BLOQUE VI

¿Cuál es la principal diferencia metabólica de las proteínas frente a los glúcidos y lípidos que requiere un estricto balance de ingesta y excreción?. Las proteínas tienen una vida media muy larga y se degradan lentamente. Los aminoácidos solo pueden ser metabolizados en cuatro circunstancias específicas. La presencia del nitrógeno, un elemento que el humano no puede fijar ni sintetizar y que debe ser excretado en forma de urea. La dificultad de absorción de los aminoácidos en el intestino delgado.

¿Qué escenario NO está relacionado con un balance nitrogenado negativo según el texto?. Malnutrición severa. Caquexia en pacientes con cáncer. Un individuo en ayuno muy prolongado. Un niño en fase de crecimiento rápido.

¿Cuál es la función del HCl en el estómago durante la digestión de proteínas, además de activar el pepsinógeno?. Activar la secretina, que es secretada por las células parietales. Degradar las proteínas directamente en aminoácidos libres. Desnaturalizar las proteínas, haciéndolas más accesibles para la acción de las proteasas. Alcalinizar el medio para que las proteasas actúen de manera óptima.

Una vez en el duodeno, la activación de los zimógenos pancreáticos (excepto el tripsinógeno que se autoactiva) depende directamente de: La activación de la colecistoquinina por el bajo pH. la alcalinización del medio por el bicarbonato pancreático. la acción de la enteropeptidasa que activa al tripsinógeno a tripsina, y esta última activa al resto. el inhibidor de tripsina presente en los conductos pancreáticos.

En la absorción de aminoácidos en el enterocito, ¿cuál es la diferencia clave en el mecanismo de transporte de aminoácidos libres versus dipéptidos?. Los aminoácidos libres entran con un cotransportador de sodio, y los dipéptidos entran con un cotransportador de protones. Los aminoácidos libres pasan por la parte basal, y los dipéptidos por la parte apical del enterocito. Los aminoácidos libres entran por difusión simple, mientras que los dipéptidos requieren transporte activo. Los dipéptidos se degradan a aminoácidos fuera del enterocito, y los aminoácidos libres se degradan dentro.

Un paciente presenta Cisturia, una enfermedad hereditaria que afecta al transportador de AA básicos y cistina en el riñón. ¿Cuál sería la consecuencia metabólica más probable en el paciente?. una excreción exagerada de aminoácidos básicos y cistina por la orina, lo que puede conducir a la formación de cálculos renales de cistina. activación constante de glutamato deshidrogenasa para compensar la pérdida de aminoácidos con urea. dificultad en la síntesis de proteínas debido a una absorción intestinal deficiente de a.a esenciales. exceso de urea en sangre e hiperamoniemia debido a la falta de a.a básicos.

En el proceso de transaminación (mecanismo ping-pong), ¿qué molécula actúa como el 'recipiente' primario del grupo amino de la mayoría de los aminoácidos degradados?. El esqueleto carbonado restante. La piridoxal fosfato PLP, unida covalentemente a la Lisina de la transaminasa. La alanina transaminasa ALT, que lo libera directamente en forma de amoniaco. El α-cetoglutarato, que se convierte en glutamato.

Si las enzimas Alanina Transaminasa y Aspartato Transaminasa están elevadas en sangre, ¿qué indica esto respecto a la salud del paciente y por qué?. Indica un problema renal Cisturia, ya que estas transaminasas se encuentran principalmente en los riñones. Indica Caquexia por el aumento en la degradación de proteínas musculares para liberar estos aminoácidos. Indica un exceso de proteínas en la dieta, lo que obliga a los enterocitos a sintetizar más transaminasas para el metabolismo. Indica daño o lesión en el hígado o corazón, ya que la liberación de estas enzimas a la sangre sugiere lisis celular en esos tejidos.

La Glutamato Deshidrogenasa (GDH) cataliza la desaminación oxidativa del glutamato. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la GDH es FALSA?. s una reacción reversible y recupera α-cetoglutarato para el ciclo de transaminación. Es una de las pocas enzimas que puede utilizar indistintamente el NAD o NADP como cofactor. Su producto final amoniaco (NH3) debe ser estrictamente regulado debido a su toxicidad. Es una enzima que predomina en el riñón sobre otros tejidos para facilitarla excreción de amoniaco.