Cuestionario sobre Cinética Enzimática y Regulación

¿Qué es la inhibición reversible de una enzima?. Es una inhibición que no se puede revertir. Es una inhibición que puede ser revertida, a menudo por un aumento en la concentración de sustrato o por la adición de otros compuestos. Es una inhibición causada por la desnaturalización completa de la enzima.

¿Cuál es la diferencia entre inhibición reversible e irreversible?. La inhibición irreversible siempre involucra la unión permanente a la enzima, mientras que la reversible no. La inhibición reversible depende de la concentración de sustrato, mientras que la irreversible no. No hay diferencia fundamental, ambas pueden ser revertidas.

¿Qué son los gases neurotóxicos mencionados en el texto?. Sustancias que inhiben las enzimas de forma reversible. Sustancias que inhiben las enzimas de forma irreversible, a menudo desnaturalizándolas. Fármacos que se utilizan para tratar infecciones.

¿Qué postularon Michaelis y Menten para explicar la cinética enzimática?. La existencia de un complejo enzima-sustrato (ES). Que la velocidad de reacción es directamente proporcional a la concentración de enzima. Que la velocidad de reacción siempre aumenta linealmente con la concentración de sustrato.

¿Qué representa la constante Km?. La velocidad máxima que puede alcanzar una reacción enzimática. La concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima (Vmáx). La constante de disociación del complejo enzima-sustrato.

¿Qué es la saturación en el contexto de la cinética enzimática?. Cuando la concentración de sustrato es muy baja. Cuando todos los sitios activos de la enzima están ocupados por sustrato, alcanzando la velocidad máxima. Cuando la enzima se ha desnaturalizado.

¿Qué es una interacción alostérica?. La unión del sustrato directamente al sitio activo. La unión de una molécula (efector alostérico) a un sitio de la enzima diferente al sitio activo, lo que modifica la actividad de la enzima. La inhibición irreversible de una enzima.

¿Qué es un efector alostérico homotrópico?. Un efector alostérico que es diferente del sustrato. Un efector alostérico que es el propio sustrato. Un inhibidor que se une al sitio activo.

¿Qué es la modificación covalente en la regulación de enzimas?. La unión reversible de un sustrato a la enzima. La adición o sustracción de grupos químicos a la enzima mediante enlaces covalentes. La desnaturalización temporal de la enzima.

¿Qué es la fosforilación y la desfosforilación en la regulación enzimática?. Procesos de activación e inactivación mediante la unión y eliminación de grupos fosfato. La unión y eliminación de sustratos. La unión de inhibidores alostéricos.