Cuestionario sobre Aminoácidos y Proteínas

¿Cuáles son las funciones esenciales que las proteínas proporcionan en el cuerpo?. Ayudar a las reacciones químicas y la función inmune. Apoyar la contracción muscular y el movimiento. Regular y expresar ADN y ARN. Todas las anteriores.

¿Cuáles son las fuentes principales de proteína mencionadas en el documento?. Animal, vegetal y microbiana. Animal, vegetal y fúngica. Vegetal, microbiana y de origen marino. Animal, láctea y de origen marino.

¿Qué son los aminoácidos (aas.)?. Componentes básicos de péptidos y proteínas. Moléculas complejas que forman tejidos. Vitaminas esenciales para el metabolismo. Carbohidratos simples que proveen energía.

¿Mediante qué tipo de enlace se unen los aminoácidos entre sí?. Enlace peptídico. Enlace glucosídico. Enlace iónico. Enlace de hidrógeno.

El término 'aminoácidos' se refiere comúnmente a los a-aminoácidos. ¿Qué característica define a un a-aminoácido?. El grupo amino y el grupo carboxilo están unidos al carbono alfa. La cadena lateral (R) está unida al carbono beta. Solo el grupo amino está unido al carbono alfa. Solo el grupo carboxilo está unido al carbono alfa.

¿Qué tipo de moléculas son todos los a-aminoácidos, excepto la glicina?. Moléculas quirales. Moléculas aquirales. Moléculas polares. Moléculas apolares.

¿Qué es la quiralidad?. La propiedad de un objeto que no es superponible a su imagen especular. La capacidad de un átomo para formar enlaces dobles. La presencia de múltiples grupos funcionales en una molécula. La solubilidad de una sustancia en agua.

¿Cuántos aminoácidos son denominados 'aas. comunes'?. 20. 10. 50. 100.

¿Cuál de los siguientes es un aminoácido esencial?. Alanina. Glicina. Fenilalanina. Serina.

¿Cuál de los siguientes es un aminoácido no esencial?. Leucina. Valina. Arginina. Triptófano.

¿Qué distingue a las proteínas de los polipéptidos y oligopéptidos?. El número de aminoácidos (>50 para proteínas). La presencia de enlaces peptídicos. La estructura tridimensional. La solubilidad en agua.

¿Cómo contribuyen los aminoácidos y péptidos presentes en los alimentos al sabor?. Contribuyen directamente al sabor y son precursores de componentes aromáticos. No tienen un impacto directo en el sabor de los alimentos. Solo contribuyen al sabor cuando están desnaturalizados. Su contribución al sabor es únicamente a través de la textura.

¿Qué factores contribuyen a la forma y propiedades químicas de las proteínas?. Las propiedades de la cadena lateral de cada aminoácido y el orden de polimerización. Únicamente el número total de aminoácidos. Solo la temperatura a la que se sintetizan. La presencia de carbohidratos en la estructura.

¿Qué es la desnaturalización de una proteína?. El despliegue de la estructura de la proteína, exponiendo grupos hidrofóbicos y perdiendo su función. La formación de enlaces peptídicos entre cadenas polipeptídicas. La hidrólisis de la proteína en aminoácidos individuales. La unión de la proteína a otras moléculas como lípidos o carbohidratos.

¿Cuáles son algunos factores que pueden inducir la desnaturalización de una proteína?. Temperatura, pH y agentes químicos desnaturalizantes. Salinidad, presión y luz ultravioleta. Concentración de oxígeno, humedad y tipo de solvente. Presencia de vitaminas, minerales y fibra.

¿Qué ocurre con la viscosidad y la solubilidad de una proteína durante la desnaturalización?. La viscosidad aumenta y la solubilidad disminuye. La viscosidad disminuye y la solubilidad aumenta. Ambas, viscosidad y solubilidad, aumentan. Ambas, viscosidad y solubilidad, disminuyen.

Las holoproteínas se clasifican en fibrilares y globulares. ¿Cuál es una característica de las proteínas fibrilares?. Son insolubles en agua y tienen cadenas polipeptídicas largas. Son solubles en agua y tienen forma esférica. Forman geles fácilmente. Son altamente hidrofóbicas.

¿Qué caracteriza a las proteínas globulares?. Tienen forma esférica, son solubles en agua y tienen grupos hidrófilos en el exterior. Tienen forma alargada e insoluble en agua. Son principalmente componentes estructurales. Poseen grupos hidrofóbicos en el exterior.

¿Qué son las heteroproteínas?. Proteínas compuestas por una fracción proteínica y un grupo no proteínico (prostético). Proteínas formadas exclusivamente por aminoácidos. Proteínas que solo se encuentran en organismos heterótrofos. Proteínas que tienen múltiples cadenas polipeptídicas.

¿Qué tipo de grupo prostético se encuentra en las lipoproteínas?. Lípido. Glúcido. Ácido nucleico. Pigmento.

¿Qué es la hidratación de las proteínas?. La capacidad de las proteínas para absorber, retener y liberar agua. La reacción química entre proteínas y agua. La desnaturalización de las proteínas en presencia de agua. La formación de enlaces de hidrógeno entre moléculas de proteína.

¿Cuál es considerada la propiedad funcional más importante de las proteínas en los alimentos?. Solubilidad. Viscosidad. Gelificación. Texturización.

¿Qué factores ambientales afectan la solubilidad de las proteínas?. pH, tipo de solvente, fuerza iónica y temperatura. Solo la concentración de proteína y el peso molecular. Únicamente la composición de aminoácidos. La presencia de azúcares y grasas.

¿Qué es la gelificación en el contexto de las proteínas alimentarias?. La formación de una red molecular tridimensional que confiere propiedades de sólido. La desnaturalización completa de la proteína. La disolución de la proteína en un solvente acuoso. La agregación de proteínas en partículas insolubles.

¿Qué proceso implica la transformación de proteínas globulares en fibrilares?. Texturización. Desnaturalización. Gelificación. Hidratación.

¿Cuál es una aplicación de las proteínas texturizadas?. Simular productos tradicionales y aumentar la versatilidad de los alimentos. Aumentar la solubilidad de las proteínas en medios acuosos. Mejorar la viscosidad de las soluciones proteicas. Facilitar la formación de espumas estables.

¿Qué es una espuma alimentaria?. Un sistema de dos fases formado por celdas de aire separadas por una fina capa líquida. Una suspensión de partículas sólidas en un líquido. Una solución homogénea de gases en un líquido. Una emulsión de aceite en agua.

¿Cómo pueden las proteínas mejorar las propiedades espumantes?. Mediante calentamiento moderado y desnaturalización parcial, que expone grupos hidrofóbicos. Aumentando la tensión superficial del líquido. Reduciendo la interacción con la interfase aire-líquido. Manteniendo la estructura globular intacta.

¿Cuáles son algunos de los espumantes proteicos más utilizados?. Clara de huevo, gelatinas, caseína, proteínas de soja y gluten. Carbohidratos, lípidos y vitaminas. Sales minerales y agua. Ácidos orgánicos y bases.

¿De qué manera las proteínas pueden interactuar con sustancias volátiles y modificar los aromas en los alimentos?. Modificando su liberación, transporte y percepción. Únicamente aumentando la volatilidad de las sustancias. Inhibiendo la formación de compuestos aromáticos. Cambiando el pH del alimento.