiva las rectas de velocidad se cruzan en el punto (0; 1/Vmax). La ecuación describe una recta y corresponde a 1/Vo = Km/Kcat. En la inhibición no competitiva las rectas de velocidad se cruzan en el punto (0; 1/Vmax). En la inhibición no competitiva las rectas de velocidad no se cruzan.

11. La teoría de Michaelis y Menten sobre el mecanismo de actuación enzimática supone: Todas las opciones anteriores son correctas. Asume que la ruptura de ES para formar P es más lenta que la ruptura de ES para dar E y S. Asume que el complejo ES está en equilibrio con la enzima libre. Asume que la ruptura de ES para formar P es más lenta que la formación de ES. Asume la formación de un complejo ES.

Si los residuos de unión de una enzima son Ser y Tyr, señala la afirmación correcta: El sustrato tiene naturaleza polar y se une al centro activo a través de puentes de hidrógeno. El sustrato tiene naturaleza apolar pero no puede saberse la manera en que se une a la enzima. El sustrato tiene naturaleza apolar y se une al centro activo a través de interacciones hidrofóbicas. El sustrato tiene naturaleza apolar pero no puede saberse la manera en que se une a la enzima. El sustrato tiene naturaleza polar y se une al centro activo a través de un enlace covalente.

Respecto a las enzimas: a. Los catalizadores no biológicos tiene mayor especificidad y eficiencia que las enzimas. c. Ninguna de las opciones anteriores es correcta. d. Si no hay enzima, la velocidad de una reacción depende del número de moléculas. b. Una enzima, al igual que un catalizador, disminuye la velocidad de una reacción. e. Las enzimas requieren pH muy ácidos o muy básicos.

14. Si los residuos de unión de una enzima son Val y Trp, señala la afirmación correcta: El sustrato tiene naturaleza polar y se une al centro activo a través de puentes salinos. El sustrato tiene naturaleza polar pero no puede saberse la manera en que se une a la enzima. El sustrato tiene naturaleza apolar pero no puede saberse la manera en que se une a la enzima. El sustrato tiene naturaleza apolar y se une al centro activo a través de interacciones hidrofóbicas. El sustrato tiene naturaleza polar y se une al centro activo a través de un enlace covalente.

¿A qué grupo pertenece la enzima que cataliza piruvato + NADH +H+ - lactato + NAD+?. Isomerasa, porque piruvato y lactato son isómeros ópticos. Ligasas, porque se unen hidrógenos al piruvato. Hidrolasas, porque se ha producido la hidrólisis de un NADH. Oxidorreductasas, porque el NADH se oxida. Transferasas, porque se transfiere hidrógenos al piruvato.

16. Sobre la Km: Es la también llamada constante de Lineweaver-Burk. Es aproximadamente igual a la constante del equilibrio de disociación de E y P. En el equilibrio químico es exactamente igual a Kcat. Corresponde a la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de la Vmax. Ninguna de las opciones anteriores es correcta.

17. Sobre la regulación hormonal glucagón/insulina: La insulina activa la glucólisis y glucogenogénesis en el hígado. El glucagón activa la glucólisis en todos los tejidos. El glucagón activa glucogenogénesis e inhibe lipólisis. La insulina activa la gluconeogénesis en todos los tejidos. Ninguna opción es correcta.

18. Sobre la eficiencia catalítica: Nunca depende de la afinidad de la enzima por su sustrato. Es mayor cuanto mayor sea el valor de Kcat. Depende sólo de la afinidad de la enzima por su sustrato. Depende sólo de la rapidez con que la enzima catalice una reacción. Es mayor cuanto mayor sea el valor de Km.

Sobre la Km: Es aproximadamente igual a la constante del equilibrio de disociación de E y P. Corresponde a la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la Vmax. Es la también llamada constante de Michaelis-Menten. Es la inversa de la Kcat. Todas las opciones anteriores son correctas.

20. Sobre la cadena transportadora de electrones: Los electrones del NADH + H+ se incorporan a la cadena y generan la síntesis de 1,5 moléculas de ATP. Sólo los NADH + H+ producidos en el ciclo de Krebs generan la fuerza protón–motriz capaz de mover la ATPsintasa. Los NADH + H+ generados en la glucólisis no repercuten en la síntesis de ATP mitocondrial. los electrones del FADH2 se incorporan a la cadena a partir del Complejo I, bombean 10 H+ y generan 2,5 ATP. Los electrones del FADH2 se incorporan a la cadena a partir del Complejo II, bombean 6 H+ y generan 1,5 ATP.

21. Sobre la Vmax: La Vmax varía en función de la concentración de sustrato. Para alcanzar la Vmax se requiere una concentración de sustrato igual al valor de Km. Vmax es alcanzada aproximadamente cuando el incremento de sustrato no aumenta la velocidad de la reacción. ninguna es correcta. Vmax es la velocidad máxima que siempre alcanzan las reacciones.

22. Sobre los cofactores y coenzimas: La apoenzima es la parte no proteica de la holoenzima. Las coenzimas siempre se unen covalentemente a las enzimas. Los cofactores suelen ser vitaminas. Los grupos prostéticos están unidos covalentemente a las enzimas. Las cofactores son siempre moléculas metalo-orgánicas.

23. ¿A qué grupo pertenece la enzima, que cataliza la reacción glucosa +ATP → glucosa-6- fosfato + ADP?. Transferasas, porque el grupo fosfato se transfiere a la glucosa. Isomerasa, porque la glucosa y la glucosa-6-fosfato son isómeros ópticos. Oxidorreductasas, porque la glucosa se ha reducido. Hidrolasas, porque se ha producido la hidrólisis del ATP. Ligasas, porque el grupo fosfato se une a la glucosa.

24. ¿Cuántos H+ transporta el complejo II al espacio intermembrana de la mitocondria?. Ninguno. 6 H+. 4 H+. 2 H+.

Sobre la Vmax: Vmax es alcanzada aproximadamente cuando la concentración de sustrato es el doble que la de la enxima. Vmax es la velocidad máxima que siempre alcanzan las reacciones. Para alcanzar la Vmax se requiere una concentración de sustrato igual al valor de Km. La Vmax varía en función de la concentración de enzima. Ninguna de las otras opciones es correcta.

La biosíntesis de los ácidos grasos ocurre en: Citoplasma. Lisosoma. Matriz mitocondrial. Espacio intermembrana de la mitocondria. Membrana interna de la mitocondria.

¿Cómo se denominan a las rutas que convergen en el ciclo de Krebs y permiten reponer intermediarios en dicho ciclo?. Reacciones endotérmicas. Reacciones anapleróticas. Reacciones anfibólicas. Reacciones exergónicas.

El balance energético y poder reductor generado por una fructosa en la glucólisis es: 3ATP y un NADH + H+. 1ATP y 2(NADH + H+). 2ATP y 4(NADH + H+). 2ATP y 2(NADH + H+).

Una molécula de fructosa-1,6-bifosfato que completa la glucólisis: Produce, entre otras, 2 moléculas de NAD+. Produce, entre otras, 3 moléculas de NAD+. Produce, entre otras, 1 molécula de NAD+. Produce, entre otras, 3 moléculas de NADH + H+. Produce, entre otras, 2 moléculas de NADH + H.

Sobre la glucólisis: Consta de una fase preparativa que consigue la unión de dos triosas fosfato para formar una hexosa. Consta sólo de una fase que rinde 4 moléculas de ATP por cada glucosa. Consta de dos fases una que requiere energía y otra que produce energía y poder reductor. Consta de una fase preparativa que sirve para sintetizar ATP. Consta de 10 reacciones tras las cuales se oxida completamente la glucosa.

6. Indica cuál es el balance energético, en ATP, de los NADH+H+ que se generan en la glucólisis de una molécula de Glucosa-6-P si se utiliza la lanzadera glicerol-3-fosfato. 3 ATP. 30 ATP. 1,5 ATP. 5 ATP.

El balance energético y poder reductor generado por una glucosa en condiciones aeróbicas es: 4ATP, 2GTP, 8(NADH + H+) y 2FADH2. 3ATP, 2GTP, 10(NADH + H+) y 2FADH2. 2ATP, 2GTP, 10(NADH + H+) y 2FADH2. 2ATP, 2GTP, 8(NADH + H+) y 2FADH2. 4ATP, 2GTP, 10(NADH + H+) y 2FADH2.

Sobre las fermentaciones: Las fermentaciones requieren la presencia de oxígeno. En la fermentación láctica a partir de lactato se genera piruvato y se produce coenzima oxidada. Es un mecanismo celular para reciclar coenzima NAD+ en condiciones anaeróbicas. La fermentación alcohólica a partir de piruvato genera etanol y CO2 y se produce coenzima reducida.

¿A qué grupo pertenece la enzima, que cataliza la reacción fructosa-6-fosfato - glucosa-6-fosfato?. Ligasas, porque el grupo fosfato se une a la fructosa y a la glucosa. Isomerasa, porque la fructosa-6-fosfato y la glucosa-6-fosfato son isómeros. Transferasas, porque el grupo fosfato de la fructosa se transfiere a la glucosa. Oxidorreductasas, porque la fructosa-6-fosfato se reduce. Hidrolasas, porque se ha producido la hidrólisis de la fructosa en glucosa.

10. Sobre la cadena transportadora de electrones: Los electrones del NADH + H+ se incorporan a la cadena a partir del Complejo I, bombean 10 H+ y generan 2,5 ATP. Los electrones del FADH2 se incorporan a la cadena a partir del Complejo II, bombean 6 H+ y generan 2,5 ATP. Sólo los electrones del NADH + H+ producido en el ciclo de Krebs generan la fuerza protón–motriz capaz de mover la ATPsintasa. Los NADH + H+ generados en la glucólisis, no repercuten en la síntesis de ATP mitocondrial. Los electrones del NADH + H+ se incorporan a la cadena y generan la síntesis de 1,5 moléculas de ATP.

El balance energético y poder reductor generado por una manosa-6-fosfato en la glucólisis es: a. 3ATP y 2(NADH + H+). b. 2ATP y 4(NADH + H+). c. 2ATP y 2(NADH + H+). d. 3ATP y un NADH + H+. e. 1ATP y 2(NADH + H+).

Indica el número de FADH2 que se generan desde una molécula de piruvato, atendiendo a las primeras 6 fases del ciclo de Krebs. a. 0. b. 1. c. 2. d. 3.

¿Qué enzima del ciclo de Krebs produce GTP?. a. Gliceraldehido-3-fosfato deshidrogenasa. b. Piruvato quinasa. c. Succinato deshidrogenasa. d. alfa-cetoglutarato deshidrogenasa. e. Succinil-CoA sintetasa.

Un gliceraldehido-3-fosfato que completa la ruta glucolítica produce, entre otras: a. 3 moléculas de ATP. b. 2 moléculas de NADH + H+. c. 2 moléculas de ATP. d. 3 moléculas de NADH + 3H+. e. Ninguna de las otras opciones es correcta.

¿Cuál de los siguientes procesos tiene lugar en el citoplasma?. a. Glucólisis. b. Fosforilación oxidativa. c. Descarboxilación oxidativa. d. Ciclo de Krebs. e. Cadena transportadora de electrones.

Cuál de estos compuestos NO es un metabolito de la glucólisis: a. Fosfoenolpiruvato. b. Isocitrato. c. Glucosa-6-fosfato. d. Piruvato. e. Fructosa-1,6-bifosfato.

. ¿Cuál de las siguientes enzimas NO interviene en el ciclo de Krebs?. a. Succinato-deshidrogenasa. b. Aldolasa. c. Malato-deshidrogenasas. d. Fumarasa. e. Aconitasa.

. El poder reductor final de la oxidación de una molécula de glucosa en condiciones aeróbicas es: a. 10(NADH + H+) y 1FADH2. b. 8(NADH + H+) y 1FADH2. c. 8(NADH + H+) y 2FADH2. d. 6(NADH + H+) y 2FADH2. 10(NADH + H+) y 2FADH2.

20. ¿Cuál de las siguientes enzimas interviene en la biosíntesis de glucosa?. a. Fosfoglucosa isomerasa. b. Glucosa sintetasa. c. Piruvato quinasa. d. Glucosa deshidrogenasa. e. Hexoquinasa.

21. Sobre la ruta de las pentosas fosfato: a. La célula la emplea para obtener ribosa-5-fosfato. b. Consta de dos fases una oxidativa y otra de síntesis de monosacáridos. c. La célula la emplea para obtener eritrosa-4-fosfato. d. Todas las opciones son correctas. e. La célula la emplea para obtener coenzimas con poder reductor.

22. Sobre la coenzima NAD+/NADH: a. La forma reducida se obtiene mediante reacciones de fermentación. b. La forma reducida se obtiene en la glucólisis y el ciclo de Krebs. c. La forma oxidada cede sus electrones a la cadena transportadora de electrones. d. La forma reducida es necesaria para la glucólisis. e. La forma oxidada actúa de regulador alostérico negativo del ciclo de Krebs.

23. Las enzimas de la glucólisis que controlan reacciones irreversibles en las condiciones de la célula son: a. Hexoquinasa, fosfofructoquinasa-2 y aldolasa. b. Hexoquinasa, fosfofructoquinasa-1 y piruvato quinasa. c. Gliceraldehido-3-fosfato deshidrogenasa, fosfofructoquinasa-2 y piruvato carboxilasa. d. Fosfoglucosa isomerasa, fosfofructoquinasa-1 y aldolasa.

24. ¿Cuál de las siguientes enzimas NO interviene en el ciclo de Krebs?. a. Fumarasa. b. Succinato-deshidrogenasa. c. Aconitasa. d. Piruvato deshidrogenasa. e. Malato-deshidrogenasas.

El balance energético y poder reductor generado por una glucosa-6-fosfato en la glucólisis es: a. 2ATP y 2(NADH + H+). b. 3ATP y un NADH + H+. c. 2ATP y 4(NADH + H+). d. 3ATP y 2(NADH + H+). e. 1ATP y 2(NADH + H+).

26. Sobre la ruta de las pentosas fosfato: a. Consta de dos fases oxidativas. b. Ninguna de las otras opciones es correcta. c. La célula la emplea para obtener ribosa-3-fosfato. d. La célula la emplea para obtener ribulosa-4-fosfato. e. La célula la emplea para obtener NADH + H+.

27. Sobre la cadena transportadora de electrones: a. Sólo los NADH + H+ producidos en el ciclo de Krebs generan la fuerza protón–motriz capaz de mover la ATPsintasa. b. Los NADH + H+ generados en la glucólisis no repercuten en la síntesis de ATP mitocondrial. c. Los electrones del NADH + H+ se incorporan a la cadena y generan la síntesis de 1,5 moléculas de ATP. d. Los electrones del FADH2 se incorporan a la cadena a partir del Complejo I, bombean 10 H+ y generan 2,5 ATP. e. Los electrones del FADH2 se incorporan a la cadena a partir del Complejo II, bombean 6 H+ y generan 1,5 ATP.

28. En condiciones energéticas altas: a. Se activan las enzimas anteriormente citadas. b. Sólo se inhibe la primera enzima de la vía, hexoquinasa, y por tanto se bloquea la glucólisis. c. Se inhiben las enzimas: hexo-, fosfofructo- y piruvato quinasas. d. Se inhibe la piruvato carboxilasa y por tanto la gluconeogénesis. e. Se inhiben las enzimas fosfofructo- y piruvato quinasas.

e. Se inhiben las enzimas fosfofructo- y piruvato quinasas. 29. El balance energético y poder reductor generado por una galactosa en la glucólisis es: a. 2ATP y 4(NADH + H+). b. 3ATP y 2(NADH + H+). c. 1ATP y 2(NADH + H+). d. 3ATP y un NADH + H+. e. 2ATP y 2(NADH + H+).

30. Cuál de estos compuestos NO es un metabolito del ciclo de Krebs: a. Malato. b. Isocitrato. c. Fumarato. d. Oxalacetato. e. Piruvato.

¿Cuántas moléculas de NADH + H+ se generan durante el ciclo de Krebs a partir de un acetil-CoA?. a. Ninguna de las otras respuestas es correcta. b. Se generan 3 en los pasos catalizados por las enzimas: isocitrato-, α-cetoglutarato- y succinato-deshidrogenasas. c. Se generan 6 en los pasos catalizados por las enzimas: isocitrato-, α-cetoglutarato- y malato-deshidrogenasas. d. Se generan 3 en los pasos catalizados por las enzimas: isocitrato-, α-cetoglutaratoy malato-deshidrogenasas. e. Se generan 2 en los pasos correspondientes a las reacciones de descarboxilación oxidativa.

32. En condiciones energéticas bajas: a. Se activa la piruvato carboxilasa y por tanto la gluconeogénesis. b. Se inhiben las enzimas fosfofructo- y piruvato quinasas. c. Sólo se inhibe la primera enzima de la vía, hexoquinasa, y por tanto se bloquea la glucólisis. d. Se inhiben las enzimas: hexo-, fosfofructo- y piruvato quinasas. e. Se activan las enzimas hexo-, fosfofructo- y piruvato quinasas.

¿Cuál es el rendimiento energético, en forma de ATP, que genera una sola molécula de NADH + H+ que se genera en la mitocondria?. a. 1,5 ATP. b. 3,5 ATP. c. 2 ATP. d. 2,5 ATP.

35. Respecto a los moduladores alostéricos de la glucólisis y de la gluconeogénesis: a. El ATP suele inhibir las enzimas reguladoras glucolíticas mientras que el ADP/AMP inhibe las gluconeogénicas. b. El ATP suele inhibir las enzimas reguladoras gluconeogénicas mientras que el ADP/AMP activa las glucolíticas. c. Ninguna de las otras opciones es correcta. d. El ATP no es un regulador alostérico. e. En muchos casos un regulador tiene el mismo efecto en una vía que en la opuesta.

36. ¿A qué grupo pertenece la enzima que cataliza piruvato + NADH +H+ - lactato + NAD+?. a. Isomerasa, porque piruvato y lactato son isómeros ópticos. b. Ligasas, porque se unen hidrógenos al piruvato. c. Hidrolasas, porque se ha producido la hidrólisis de un NADH. d. Oxidorreductasas, porque el NADH se oxida.

37. Indica cuál es el número total de H+ que la oxidación de una molécula de FAHD2 impulsa al espacio intermembrana de la mitocondria. a. 10. b. 4. c. 6. d. 2.

Cuál de estos compuestos NO es un metabolito de la glucólisis: a. Piruvato. b. Fosfoenolpiruvato. c. Fumarato. d. Fructosa-1,6-bifosfato.

Sobre las fermentaciones: a. Todas las opciones son correctas. b. Es un mecanismo celular para reciclar poder reductor en condiciones anaerobias. c. El tejido muscular humano puede realizar fermentación láctica en condiciones anaerobias. d. En la fermentación láctica a partir de piruvato se genera lactato y se recicla coenzima oxidada.

¿Cuántas moléculas de FADH2 se generan durante el ciclo de Krebs a partir de un acetil-CoA?. a. No se genera FADH2 en el Ciclo de Krebs. b. Se genera 1 en el paso catalizado por el enzima succinato-deshidrogenasa. c. Se generan 3 en los pasos catalizados por las enzimas: isocitrato-, α-cetoglutarato- y succinato-deshidrogenasa. d. Se generan 2 en los pasos catalizados por las enzimas: α-cetoglutarato- y succinatodeshidrogenasa.

¿Cuál de los siguientes procesos NO tiene lugar en la mitocondria?. a. Fermentación láctica. b. Cadena transportadora de electrones. c. Descarboxilación oxidativa. d. Fosforilación oxidativa.

Cuál de estos compuestos NO es un metabolito de la glucólisis: a. Glicerol. b. Piruvato. c. Fructosa-1,6-bifosfato. d. Fosfoenolpiruvato.

Sobre los posibles destinos metabólicos del piruvato, indica la FALSA: a. Fermentación alcohólica en condiciones anaeróbicas. b. Reacciones de la gluconeogénesis. c. Transformación en acetil-CoA en condiciones anaeróbicas. d. Descarboxilación oxidativa en condiciones aeróbicas.

45. Sobre la regulación hormonal glucagón/insulina: a. El glucagón activa la glucogenólisis en el hígado. b. Todas las opciones son correctas. c. El glucagón activa la glucólisis en el hígado. d. La insulina inhibe la glucogenogénesis en el hígado.

61. En el ciclo de Cori: El lactato va del músculo al hígado donde se convierte de nuevo en piruvato y posteriormente en glucosa. El piruvato va del músculo al hígado que se fermenta para formar lactato. c. El lactato va del hígado al tejido adiposo para almacenar la energía en forma de grasa. Se produce etanol en el músculo mediante la enzima alcohol deshidrogenasa.