Cuestionario sobre Priones

¿Qué son los priones?. Partículas virales con ARN. Bacterias con ADN. Proteínas infecciosas sin ADN ni ARN. Hongos con material genético.

¿Cómo se llaman las enfermedades producidas por priones?. Encefalopatías virales transmisibles. Encefalopatías espongiformes transmisibles. Infecciones bacterianas del sistema nervioso. Enfermedades priónicas agudas.

¿Por qué las encefalopatías priónicas se llaman 'espongiformes'?. Porque afectan principalmente a los animales marinos. Porque el tejido nervioso afectado adquiere un aspecto similar a una esponja. Debido a la presencia de bacterias en forma de esponja. Por la rápida propagación de la infección.

¿Cuál de las siguientes es una enfermedad priónica en animales?. Gripe aviar. Encefalopatía espongiforme bovina. Fiebre aftosa. Peste porcina.

¿Cuál de las siguientes es una enfermedad priónica en humanos?. Síndrome de Down. Enfermedad de Alzheimer. Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob clásica. Gripe española.

¿Quién descubrió los priones como un nuevo principio biológico de infección y recibió el Premio Nobel por ello?. Louis Pasteur. Robert Koch. Stanley B. Prusiner. Alexander Fleming.

¿Qué gen humano codifica la proteína priónica normal?. Gen BRCA1. Gen P53. Gen del cromosoma 20. Gen APOE.

¿Cómo se llama la proteína priónica normal en humanos?. PrPSc. PrPc. PrP. Proteína amiloide.

¿Cuál es una característica de la proteína priónica normal (PrPc)?. Es una proteína patógena. No se encuentra en células nerviosas. Tiene una estructura rica en lámina beta. Es una proteína normal del organismo.

¿Cómo se llama la forma alterada de la proteína priónica que causa enfermedades?. PrPc. PrP. PrPSc. Proteína infecciosa.

¿Cuál es la diferencia clave entre PrPc y PrPSc?. La secuencia de aminoácidos. El plegamiento de la proteína. La presencia de ADN. Su tamaño molecular.

¿Qué porcentaje de la estructura terciaria de la PrPSc está en forma de lámina beta?. Menos del 5%. Alrededor del 20%. Más del 50%. Cerca del 100%.

¿Cuál es el mecanismo fundamental de infección de los priones?. La replicación viral. La división celular bacteriana. El plegamiento erróneo de proteínas. La producción de toxinas.

¿Qué le sucede a una proteína normal PrPc cuando entra en contacto con una proteína patógena PrPSc?. Se degrada inmediatamente. Adquiere la misma conformación anormal de la PrPSc. Se vuelve soluble. Pierde su secuencia de aminoácidos.

¿Cuál es el resultado de la acumulación de proteínas priónicas anormales en el tejido nervioso?. La formación de anticuerpos. La producción de energía celular. La formación de placas amiloides. La regeneración de neuronas.

¿Por qué el cerebro adquiere un aspecto 'espongiforme'?. Debido a la inflamación generalizada. Por la presencia de hemorragias. Por la alteración y destrucción de neuronas que forman vacuolas. A causa de la acumulación de calcio.

¿Cuál de las siguientes NO es una característica de las encefalopatías espongiformes?. Son progresivas. Son neurodegenerativas. Generan una fuerte respuesta inmune. Afectan al sistema nervioso central.

¿Cuánto tiempo puede durar el periodo de incubación de las enfermedades priónicas?. Unos pocos días. Varias semanas. Hasta 10 años. Meses.

¿Cómo se propagan los priones?. Por división celular. Mediante la producción de esporas. La proteína anormal impone su conformación a proteínas normales. Por intercambio genético.

¿Por qué los priones son difíciles de eliminar?. Tienen una estructura celular compleja. Son muy sensibles a las proteasas. Son proteínas muy estables y resistentes. Contienen ácidos nucleicos que los hacen vulnerables.

¿Qué relación se estableció entre la Encefalopatía Espongiforme Bovina y los humanos?. Consumo de carne contaminada con la variante de Creutzfeldt-Jakob. Consumo de carne contaminada con priones de la EEB causando vECJ. Inhalación de partículas virales de la EEB. Contacto directo con ganado infectado sin consumir carne.

¿Cuál es una medida fundamental en seguridad alimentaria para prevenir la transmisión de priones?. Aumento del consumo de productos lácteos. Control sanitario del ganado y vigilancia de la cadena alimentaria. Eliminación de todas las proteínas de la dieta. Tratamientos antibióticos preventivos.

¿La Encefalopatía Espongiforme Bovina es también conocida como?. Gripe del pollo. Enfermedad de las vacas locas. Fiebre del ganado. Peste bovina.

¿La variante de la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (vECJ) se relacionó con el consumo de qué?. Productos avícolas contaminados. Carne de cerdo infectada. Carne de bovino contaminada con priones. Pescado crudo.

¿Qué caracteriza a la Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob clásica (ECJ clásica)?. Aparece en jóvenes y tiene un inicio rápido. Es la forma más habitual y suele aparecer alrededor de los 65 años. Siempre tiene una causa genética conocida. Provoca una respuesta inmune fuerte.

¿Cuál es la principal diferencia entre priones, virus y bacterias según la tabla?. Todos tienen ADN. Los priones son proteínas infecciosas, los virus tienen ácido nucleico y cápside, y las bacterias son células procariotas. Solo los virus y bacterias tienen metabolismo propio. Ninguno de ellos causa enfermedades.

¿Qué síntoma es común en la variante de la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob?. Fiebre alta persistente. Hipertensión arterial. Demencia. Dolor muscular generalizado.

¿Las enfermedades priónicas generan respuesta inmune?. Sí, una respuesta muy fuerte. Solo en etapas avanzadas. No, no generan respuesta inmune. Depende del tipo de prion.

La proteína patógena PrPSc es: Soluble y sensible a proteasas. Mal plegada, insoluble y parcialmente resistente a proteasas. Rica en hélices alfa. Una proteína normal del organismo.

¿Qué le ocurre a las neuronas cuando son afectadas por priones?. Se multiplican rápidamente. Se dañan y mueren. Aumentan su capacidad de comunicación. Se vuelven inmunes a la infección.

¿Cuál es el principal problema con las harinas usadas para alimentar al ganado que se relacionó con la EEB?. Contenían exceso de vitaminas. Podían contener restos de origen animal contaminados con priones. Eran genéticamente modificadas. Tenían un bajo contenido proteico.

¿La ECJ familiar se debe a...?. Una infección viral. Una mutación bacteriana. La herencia de un gen que codifica una proteína priónica anormal. Un accidente de laboratorio.

¿Qué implica la 'trazabilidad' en el contexto de la seguridad alimentaria y los priones?. El control de la temperatura de cocción. El seguimiento del origen y recorrido de los productos cárnicos. La eliminación de grasas de la dieta. El análisis genético de los consumidores.

¿Los priones se reproducen como bacterias o virus?. Sí, por división celular. Sí, mediante esporas. No, no se reproducen de esa manera. Solo si están en un huésped adecuado.

¿Qué característica hace que la PrPSc sea más difícil de eliminar por el organismo?. Su alta solubilidad. Su estructura rica en hélices alfa. Su resistencia parcial a las proteasas. Su capacidad para unirse al ADN.

¿En qué parte del organismo se localiza principalmente la proteína priónica normal (PrPc)?. En el hígado. En las células nerviosas. En el sistema digestivo. En los músculos.

El concepto de 'plegamiento erróneo' es central para entender: La replicación viral. La formación de placas amiloides. La infección por priones. La respuesta inmune adaptativa.

¿Cuál es el principal riesgo de los tejidos contaminados con priones en la cadena alimentaria?. Causar alergias alimentarias. Transmitir enfermedades neurodegenerativas. Provocar intoxicaciones por toxinas. Alterar el sabor de los alimentos.

¿Por qué la PrPSc es 'parcialmente resistente a proteasas'?. Porque tiene una estructura celular compleja. Porque su plegamiento anómalo la protege de la degradación enzimática. Porque contiene ácidos nucleicos que la defienden. Porque es muy soluble en agua.

El científico Stanley B. Prusiner demostró que una proteína podía comportarse como: Un virus inofensivo. Un agente infeccioso sin material genético. Una toxina bacteriana. Un anticuerpo protector.

¿Cuál es la consecuencia de que la PrPSc se acumule en el sistema nervioso?. Mejora de la memoria. Regeneración neuronal. Formación de placas amiloides y daño neuronal. Aumento de la producción de neurotransmisores.

La enfermedad de las vacas locas y la variante de Creutzfeldt-Jakob están relacionadas con: La transmisión de virus por la carne. El consumo de alimentos contaminados con priones. La contaminación bacteriana del ganado. La exposición a radiaciones.

¿Qué es la 'proteína del prion celular'?. La forma patógena del prion. Una proteína normal del organismo codificada por un gen en el cromosoma 20. Un virus que afecta al ganado. Una bacteria que causa neurodegeneración.

¿Por qué la PrPc es 'soluble' y la PrPSc es 'más insoluble'?. Debido a diferentes secuencias de aminoácidos. Por el diferente plegamiento de sus estructuras. Debido a la presencia de ADN en la PrPSc. La PrPc contiene ARN y la PrPSc no.

¿Cuál es una característica de la enfermedad priónica en general?. Es curable con antibióticos. Es contagiosa por contacto casual. Es mortal y progresiva. Genera inmunidad a largo plazo.

¿Qué ocurre cuando una proteína mal plegada (PrPSc) se encuentra con una proteína normal (PrPc)?. La PrPc se desintegra. La PrPc se pliega correctamente. La PrPc adopta la conformación mal plegada de la PrPSc. La PrPSc se vuelve inofensiva.

Según el documento, ¿por qué los priones son importantes en seguridad alimentaria?. Porque causan alergias alimentarias. Porque pueden transmitirse por alimentos de origen animal contaminados. Porque afectan la calidad nutricional de los alimentos. Porque se pueden eliminar fácilmente con la cocción.