Cuestionario sobre Enzimas

¿Qué son las enzimas y cuál es su naturaleza predominante?. Proteínas que actúan como catalizadores biológicos. Lípidos que almacenan energía. Carbohidratos que forman estructuras celulares. Ácidos nucleicos que transportan información genética. Vitaminas que actúan como cofactores.

¿Cuál es la función principal de las enzimas en los organismos vivos?. Almacenar energía. Acelerar la velocidad de las reacciones químicas. Transportar información genética. Formar estructuras celulares. Producir hormonas.

¿Cómo actúan las enzimas para acelerar las reacciones?. Aumentando la energía de activación. Disminuyendo la energía de activación. Modificando la energía libre de reactivos. Alterando el equilibrio termodinámico. Disminuyendo la cantidad de sustrato.

¿Las enzimas alteran el equilibrio final de las reacciones que catalizan?. Sí, modifican el equilibrio hacia los productos. Sí, modifican el equilibrio hacia los reactivos. No, no alteran el equilibrio termodinámico de la reacción. Depende del tipo de enzima. Solo si la reacción es exotérmica.

¿Qué es la 'alta especificidad' de las enzimas?. La capacidad de catalizar múltiples reacciones diferentes. La capacidad de actuar sobre un sustrato particular o un tipo de enlace específico. La capacidad de funcionar en un amplio rango de temperaturas. La capacidad de unirse a cualquier molécula en la célula. La capacidad de producir grandes cantidades de producto.

¿En qué se diferencia la especificidad de sustrato de la especificidad de tipo de reacción?. La especificidad de sustrato se refiere a la molécula concreta, la de tipo de reacción a la transformación química. La especificidad de sustrato es más amplia que la de tipo de reacción. La especificidad de tipo de reacción se refiere a la molécula concreta, la de sustrato a la transformación química. No hay diferencia, son sinónimos. La especificidad de sustrato solo aplica a lípidos, y la de tipo de reacción a proteínas.

¿Qué se entiende por 'alta eficiencia catalítica' de las enzimas?. Que pueden catalizar reacciones en condiciones extremas de temperatura y pH. Que pueden aumentar la velocidad de una reacción entre 10^6 y 10^12 veces respecto a la reacción no catalizada. Que requieren altas concentraciones de sustrato para ser eficientes. Que solo funcionan a temperaturas muy bajas. Que su eficiencia disminuye con el tiempo.

¿Cuál es la 'regulabilidad' de la actividad enzimática?. La incapacidad de las enzimas para ser controladas. La capacidad de la célula para ajustar el metabolismo mediante mecanismos que controlan la actividad enzimática. La tendencia de las enzimas a inactivarse con el tiempo. La capacidad de las enzimas para adaptarse a cualquier cambio ambiental. La necesidad de que las enzimas estén siempre activas.

¿Qué es el 'sitio activo' de una enzima?. La parte más grande de la enzima. Una región específica donde se une el sustrato y ocurre la catálisis. El lugar donde se almacena la energía. Una molécula externa que activa la enzima. La parte de la enzima que se une al producto.

¿Cuántos aminoácidos aproximadamente están involucrados en la catálisis en el sitio activo?. Todos los aminoácidos de la enzima. Alrededor de 3 a 4 aminoácidos. Solo 1 o 2 aminoácidos. Más de 10 aminoácidos. No son aminoácidos, son otras moléculas.

¿Cuáles son las dos funciones principales del sitio activo?. Unir el producto y liberar energía. Unir el sustrato con alta especificidad y catalizar la reacción química. Almacenar sustrato y producto. Detectar la temperatura y el pH. Modificar la estructura primaria de la enzima.

¿Qué modelo propone una complementariedad rígida entre el sustrato y el sitio activo?. El modelo del ajuste inducido. El modelo de llave y cerradura. El modelo de cooperatividad. El modelo de Michaelis-Menten. El modelo de inducción.

¿Qué modelo, actualmente más aceptado, sugiere que la enzima y el sustrato sufren cambios conformacionales al interactuar?. El modelo de llave y cerradura. El modelo de ajuste inducido. El modelo de especificidad absoluta. El modelo de interacción iónica. El modelo de plegamiento.

¿Cuál es la reacción global del mecanismo de acción de una enzima con el sustrato?. E + S → ES → E + P. E + P → ES → E + S. ES → E + S + P. E + ES → P. S → E + P.

¿Qué sucede después de que se forma el complejo enzima-sustrato (ES)?. La enzima se descompone. El sustrato se libera sin cambios. La enzima actúa para reducir la energía de activación y transformar el sustrato en producto. El producto se une a la enzima. Se forma un nuevo sustrato.

¿Qué son los 'cofactores'?. Componentes proteicos de las enzimas. Componentes no proteicos que muchas enzimas necesitan para su actividad catalítica. Sustratos que se unen temporalmente a la enzima. Productos finales de las reacciones enzimáticas. Reguladores de la transcripción genética.

¿Cómo se denomina a la enzima completa y activa (proteína + cofactor)?. Apoenzima. Holoenzima. Coenzima. Sustrato. Sitio activo.

¿Cómo se denomina a la porción proteica de una holoenzima sin su cofactor?. Holoenzima. Coenzima. Apoenzima. Sustrato. Factor de crecimiento.

¿Qué son las coenzimas?. Moléculas orgánicas de bajo peso molecular que participan en la catálisis transportando grupos químicos o electrones. Proteínas que unen el sustrato. Iones metálicos esenciales para la estructura enzimática. Moléculas que inhiben la actividad enzimática. Sustratos que se consumen en la reacción.

¿Qué tipo de coenzimas se unen de forma transitoria y no covalente al sitio activo?. Grupos prostéticos. Coenzimas propiamente dichas. Iones metálicos. Activadores alostéricos. Inhibidores competitivos.

¿Qué tipo de coenzimas se unen de forma permanente y covalente a la apoenzima?. Coenzimas propiamente dichas. Grupos prostéticos. Sustratos. Productos. Activadores.

¿Cuál es un ejemplo de coenzima que transporta electrones e iones hidruro?. Coenzima A (CoA). Adenosín trifosfato (ATP). NAD+ y NADP+. Grupo hemo. Riboflavina.

¿Qué coenzima transporta grupos acilo y es central en el metabolismo de ácidos grasos?. NAD+. NADP+. ATP. Coenzima A (CoA). FAD.

¿Cuál es un ejemplo de grupo prostético que contiene un ion Fe2+/Fe3+ y es esencial para el transporte de oxígeno?. FAD. FMN. Grupo hemo. Riboflavina. ATP.

¿Qué son las 'Oxidorreductasas' (EC 1)?. Enzimas que catalizan la transferencia de grupos funcionales. Enzimas que catalizan reacciones de hidrólisis. Enzimas que catalizan la ruptura de enlaces C-C, C-O, C-N. Enzimas que catalizan reacciones de oxidación-reducción. Enzimas que catalizan reacciones de isomerización.

¿Qué tipo de reacción catalizan las 'Transferasas' (EC 2)?. Transferencia de un grupo funcional desde una molécula donadora hacia una molécula aceptora. Ruptura de enlaces mediante la incorporación de agua. Formación de enlaces covalentes entre dos moléculas. Isomerización de moléculas. Oxidación y reducción de sustratos.

¿Qué son las 'Hidrolasas' (EC 3)?. Enzimas que catalizan la adición de grupos a dobles enlaces. Enzimas que catalizan reacciones de isomerización. Enzimas que catalizan la formación de nuevos enlaces covalentes. Enzimas que catalizan reacciones de hidrólisis (ruptura de enlaces con incorporación de agua). Enzimas que catalizan la transferencia de electrones.

¿Qué tipo de reacción catalizan las 'Liasas' (EC 4)?. Ruptura de enlaces C-C, C-O, C-N sin intervención de agua ni oxidación-reducción, generando un doble enlace. Transferencia de grupos funcionales. Hidrólisis de enlaces. Isomerización de moléculas. Formación de enlaces covalentes acoplada a la hidrólisis de ATP.

¿Qué catalizan las 'Isomerasas' (EC 5)?. Reacciones de isomerización (reorganizaciones intramoleculares). Formación de enlaces covalentes. Transferencia de grupos funcionales. Hidrólisis de enlaces. Oxidación y reducción.

¿Qué catalizan las 'Ligasas' (EC 6)?. Ruptura de enlaces C-C, C-O, C-N. Reacciones de isomerización. Oxidación y reducción. Formación de nuevos enlaces covalentes entre dos moléculas, acoplando a la hidrólisis de ATP. Hidrólisis de enlaces peptídicos.

¿Qué estudia la cinética enzimática?. La estructura tridimensional de las enzimas. La velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas y los factores que la influyen. La síntesis de nuevas moléculas de enzima. La unión de inhibidores a sitios alostéricos. La producción de energía en la célula.

¿Cómo se comporta la velocidad de una reacción enzimática a bajas concentraciones de sustrato ([S])?. Aumenta de forma lineal. Aumenta de forma logarítmica. Disminuye linealmente. Permanece constante. Aumenta exponencialmente.

¿Qué indica el comportamiento hiperbólico de la velocidad de reacción con el aumento de la concentración de sustrato?. Que la enzima no está siendo utilizada. Que la enzima se satura de sustrato y trabaja a su máxima capacidad. Que la reacción es independiente de la concentración de sustrato. Que se necesita más enzima para aumentar la velocidad. Que la reacción es reversible.

¿Qué representa Vmáx en la ecuación de Michaelis-Menten?. La velocidad inicial de la reacción. La concentración de sustrato. La constante de Michaelis-Menten. La velocidad máxima alcanzada cuando la enzima está saturada de sustrato. La afinidad de la enzima por el sustrato.

¿Qué representa Km en la ecuación de Michaelis-Menten?. La velocidad máxima de la reacción. La concentración de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de Vmáx (afinidad de la enzima por el sustrato). La velocidad inicial de la reacción. La constante de velocidad de la reacción. La concentración de producto.

¿Una enzima con un Km bajo tiene alta o baja afinidad por su sustrato?. Baja afinidad. Alta afinidad. Afinidad moderada. Afinidad variable. No se puede determinar por el Km.

¿Qué es el 'número de recambio' o Kcat?. La velocidad máxima teórica alcanzada por la enzima. La constante de Michaelis-Menten. El número de moléculas de sustrato que una molécula de enzima convierte en producto por unidad de tiempo cuando está saturada. La afinidad de la enzima por el sustrato. La temperatura óptima de la enzima.

¿Cómo se denomina el gráfico que linealiza la ecuación de Michaelis-Menten para determinar Vmáx y Km de forma gráfica?. Gráfico de dispersión. Gráfico de barras. Gráfico de Lineweaver-Burk (doble recíproco). Gráfico de pastel. Gráfico de coordenadas polares.

¿Cómo afecta la temperatura a la actividad enzimática hasta un valor óptimo?. La velocidad disminuye. La velocidad aumenta. La velocidad permanece constante. La enzima se desnaturaliza. La actividad cesa.

¿Qué ocurre con la actividad enzimática por encima de la temperatura óptima?. La actividad continúa aumentando. La desnaturalización térmica predomina y la actividad disminuye abruptamente. La enzima se vuelve más eficiente. Se alcanza una nueva meseta de actividad. La enzima se estabiliza.

¿Cuál es el valor óptimo de temperatura para la mayoría de las enzimas que actúan en el metabolismo humano?. 0 °C. 25 °C. 37 °C. 60 °C. 100 °C.

¿Cómo afecta el pH a la actividad enzimática?. El pH no tiene efecto sobre la actividad enzimática. Cada enzima tiene un pH óptimo, y desviaciones alteran su estado de ionización y pueden desnaturalizarla. Todas las enzimas funcionan mejor a pH ácido. Todas las enzimas funcionan mejor a pH básico. El pH afecta solo a la Vmáx, no a la Km.

Un ejemplo de enzima gástrica con un pH óptimo bajo es: Tripsina. Amilasa. Lipasa pancreática. Pepsina. Glutamato sintetasa.

¿Qué es la inhibición enzimática?. El proceso por el cual una molécula (inhibidor) reduce o elimina la actividad catalítica de una enzima. El aumento de la velocidad de una reacción enzimática. La unión del sustrato al sitio alostérico. La regeneración de la enzima después de la reacción. La síntesis de nuevas moléculas de enzima.

¿Cómo se clasifican los inhibidores según el tipo de interacción con la enzima?. Competitivos y no competitivos. Reversibles e irreversibles. Alostéricos y no alostéricos. Positivos y negativos. Directos e indirectos.

¿Qué caracteriza a la inhibición irreversible?. El inhibidor se une mediante interacciones no covalentes y se disocia fácilmente. El inhibidor se une mediante enlaces covalentes, modificando permanentemente la enzima. La Vmáx aumenta y el Km disminuye. La inhibición puede ser superada aumentando la concentración de sustrato. La enzima recupera su actividad rápidamente.

¿Cuál es un ejemplo de inhibidor irreversible mencionado en el texto?. Malonato. Organofosforados. Acetilcolina. Succinato. ATP.

¿Cómo se unen los inhibidores reversibles a la enzima?. Mediante enlaces covalentes. Mediante interacciones no covalentes (puentes de hidrógeno, hidrofóbicas, electrostáticas). Por medio de ATP. Solo al sitio alostérico. De forma permanente.

¿Qué caracteriza a la inhibición competitiva?. El inhibidor se une al complejo ES. El inhibidor tiene una estructura similar al sustrato y compite por el sitio activo. El Km no cambia, pero la Vmáx disminuye. La inhibición no puede ser superada por un aumento de sustrato. El inhibidor se une a un sitio alostérico.

En la inhibición competitiva, ¿cómo afectan los parámetros cinéticos?. Vmáx aumenta y Km disminuye. Vmáx y Km disminuyen. Vmáx no cambia, pero el Km aparente aumenta. Vmáx disminuye, pero el Km no cambia. Vmáx y Km no cambian.

¿Cuál es un ejemplo de inhibición competitiva?. Inhibición de la acetilcolinesterasa por organofosforados. Inhibición de la succinato deshidrogenasa por el malonato. Inhibición de la glutamina sintetasa por ADP. Inhibición de la lactato deshidrogenasa por piruvato. Inhibición de la amilasa por fructosa.

¿Qué caracteriza a la inhibición acompetitiva?. El inhibidor se une a la enzima libre. El inhibidor se une exclusivamente al complejo enzima-sustrato (ES). El Km aumenta y la Vmáx no cambia. La inhibición es fácilmente revertida por aumento de sustrato. El inhibidor no compite con el sustrato.

En la inhibición acompetitiva, ¿cómo afectan los parámetros cinéticos?. Vmáx aumenta y Km disminuye. Vmáx y Km disminuyen en la misma proporción. Vmáx no cambia y Km aumenta. Vmáx disminuye y Km no cambia. Vmáx y Km aumentan.

¿Qué se une a un sitio diferente del sitio activo, denominado sitio alostérico, tanto en la enzima libre como en el complejo ES, con la misma afinidad en la inhibición no competitiva clásica?. El sustrato. El producto. Un inhibidor no competitivo. Un activador alostérico. Una coenzima.

En la inhibición no competitiva clásica, ¿cómo afectan los parámetros cinéticos?. Vmáx aumenta y Km disminuye. Vmáx y Km disminuyen. Vmáx no cambia y Km aumenta. Vmáx disminuye, pero el Km no cambia. Vmáx y Km aumentan.

¿Qué es la 'Regulación alostérica'?. La regulación de la actividad enzimática por moléculas que se unen al sitio activo. La regulación de la actividad enzimática por moléculas (efectores alostéricos) que se unen a un sitio diferente del sitio activo (sitio alostérico). La regulación de la síntesis de enzimas. La desnaturalización de la enzima por calor. La inhibición de la enzima por alta concentración de sustrato.

¿Qué son las enzimas alostéricas?. Enzimas que solo tienen un sitio activo. Enzimas que poseen sitios de unión funcionalmente distintos: el sitio activo y el sitio alostérico. Enzimas que son reguladas por inhibidores competitivos. Enzimas que funcionan independientemente de la concentración de sustrato. Enzimas que son siempre activas.

¿Qué efecto tienen los 'efectores positivos o activadores alostéricos' sobre la actividad enzimática?. Disminuyen la actividad enzimática. Aumentan la actividad enzimática, generalmente incrementando la afinidad por el sustrato. No tienen ningún efecto. Inactivan permanentemente la enzima. Disminuyen el Km pero aumentan la Vmáx.

¿Qué efecto tienen los 'efectores negativos o inhibidores alostéricos' sobre la actividad enzimática?. Aumentan la actividad enzimática. Disminuyen la actividad enzimática, reduciendo la afinidad por el sustrato o la eficiencia catalítica. No afectan la afinidad por el sustrato. Aumentan la Vmáx. Inactivan la enzima de forma reversible.

¿Cómo se caracteriza la curva de actividad (vo vs [S]) de las enzimas alostéricas?. Lineal. Hiperbólica rectangular. Sigmoidal. Constante. Exponencial.

¿Qué es la 'cooperatividad' en el contexto de las enzimas alostéricas?. La unión del sustrato a una subunidad modifica la afinidad de las otras subunidades por el sustrato. Varias subunidades se unen para formar la enzima. La enzima trabaja junto con otras enzimas. El sustrato se une a múltiples sitios activos simultáneamente. La enzima cataliza múltiples reacciones a la vez.

¿Qué significa 'cooperatividad positiva'?. La unión del sustrato a una subunidad reduce la afinidad de las otras subunidades. La unión del sustrato a una subunidad aumenta la afinidad de las otras subunidades por el sustrato. La enzima se vuelve inactiva. La enzima cambia de sitio activo. La afinidad por el sustrato permanece igual.

¿Cuál es una consecuencia funcional importante de la cooperatividad positiva?. La enzima responde de forma insensible a cambios en la concentración de sustrato. La enzima responde de forma muy sensible a cambios en la concentración de sustrato en un rango estrecho, comportándose casi como un interruptor molecular. La enzima funciona mejor a concentraciones de sustrato muy bajas. La enzima se desnaturaliza fácilmente. La afinidad por el sustrato disminuye.