Cuestionario sobre Proteínas y Aminoácidos

¿Qué son las proteínas?. Macromoléculas simples. Macromoléculas complejas y difíciles de comprender. Pequeñas moléculas que se encuentran en las células. Ninguna de las anteriores.

¿Cuál es la función estructural de las proteínas?. Regular procesos fisiológicos. Transportar iones y moléculas. Actuar como soporte para células y tejidos. Catalizar reacciones químicas.

Menciona una función reguladora de las proteínas. Transporte de oxígeno. Catalización de reacciones enzimáticas. Regulación de procesos fisiológicos. Intervención en la contracción muscular.

¿Qué función realizan las proteínas transportadoras?. Defensa contra infecciones. Transporte de iones y moléculas. Catalización de reacciones químicas. Contracción muscular.

¿Qué tipo de función es la defensiva?. Estructural. Reguladora. Transportadora. Defensiva.

¿Cuál es la función enzimática de las proteínas?. Intervenir en la contracción muscular. Actuar como soporte estructural. Catalizar reacciones químicas. Transportar moléculas.

¿Qué son los aminoácidos?. Monómeros de los lípidos. Monómeros que forman péptidos y proteínas. Componentes de los ácidos nucleicos. Monómeros de los carbohidratos.

¿Cuáles son los componentes básicos de un aminoácido?. Un grupo carboxilo, un grupo amino y una cadena lateral. Un grupo fosfato, un grupo amino y una base nitrogenada. Un grupo hidroxilo, un grupo amino y un grupo carboxilo. Un grupo metilo, un grupo amino y una cadena lateral.

¿Qué determina la diferencia entre los distintos aminoácidos?. El grupo amino. El grupo carboxilo. La cadena lateral o radical R. El átomo de hidrógeno.

¿Qué significa que un aminoácido es 'L'?. El grupo amino está a la derecha. El grupo amino está a la izquierda. El grupo carboxilo está a la izquierda. El grupo carboxilo está a la derecha.

¿Cuál es la excepción a la nomenclatura L y D de los aminoácidos?. Alanina. Glicina. Prolina. Peptidoglucano (serie D).

¿Cuál es la característica de la glicina en la clasificación de aminoácidos?. Cadena R aromática. Cadena R no polar alifática. Cadena R polar con carga positiva. Cadena R polar con carga negativa.

¿Qué característica define a los aminoácidos con cadena R aromática?. Presencia de grupos -OH. Presencia de un anillo bencénico. Capacidad para establecer puentes de hidrógeno. Capacidad para formar puentes disulfuro.

¿Qué es la cisteína?. Un aminoácido con cadena R aromática. Un aminoácido con cadena R no polar. Un aminoácido con cadena R que puede formar puentes disulfuro. Un aminoácido con cadena R cargada positivamente.

¿Cuál es la característica de la prolina?. Tiene un grupo amino en su cadena lateral. Su cadena lateral es cíclica y afecta la flexibilidad de la proteína. Puede establecer puentes disulfuro. Tiene carga negativa a pH fisiológico.

¿Qué caracteriza a los aminoácidos con cadena R polar con carga positiva?. Un grupo amino en su cadena lateral. Un grupo carboxilo en su cadena lateral. Carga positiva a pH 7. Carga negativa a pH 7.

¿Cuál es el aminoácido con cadena R polar con carga negativa?. Histidina. Glutamato. Glicina. Prolina.

¿Cuántos aminoácidos proteinogénicos existen?. 10. 15. 20. 25.

¿De qué surgen los aminoácidos no estándar?. De la modificación de aminoácidos proteinogénicos. De la síntesis de novo. De la degradación de proteínas. De la dieta.

¿Cuál es la función de la selenocisteína?. Formar puentes disulfuro. Participar en la coagulación. Actuar como antioxidante. Formar parte del colágeno.

¿Qué es un aminoácido anfótero?. Un aminoácido con carga negativa. Un aminoácido con carga positiva. Un aminoácido que puede actuar como ácido o base. Un aminoácido no polar.

¿Cómo se forma un ion dipolar neutro (zwitterión)?. En pH ácido. En pH básico. En el punto isoeléctrico. En presencia de sales.

¿Qué son los aminoácidos esenciales?. Aquellos que el organismo puede sintetizar. Aquellos que el organismo no puede sintetizar y deben ser ingeridos en la dieta. Aquellos que solo se necesitan en ciertas etapas del desarrollo. Aquellos que tienen una cadena lateral polar.

¿Qué es un enlace peptídico?. Un enlace entre dos grupos amino. Un enlace entre dos grupos carboxilo. Un enlace covalente entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro. Un enlace iónico entre aminoácidos.

¿Qué tipo de enlace es el enlace peptídico?. Iónico. Covalente. Puente de hidrógeno. Fuerzas de Van der Waals.

¿Por qué el enlace C-N en el enlace peptídico tiene carácter de doble enlace?. Por la resonancia de los electrones. Por la presencia de átomos de oxígeno. Por la presencia de átomos de nitrógeno. Por las fuerzas de Van der Waals.

¿Qué ocurre con la rotación en el enlace peptídico?. Es libre. Está restringida debido al carácter de doble enlace. Solo ocurre en el grupo carboxilo. Solo ocurre en el grupo amino.

¿Qué extremos presenta una cadena polipeptídica?. Un extremo hidroxilo y un extremo amino. Un extremo carboxilo y un extremo amino. Un extremo amino y un extremo C-terminal. Un extremo N-terminal y un extremo C-terminal.

¿Qué es la conformación trans en los aminoácidos?. Los átomos de H y O están en la misma orientación. Los átomos de H y O están en lados opuestos. Es más común en la prolina. No afecta la estructura de la proteína.

¿Qué es un péptido?. Una proteína con estructura primaria. Una secuencia corta de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Una estructura tridimensional de una proteína. Un grupo de aminoácidos esenciales.

¿Qué función tiene el glutatión?. Hormona liberadora de tirotropina. Antioxidante. Transporte de oxígeno. Estructura del colágeno.

¿Cuál es la función de la TRH (hormona liberadora de tirotropina)?. Participar en la contracción muscular. Regular la actividad del tiroides. Transportar oxígeno. Formar parte de la estructura del colágeno.

¿Cuáles son los grupos ionizables de los péptidos?. El grupo amino del extremo N-terminal, el grupo carboxilo del extremo C-terminal y las cadenas laterales de los aminoácidos. Solo las cadenas laterales de los aminoácidos. Solo el grupo carboxilo del extremo C-terminal. Solo el grupo amino del extremo N-terminal.

¿Qué determina la estructura primaria de una proteína?. La disposición espacial de la cadena polipeptídica. La secuencia de aminoácidos. La forma en que se pliega la proteína. La interacción entre las cadenas laterales de los aminoácidos.

¿Qué tipo de estructura secundaria es la hélice alfa?. Una estructura helicoidal dextrógira. Una estructura helicoidal levógira. Una estructura en zig-zag. Una estructura lineal.

¿Qué tipo de enlaces estabilizan la estructura secundaria de una proteína?. Enlaces covalentes. Puentes de hidrógeno. Enlaces iónicos. Fuerzas de Van der Waals.

¿Qué es la estructura beta-lámina?. Una estructura helicoidal. Una estructura en zig-zag. Una estructura lineal. Una estructura globular.

¿Qué tipo de estructura tiene el colágeno?. Hélice alfa. Beta-lámina. Triple hélice. Estructura globular.

¿Qué son los dominios en la estructura terciaria?. Regiones compactas con funciones específicas. Regiones sin función. Puntos de giro en la cadena polipeptídica. Enlaces covalentes.

¿Qué tipo de enlaces estabilizan la estructura terciaria?. Puentes de hidrógeno, interacciones electrostáticas, interacciones hidrofóbicas y enlaces covalentes. Solo puentes de hidrógeno. Solo enlaces covalentes. Solo interacciones hidrofóbicas.

¿Qué característica define a las proteínas multiméricas?. Solo tienen una cadena polipeptídica. Están formadas por una sola estructura secundaria. Están formadas por varias cadenas polipeptídicas asociadas. No tienen estructura cuaternaria.

¿Qué tipo de proteína no tiene estructura cuaternaria?. Mioglobina. Hemoglobina. Anticuerpos. Enzimas complejas.

¿Qué tipo de proteínas son solubles en agua?. Fibrosas. Globulares. Escleroproteínas. Todas las anteriores.

¿Qué es el colágeno?. Una proteína globular. Una proteína fibrosa. Un carbohidrato. Un lípido.

¿Cuál es la unidad estructural básica del colágeno?. Fibra de colágeno. Tropocolágeno. Aminoácido. Hélice alfa.

¿Qué aminoácido facilita la compactación de las hélices en el colágeno?. Prolina. Glicina. Lisina. Cisteína.

¿Qué función tiene la 4-hidroxiprolina en el colágeno?. Facilitar el giro de la hélice. Aportar un grupo -OH para la formación de puentes de hidrógeno. Estabilizar la estructura mediante enlaces covalentes. Regular la síntesis de colágeno.

¿Qué proceso ocurre en el proceso de síntesis del colágeno?. Exocitosis del procolágeno. Hidroxilación de la lisina y prolina. Formación de puentes disulfuro. Todas las anteriores.

¿Qué es una hemoproteína?. Una proteína que transporta oxígeno. Una proteína con un grupo hemo como grupo prostético. Una proteína con estructura cuaternaria. Una proteína con función enzimática.

¿Qué es el grupo hemo?. Un grupo prostético que contiene un átomo de hierro. Un aminoácido modificado. Una estructura de triple hélice. Una proteína globular.

¿Cuál es la función principal de la mioglobina?. Transportar oxígeno en la sangre. Almacenar oxígeno en los músculos. Catalizar reacciones enzimáticas. Formar parte de la estructura del colágeno.

¿Cuántas cadenas polipeptídicas tiene la hemoglobina?. Una. Dos. Cuatro. Ocho.

¿Qué forma la curva de saturación de oxígeno de la hemoglobina?. Una curva sigmoidea. Una curva hiperbólica. Una línea recta. Un diagrama de dispersión.

¿Qué efecto tienen los moduladores alostéricos sobre la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno?. Aumentan la afinidad. Disminuyen la afinidad. No tienen efecto. Depende del tipo de modulador.

¿Cómo es el efecto del pH sobre la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno?. A menor pH, aumenta la afinidad. A mayor pH, disminuye la afinidad. El pH no afecta la afinidad. A menor pH, disminuye la afinidad.

¿Cómo se conoce el efecto sinérgico del pH y el CO2 sobre la afinidad de la Hb por el O2?. Efecto Bohr. Efecto Haldane. Efecto Le Chatelier. Efecto Tyndall.

¿Cómo afecta el 2,3-bifosfoglicerato (2,3-BPG) a la hemoglobina?. Aumenta la afinidad por el oxígeno. Disminuye la afinidad por el oxígeno. No tiene efecto. Aumenta la unión del CO2.

¿Qué es la anemia falciforme?. Una enfermedad causada por una mutación en el gen de la mioglobina. Una enfermedad causada por una mutación en el gen de la hemoglobina. Un exceso de hemoglobina. Una enfermedad causada por deficiencia de hierro.