Cuestionario de Bioquímica General
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Título del Test:
![]() Cuestionario de Bioquímica General Descripción: Estudio para el extra |



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Señale cual es el complejo de la CTE que puede ser inhibido por el cianuro y monóxido de carbono: Complejo I. Complejo II. Complejo III. Complejo IV. Enzima encargada de la descarboxilación del piruvato: Piruvato carboxilasa. Piruvato deshidrogenasa. Piruvato cinasa. Malato deshidrogenasa. Producto final de la glucólisis del músculo que se convierte en glucosa a nivel de hígado: Glicógeno. Piruvato. Glicerol. Lactato. 2,3-bifosfoglicerato es: Un producto de la reacción enzimática de la gliceraldehído 3 fosfato deshidrogenasa. Un producto de la reacción enzimática de la fosfoglicerato cinasa. Un compuesto de alta energía para el paso de fosforilación. Ninguna de las anteriores. Metabolito intermedio que une el ciclo de la urea con el ciclo de los ácidos tricarboxílicos: Malato. Alfa-cetoglutarato. Oxalacetato. Fumarato. Amina activa derivada de la Tyr que tiene como función el metabolismo basal corporal: Histamina. Tiroxina. Catecolaminas. GABA. Sustancia de la digestión de las proteínas que contribuye a la desnaturalización, mantiene un pH óptimo y ayuda a liberar los cimógenos de pepsinógeno: Mucina. Factor Intrínseco. Lipasa. Ácido clorhídrico. Ninguna de las anteriores. Amina activa que deriva de la descarboxilación del Trp. y funciona como modulador del ánimo: GABA. Histamina. Serotonina. Tiroxina. Melatonina. Son enlaces covalentes que unen dos cadenas polipeptídicas, dando estabilidad a la estructura terciaria de la proteína, un ejemplo de ello es la hormona insulina: Fuerzas de Van der Waals. Puentes disulfuro. Enlaces iónicos. Enlaces salinos. Puentes de hidrógeno. Vía metabólica de los aminoácidos que es útil para el catabolismo de los mismos, y por ende produce amoniaco: Transaminación. Desaminación oxidativa. Descarboxilación. Transmetilación. Desaminación reductiva. Vía metabólica de los aminoácidos que es útil para la remoción y destoxificación del amoniaco, promueve la gluconeogénesis y la biosíntesis de aminoácidos no esenciales: Transmetilación. Desaminación oxidativa. Desaminación reductiva. Descarboxilación. Transaminación. Mecanismo principal para la estimulación y secreción del jugo pancreático: Ácidos grasos del alimento. Alcalinización del extremo proximal del duodeno. La alta concentración de iones hidrógenos del quimoácido en la primera porción del duodeno. La concentración de aminoácidos y proteínas del alimento. Todas las anteriores. Enzima endopeptidasa pancreática que rompe enlaces de aminoácidos principalmente de tipo Try, Phe y Met. Pepsina. Tripsina. Quimiotripsina. Carboxipeptidasa. Elastasa. Son características de la carboxipeptidasa de tipo b, excepto: Enzima exopeptidasa. Rompe enlaces de aminoácidos C-terminal. Rompe aminoácidos principalmente de tipo Arg y Lys. Es una enzima autocatalítica. Son estimulada por la secretina. ¿Cuál es la función de la RNA polimerasa dependiente de DNA en la duplicación del DNA en procariotas?. Es la que inicia la separación de las bandas mediante gasto de ATP. Es la encargada de reconocer al oric e informar al resto de las enzimas el lugar exacto para la iniciación de la duplicación del DNA. Trabaja acoplada a la Helicasa para conformar el complejo primosoma. Todas son correctas. Las DNA polimerasas en eucariota son un grupo de enzimas que sólo pueden polimerizar a la banda complementaria del DNA, en el sentido: Sentido 3'5'. Sentido 5'3'. En ambos sentidos pueden polimerizar. Todas son correctas. Enzima en eucariotas que termina de sintetizar el sentido 3'5', y a su vez quita al cebador para complementar a la base retardada: DNA polimerasa alfa. DNA polimerasa beta. DNA polimerasa delta. DNA Pol III. Enzima en procariotas que termina de unir a las nuevas bandas de DNA que se sintetizaron, de la banda discontinua: DNA polimerasa II. DNA polimerasa III. DNA polimerasa I. DNA ligasa. El ARNt actúa como: Formador de mensajes a partir de DNA del núcleo. Formación de complejos antivirales. Un adaptador capaz de traducir la información proveniente del ARNm. Solo A y B son correctas. La coenzima TPP se obtiene de la vitamina: Tiamina. Niacina. Riboflavina. Ácido Pantoténico. Piridoxamina. El equilibrio de una reacción en presencia de enzima es: La cantidad de producto formado es distinto si el enzima está presente o no lo está. La concentración de P en equilibrio es 100 veces la de S, únicamente en presencia de la enzima. Se presenta el equilibrio más rápido en el tiempo de la reacción. Todas las anteriores son correctas. Facilita la síntesis del grupo hemo al incrementar los niveles de ALA sintasa y ALA deshidratasa: Niacina. Vitamina K. Vitamina E. Vitamina A. Forma del ácido fólico que se encuentra en mayor proporción en la circulación: Pteroilmonoglutamatos. Poliglutamatos de tetrahidrofolatos. Tetrahidrofolato. N-met-tetrahidrofolato libre. La deficiencia de esta vitamina puede causar anemia megaloblástica: Ácido ascórbico. Niacina. Tiamina. Folato. La deficiencia de vitamina D en niños ocasiona: Osteomalacia. Osteoartritis. Raquitismo. Acondroplasia. La forma activa de esta vitamina actúa como coenzima en el metabolismo de los carbohidratos, permitiendo metabolizar el piruvato o el α-cetoglutarato, en las enzimas Piruvato Deshidrogenasa y α-Cetoglutarato Deshidrogenasa respectivamente: B7 Biotina/Biocitinas. B9 Ácido fólico/Tetrahidrofolato. B6 Piridoxina/ Fosfato de Piridoxal. B1 Tiamina/Pirofosfato de tiamina. La vitamina tiamina está involucrada en las siguientes reacciones enzimáticas, como coenzima: Transacetolasa, succinil deshidrogenasa, PDH. PDH, transcetolasa, alfa-cetoglutarato deshidrogenasa. PDH, alfa-cetoglutarato deshidrogenasa, succinil deshidrogenasa. Ninguna de las anteriores. Paciente de edad adulta que presenta dificultades para manejar su coche por las noches, se encuentra en un momento de depresión y tiene poco apetito, presenta xeroftalmía, sequedad de la conjuntiva y en la córnea, esto puede darse por la deficiencia de: Deficiencia de vitamina K. Deficiencia de vitamina E. Deficiencia de vitamina D. Deficiencia de vitamina A. Precursor de la vitamina D que se encuentra en la piel y requiere de luz UV para activarse: Ergocalciferol. Calcidiol. Colecalciferol. Ninguna de las anteriores. Puede ser una causa de Anemia Perniciosa: Ausencia de factor intrínseco. Ausencia de Cobalofina. Insuficiencia pancreática. Todas las anteriores. Se utiliza para el tratamiento de la dislipidemia (disminuye la oxidación de la LDL): B3. B5. B9. B12. Son inhibidores competitivos del sistema de gama-carboxilación, esto por similitud estructural con la vitamina K por lo que se emplean como anticoagulantes terapéuticos: Warfarina. Antitrombina. Osteocalcina. Hidroxiprolina. Son las vitaminas conocidas como "antioxidantes": Vitaminas C, E y A. Vitaminas C, B1 y B2. Biotina y Tiamina. Niacina y vitamina E. Su deficiencia ocasiona anemia perniciosa: K. B9. B1. B12. Vitamina que protege a la vitamina A, E y algunas B de la oxidación; es un antioxidante importante, interviene en la hidroxilación de la lisina y la prolina para el colágeno: Vitamina K. Vitamina C. Vitamina folatos. Vitamina cobalamina. ¿Cuál es la ruta metabólica que sigue el lactato muscular durante el ejercicio intenso?. La gluconeogénesis hepática. La gradual recaptación muscular por el metabolismo durante la fase de recuperación. Conversión a piruvato para el metabolismo aeróbico en hígado y otros tejidos. Excreción urinaria como lactato sódico. La regulación del ciclo de Krebs se consigue en primera instancia por el control de tres enzimas irreversibles dentro del mismo: citrato sintasa, aconitasa, deshidrogenasa de isocitrato. alfa-cetoglutarato deshidrogenasa, isocitrato deshidrogenasa y malato deshidrogenasa. deshidrogenasa de succinato, deshidrogenasa de alfa-cetoglutarato y deshidrogenasa de isocitrato. citrato sintasa, isocitrato deshidrogenasa y alfa-cetoglutarato deshidrogenasa. ¿Cuál enunciado que es cierto sólo para las láminas ẞ y no para las hélices α?. Se pueden encontrar en estructuras supersecundarias. Son un ejemplo de estructura secundaria. Se estabilizan a través de enlaces hidrógeno entre cadenas. Se pueden encontrar en las proteínas globulares típicas. Todos son ciertos para las láminas beta. Aminoácido necesario para el metabolismo de la homocisteína en la sangre: SAM. Cys. Met. Leu. Thr. Aminoácido que se caracteriza por ser no esencial, polar negativo, con una cadena lateral con dos metilos mas un segundo funcional carboxilo, además de participar en la ruta metabólica glucogénica: Gln. Glu. Asp. Asn. Arg. CO2 + H2O mediante AC (anhidrasa carbónica) origina H2CO3. Que componente enzimático representa cada una de estas sustancias. CO2= Sustrato, H2CO3= producto y AC= Cofactor. H2O=cofactor, H2CO3= producto y AC= enzima. CO2= producto, H2CO3= enzima y AC= sustrato. CO2= Sustrato, H2CO3= producto y AC= enzima. A y B son correctas. Todas los siguientes enunciados acerca del ciclo de la urea son falsos, mencione el verdadero: El modulador alosterico positivo de la CSP II es el N-acetilglutamato. La arginina es el metabolito limitante de la velocidad del ciclo de la urea. Ornitina es un aminoácido que se elimina en el ciclo de la urea. Los grupos amino son derivados del amoniaco y del arginina. Todos son falsos. Nivel estructural de las proteínas, en el cual representa la secuencia de que tipo de proteína es (función): Nivel estructural primario. Nivel estructural secundario. Nivel estructural terciario. Nivel estructural cuaternario. Nivel estructural de proteínas que se categoriza por tener una conformación tridimensional que cuenta con dominios, es la forma principal de las proteínas dinámicas o funcionales: Nivel estructural primario. Nivel estructural secundario. Nivel estructural terciario. Nivel estructural cuaternario. Un lactante que al nacer tenía un aspecto saludable comenzó a presentar letargo (estado de cansancio profundo y prolongado), hipotermia (baja de temperatura corporal) y apnea (ausencia de respiración) en 24 horas. Una química sanguínea indicó altos valores de amoniaco y citrulina, y bajos de urea. Es muy probable que la enzima defectuosa en este niño es: Argininosuccinato liasa. Argininosuccinato sintetasa. Ornitina transcarbamoilasa. Carbamoil fosfato sintetasa I. Arginasa. Vía metabólica de los aminoácidos que es útil para la remoción y destoxificación del amoniaco, promueve la gluconeogénesis y la biosíntesis de aminoácidos no esenciales. Transmetilación. Desaminación oxidativa. Desaminacion reductiva. Descarboxilación. Transaminación. Vitamina que protege a la vitamina A, E y algunas B de la oxidación; es un antioxidante importante, interviene en la hidroxilación de la lisina y la prolina para el colágeno: Vitamina K. Vitamina A. Vitamina folatos. Vitamina cobalamina. Vitamina C. Cuando existe deficiencia de la vitamina cobalamina, se puede acumular sustancias que sustituyen a la malonil CoA, éstas son: Factor intrínseco. Factor extrínseco. Succinil CoA. Metilmalonil CoA. En el ciclo visual, ¿Qué enzima tiene doble participación?, al actuar en la reacción: trans-retinal, trans-retinol; y en la reacción: cis retinol 11-cis-retinal: Retinol deshidrogenasa. Miosina cinasa. Rho cinasa. Adenililciclasa. Enzima dependiente de vitamina K necesaria para la modificación postraduccional de los factores de coagulación: γ carboxilasa. γ deshidrogenasa. 3 hidroxilasa. β deshidrogenasa. Es función de la vitamina D, excepto: Actúan como hormonas que regulan el crecimiento y desarrollo celular. Regulación del calcio sérico. Actúa de forma coordinada con la hormona paratiroidea. No hay excepto. ¿Cuál enunciado que es cierto sólo para las láminas ẞ y no para las hélices α?. Se pueden encontrar en estructuras supersecundarias. Son un ejemplo de estructura secundaria. Se estabilizan a través de enlaces hidrógeno entre cadenas. Se pueden encontrar en las proteínas globulares típicas. Todos son ciertos para las láminas beta. Aminoácido necesario para el metabolismo de la homocisteína en la sangre: SAM. Cys. Met. Leu. Thr. Aminoácido que se caracteriza por ser no esencial, polar negativo, con una cadena lateral con dos metilos mas un segundo funcional carboxilo, además de participar en la ruta metabólica glucogénica: Gln. Glu. Asp. Asn. Arg. CO2 + H2O mediante AC (anhidrasa carbónica) origina H2CO3. Que componente enzimático representa cada una de estas sustancias. CO2= Sustrato, H2CO3= producto y AC= Cofactor. H2O=cofactor, H2CO3= producto y AC= enzima. CO2= producto, H2CO3= enzima y AC= sustrato. CO2= Sustrato, H2CO3= producto y AC= enzima. A y B son correctas. Todas los siguientes enunciados acerca del ciclo de la urea son falsos, mencione el verdadero: El modulador alosterico positivo de la CSP II es el N-acetilglutamato. La arginina es el metabolito limitante de la velocidad del ciclo de la urea. Ornitina es un aminoácido que se elimina en el ciclo de la urea. Los grupos amino son derivados del amoniaco y del arginina. Todos son falsos. Nivel estructural de las proteínas, en el cual representa la secuencia de que tipo de proteína es (función): Nivel estructural primario. Nivel estructural secundario. Nivel estructural terciario. Nivel estructural cuaternario. Nivel estructural de proteínas que se categoriza por tener una conformación tridimensional que cuenta con dominios, es la forma principal de las proteínas dinámicas o funcionales: Nivel estructural primario. Nivel estructural secundario. Nivel estructural terciario. Nivel estructural cuaternario. Un lactante que al nacer tenía un aspecto saludable comenzó a presentar letargo (estado de cansancio profundo y prolongado), hipotermia (baja de temperatura corporal) y apnea (ausencia de respiración) en 24 horas. Una química sanguínea indicó altos valores de amoniaco y citrulina, y bajos de urea. Es muy probable que la enzima defectuosa en este niño es: Argininosuccinato liasa. Argininosuccinato sintetasa. Ornitina transcarbamoilasa. Carbamoil fosfato sintetasa I. Arginasa. Vía metabólica de los aminoácidos que es útil para la remoción y destoxificación del amoniaco, promueve la gluconeogénesis y la biosíntesis de aminoácidos no esenciales. Transmetilación. Desaminación oxidativa. Desaminacion reductiva. Descarboxilación. Transaminación. Vitamina que protege a la vitamina A, E y algunas B de la oxidación; es un antioxidante importante, interviene en la hidroxilación de la lisina y la prolina para el colágeno: Vitamina K. Vitamina A. Vitamina folatos. Vitamina cobalamina. Vitamina C. Cuando existe deficiencia de la vitamina cobalamina, se puede acumular sustancias que sustituyen a la malonil CoA, éstas son: Factor intrínseco. Factor extrínseco. Succinil CoA. Metilmalonil CoA. En el ciclo visual, ¿Qué enzima tiene doble participación?, al actuar en la reacción: trans-retinal, trans-retinol; y en la reacción: cis retinol 11-cis-retinal: Retinol deshidrogenasa. Miosina cinasa. Rho cinasa. Adenililciclasa. Enzima dependiente de vitamina K necesaria para la modificación postraduccional de los factores de coagulación: γ carboxilasa. γ deshidrogenasa. 3 hidroxilasa. β deshidrogenasa. Es función de la vitamina D, excepto: Actúan como hormonas que regulan el crecimiento y desarrollo celular. Regulación del calcio sérico. Actúa de forma coordinada con la hormona paratiroidea. No hay excepto. Facilita la síntesis del grupo hemo al incrementar los niveles de ALA sintasa y ALA deshidratasa: Niacina. Vitamina K. Vitamina E. Vitamina A. Forma del ácido fólico que se encuentra en mayor proporción en la circulación: Pteroilmonoglutamatos. Poliglutamatos de tetrahidrofolatos. Tetrahidrofolato. N-met-tetrahidrofolato libre. La deficiencia de esta vitamina puede causar anemia megaloblástica: Ácido ascórbico. Niacina. Tiamina. Folato. La deficiencia de vitamina D en niños ocasiona: Osteomalacia. Osteoartritis. Raquitismo. Acondroplasia. La forma activa de esta vitamina actúa como coenzima en el metabolismo de los carbohidratos, permitiendo metabolizar el piruvato o el α-cetoglutarato, en las enzimas Piruvato Deshidrogenasa y α-Cetoglutarato Deshidrogenasa respectivamente: B7 Biotina/Biocitinas. B9 Ácido fólico/Tetrahidrofolato. B6 Piridoxina/ Fosfato de Piridoxal. B1 Tiamina/Pirofosfato de tiamina. La vitamina tiamina está involucrada en las siguientes reacciones enzimáticas, como coenzima: Transacetolasa, succinil deshidrogenasa, PDH. PDH, transcetolasa, alfa-cetoglutarato deshidrogenasa. PDH, alfa-cetoglutarato deshidrogenasa, succinil deshidrogenasa. Ninguna de las anteriores. Paciente de edad adulta que presenta dificultades para manejar su coche por las noches, se encuentra en un momento de depresión y tiene poco apetito, presenta xeroftalmía, sequedad de la conjuntiva y en la córnea, esto puede darse por la deficiencia de: Deficiencia de vitamina K. Deficiencia de vitamina E. Deficiencia de vitamina D. Deficiencia de vitamina A. Precursor de la vitamina D que se encuentra en la piel y requiere de luz UV para activarse: Ergocalciferol. Calcidiol. Colecalciferol. Ninguna de las anteriores. Puede ser una causa de Anemia Perniciosa: Ausencia de factor intrínseco. Ausencia de Cobalofina. Insuficiencia pancreática. Todas las anteriores. Se utiliza para el tratamiento de la dislipidemia (disminuye la oxidación de la LDL): B3. B5. B9. B12. Son inhibidores competitivos del sistema de gama-carboxilación, esto por similitud estructural con la vitamina K por lo que se emplean como anticoagulantes terapéuticos: Warfarina. Antitrombina. Osteocalcina. Hidroxiprolina. Son las vitaminas conocidas como "antioxidantes": Vitaminas C, E y A. Vitaminas C, B1 y B2. Biotina y Tiamina. Niacina y vitamina E. Su deficiencia ocasiona anemia perniciosa: K. B9. B1. B12. Vitamina que protege a la vitamina A, E y algunas B de la oxidación; es un antioxidante importante, interviene en la hidroxilación de la lisina y la prolina para el colágeno: Vitamina K. Vitamina C. Vitamina folatos. Vitamina cobalamina. ¿Cuál es la ruta metabólica que sigue el lactato muscular durante el ejercicio intenso?. La gluconeogénesis hepática. La gradual recaptación muscular por el metabolismo durante la fase de recuperación. Conversión a piruvato para el metabolismo aeróbico en hígado y otros tejidos. Excreción urinaria como lactato sódico. La regulación del ciclo de Krebs se consigue en primera instancia por el control de tres enzimas irreversibles dentro del mismo: citrato sintasa, aconitasa, deshidrogenasa de isocitrato. alfa-cetoglutarato deshidrogenasa, isocitrato deshidrogenasa y malato deshidrogenasa. deshidrogenasa de succinato, deshidrogenasa de alfa-cetoglutarato y deshidrogenasa de isocitrato. citrato sintasa, isocitrato deshidrogenasa y alfa-cetoglutarato deshidrogenasa. |





