Cuestionario de Proteínas y Aminoácidos II

¿Dónde se encuentran las proteínas?. Solo en células animales. Solo en células vegetales. En todas las células. En el espacio extracelular.

¿Qué elementos químicos son los más comunes en las proteínas?. C, H, O, N. C, H, O, S. C, H, P, N. C, O, P, S.

¿Cuál es la función de las proteínas estructurales?. Regular procesos fisiológicos. Transportar moléculas. Proporcionar soporte a células y tejidos. Catalizar reacciones químicas.

¿Cuál es la función principal de las proteínas?. Almacenamiento de energía. Transporte de oxígeno. Soporte estructural y funcional. Catalización de reacciones químicas.

¿Qué tipo de moléculas transportan las proteínas transportadoras?. Hormonas. Iones y pequeñas moléculas. Anticuerpos. Enzimas.

¿Cuál es la función de las proteínas defensivas?. Regular procesos fisiológicos. Transportar moléculas. Defender al organismo de infecciones. Catalizar reacciones químicas.

¿Cuál es la función de las enzimas?. Proporcionar soporte estructural. Regular procesos fisiológicos. Catalizar reacciones químicas. Transportar moléculas.

¿Qué son los aminoácidos?. Lípidos complejos. Los monómeros de los péptidos y proteínas. Azúcares modificados. Vitaminas esenciales.

¿Qué grupo funcional es característico de los aminoácidos?. -NH2 y -H. -OH y -H. -NH2 y -COOH. Todos los anteriores.

¿Qué determina la diferencia entre los distintos aminoácidos?. El número de grupos amino. El número de grupos carboxilo. La cadena lateral o radical R. La presencia de un átomo de azufre.

¿Qué tipo de enlace se forma entre los aminoácidos para formar un péptido?. Enlace éster. Enlace fosfodiéster. Enlace peptídico. Enlace glicosídico.

¿Cuál es la estructura primaria de una proteína?. La disposición tridimensional de la proteína. La secuencia de aminoácidos. La interacción de subunidades proteicas. La formación de hélices alfa y láminas beta.

¿Qué caracteriza a la estructura secundaria de una proteína?. La secuencia de aminoácidos. La formación de hélices alfa y láminas beta. La disposición tridimensional de la proteína. La interacción de subunidades proteicas.

¿Qué tipo de enlace estabiliza la estructura secundaria?. Puentes de hidrógeno. Enlaces covalentes. Interacciones hidrofóbicas. Puentes disulfuro.

¿Qué es una hélice alfa?. Una estructura plegada en forma de zig-zag. Una estructura enrollada helicoidalmente. Una estructura formada por cadenas polipeptídicas paralelas. Una estructura que no tiene forma definida.

¿Qué es una lámina beta?. Una estructura enrollada helicoidalmente. Una estructura formada por cadenas polipeptídicas paralelas o antiparalelas. Una estructura que no tiene forma definida. Una estructura que estabiliza la estructura terciaria.

¿Qué describe la estructura terciaria de una proteína?. La secuencia de aminoácidos. La formación de hélices alfa y láminas beta. La disposición tridimensional de una cadena polipeptídica. La interacción de subunidades proteicas.

¿Qué tipos de interacciones estabilizan la estructura terciaria?. Puentes de hidrógeno. Interacciones hidrofóbicas. Puentes disulfuro. Todos los anteriores.

¿Qué es la estructura cuaternaria de una proteína?. La secuencia de aminoácidos. La formación de hélices alfa y láminas beta. La disposición tridimensional de una cadena polipeptídica. La interacción de múltiples subunidades proteicas.

¿Qué tipo de proteínas tienen estructura cuaternaria?. Todas las proteínas. Solo las proteínas con una sola cadena polipeptídica. Solo las proteínas multiméricas. Solo las enzimas.

¿Qué es la desnaturalización de una proteína?. El plegamiento correcto de la proteína. La pérdida de la estructura nativa y la función. La formación de la estructura primaria. La unión de subunidades proteicas.

¿Qué es el colágeno?. Un carbohidrato. Un lípido. Una proteína fibrosa. Una enzima.

¿Cuál es la función principal del colágeno?. Catalizar reacciones químicas. Transportar oxígeno. Proporcionar resistencia y soporte a los tejidos. Regular el metabolismo.

¿Cuál es la estructura secundaria del colágeno?. Hélice alfa. Lámina beta. Triple hélice. Estructura aleatoria.

¿Qué aminoácido es abundante en el colágeno?. Triptófano. Glicina. Cisteína. Metionina.

¿Qué es la mioglobina?. Una enzima. Una proteína transportadora de oxígeno en los músculos. Un lípido. Una hormona.

¿Dónde se encuentra principalmente la mioglobina?. En la sangre. En los pulmones. En los músculos. En el hígado.

¿Qué es la hemoglobina?. Una enzima. Una proteína que transporta oxígeno en la sangre. Un lípido. Una hormona.

¿Cuál es la estructura cuaternaria de la hemoglobina?. Una sola cadena polipeptídica. Dos cadenas polipeptídicas. Cuatro cadenas polipeptídicas. Muchas cadenas polipeptídicas.

¿Qué efecto tiene el oxígeno en la afinidad de la hemoglobina?. Aumenta la afinidad. Disminuye la afinidad. No tiene efecto. Depende de la temperatura.

¿Qué es el efecto Bohr?. La influencia del oxígeno en la afinidad de la hemoglobina. La influencia del pH y el CO2 en la afinidad de la hemoglobina. La influencia de la temperatura en la afinidad de la hemoglobina. La influencia de la presión arterial en la afinidad de la hemoglobina.

¿Qué sucede con la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno en un entorno con bajo pH?. Aumenta. Disminuye. No se ve afectada. Se vuelve inestable.

¿Qué tipo de molécula es el 2,3-bifosfoglicerato (2,3-BPG) y qué efecto tiene sobre la hemoglobina?. Una hormona que aumenta la afinidad. Una enzima que disminuye la afinidad. Un modulador alostérico que disminuye la afinidad. Un lípido que aumenta la afinidad.

¿Qué son las porfirias?. Enfermedades causadas por deficiencias de vitaminas. Enfermedades relacionadas con errores en el metabolismo del grupo hemo. Enfermedades causadas por mutaciones en los genes de la hemoglobina. Enfermedades que afectan el sistema inmunológico.

¿Qué es la anemia falciforme?. Una enfermedad causada por la falta de hierro. Una enfermedad causada por una mutación en la hemoglobina. Una enfermedad causada por una infección viral. Una enfermedad autoinmune.

¿Qué función cumplen los grupos prostéticos en las proteínas?. Actuar como catalizadores. Proporcionar soporte estructural. Facilitar la unión de moléculas específicas. Regular el pH.

¿Cuál es el componente central del grupo hemo?. Hierro (Fe). Magnesio (Mg). Cobre (Cu). Zinc (Zn).

¿Cuál es la función del anillo de protoporfirina IX en el grupo hemo?. Unirse al oxígeno. Proporcionar flexibilidad a la hemoglobina. Contener el átomo de hierro. Regular la síntesis de hemo.

¿En qué parte de la célula se sintetiza el grupo hemo?. En el núcleo. En el retículo endoplasmático. En la mitocondria y el citoplasma. En el aparato de Golgi.

¿Cuál es la función principal de la cadena lateral R en los aminoácidos?. Unirse al grupo amino. Unirse al grupo carboxilo. Determinar las propiedades y funciones del aminoácido. Formar el enlace peptídico.

¿Cómo se clasifican los aminoácidos según la polaridad de su cadena lateral R?. Polares, apolares y aromáticos. Ácidos, básicos y neutros. Esenciales y no esenciales. Alifáticos y cíclicos.

¿Qué característica comparten la cisteína y la metionina?. Son aminoácidos esenciales. Contienen azufre en su cadena lateral R. Son aminoácidos polares. Participan en la formación de puentes de hidrógeno.

¿Cuál es la función del glutatión?. Transportar oxígeno. Actuar como antioxidante. Regular la contracción muscular. Participar en la coagulación sanguínea.

¿Qué tipo de enlace se forma entre dos cisteínas?. Enlace peptídico. Puente de hidrógeno. Puente disulfuro. Interacción hidrofóbica.

¿Qué aminoácidos son esenciales?. Aquellos que el cuerpo puede sintetizar. Aquellos que deben obtenerse a través de la dieta. Aquellos que participan en la estructura terciaria. Aquellos que se encuentran en el ARN.

¿En qué condiciones un aminoácido se comporta como zwitterión?. En pH ácido. En pH básico. En pH neutro. En presencia de sales.

¿Cuál es la función de la prolina en la estructura de las proteínas?. Facilitar la formación de puentes de hidrógeno. Proporcionar flexibilidad a la cadena polipeptídica. Causar un giro en la cadena polipeptídica. Actuar como un antioxidante.

¿Qué efecto tienen los cambios en la secuencia de aminoácidos en una proteína?. Mejoran la función de la proteína. No tienen ningún efecto. Pueden alterar la estructura y función de la proteína. Solo afectan la estructura primaria.

¿Qué tipo de enlaces se encuentran en la estructura primaria?. Puentes de hidrógeno. Enlaces peptídicos. Interacciones hidrofóbicas. Puentes disulfuro.