CAPÍTULO 8. ENZIMAS Y CATÁLISIS.

1. Un inhibidor competitivo: a) Disminuye la velocidad inicial de la reacción. b) Disminuye la velocidad máxima de la reacción. c) No afecta el valor de la Km. d) Todas las respuestas son correctas.

2. El efecto de un inhibidor no competitivo: a) Se revierte aumentando la concentración de sustrato frente a la inhibidor. b) No afecta a la [S] que se requiera para que la enzima alcance una v, = 1/2 Vmax. c) Disminuye el valor de la Vmax. d) Es independiente de la (S].

3. Una enzima alostérica: a) No presenta estructura cuaternaria. b) Es una enzima reguladora. c) Presenta una cinética hiperbólica. d) Todas las respuestas son correctas.

4. La inhibición por retroalimentación o feedback: a) Es una forma de regular las vías metabólicas. b) El último producto es el inhibidor de la vía. c) Se suele inhibir la primera enzima de la vía metabólica. d) Todas son correctas.

5. Si quiero valorar el efecto que tiene la concentración de la enzima en la velocidad de degradación de un sustrato: a) A la misma cantidad de sustrato le añadiría diferentes cantidades de enzima y calcularía la velocidad de degradación. b) A distintas cantidades de sustrato le añadiría diferentes cantidades de enzima y calcularía la velocidad de degradación. c) A distintas cantidades de sustrato le añadiría la misma cantidad de enzima y calcularía la velocidad de degradación. d) a) y c) son correctas.

6. Sin una enzima tiene dos sustratos por los que presenta los siguientes valores: Km= S1 5x10^-6 M // s2 5x10^-5 M. a) Presenta mayor afinidad por el S1. b) Presenta mayor afinidad por el S2. c) Presenta la misma afinidad por los dos sustratos. d) Los valores de Km no dan idea de la afinidad de la enzima por el sustrato.

7. Sin una enzima tiene dos sustratos por los que presenta los siguientes valores: K cat = S1 8x10^2 s^-1// S2 8x10^3 s^-1. a) La reacción alcanza mayor velocidad máxima con el S1. b) La reacción alcanza mayor velocidad máxima con el S2. c) Ambas reacciones alcanzarán la misma velocidad máxima. d) Los valores de K no dan idea de la velocidad máxima de la reacción.

8. Teniendo en cuenta los valores indicados en las preguntas 8-6 y 8-7, ¿con cuál de los dos sustrato la enzima es más eficiente?. a) Es más eficiente con S1. b) Es más eficiente con S2. c) Es igual de eficiente con los dos. d) No se puede averiguar la eficiencia con estos datos.

9. Para estudiar la actividad enzimática de una enzima se decide crear versiones mutantes de dicha enzima y medir las constantes cinéticas. a) El cambio de la Ser por una Gly no afecta la velocidad máxima. b) El cambio de una Ser por una Thr disminuye la afinidad por el sustrato. c) La enzima Mut 2 disminuye la Vmax de la reacción. d) La enzima Mut1 aumenta la Km de la reacción.

10. Continuando con los valores indicados en la pregunta 8-9: a) El cambio de Ser por Gly provoca una gran disminución de la Vmax debido a la pérdida del grupo OH. b) El cambio de Ser por Thr afecta mucho a la catálisis debido a la presencia de un grupo OH. c) La Ser es muy importante para la afinidad de la enzima normal por el sustrato. d) La Thr es fundamental para la actividad catalítica de la enzima normal.