Cuestionario sobre proteínas
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Título del Test: Cuestionario sobre proteínas Descripción: BIOQUIMICA 9 |
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Las proteínas están formadas por: Ácidos grasos. Aminoácidos. Monosacáridos. Los aminoácidos se unen entre sí mediante: Enlaces glucosídicos. Enlaces peptídicos. Enlaces iónicos. Un péptido es: Una cadena corta de aminoácidos. Una molécula de ADN. Una cadena de ácidos grasos. La unidad básica de una proteína es: Nucleótido. Aminoácido. Polisacárido. La estructura primaria de una proteína es: La secuencia de aminoácidos. Su forma tridimensional. Su función biológica. La estructura secundaria se refiere a: Hélices alfa y láminas beta. Unión de subunidades proteicas. Secuencia lineal de aminoácidos. La estructura terciaria representa: El plegamiento tridimensional de la proteína. La unión de varias cadenas polipeptídicas. La secuencia lineal de aminoácidos. La estructura cuaternaria aparece en: Proteínas con varias subunidades. Proteínas simples de una sola cadena. Péptidos muy cortos. La desnaturalización de una proteína consiste en: Cambiar su secuencia de aminoácidos. Perder su estructura y función. Aumentar su masa molecular. El calor y los cambios de pH pueden: Favorecer la síntesis de proteínas. Desnaturalizar las proteínas. Aumentar su actividad. La queratina es una proteína de tipo: Hormonal. Estructural. Enzimática. La hemoglobina es una proteína: De transporte. De reserva. De defensa. El colágeno se encuentra en: Piel, huesos y tendones. Sangre. Estómago. Las enzimas son proteínas que: Aceleran reacciones químicas. Transportan oxígeno. Forman tejidos. La albúmina es una proteína: De transporte. De reserva. De contracción. Los anticuerpos son proteínas con función: Enzimática. Defensiva. Estructural. La estructura de las proteínas se analiza mediante: Espectroscopía y cristalografía de rayos X. Microscopio óptico. Lupa binocular. La espectroscopía infrarroja permite: Determinar tipos de enlaces y estructuras secundarias. Medir el color de las proteínas. Calcular su peso molecular. La electroforesis de proteínas sirve para: Separarlas por tamaño y carga. Detectar azúcares. Romper enlaces peptídicos. El colorante azul de Coomassie se usa para: Detectar proteínas. Detectar ADN. Detectar lípidos. La cristalografía de rayos X permite: Conocer la estructura tridimensional de una proteína. Medir su peso atómico. Identificar aminoácidos libres. La cromatografía se utiliza para: Separar mezclas de proteínas. Destruir proteínas. Acelerar reacciones. En la hidrólisis de una proteína se obtienen: Aminoácidos. Azúcares simples. Ácidos grasos. El enlace peptídico es: Covalente. Iónico. Metálico. El grupo funcional característico de los aminoácidos es: Grupo amino y grupo carboxilo. Grupo hidroxilo y grupo fosfato. Grupo éster y grupo aldehído. El número de aminoácidos comunes en las proteínas es: 10. 20. 40. El aminoácido más simple es: Alanina. Glicina. Valina. La secuencia de aminoácidos de una proteína está codificada por: El ADN. Los lípidos. Los carbohidratos. El pH puede afectar: La forma y función de las proteínas. Solo a los lípidos. Solo a los azúcares. Las proteínas se diferencian entre sí por: La secuencia de aminoácidos. Su color. Su tamaño físico. |