El producto iónico del H2O es igual a 10-14 debido a
que: El número de moles de H2O en un litro es 55,5 y la
constante del equilibrio para el H2O es 1’8·10-16 M. En equilibrio la [H+] es igual a la [OH-] El agua en equilibrio y a 25ºC tiene una [H+] de 10-14
M. Al elevado estado de ionización alcanzado por el H2O
a 21ºC. Es el número de moléculas de H2O que hay en un
mol.
. Sobre ácidos y bases podemos afirmar que: Todo ácido puede actuar como aceptor de protones. Toda base conjugada cede protones. La Ka de un ácido es la constante del equilibrio de
disociación del ácido. Cuanto menor es la concentración de un ácido Todas son ciertas.
Cuando el pH de una disolución de un ácido débil es
igual al pKa afirmamos: El ácido no está totalmente disociado La concentración de ácido y base conjugadas son
iguales La disolución tiene capacidad de tamponación Si se añade una pequeña cantidad de base fuerte a la
disolución, su pH prácticamente no se modifica Todas son ciertas.
La base conjugada del ácido fosfórico es:
PO43- HPO42- H2PO4- H3PO4 HPO4
3-.
El aminoácido tirosina, debido a sus características
estructurales podemos clasificarlo como: Alifático Aromático Polar sin carga Cargado positivamente Cargado negativamente.
El aminoácido arginina, debido a sus características
estructurales podemos clasificarlo como Alifático Aromático Polar sin carga Cargado positivamente Cargado negativamente.
El aminoácido treonina, debido a sus características estructurales podemos clasificarlo como:
Alifático Aromático Polar sin carga Cargado positivamente Cargado negativamente.
Las interacciones entre aspartato y lisina que afecta a la estructura terciaria de una proteína son preferentemente de tipo Electrostática de atracción Enlaces por puentes de hidrógeno Hidrófobas Enlaces covalentes Ninguna de las anteriores.
De todos los aminoácidos presentes en las proteínas,solo uno tiene capacidad de tamponación en el rango
fisiológico: Cisteína Asparagina Cistina Histidina Lisina.
La secuencia de aminoácidos en una proteína aporta
información sobre Función Localización Evolución Estructura tridimensional Todas son ciertas.
La formación de un enlace peptídico entre dos
aminoácidos es una reacción de tipo Oxidación-reducción Transferencia de grupo funcional Isomerización Condensación Reordenación.
La formación de un enlace peptídico entre dos
aminoácidos: Se realiza a gran velocidad con solo mezclar los
aminoácidos en la disolución La posición de equilibrio está desplazada hacia la
formación del enlace Es un proceso endergónico Está más favorecido a valores de pH alejados de pI Todas son falsas.
La formación de un enlace peptídico entre dos
aminoácidos Transcurre espontáneamente al mezclar los
aminoácidos en solución El equiibrio está desplazado hacia la formación del
enlace peptídico. A pH fisiológico la reacción no tiene lugar de forma
apreciable. Está favorecido a valores de pH ácido. La forma zwitteriónica de los aminoácidos favorece
la formación del enlace.
Cuál de las siguientes afirmaciones relacionadas con
la cisteína es correcta? El grupo tiol de la cisteína se puede bloquear con βmercaptoetanol El yodoacetato es un agente reductor de puentes disulfuro El bromuro de cianógeno es un oxidante de la
cisteína La oxidación de dos cisteínas produce cistina. Se emplea diciclohexil carbodiimida para su
identificación.
Sobre la síntesis de péptidos La reacción se da sobre un soporte sólido de
poliestireno Se emplean aminoácidos con el grupo amino
bloqueado con FMOC La formación de los enlaces peptídicos requiere la
activación previa del grupo carboxilo con diciclohexil
carbodiimida El último aminoácido que se incorpora al péptido
aporta el grupo amino terminal. Todas son ciertas.
¿Cuál de los siguientes reactivos no lo utilizaría para la
secuenciación de un péptido? HCl 6 M Cloruro de dabsilo CNBr Ninhidrina β-mercaptoetanol.
La reacción de Edman Emplea fenilisotiocianato Se utiliza para secuenciar un péptido Se establece con el grupo amino terminal del péptido. Se lleva a cabo en condiciones alcalinas. Todas son ciertas.
¿Cuál de las siguientes interacciones débiles es
necesaria para la estructura y función de las
macromoléculas? Electrostática Hidrofóbica Van der Waals Puentes de hidrógeno Todas las interacciones anteriores son necesarias.
. Sobre la estructura de hélice-α podemos afirmar que: Posee 3 aminoácidos en cada giro. Está formada por aminoácidos de tipo D- y L-. Está estabilizada por puentes de hidrógeno. Presenta un elevado porcentaje de prolina. Los grupos R de los aminoácidos están en el interior
de la misma.
Sobre los giros de tipo beta podemos afirmar que Conectan entre sí dos tramos sucesivos de hélices-α o
conformaciones β Intervienen 6 aminoácidos en el giro. No suelen intervenir los aminoácidos glicina y
prolina Se establece un puente de hidrógeno entre los
aminoácidos en posición 1 y 6 Están presentes en las proteínas fibrosas.
Sobre la estructura del colágeno podemos afirmar que Formado por hélice alfa levógira El aminoácido glicina es minoritario en su
composición Es estabilizado por puentes disulfuro Tiene superenrollamiento de tipo levógiro No está presente la lisinorleucina.
¿Cuál de los siguientes motivos estructurales es
habitual para enterrar aminoácidos hidrofóbicos en
proteínas hidrosolubles? Barril α-β Bucle β-α-β Haz de cuatro hélices Silla β Todas las respuestas son ciertas.
Sobre la hemoglobina podemos afirmar que Está compuesta de 4 cadenas polipeptídicas, dos de
tipo α y dos de tipo β Las cuatro cadenas encajan en un tetraedro. Los grupos hemo se encuentran parcialmente
enterrados A pO2
pequeñas muestra menos afinidad por el
oxígeno que la mioglobina Todas las respuestas son ciertas.
La mioglobina se caracteriza Transporta oxígeno en sangre Tiene cooperatividad positiva Tiene un coeficiente de Hill igual a 1 Está formada por cadenas polipeptídicas de tipo alfa
y beta Contiene cuatro grupos hemo.
Sobre la estructura cuaternaria de las proteínas Requiere un número par de cadenas polipeptídicas Es la disposición tridimensional de las subunidades
proteicas Todas las subunidades han de tener la misma función Está estabilizada por enlaces covalentes Todas las subunidades han de tener la misma
composición.
Las chaperoninas son proteínas Con actividad catalítica fosfatasa Con estructura hélice alfa levógira Intervienen en el plegamiento de proteínas Con regulación alostérica Tienen el grupo hemo como cofactor.
Los aminoácidos que forman el centro activo de un
enzima Son siempre aromáticos Son siempre apolares Están adyacentes en la estructura primaria Son los aminoácidos centrales en la cadena
polipeptídica Suelen estar alejados entre sí en la cadena
polipeptídica.
La especificidad de un enzima por un sustrato depende
de: El tamaño del centro activo. La constante cinética de asociación. La energía de activación del proceso. La disposición de las cadenas laterales de
aminoácidos en el centro activo. El número de enlaces de hidrógeno que sea capaz de
formar con el sustrato.
En el modelo de Koshland o de ajuste inducido se cumple que Los efectos homotrópicos son siempre positivos. El sustrato y el enzima son complementarios antes de
formar el complejo ES. La formación del complejo ES tiene menor energía
libre que el sustrato en estado inicial. El enzima y el sustrato solo son complementarios en
estado de transición. La formación del complejo ES no lleva asociado un
cambio de conformación en el enzima.
Sobre los modelos propuestos para explicar la
interacción entre el enzima y el sustrato La estructura de centro activo, según Fisher, es
flexible. Existe un modelo propio para cada reacción
catalizada por un enzima El modelo de llave y cerradura es equivalente al de
ajuste inducido. El modelo de Koshland se conoce como modelo de
llave y cerradura. En el ajuste inducido, sustrato y enzima son solo
complementarios al formar el complejo.
Sobre el modelo de Monod, Wyman y Changeux El equilibrio se desplaza hacia las formas R en
ausencia de sustrato. Es aplicable a proteínas monoméricas. Las formas R tienen más afinidad por el sustrato que
las formas T. Admite formas diméricas del tipo RT. Los efectos homotrópicos pueden ser positivos o
negativos.
Según el modelo de Monod, Wyman y Changeux
sobre interacciones alostéricas: La forma T del monómero tiene menos afinidad por
el sustrato que la forma R. En ausencia de sustrato el equilibrio está desplazado
hacia la forma R. La proteína oligomérica ha de ser asimétrica. Las formas diméricas RT cumplen un papel
importante Nada de lo anterior es cierto.
Sobre las deshidrogenasas piridin dependientes: Siguen un mecanismo de reacción del tipo
desplazamiento simple ordenado. Los dos átomos de hidrógeno eliminados en el
sustrato se unen al anillo de nicotinamida. La reacción de oxidorreducción no presenta
estereospecificidad en la transferencia de hidrógenos. Estos enzimas pueden utilizar indistintamente NAD+
o NADP+
. Catalizan reacciones en las que solo se transfiere un
electrón, apareciendo un protón libre en el medio.
Sobre la clasificación de enzimas se puede afirmar
que: El nombre sistemático y el usual son iguales. Existen ocho grupos. El cuarto dígito de la numeración hace referencia a la subsubclase. Las siglas EC preceden al número de clasificación
del enzima. Tiene en cuenta el número de recambio del enzima.
Los enzimas de tipo liasa catalizan reacciones de: Adición a dobles enlaces Isomerización Hidrólisis Formación de enlaces con escisión de ATP Transferencia de grupos.
Cuando en una reacción química la variación de
energía libre se hace igual a cero, decimos que: La energía de activación se hace independiente de la
constante de velocidad. La reacción se encuentra en estado estacionario. Se igualan las velocidades en ambos sentidos. La concentración de reaccionantes es igual a la de
productos. La velocidad de las reacciones directa e inversa son
independientes de las concentraciones de
reaccionantes y productos.
Cuando una reacción química está en equilibrio
podemos afirmar que: Se obtiene trabajo útil a partir de ella La energía de activación es 0 Las concentraciones de reactivos y productos no
cambian con el tiempo Con el aumento de la concentración de reactivos, la
reacción de formación no se modifica La energía de activación para la reacción directa e
inversa es la misma.
En la reacción A + B ↔ C + D se observa que al
incrementar la concentración de A no se produce un
incremento de la velocidad de la reacción, por lo tanto
podremos afirmar que la reacción es de: Orden 2 Orden 0 respecto A Orden 0 respecto B Orden 1 respecto A Orden 0.
Sobre la acción de los enzimas: Disminuyen la constante del equilibrio. Aumentan la velocidad de formación de producto,
reduciendo la velocidad de formación de sustrato La formación de enlaces covalentes entre sustrato y
enzima acelera la reacción. Aumentan las constantes de velocidad por reducción
de la energía de activación. No altera la colisión entre sustratos.
Sobre cinética enzimática: El orden de la reacción permanece invariable para
cualquier concentración de sustrato. La cinética es de orden 0 a pequeñas concentraciones
de sustrato. La velocidad máxima de reacción no depende de la
concentración de enzima. Al saturar un enzima con su sustrato, la cinética de la
reacción es de orden 0. Todo lo anterior es falso.
La reacción enzimática se encuentra en estado
estacionario cuando La concentración de producto no cambia con el
tiempo. La concentración de sustrato es menor que la del
enzima libre. La velocidad de formación de productos y
reaccionantes son iguales. Las velocidades de formación y desaparición del
complejo ES se igualan. La reacción alcanza el equilibrio.
En el estado estacionario de una reacción enzimática
se cumple que La velocidad de desaparición de sustrato es constante La concentración del complejo ES se mantiene
constante No existe enzima libre La velocidad de reacción es independiente de la
concentración de sustrato La variación de energía libre de Gibbs es 0.
Al alcanzar una reacción química el equilibrio, se
cumple que ∆Go = 0. ∆Go= ∆G. ∆G = 0 Energía de activación es cero Se igualan las concentraciones de reaccionantes y
productos.
¿Cuál de las siguientes afirmaciones es correcta? Las reacciones de pseudo primer orden solo tienen un
sustrato La velocidad de reacción no es una función del orden
de reacción La velocidad de reacción no depende de la energía de
activación. Toda reacción química es termodinámicamente
reversible. En condiciones no estándar, toda reacción con ∆G>0
es no espontánea.
Sobre la variación de la energía libre de una reacción,
podemos afirmar que Su valor no depende de la temperatura Depende de la energía de activación Es indicativa del trabajo útil que se puede obtener de
una reacción química Depende del camino que sigue la reacción. Todas las respuestas son ciertas.
Si en una reacción enzimática duplicamos la concentración de enzima en el ensayo, podemos afirmar
que Se reduce a la mitad la energía de activación Se duplican las constantes de velocidad de la
reacción Al incrementarse el número de centros activos se
incrementa Km. Se desplaza la reacción hacia la formación de
producto La concentración de sustrato a la que se encontrarán
ocupados la mitad de centros activos no se modifica.
La velocidad de una reacción enzimática depende de Temperatura pH Constante cinética de velocidad Concentración de enzima Todas las respuestas son ciertas.
La aparición de producto en función del tiempo en una
reacción enzimática es solo lineal en los primeros
instantes de la misma. Este efecto se puede deber a Agotamiento del sustrato Aumento de la energía de activación Cooperatividad negativa en la unión del sustrato Presencia de un inhibidor competitivo Inhibición por sustrato.
Sobre la actividad catalítica de una preparación
enzimática La pureza se expresa en unidades por mililitro Una unidad de actividad enzimática es la cantidad de
enzima que cataliza la formación de un micromol de
producto por minuto en condiciones estándar La concentración de enzima se expresa en forma de
unidades por miligramo de proteína Su determinación, siempre que sea posible, se
realizará a 15º C Nada de lo anterior es correcto.
Cuando la concentración de sustrato es igual a Km, la
fracción de centros activos ocupados será igual a 0 0.5 1 1.5 2.
En una representación de Lineweaber, la pendiente de
la recta viene dada por 1/Vmax Vmax/Km Km/vmax -1/Km Vmax.
Si en una reacción bisustrato no se observa formación
de complejos ternarios entre el enzima y los sustratos o
productos, afirmaremos que el mecanismo es del tipo: Desplazamiento simple ordenado Doble desplazamiento Desplazamiento simple al azar Desplazamiento aleatorio simple Doble desplazamiento al azar.
En una reacción enzimática con dos sustratos se
cumple que La enzima solo tendrá una Km La velocidad máxima será la misma para los dos
sustratos No se forman complejos binarios entre la enzima y uno de los sustratos Los dos sustratos deben unirse simultáneamente a la
enzima Su cinética no se ajusta a una hipérbola rectangular.
Cuando un enzima tiene dos Km diremos que Actúa sobre 2 sustratos en una misma reacción Tendrá 2 Vmax Su cinética pasa por la formación de un complejo
terciario. Tiene un mecanismo de reacción tipo desplazamiento
simple Todas son ciertas.
Cuando un enzima actúa sobre dos sustratos en una
misma reacción tiene: 2 Km 2 Vmax 2 Km y 2 Vmax 2 Km y 1 Vmax 1 Km y 2 Vmax.
En presencia de un inhibidor se observa
experimentalmente una disminución en el valor de Vmax y
Km. Este efecto se debe a que el inhibidor se une: Solo al enzima libre De modo irreversible. Al enzima libre o al ES indistintamente Solo al sustrato libre. Solo al complejo ES formado.
Sobre los inhibidores enzimáticos podemos afirmar
que Siempre afectan a la Vmax. Siempre desplazan al sustrato. Siempre afectan a Km. Siempre informan sobre los grupos funcionales Todas son ciertas.
Un inhibidor de tipo competitivo se caracteriza por Disminuir Km. Aumentar Vmax sin alterar K Aumentar Km sin modificar Vmax. Disminuir Vmax manteniendo constante Km Incrementar Km y Vmax.
|
