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bioquimica2

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Título del Test:
bioquimica2

Descripción:
segundo parcial 1.0

Fecha de Creación: 2021/10/20

Categoría: Otros

Número Preguntas: 34

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LAS ENZIMAS POSEEN LAS SIGUIENTES CARACTERISTICAS EXCEPTO?. a.) Poseen un elevado grado de especificidad por su sustrato. b.) Aumentan la velocidad de las reacciones sin experimentar cambios en el proceso. c.) Acelera la reacción al aumentar la energía de activación. d.) Pueden estar sujetas a regulación.

A qué clase de enzimas pertenecen las fosfatasas. a.) Oxidoreductasas. b.) Transferasas. c.) Hidrolasas. d.) Liasas.

Clase de enzimas que catalizan transferencia de grupos dentro de una molécula. a.) Hidrolasas. b.) Liasas. c.) Isomerasas. d.) Ligasas.

Compuesto fuertemente unido a la enzima indispensable para su actividad. a.) Grupo prostético. b.) Apoenzima. c.) Coenzima. d.) Holoenzima.

Son características de las apoenzimas excepto: a.) Alto peso molecular. b.) Termolábil. c.) Dializable.

Un complejo enzima-cofactor con actividad catalítica, se denomina. a.) Apoproteina. b.) Coenzima. c.) Apoenzima. d.) Holoenzima.

Molécula que se une al sitio activo y es transformada por la enzima. a.) Cofactor. b.) Apoenzima. c.) Zimógeno. d.) Sustrato.

El modelo de ajuste inducido sugiere que. a.) La estructura del sitio activo es estable no se modifica. b.) El sustrato sufre un cambio conformacional, pero no la enzima. c.) El sitio activo adopta la conformación idónea solo en presencia del sustrato. d.) Hay menos afinidad de la enzima.

Cuál de las siguientes afirmaciones es incorrecta para los inhibidores enzimáticos. a.) Los inhibidores reversibles no causan desnaturalización de las enzimas. b.) Los inhibidores competitivos y no competitivos son reversibles. c.) Algunos venenos actúan como inhibidores irreversibles. d.) Los inhibidores competitivos tienen estructura similar al sustrato.

El comportamiento de los inhibidores acompetitivos o incompetitivos en el esquema es el siguiente. a.) Modifica el km y la velocidad máxima. b.) Afecta la velocidad máxima y modifica la pendiente de la recta. c.) No modifica la velocidad máxima ni el km.

El pH óptimo de una enzima. a.) Es el pH en el que la enzima está saturada y alcanza una velocidad máxima. b.) Es el grado de acidez o alcalinidad que requiere la enzima para el inicio de una reacción química. c.) Es el pH que se encuentra en cualquier estructura del organismo y que es igual para todas. d.) PH en el que la enzima es inactiva.

Las siguientes aseveraciones son correctas para las enzimas alostericas excepto. a.) Presentan cinética enzimática de Michaelis-Menten. b.) Si el propio sustrato es su modulador positivo entonces se denomina homotropicas. c.) Son las primeras enzimas de una vía metabólica. d.) Además del sitio catalítico posee otro(s) en donde se unen sus moduladores.

Tipo de inhibidores enzimáticos que causan desnaturalización de la enzima. a.) Competitivo. b.) Reversible. c.) Irreversible. d.) Ninguno es correcto.

Los zimógenos. a.) Son precursores de enzimas. b.) Se regulan covalentemente de forma irreversible. c.) Como el tripsinogeno se activa en intestino delgado. d.) Todas son correctas.

La pepsinogeno es activada por. a.) Enterocinasa. b.) Ácido clorhídrico. c.) Tripsina.

En las reacciones químicas que se encuentran catalizadas por enzimas ocurre lo siguiente. a.) La enzima modifica su estructura al final de la reacción. b.) Todas las enzimas necesitan cofactores para actuar. c.) Existe disminución de la energía de activación. d.) Todas son correctas.

Son venenos enzimáticos todos los siguientes excepto. a.) Mercurio. b.) Insecticidas organofosforados. c.) Antibióticos. d.) Plomo.

Enfermedad que se presenta con la deficiencia de vitamina c. a.) Ceguera nocturna. b.) Raquitismo. c.) Escorbuto. d.) Anorexia.

Reactivo utilizado como indicador en su práctica de determinación de vitamina c. a.) Anaranjado de metilo. b.) 2,6 diclorofenol indofenol. c.) Ninhidrina. d.) Ácido ascórbico.

Aseveración correcta para el ácido ascórbico. a.) Se excreta normalmente de 20 a 80pg/ kg de peso. b.) Los requerimientos diarios es de 0.75. c.) El hombre lo sintetiza en cantidades minimas. d.) Se almacena en el organismo cuando se consume grandes cantidades.

Que sustancia se le agrega a la muestra de orina recolectada para evitar la oxidación. a.) Agua. b.) Acido acético. c.) 2,6 diclorofenol indofenol. d.) Anaranjado de metilo.

Son síntomas de la enfermedad por deficiencia de ácido ascórbico las siguientes excepto. a. Encías sangrantes. b. Fragilidad osea. c. Movilidad de los dientes. d. Cicatrización.

Cual de la siguientes afirmaciones es incorrecta para las isoenzimas. a.) Muestran especificidad para el mismo sustrato. b.) Son distintas formas moleculares de. c.) Son enzimas codificadas por el mismo gen. d.) Presentas diferentes propiedades.

Durante la práctica de cinética enzimática se mantuvo constante lo siguiente EXCEPTO. a.) El pH. b.) El sustrato. c.) La temperatura. d.) La concentración de la.

Enzima diagnostica de enfermedades cardiacas. a.) Gamma-glutamil-transferasa (GGT). b.) Creatina quinasa (CK o CPK). c.) Fosfatasa alcalina (FAL).

La cinética de michaelis- menten es el factor limitante de la velocidad de reacción. a.) Enzima. b.) Sustrato. c.) Temperatura. d.) PH.

El método utilizado en la práctica de cinética enzimática para valorar la hidrolisis de la sacarosa. a.) Cuantifica azucares no reductores. b.) Utiliza acido 3,5 dinitrosalicilico (DNS). c.) Cuantifica la cantidad de sacarosa. d.) Todas son correctas.

El KM de una enzima. a.) Indica la saturación de una enzima. b.) Es la mitad de la velocidad máxima. c.) Tiene la mismas unidades de la velocidad de reacción. d.) Es la concentración de sustrato para alcanzar la mitad de la velocidad máxima.

LAS ENZIMAS POSEEN LAS SIGUIENTES CARACTERISTICAS EXCEPTO?. e.) Poseen un elevado grado de especificidad por su sustrato. f.) Aumentan la velocidad de las reacciones sin experimentar cambios en el proceso. g.) Acelera la reacción al aumentar la energía de activación. h.) Pueden estar sujetas a regulación.

A qué clase de enzimas pertenecen las fosfatasas. e.) Oxidoreductasas. f.) Transferasas. g.) Hidrolasas. h.) Liasas.

Compuesto fuertemente unido a la enzima indispensable para su actividad. e.) Grupo prostético. f.) Apoenzima. g.) Coenzima. h.) Holoenzima.

Un complejo enzima-cofactor con actividad catalítica, se denomina. e.) Apoproteina. f.) Coenzima. g.) Apoenzima. h.) Holoenzima.

Molécula que se une al sitio activo y es transformada por la enzima. e.) Cofactor. f.) Apoenzima. g.) Zimógeno. h.) Sustrato.

Durante la práctica de cinética enzimática se mantuvo constante lo siguiente EXCEPTO. e.) El pH. f.) El sustrato. g.) La temperatura. h.) La concentración de la.

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