Cuestionario sobre Enzimas y Cinética Enzimática

¿Cuál es la función principal de las enzimas?. Acelerar las reacciones químicas. Almacenar energía. Transportar oxígeno.

¿Qué tipo de molécula son las enzimas?. Proteínas (o RNA). Lípidos. Carbohidratos.

¿Qué es un cofactor?. Una parte proteica de la enzima. Un componente no proteico de la enzima. El sustrato de la enzima.

¿Qué es la apoenzima?. La enzima completa y activa. La parte proteica inactiva de la enzima. El cofactor de la enzima.

¿Qué es la holoenzima?. La enzima completa y activa. La parte proteica inactiva de la enzima. El cofactor de la enzima.

¿Cuál es la función del sitio activo de una enzima?. Unirse al sustrato. Proporcionar energía para la reacción. Regular la temperatura.

¿Qué es el sustrato en un sistema enzimático?. La enzima que cataliza la reacción. La molécula sobre la que actúa la enzima. Un cofactor o coenzima.

¿Cuáles son los componentes de un sistema enzimático?. Enzima, sustrato, cofactores, productos, condiciones óptimas. Enzima, agua, ATP, temperatura. Enzima, ATP, productos, pH.

¿Cuál es la función de las condiciones óptimas en un sistema enzimático?. Acelerar la reacción. Asegurar que la reacción ocurra correctamente. Inhibir la reacción.

¿Qué tipo de reacción catalizan las oxido-reductasas?. Reacciones de óxido-reducción. Transferencia de grupos químicos. Hidrólisis.

¿Qué tipo de reacción catalizan las transferasas?. Reacciones de óxido-reducción. Transferencia de grupos químicos. Hidrólisis.

¿Qué tipo de reacción catalizan las hidrolasas?. Reacciones de óxido-reducción. Transferencia de grupos químicos. Reacciones de hidrólisis.

¿Qué tipo de reacción catalizan las liasas?. Rompen enlaces sin agua ni ATP. Transferencia de grupos químicos. Reacciones de hidrólisis.

¿Qué tipo de reacción catalizan las isomerasas?. Cambian la estructura de una molécula. Rompen enlaces sin agua ni ATP. Reacciones de hidrólisis.

¿Qué tipo de reacción catalizan las ligasas?. Unen moléculas usando ATP. Rompen enlaces sin agua ni ATP. Reacciones de hidrólisis.

¿Cuáles son los pasos del mecanismo de acción enzimática?. Enzima + sustrato, Complejo enzima-sustrato, Producto + enzima libre. Enzima + cofactor, Complejo enzima-cofactor, Producto + cofactor libre. Sustrato + enzima, Complejo sustrato-enzima, Producto + enzima.

¿Qué es la cinética enzimática?. El estudio de la estructura de las enzimas. El estudio de la velocidad de las reacciones enzimáticas. El estudio de los cofactores.

¿Qué representa Vmax en cinética enzimática?. La velocidad máxima de la reacción. La afinidad de la enzima por el sustrato. La concentración de enzima.

¿Qué representa Km en cinética enzimática?. La velocidad máxima de la reacción. La afinidad de la enzima por el sustrato. La concentración de enzima.

¿Cómo afecta la concentración de sustrato a la velocidad de la reacción?. Aumenta la velocidad hasta un punto de saturación. Disminuye la velocidad de la reacción. No tiene efecto sobre la velocidad.

¿Cómo afecta la concentración de enzima a la velocidad de la reacción?. Aumenta la velocidad de la reacción. Disminuye la velocidad de la reacción. No tiene efecto sobre la velocidad.

¿Cómo afecta el pH a la velocidad de la reacción enzimática?. Puede afectar la velocidad, ya que las enzimas tienen un pH óptimo. No tiene ningún efecto. Aumenta la velocidad de todas las enzimas.

¿Cómo afecta la temperatura a la velocidad de la reacción enzimática?. Aumenta la velocidad hasta un punto, luego la disminuye. No tiene ningún efecto. Disminuye la velocidad de todas las enzimas.

¿Qué hacen los inhibidores enzimáticos?. Aumentan la actividad enzimática. Disminuyen la actividad enzimática. No tienen efecto en la actividad enzimática.

¿Qué caracteriza la inhibición competitiva?. El inhibidor compite con el sustrato. El inhibidor se une a un sitio diferente del sitio activo. El inhibidor se une al complejo enzima-sustrato.

¿Cómo afecta la inhibición competitiva a Km y Vmax?. Km aumenta, Vmax igual. Km disminuye, Vmax igual. Km igual, Vmax disminuye.

¿Qué caracteriza la inhibición no competitiva?. El inhibidor compite con el sustrato. El inhibidor se une a un sitio diferente del sitio activo. El inhibidor se une al complejo enzima-sustrato.

¿Cómo afecta la inhibición no competitiva a Km y Vmax?. Km aumenta, Vmax igual. Km igual, Vmax disminuye. Km disminuye, Vmax igual.

¿Qué son los moduladores alostéricos?. Inhibidores enzimáticos. Moléculas que se unen a un sitio distinto del sitio activo. Sustratos enzimáticos.

¿Dónde se unen los moduladores alostéricos?. Al sitio activo de la enzima. A un sitio distinto del sitio activo. Al sustrato.

¿Cuál es la función de las enzimas de escape?. Ayudar en la digestión. Indicar daño celular. Regular el metabolismo.

¿Dónde se encuentran normalmente las enzimas de escape?. En la sangre. Dentro de las células. En el espacio extracelular.

¿Qué indica la presencia de AST y ALT en sangre?. Daño hepático. Daño cardíaco. Daño tisular general.

¿Qué indica la presencia de CK-MB en sangre?. Daño hepático. Daño cardíaco. Daño tisular general.

¿Qué indica la presencia de LDH en sangre?. Daño hepático. Daño cardíaco. Daño tisular general.

¿Qué indican los niveles elevados de amilasa y lipasa en sangre?. Daño hepático. Pancreatitis. Daño cardíaco.

¿Cuál es el modelo de ajuste que implica una forma fija de la enzima?. Llave-cerradura. Ajuste inducido. Ninguno de los anteriores.

¿Cuál es el modelo de ajuste que implica un cambio en la forma de la enzima?. Llave-cerradura. Ajuste inducido. Ninguno de los anteriores.

¿Cuál es la enzima que acelera la hidrólisis de enlaces peptídicos?. Proteasas. Ligasas. Transferasas.

¿Qué tipo de inhibición no se revierte aumentando la concentración de sustrato?. Inhibición competitiva. Inhibición no competitiva. Ninguna de las anteriores.

¿Qué enzimas unen moléculas usando ATP?. Ligasas. Liasas. Hidrolasas.

¿Cuál es el efecto de los inhibidores acompetitivos?. Disminuyen el Km y Vmax. Aumentan el Km y disminuyen Vmax. Disminuyen el Km y aumentan Vmax.

¿Por qué las enzimas son esenciales para la vida?. Aceleran las reacciones vitales. Son la única fuente de energía. Son inmutables.

¿Qué característica de las enzimas las hace útiles en el diagnóstico médico?. Son muy específicas. Son inertes. No son regulables.

¿Por qué la alteración de las enzimas produce enfermedad?. Porque las enzimas son tóxicas. Porque las enzimas son regulables. Porque las enzimas son esenciales para las reacciones vitales.

¿Cuál es la función principal de las deshidrogenasas?. Transferir grupos químicos. Catalizar reacciones de óxido-reducción. Romper enlaces.

¿Dónde se une el sustrato en la enzima?. Sitio activo. Cofactor. Apoenzima.