BLOQUE IV BIOQUIMICA - ALVARO CONDON

Cuál de estas enzimas no tiene correctamente asignado el número de la clasificación de Linneo: NADPH citocromo p450 reductasa -> 1. ALT -> 2. Hidroxilasa -> 3. Ácido graso sintasa -> 4. Fosfoglucomutasa -> 5.

A qué referencia la expresión matemática: A la ecuación de Henderson- Hasselbach. A la ecuación Lineweaver- Burk. A la cinética de una enzima alostérica. A la ecuación de Michaelis-Menten. La expresión es incorrecta.

La expresión α= 1 + [I] / KI en cinética enzimática explica: La modificación que experimenta Km y/o Vmáx en presencia de inhibidor enzimático. Que el grado de inhibición depende de la naturaleza del inhibidor. Que a mayor concentración de inhibidor, mayor modificación de la representación gráfica lineal. El valor que alcanza el parámetro cinético aparente. Todas son ciertas.

Dos rectas que representan una cinética enzimática en ausencia y en presencia de inhibidor se cortan en un mismo punto en el eje de las X. El inhibidor es: Competitivo. No competitivo. Mixto. Acompetitivo. Ninguna es cierta.

Dos rectas representan la cinética enzimática en ausencia y en presencia del inhibidor. Se cortan en un mismo punto en el eje de las Y. El inhibidor es: Competitivo. Mixto. Acompetitivo. No competitivo. Ninguna es cierta.

Cuál de estas afirmaciones es incorrecta respecto a la quimiotripsina: Es una serín proteasa. En el sitio catalítico se produce un ataque electrófilo sobre el sustrato. La triada catalítica del centro activo es serina, histidina, aspartato. Durante la catálisis se forma un complejo tetraédrico entre enzima y sustrato. El –OH de la serina ataca el carbono carbonilo electropositivo del enlace peptídico.

Cuál de estas asociaciones es incorrecta respecto al mecanismo de acción de las coenzimas: CoA-> enlace tioléster. TPP-> ion iluro. 5’-desoxiadenosilcobalamina ->rotura homolítica. NADP+-> semirreducción-formación radical. PLP-> base Schiff.

Indica qué asociación no es correcta entre vitamina, coenzima que deriva de ella y patología que origina su carencia: Vit. B1->TPP -> Síndrome de Wernicke-Korsakov. Vit. B6-> PLP ->anemia microcítica. Vit. B5-> CoA ->beri-beri. Vit C-> ácido ascórbica-> escorbuto. Vit. B3-> NAD+ -> pelagra.

Indica que asociación no es correcta entre vitamina, coenzima derivada y patología que origina su carencia: Vit B1 > TPP > beri-beri. Vit B12 > 5’-desoxiadenosilcobalamina > anemia megaloblástica. Vit B6 > PLP > Síndrome de Wernicke-Korsakov. Vit C > Ácido ascórbico > escorbuto. Vit B3 > NAD+ > pelagra.

Qué función atribuida a la coenzima no es la correcta: THF > transporte de restos monocarbonados. THB > transporte de metilos. TPP > transporte de aldehídos activos. Lipoamida > transporte de acilos. NAD+ > transporte de electrones.

Cuál de estas siglas está incorrectamente traducida: THF : ácido tetrahidrofólico. NAD: nicotinamida adenina dinucleótido. UDP- glucosa: uridíndifosfoglucosa. TPP: trifosfato de fosfonucleósido. THB: tetrahidrobiopterina.

El atrapamiento de folatos hace referencia a una deficiencia vitamínica: Déficit de tiamina. Déficit de cobalamina. Déficit de piridoxina. Déficit de riboflavina. Déficit de nicotinamida.

Una enzima: Afecta al balance energético de la reacción. facilita una reacción que no se produce espontáneamente. aumenta la energía necesaria para alcanzar el estado de transición. modifica la velocidad de la reacción. Todas son ciertas.

El sitio alostérico de una enzima: está presente en todas las enzimas. está ubicado en el centro activo de la enzima. es el sitio de unión sólo de los efectores positivos. contribuye a la formación del complejo tetraédrico. todas son falsas.

La influencia de los catalizadores sobre la velocidad de las reacciones se debe a que: convierten en exotérmicas a las reacciones endotérmicas. transforman en exergónicas las reacciones endergónicas. hacen posibles las reacciones endergónicas. disminuyen la energía de activación de las reacciones. B y C son ciertas.

La concentración de sustrato con la que se consigue saturar a la mitad de la enzima presente en una reacción, coincide en su valor numérico con el de: la Vmax de la reacción que se considera. el de dicha Vmax, pero sólo si la enzima sufre inhibición por el sustrato. la Km de la reacción que se considera. el de la Vmax, pero cuando la enzima sufre inhibición por el producto. ninguna es cierta.

Un inhibidor competitivo de carácter reversible: altera la Vmax de la reacción. a mayor concentración de inhibidor, mayor pendiente de la recta de Lineweaver-Burk. no altera la afinidad de la enzima por el sustrato. destruye momentáneamente el centro activo de la enzima. ninguna es cierta.

Cuál de estas afirmaciones es cierta en relación con el NADP+. es la forma activa del coenzima. es la forma reducida del coenzima. su función es transportar grupos fosforilo. actúa como grupo prostético. es un derivado de la niacinamida.

Cuál de estos coenzimas interviene en procesos redox: THF. CoA. Biotina. PLP. NAD+/NADP+.

Cuál de estos coenzimas es vitamínico. Ácido lipoico. Tetrahidrobiopterina. Coenzima Q10. NADP+. S-adenosilmetionina.

Cuál de estas asociaciones es incorrecta: Biotina→ anillo imidazol. TPP→ anillo tiazol. FMN/FAD→ anillo isoaloxazina. PLP→ anillo nicotinamida. NAD+/NADP+→ anillo piridina.

El mecanismo de acción conlleva la formación de una base de Schiff en: Biotina. TPP. FMN/FAD. NAD+/NADP+. PLP.

Qué asociación es incorrecta respecto a la contribución del aminoácido a la función/propiedad de la proteína: Lisina  ataque nucleófilo al sustrato. Aspartato  carácter ácido de la proteína. Serina  sitio fosforilable de una proteína. Cisteína  formación de puentes disulfuro. Histidina  cesión/captación de protones.

Cuál de estas afirmaciones es incorrecta respecto a las serín proteasas: Rompen enlaces peptídicos. La triada catalítica del centro activo es serina, histidina, glutamato. Durante la catálisis se forma un complejo tetraédrico entre enzima y sustrato. El –OH de la serina ataca al C carbonilo electropositivo del enlace peptídico. En el sitio catalítico se produce un ataque nucleófilo sobre el sustrato.

Cuál de estas asociaciones es incorrecta respecto al mecanismo de acción de las coenzimas: CoA enlace tioléster. TPP formación de ión hiluro. 5’-desoxiadenosilcobalamina rotura homolítica. FADsemirreducción-formación radical. THF formación base de Schiff.

Dos rectas representan la cinética enzimática en ausencia y en presencia de inhibidor. Cuál de las siguientes afirmaciones es correcta: La recta A representa la cinética del inhibidor. La Vmax de esta enzima varía en presencia de inhibidor. El inhibidor es de tipo competitivo. El punto de corte en el eje de las X es -1/αKm. Ninguna es cierta.

El mecanismo de acción conlleva el transporte de un ión hidruro en: CoQ10. FMN/FAD. Tetrahidrobiopterina. Ácido lipoico. NAD+/NADP+.

El mecanismo de acción conlleva una rotura hemolítica dentro del coenzima en: Biotina. TPP. FMN/FAD. PLP. Coenzima.B12.

Durante el transporte de hidrógeno se forman radicales en el paso intermedio en: vit. C. FMN. FAD. CoQ10. todas son ciertos.

El déficit de formas monocarbonadas a expensas del acúmulo de N5-metil-THF: se debe a un exceso de vit.B12. se traduce en anemia hemolítica. está relacionado con la síntesis de succinil-CoA a partir de metilmalonil-CoA. se conoce como atrapamiento de folatos. todas son ciertas.

Cuál de estos átomos está en condiciones de provocar un ataque electrófilo sobre el sustrato: un nitrógeno cuaternario. un metal de transición. el grupo –OH de la serina. A y B son ciertas. B y C son ciertas.

El acoplamiento inducido hace referencia a: el orden de actuación de las enzimas. la disposición de las enzimas en un complejo enzimático. la activación de la enzima. la forma de unión del grupo prostético a la enzima. un modelo de encaje entre enzima y sustrato.

Las enzimas influyen en la cinética de la reacción que catalizan porque: disminuyen la velocidad de la reacción al aumentar la energía de activación. aumentan la velocidad de la reacción al disminuir la energía de activación. posibilitar reacciones endergónicas. modifican el balance energético global. posibilitan reacciones que no se darían de manera espontánea desde el punto de vista termodinámico.

Respecto a KM es falso que: es la constante de Michaelis. es la relación entre todas las constantes de velocidad de una reacción catalizada por una enzima. se define como aquella concentración de sustrato a la cuál se alcanza la mitad de la velocidad máxima de la reacción. mide la afinidad de la enzima por el sustrato. viene expresada en segundos.

Cuando hablamos de KM o vmax aparente es falso que: es la modificación que experimentan KM o vmax en presencia de un inhibidor enzimático. el nuevo valor se obtiene al introducir un factor α que afecta a los parámetros cinéticos. el factor α responde a la expresión α=1 + [I]/K. el factor α es el grado de disociación del sustrato. tendrá traducción en la representación gráfica de la cinética enzimática.

La representación gráfica de Lineweaver-Burck es la de una ecuación y=ax+b, donde: a es la pendiente de la recta = KM / vmax. a es la pendiente de la recta = KM x vmax. a es el punto de corte en el eje de las Y = 1/vmax. a es el punto de corte en el eje de las X = -1/KM. a es el punto de corte en el eje de las Y = KM / vmax.

Un inhibidor competitivo de carácter reversible: no afecta a la Vmax de la reacción enzimática. aumenta la KM de la enzima. aumenta la pendiente de la recta en la ecuación de Lineweaver-Burk. α multiplica a KM. todas son ciertas.

Es falso en relación con la lisozima que: es una enzima del tipo 1 de la clasificación de Linneo. hidroliza enlaces glucosídicos. el mecanismo de acción combina catálisis ácido base y tensión sobre sustrato. se forma un catión carbonio en el proceso de rotura del enlace. interviene glutámico.

Las serín proteasas presentan una triada catalítica en el centro activo constituida por: serina, histidina y aspartato. serina, histidina y tirosina. serina, histidina y lisina. serina, valina y lisina. serina, alanina y glicocola.

Cuál de estas asociaciones es incorrecta: TPP→vitamina B1. PLP→vitamina B6. CoA→ vitamina B5. ácido lipoico→ vitamina B12. Biotina→ vitamina H.

Cuál de estos coenzimas no interviene en procesos redox: Ácido lipoico. Tetrahidrobiopterina. Coenzima Q1. NADP+. S-adenosilmetionina.

Cuál de estos coenzimas es nucleotídico: PLP. TPP. Coenzima Q10. NADP+. Biotina.

Cuál de estas asociaciones es incorrecta: Biotina→ anillo imidazol. TPP→ anillo tiazol. FMN/FAD→ anillo isoaloxazina. PLP→ anillos tetrapirrólicos. NAD+/NADP+→ anillo piridina.

Cuál de estas asociaciones es incorrecta: PLP→ transporte de un ión hidruro. Biotina→ formación carboxibiotina. TPP→ formación carbanión. CoA→ formación enlace tioléster. Coenzima B12→ rotura homolítica.

Cuál de estas asociaciones es incorrecta: TPP→ tiamín pirofosfato. PLP→ fosfato de piridoxal. THF→ tetrahidroflavina. THB→ tetrahidrobiopterina. NAD+→nicotinamida adenina dinucleótido.

Qué parte de su estructura es coincidente entre la proteína transportadora de grupos acilo (ACP) y el CoA: un resto de fosfopanteteína. un anillo imidazol. un anillo pirrólico. un anillo isoalozacina. un residuo de aspartato.

El TPP interviene en las siguientes vías metabólicas: vía de las pentosas fosfato. síntesis de acetil-CoA a partir de piruvato. descarboxilación de 2-oxoácidos. todas son ciertas. ninguna es cierta.

En las reacciones de transaminación se forma una base de Schiff entre: el grupo aldehido del coenzima y el amino en posición α del aminoácido. el grupo amino del coenzima y el carboxilo en posición α del aminoácido. el grupo aldehido del coenzima y el carboxilo en posición α del aminoácido. el grupo fosfato del coenzima y el amino en posición α del aminoácido. el grupo aldehido del coenzima y el carbonilo del enlace peptídico de la proteína.

Qué es falso respecto al atrapamiento de folatos: acúmulo de homocisteína. acúmulo de N5-metilTHF. niveles normales de folatos en sangre. anemia megaloblástica. carencia de vit. C.

Cuál de estas afirmaciones es cierta en relación con el NADP+: es un coenzima nicotínico. es la forma activa del coenzima. es la forma reducida del coenzima. su función es transportar grupos fosforilo. actúa como grupo prostético.

Cuando una enzima se fosforila, ¿ qué mecanismo de la regulación de la actividad enzimática está en juego ?. modificación covalente. regulación alostérica. proteólisis limitada. aumento de la expresión. ninguna es cierta.

Cuál de estos coenzimas no es vitamínico: PLP. TPP. CoA. Biocitina. Lipoamida.

El coenzima cuyo mecanismo de acción consiste en formar una base de Schiff con el sustrato es: Fosfato de piridoxal. Metilcobalamina. Tiamín pirofosfato. Flavín mononucleótido. Ácido lipoico.

Qué es falso respecto al atrapamiento de folatos: Acúmulo de homocisteína. Acúmulos de N5-MetilTHF. Niveles normales de folatos en sangre. Anemia megaloblástica. Carencia de vitamina C.

Cuál de estas asociaciones no hace referencia a un coenzima de óxidorreducción: NAD+; NADH(H+); coenzimas nicotínicos. FMN; FMNH+; FMNH2; coenzimas flavínicos. FAD; FADH; FADH2; coenzimas flavínicos. UQ; UQH; UQH2; coenzima Q. DHF; THF; folato.

Cuál de estos coenzimas funciona como grupo prostético de la enzima: NADP+. Coenzima Q10. TPP. CoA.

Si dos rectas que representan la cinética enzimática en ausencia y en presencia de inhibidor se cortan en un mismo punto en el eje X es verdad que: El punto de corte en el eje de las Y es -1/aKM. El inhibidor es de tipo no competitivo. El punto de corte en el eje de las X es 1/aVmax. La Vmax característica de esta enzima varía en presencia de inhibidor.

Respecto a la estructura de la coenzima, cuál de estas asociaciones es incorrecta: FMN/FAD ---> Anillo isoaloxacina. Biotina ---> Anillo imidazol + Anillo tiofeno. TPP ---> Anillo tiazol. PLP ---> Anillos tetrapirrólicos.

A qué hace referencia la expresión matemática V0 = Vmax / (KM + [S]) : A la ecuación de Lineweaver-Burk. A la cinética de una enzima alostérica. A la ecuación de Hendersson-Hasselbach. A la ecuación de Michaelis-Menten.

Indica qué asociación no es correcta entre vitamina, coenzima derivada y patología que origina su carencia: Vit. B6  PLP  síndrome de Wernicke-Korsakoff. Vit. B12  5 ‘ desoxiadenosilcobalamina  anemia megaloblástica. Vit. B1  TPP  beri-beri. Vit. C  ácido ascórbico  escorbuto.

Cuál de estas afirmaciones es incorrecta respecto a las serín proteasas: a) En el sitio catalítico se produce un ataque nucleófilo sobre el sustrato. b) Durante la catálisis se forma un complejo tetraédrico entre enzima y sustrato. c) El OH- de la serina ataca al C carbonilo electropositivo del enlace peptídico. d) La triada catalítica del centro activo es serina, histidina, glutamato.

Cuando hablamos de Km o vmax aparente qué es incorrecto: a) Que la KM o vmax característicos de la enzima se modifican en presencia de un inhibidor enzimático. b) Que se obtiene una nueva representación gráfica al introducir un factor α en las ecuaciones de la cinética enzimática. c) Que existe una variación en dichos parámetros cinéticos debido al grado de disociación α del sustrato. d) Que los parámetros cinéticos se modifican en función del factor α = 1 + [l]/Kl.

Cuál de estas asociaciones es incorrecta respecto al mecanismo de acción de las coenzimas: a) TPP  formación del ión iluro. b) THF  formación base de Schiff. c) 5 ‘ -desoxiadenosilcobalamina  rotura hemolítica. d) FAD  semirreducción-formación radical.

A qué hace referencia la expresión matemática: a) a la ecuación de Henderson-Hasselbach. b) A la ecuación de Lineweaver-Burk. c) A la cinética de una enzima alostérica. d) A la ecuación de Michaelis-Menten. e) La expresión es incorrecta.

Cuál de estas asociaciones es incorrecta respecto al mecanismo de acción de los coenzimas: a) CoA → enlace tioléster. b) TPP → ión hidruro. c) 5’-desoxiadenosilcobalamina → rotura hemolítica. d) FAD → semirreducción-formación radical. e) PLP → formación base de schiff.

Indica qué asociación no es correcta entre vitamina, coenzima derivado y patología que origina su carencia: a) Vit. B1 → TPP → Beri-beri. b) Vit. B12 → 5’-desoxiadenosilcobalamina →síndrome de Wernicke- Korsakov. c) Vit. B6 → PLP → anemia microcítica. d) Vit. C → ácido ascórbico → escorbuto. e) Vit. B3 → NAD+ → Pelagra.

Según la clasificación de Linneo una hidroxilasa es una: 1. Oxidorreductasa. 2. Transferasa. 3. Hidrolasa. 4. Liasa. 5. Isomerasa.

Qué es la Km: es la constante de Michaelis. es la relación entre todas las constantes de velocidad de una reacción catalizada por una enzima. se define como aquella concentración de sustrato a la cuál se alcanza la mitad de la velocidad máxima de la reacción. mide la afinidad de la enzima por el sustrato. todas son correctas.

Indica qué afirmación es incorrecta. a. Si la KEI es igual a infinito entonces I no se puede combinar con E, solo con ES. b. La toxicidad por cianuro se debe a su afinidad por el Fe hemínico. c. Si la KESI es igual a la KEI entonces la unión de S a E no afecta al de I. d. Los efectos de los inhibidores irreversibles son independientes del tiempo de actuación de los mismos.

En una inhibición no competitiva (INC), selecciona la afirmación correcta. KESI = KEI. En presencia de un INC la Km aumenta. En presencia de un INC la v no se modifica. KESI es cero.

Identifica la afirmación incorrecta: a. Cinéticas hiperbólicas implican procesos no saturables. b. En las cinéticas de pre-equilibrio rápido (E) es semejante a la (S) y suelen ser raras en procesos bioquímicos. c. La v de una enzima tiene una relación lineal con la concentración de una enzima presente en la muestra. d. El ciclo catalítico de una enzima, con una relación lineal entre (e) y v, implicaría que el proceso es regenerativo.

En el proceso de transaminación interviene: THF. Fosfato de piridoxal. Fosfato de piridoxamina. Las tres son ciertas. Solo son ciertas B y C.

Indique qué enzimas participan en la transdesaminación. La transaminasa aspártica. La transaminasa glutámica. La glutámico oxidasa. La aspartasa. b y c son ciertas.