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bq 2

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Título del test:
bq 2

Descripción:
examenn

Autor:
oui
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Fecha de Creación:
22/05/2022

Categoría:
Otros

Número preguntas: 58
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Temario:
El producto iónico del H2O es igual a 10-14 debido a que: El número de moles de H2O en un litro es 55,5 y la constante del equilibrio para el H2O es 1’8·10-16 M. En equilibrio la [H+] es igual a la [OH-] El agua en equilibrio y a 25ºC tiene una [H+] de 10-14 M. Al elevado estado de ionización alcanzado por el H2O a 21ºC. Es el número de moléculas de H2O que hay en un mol.
. Sobre ácidos y bases podemos afirmar que: Todo ácido puede actuar como aceptor de protones. Toda base conjugada cede protones. La Ka de un ácido es la constante del equilibrio de disociación del ácido. Cuanto menor es la concentración de un ácido Todas son ciertas.
Cuando el pH de una disolución de un ácido débil es igual al pKa afirmamos: El ácido no está totalmente disociado La concentración de ácido y base conjugadas son iguales La disolución tiene capacidad de tamponación Si se añade una pequeña cantidad de base fuerte a la disolución, su pH prácticamente no se modifica Todas son ciertas.
La base conjugada del ácido fosfórico es: PO43- HPO42- H2PO4- H3PO4 HPO4 3-.
El aminoácido tirosina, debido a sus características estructurales podemos clasificarlo como: Alifático Aromático Polar sin carga Cargado positivamente Cargado negativamente.
El aminoácido arginina, debido a sus características estructurales podemos clasificarlo como Alifático Aromático Polar sin carga Cargado positivamente Cargado negativamente.
El aminoácido treonina, debido a sus características estructurales podemos clasificarlo como: Alifático Aromático Polar sin carga Cargado positivamente Cargado negativamente.
Las interacciones entre aspartato y lisina que afecta a la estructura terciaria de una proteína son preferentemente de tipo Electrostática de atracción Enlaces por puentes de hidrógeno Hidrófobas Enlaces covalentes Ninguna de las anteriores.
De todos los aminoácidos presentes en las proteínas,solo uno tiene capacidad de tamponación en el rango fisiológico: Cisteína Asparagina Cistina Histidina Lisina.
La secuencia de aminoácidos en una proteína aporta información sobre Función Localización Evolución Estructura tridimensional Todas son ciertas.
La formación de un enlace peptídico entre dos aminoácidos es una reacción de tipo Oxidación-reducción Transferencia de grupo funcional Isomerización Condensación Reordenación.
La formación de un enlace peptídico entre dos aminoácidos: Se realiza a gran velocidad con solo mezclar los aminoácidos en la disolución La posición de equilibrio está desplazada hacia la formación del enlace Es un proceso endergónico Está más favorecido a valores de pH alejados de pI Todas son falsas.
La formación de un enlace peptídico entre dos aminoácidos Transcurre espontáneamente al mezclar los aminoácidos en solución El equiibrio está desplazado hacia la formación del enlace peptídico. A pH fisiológico la reacción no tiene lugar de forma apreciable. Está favorecido a valores de pH ácido. La forma zwitteriónica de los aminoácidos favorece la formación del enlace.
Cuál de las siguientes afirmaciones relacionadas con la cisteína es correcta? El grupo tiol de la cisteína se puede bloquear con βmercaptoetanol El yodoacetato es un agente reductor de puentes disulfuro El bromuro de cianógeno es un oxidante de la cisteína La oxidación de dos cisteínas produce cistina. Se emplea diciclohexil carbodiimida para su identificación.
Sobre la síntesis de péptidos La reacción se da sobre un soporte sólido de poliestireno Se emplean aminoácidos con el grupo amino bloqueado con FMOC La formación de los enlaces peptídicos requiere la activación previa del grupo carboxilo con diciclohexil carbodiimida El último aminoácido que se incorpora al péptido aporta el grupo amino terminal. Todas son ciertas.
¿Cuál de los siguientes reactivos no lo utilizaría para la secuenciación de un péptido? HCl 6 M Cloruro de dabsilo CNBr Ninhidrina β-mercaptoetanol.
La reacción de Edman Emplea fenilisotiocianato Se utiliza para secuenciar un péptido Se establece con el grupo amino terminal del péptido. Se lleva a cabo en condiciones alcalinas. Todas son ciertas.
¿Cuál de las siguientes interacciones débiles es necesaria para la estructura y función de las macromoléculas? Electrostática Hidrofóbica Van der Waals Puentes de hidrógeno Todas las interacciones anteriores son necesarias.
. Sobre la estructura de hélice-α podemos afirmar que: Posee 3 aminoácidos en cada giro. Está formada por aminoácidos de tipo D- y L-. Está estabilizada por puentes de hidrógeno. Presenta un elevado porcentaje de prolina. Los grupos R de los aminoácidos están en el interior de la misma.
Sobre los giros de tipo beta podemos afirmar que Conectan entre sí dos tramos sucesivos de hélices-α o conformaciones β Intervienen 6 aminoácidos en el giro. No suelen intervenir los aminoácidos glicina y prolina Se establece un puente de hidrógeno entre los aminoácidos en posición 1 y 6 Están presentes en las proteínas fibrosas.
Sobre la estructura del colágeno podemos afirmar que Formado por hélice alfa levógira El aminoácido glicina es minoritario en su composición Es estabilizado por puentes disulfuro Tiene superenrollamiento de tipo levógiro No está presente la lisinorleucina.
¿Cuál de los siguientes motivos estructurales es habitual para enterrar aminoácidos hidrofóbicos en proteínas hidrosolubles? Barril α-β Bucle β-α-β Haz de cuatro hélices Silla β Todas las respuestas son ciertas.
Sobre la hemoglobina podemos afirmar que Está compuesta de 4 cadenas polipeptídicas, dos de tipo α y dos de tipo β Las cuatro cadenas encajan en un tetraedro. Los grupos hemo se encuentran parcialmente enterrados A pO2 pequeñas muestra menos afinidad por el oxígeno que la mioglobina Todas las respuestas son ciertas.
La mioglobina se caracteriza Transporta oxígeno en sangre Tiene cooperatividad positiva Tiene un coeficiente de Hill igual a 1 Está formada por cadenas polipeptídicas de tipo alfa y beta Contiene cuatro grupos hemo.
Sobre la estructura cuaternaria de las proteínas Requiere un número par de cadenas polipeptídicas Es la disposición tridimensional de las subunidades proteicas Todas las subunidades han de tener la misma función Está estabilizada por enlaces covalentes Todas las subunidades han de tener la misma composición.
Las chaperoninas son proteínas Con actividad catalítica fosfatasa Con estructura hélice alfa levógira Intervienen en el plegamiento de proteínas Con regulación alostérica Tienen el grupo hemo como cofactor.
Los aminoácidos que forman el centro activo de un enzima Son siempre aromáticos Son siempre apolares Están adyacentes en la estructura primaria Son los aminoácidos centrales en la cadena polipeptídica Suelen estar alejados entre sí en la cadena polipeptídica.
La especificidad de un enzima por un sustrato depende de: El tamaño del centro activo. La constante cinética de asociación. La energía de activación del proceso. La disposición de las cadenas laterales de aminoácidos en el centro activo. El número de enlaces de hidrógeno que sea capaz de formar con el sustrato.
En el modelo de Koshland o de ajuste inducido se cumple que Los efectos homotrópicos son siempre positivos. El sustrato y el enzima son complementarios antes de formar el complejo ES. La formación del complejo ES tiene menor energía libre que el sustrato en estado inicial. El enzima y el sustrato solo son complementarios en estado de transición. La formación del complejo ES no lleva asociado un cambio de conformación en el enzima.
Sobre los modelos propuestos para explicar la interacción entre el enzima y el sustrato La estructura de centro activo, según Fisher, es flexible. Existe un modelo propio para cada reacción catalizada por un enzima El modelo de llave y cerradura es equivalente al de ajuste inducido. El modelo de Koshland se conoce como modelo de llave y cerradura. En el ajuste inducido, sustrato y enzima son solo complementarios al formar el complejo.
Sobre el modelo de Monod, Wyman y Changeux El equilibrio se desplaza hacia las formas R en ausencia de sustrato. Es aplicable a proteínas monoméricas. Las formas R tienen más afinidad por el sustrato que las formas T. Admite formas diméricas del tipo RT. Los efectos homotrópicos pueden ser positivos o negativos.
Según el modelo de Monod, Wyman y Changeux sobre interacciones alostéricas: La forma T del monómero tiene menos afinidad por el sustrato que la forma R. En ausencia de sustrato el equilibrio está desplazado hacia la forma R. La proteína oligomérica ha de ser asimétrica. Las formas diméricas RT cumplen un papel importante Nada de lo anterior es cierto.
Sobre las deshidrogenasas piridin dependientes: Siguen un mecanismo de reacción del tipo desplazamiento simple ordenado. Los dos átomos de hidrógeno eliminados en el sustrato se unen al anillo de nicotinamida. La reacción de oxidorreducción no presenta estereospecificidad en la transferencia de hidrógenos. Estos enzimas pueden utilizar indistintamente NAD+ o NADP+ . Catalizan reacciones en las que solo se transfiere un electrón, apareciendo un protón libre en el medio.
Sobre la clasificación de enzimas se puede afirmar que: El nombre sistemático y el usual son iguales. Existen ocho grupos. El cuarto dígito de la numeración hace referencia a la subsubclase. Las siglas EC preceden al número de clasificación del enzima. Tiene en cuenta el número de recambio del enzima.
Los enzimas de tipo liasa catalizan reacciones de: Adición a dobles enlaces Isomerización Hidrólisis Formación de enlaces con escisión de ATP Transferencia de grupos.
Cuando en una reacción química la variación de energía libre se hace igual a cero, decimos que: La energía de activación se hace independiente de la constante de velocidad. La reacción se encuentra en estado estacionario. Se igualan las velocidades en ambos sentidos. La concentración de reaccionantes es igual a la de productos. La velocidad de las reacciones directa e inversa son independientes de las concentraciones de reaccionantes y productos.
Cuando una reacción química está en equilibrio podemos afirmar que: Se obtiene trabajo útil a partir de ella La energía de activación es 0 Las concentraciones de reactivos y productos no cambian con el tiempo Con el aumento de la concentración de reactivos, la reacción de formación no se modifica La energía de activación para la reacción directa e inversa es la misma.
En la reacción A + B ↔ C + D se observa que al incrementar la concentración de A no se produce un incremento de la velocidad de la reacción, por lo tanto podremos afirmar que la reacción es de: Orden 2 Orden 0 respecto A Orden 0 respecto B Orden 1 respecto A Orden 0.
Sobre la acción de los enzimas: Disminuyen la constante del equilibrio. Aumentan la velocidad de formación de producto, reduciendo la velocidad de formación de sustrato La formación de enlaces covalentes entre sustrato y enzima acelera la reacción. Aumentan las constantes de velocidad por reducción de la energía de activación. No altera la colisión entre sustratos.
Sobre cinética enzimática: El orden de la reacción permanece invariable para cualquier concentración de sustrato. La cinética es de orden 0 a pequeñas concentraciones de sustrato. La velocidad máxima de reacción no depende de la concentración de enzima. Al saturar un enzima con su sustrato, la cinética de la reacción es de orden 0. Todo lo anterior es falso.
La reacción enzimática se encuentra en estado estacionario cuando La concentración de producto no cambia con el tiempo. La concentración de sustrato es menor que la del enzima libre. La velocidad de formación de productos y reaccionantes son iguales. Las velocidades de formación y desaparición del complejo ES se igualan. La reacción alcanza el equilibrio.
En el estado estacionario de una reacción enzimática se cumple que La velocidad de desaparición de sustrato es constante La concentración del complejo ES se mantiene constante No existe enzima libre La velocidad de reacción es independiente de la concentración de sustrato La variación de energía libre de Gibbs es 0.
Al alcanzar una reacción química el equilibrio, se cumple que ∆Go = 0. ∆Go= ∆G. ∆G = 0 Energía de activación es cero Se igualan las concentraciones de reaccionantes y productos.
¿Cuál de las siguientes afirmaciones es correcta? Las reacciones de pseudo primer orden solo tienen un sustrato La velocidad de reacción no es una función del orden de reacción La velocidad de reacción no depende de la energía de activación. Toda reacción química es termodinámicamente reversible. En condiciones no estándar, toda reacción con ∆G>0 es no espontánea.
Sobre la variación de la energía libre de una reacción, podemos afirmar que Su valor no depende de la temperatura Depende de la energía de activación Es indicativa del trabajo útil que se puede obtener de una reacción química Depende del camino que sigue la reacción. Todas las respuestas son ciertas.
Si en una reacción enzimática duplicamos la concentración de enzima en el ensayo, podemos afirmar que Se reduce a la mitad la energía de activación Se duplican las constantes de velocidad de la reacción Al incrementarse el número de centros activos se incrementa Km. Se desplaza la reacción hacia la formación de producto La concentración de sustrato a la que se encontrarán ocupados la mitad de centros activos no se modifica.
La velocidad de una reacción enzimática depende de Temperatura pH Constante cinética de velocidad Concentración de enzima Todas las respuestas son ciertas.
La aparición de producto en función del tiempo en una reacción enzimática es solo lineal en los primeros instantes de la misma. Este efecto se puede deber a Agotamiento del sustrato Aumento de la energía de activación Cooperatividad negativa en la unión del sustrato Presencia de un inhibidor competitivo Inhibición por sustrato.
Sobre la actividad catalítica de una preparación enzimática La pureza se expresa en unidades por mililitro Una unidad de actividad enzimática es la cantidad de enzima que cataliza la formación de un micromol de producto por minuto en condiciones estándar La concentración de enzima se expresa en forma de unidades por miligramo de proteína Su determinación, siempre que sea posible, se realizará a 15º C Nada de lo anterior es correcto.
Cuando la concentración de sustrato es igual a Km, la fracción de centros activos ocupados será igual a 0 0.5 1 1.5 2.
En una representación de Lineweaber, la pendiente de la recta viene dada por 1/Vmax Vmax/Km Km/vmax -1/Km Vmax.
Si en una reacción bisustrato no se observa formación de complejos ternarios entre el enzima y los sustratos o productos, afirmaremos que el mecanismo es del tipo: Desplazamiento simple ordenado Doble desplazamiento Desplazamiento simple al azar Desplazamiento aleatorio simple Doble desplazamiento al azar.
En una reacción enzimática con dos sustratos se cumple que La enzima solo tendrá una Km La velocidad máxima será la misma para los dos sustratos No se forman complejos binarios entre la enzima y uno de los sustratos Los dos sustratos deben unirse simultáneamente a la enzima Su cinética no se ajusta a una hipérbola rectangular.
Cuando un enzima tiene dos Km diremos que Actúa sobre 2 sustratos en una misma reacción Tendrá 2 Vmax Su cinética pasa por la formación de un complejo terciario. Tiene un mecanismo de reacción tipo desplazamiento simple Todas son ciertas.
Cuando un enzima actúa sobre dos sustratos en una misma reacción tiene: 2 Km 2 Vmax 2 Km y 2 Vmax 2 Km y 1 Vmax 1 Km y 2 Vmax.
En presencia de un inhibidor se observa experimentalmente una disminución en el valor de Vmax y Km. Este efecto se debe a que el inhibidor se une: Solo al enzima libre De modo irreversible. Al enzima libre o al ES indistintamente Solo al sustrato libre. Solo al complejo ES formado.
Sobre los inhibidores enzimáticos podemos afirmar que Siempre afectan a la Vmax. Siempre desplazan al sustrato. Siempre afectan a Km. Siempre informan sobre los grupos funcionales Todas son ciertas.
Un inhibidor de tipo competitivo se caracteriza por Disminuir Km. Aumentar Vmax sin alterar K Aumentar Km sin modificar Vmax. Disminuir Vmax manteniendo constante Km Incrementar Km y Vmax.
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