Catálisis enzimática.

¿Qué parte de la Física se encarga del estudio de los intercambios de energía en los procesos físico-químicos, entre ellos las reacciones bioquímicas?. Termodinámica. Bioquímica. Bioenergética. Enzimología.

¿Qué parte de la Termodinámica se encarga del estudio del intercambio de energia entre los seres vivos y su medio ambiente y del intercambio de energía en las reacciones bioquímicas de los seres vivos?. Bioenergética. Bioquímica. Enzimología. Ninguna de las anteriores.

¿Qué determina la Termodinámica?. La espontaneidad de un proceso físico-químico. La reactividad química de una especie. El flujo de energía de un proceso físico-químico. La velocidad de un proceso físico-químico. A, B y C son correctas.

La espontaneidad de un proceso nos informa sobre la velocidad de reacción. Verdadero. Falso.

La espontaneidad de una reacción bioquímica no se puede calcular exclusivamente en base a la entropía ya que las células son sistemas abiertos. Verdadero. Falso.

La energía libre de Gibbs: Relaciona la entropía y la entalpía. Es una función de estado que informa sobre la espontaneidad de una reacción. Establece la cantidad de energía capaz de generar un trabajo a presión y temperatura constantes. Todas las anteriores son correctas.

Es más probable que una reacción sea espontánea cuanto mas exotérmica sea y mayor aumento del desorden produzca. Verdadero. Falso.

La espontaneidad de una reacción es independiente de la temperatura. Verdadero. Falso.

Las reacciones químicas suelen ser procesos reversibles. Verdadero. Falso.

Un sistema alcanza el equilibrio cuando: La concentración de todas las sustancias permanece constante. La concentración de todas las sustancias es igual. El sistema es cerrado. No hay modificación de la temperatura y la presión.

El equilibrio dinámico se define como el estado en el que la concentración neta de cada especie no varía porque el proceso directo e inverso ocurren simultáneamente. Verdadero. Falso.

La constante de equilibrio solo se cumple para disoluciones diluidas o gases a baja presión. Verdadero. Falso.

Un valor de la constante de equlibrio (K) mayor que 1 se corresponde con: La mayoría de los reactivos se han tranformado en productos. La mayoría de los reactivos se han quedado sin reaccionar.

La constante de equilibrio es independiente de la temperatura. Verdadero. Falso.

¿Cuál es el mecanismo más viable para aumentar la velocidad de reacción en los seres vivos?. Aumentar la temperatura. Rebajar la energía de activación. Aumentar la concentración de los reactivos. Acoplar la reacción a otra más rápida. B y D son correctas. Ninguna es correcta.

El complejo enzima-sustrato es irreversible. Verdadero. Falso.

El complejo enzima-sustrato estabiliza el estado de transición. Verdadero. Falso.

La enzima no se puede reutilizar una vez que ha concluido la reacción catalizada. Verdadero. Falso.

El centro activo de la enzima posee una superficie complementaria al sustrato que estabiliza el estado de transición. Verdadero. Falso.

¿Qué interacción establecen las cadenas laterales de los aminoácidos con el sustrato?. Uniones covalentes transitorias. Uniones de tipo débil (hidrofóbicas, puentes de hidrógeno, puentes salinos). Ambas. Ninguna.

¿Qué es el NAD?. Cofactor. Coenzima. Grupo prostético. Ninguna.

¿Qué es el grupo hemo?. Cofactor. Coenzima. Grupo prostético. Ninguna.

Una de las diferencias entre los cofactores/coenzimas y los grupos prostéticos es que los primeros no se unen covalentemente a la enzima. Verdadero. Falso.

Actualmente, ¿cuál es la hipótesis válida para explicar la catálisis enzimática?. Hipótesis de la llave-cerradura. Hipótesis del ajuste inducido. Hipótesis de la estabilización del estado de transición.

¿Qué teoría sobre la acción enzimática establece que existe una complementariedad estereoquímica entre el sustrato y la enzima?. Hipótesis de la llave-cerradura. Hipótesis del ajuste inducido. Hipótesis de la estabilización del estado de transición.

¿Qué teoría sobre la acción enzimática establece que la enzima y el sustrato modifican ligeramente su estructura tridimensional por el hecho de la fijación?. Hipótesis de la llave-cerradura. Hipótesis del ajuste inducido. Hipótesis de la estabilización del estado de transición.

¿Qué teoría sobre la acción enzimática establece que el centro activo de la enzima no es complementario al sustrato, sino al estado de transición, de manera que se induce la desestabilización del sustrato y la transformación en producto?. Hipótesis de la llave-cerradura. Hipótesis del ajuste inducido. Hipótesis de la estabilización del estado de transición.

El estado de transición se corresponde con la formación del complejo enzima-sustrato (ES). Verdadero. Falso.

La energía de activación disminuye al compensarse con la energía de unión de la enzima al estado de transición. Verdadero. Falso.

¿Cuál es un mecanismo del centro activo para favorecer la disminución de la energía de activación?. Orientación y aproximación. Entorno hidrofóbico. Grupos salientes. Formación de nucleófilos y/o electrófilos. Todas las anteriores son correctas.

¿Qué afirmación acerca del centro activo es correcta?. Es una región pequeña en relación al tamaño total de la enzima. Hay un sitio para la catálisis y otro de unión. Es una región tridimensional en la que los aminoácidos puden estar muy separados en la estructura primaria. Posee aminoácidos que establecen uniones débiles con los sustratos. Presenta áreas complementarias al estado de transición y también áreas complementarias al sustrato. Suele localizarse en hoyos y hendiduras de la enzima, lo que dota al centro activo de un carácter apolar. A, B, C, D y F son correctas. Todas son correctas.

¿En qué mecanismo de catálisis están implicados grupos donadores o aceptores de protones?. Ácido-base. Covalente. Electrostática. Por iones metálicos. Todas las anteriores son correctas.

¿En qué mecanismo de catálisis hay una unión covalente entre el sustrato y la enzima?. Ácido-base. Covalente. Electrostática. Por iones metálicos. Todas las anteriores son correctas.

¿En qué mecanismo de catálisis es necesario el empleo de cofactores (frecuentemente en reacciones tipo redox)?. Ácido-base. Covalente. Electrostática. Por iones metálicos. Todas las anteriores son correctas.

¿En qué mecanismo de catálisis se establecen interacciones electrostáticas preferentes en el estado de transición?. Ácido-base. Covalente. Electrostática. Por iones metálicos. Todas las anteriores son correctas.

La rotura de un enlace amida es un ejemplo de catálisis ácido-base. Verdadero. Falso.

La catálisis covalente requiere la presencia de un grupo nucléfilo en la enzima, normalmente serina. Verdadero. Falso.