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Cuestionario sobre Enzimas

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Título del Test:
Cuestionario sobre Enzimas

Descripción:
Cuestionario sobre Enzimas bioqumica

Fecha de Creación: 2025/07/11

Categoría: Otros

Número Preguntas: 20

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Temario:

¿Cuáles son las funciones principales de las proteínas según el texto?. Transporte de moléculas, regulación génica, y actividades motoras. Almacenamiento de energía, transporte de oxígeno, y actividades motoras. Catalisis, almacenamiento de minerales, y transporte de nutrientes. Regulación génica, contraccion muscular y almacenamiento de grasas.

¿Cuál es el principal efecto de las enzimas en las reacciones químicas?. Aumentar la energía de activación. Disminuir la energía de activación. Aumentar el equilibrio de la reacción. No afectar la velocidad de la reacción.

¿Cuáles son las características de las enzimas?. Son resistentes a los cambios de pH. Son inespecíficas y funcionan en cualquier condición. Son catalizadores biológicos específicos que funcionan en condiciones suaves. Son compuestos químicos que aceleran reacciones violentas.

¿Cuál es la diferencia entre cofactores y coenzimas?. Las coenzimas son iones metálicos y los cofactores son derivados de vitaminas. Ambos son proteínas especiales. Las coenzimas son derivadas de vitaminas y los cofactores son iones metálicos. Ninguna de las anteriores.

¿Por qué las enzimas son buenos catalizadores?. El sitio activo específico para el sustrato. La flexibilidad conformacional esencial. La alta especificidad y regulabilidad. Todas las anteriores.

¿Qué tipo de reacción catalizan las oxidorreductasas (EC 1)?. Oxidorreductasas (EC 1). Transferasas (EC 2). Hidrolasas (EC 3). Ligasas (EC 6).

¿Cuál es la principal diferencia entre el modelo de Fischer y el modelo de Koshland?. Modelo de Fischer: llave y cerradura. Modelo de Koshland: ajuste inducido. Ninguna de las anteriores. Ambas son correctas.

¿Qué tipo de mecanismo de catálisis implica la participación de grupos funcionales que actúan como ácidos o bases?. Catálisis por ion metálico. Catálisis covalente. Aproximación y orientación. Ácido-base.

¿Qué ecuación se utiliza para describir la cinética enzimática?. Ecuación de Michaelis-Menten. Constante Km. Ecuación de Lineweaver-Burk. Ninguna de las anteriores.

¿Qué mide la constante Km?. Mide la velocidad máxima de reacción. Mide la afinidad de la enzima por el sustrato. Mide la concentración de la enzima. Ninguna de las anteriores.

¿En qué consiste la inhibición competitiva?. El inhibidor se une a un sitio diferente al sitio activo. El inhibidor solo se une al complejo enzima-sustrato. El inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo. El inhibidor afecta la velocidad de reaccion.

¿Para qué se utilizan las gráficas de Lineweaver-Burk?. Determinar la constante Km. Determinar la velocidad máxima de reacción. Identificar mecanismos de inhibición enzimática. Estudiar el sitio activo.

¿Qué características tienen las enzimas alostéricas?. No tener sitios alostéricos. Tener sitios alostéricos. Ser reguladas por retroalimentación negativa. Ser inhibidas por el sustrato.

¿Qué tipos de efectores pueden afectar a las enzimas?. Siempre son activadores. Siempre son inhibidores. Pueden ser positivos (activadores) o negativos (inhibidores). No tienen efecto sobre las enzimas.

¿Qué es la regulación homotrópica?. El efector es diferente del sustrato. El efector es el sustrato. No implica la participación de efectores. Ninguna de las anteriores.

¿Cuál es un ejemplo de modificación covalente reversible que regula la actividad enzimática?. Fosforilación, acetilación, etc. La regulación por subunidades regulatorias. Escisión proteolítica. Todas las anteriores.

¿Cómo se regula la actividad enzimática mediante subunidades?. La escisión proteolítica. La regulación por subunidades regulatorias. La modificación covalente reversible. Ninguna de las anteriores.

¿Cómo se activan las enzimas mediante la escisión proteolítica?. Las enzimas se activan por unión a cofactores. Las enzimas se activan por unión a coenzimas. Las enzimas se activan al ser escindidas (zimógenos → enzimas activas). Las enzimas se inactivan por escisión proteolítica.

¿Cuál es la utilidad de las enzimas en el diagnóstico clínico?. No tienen utilidad clínica. Sirven como marcadores diagnósticos. Se utilizan para fabricar medicamentos. Se utilizan en la investigación básica.

¿Cuál es la principal función de las enzimas en las células?. Facilitar la producción de energía. Facilitar la replicación del ADN. Catalizar las reacciones bioquímicas. Ninguna de las anteriores.

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