Cuestionario de Proteínas, Vitaminas y Enzimas

Las proteínas globulares se caracterizan principalmente por: Tener forma alargada y ser insolubles en agua. Tener forma compacta y ser solubles en agua. Ser exclusivamente estructurales.

Una función típica de las proteínas globulares es: La contracción muscular. El transporte y la catálisis. La formación de tejidos conjuntivos.

La hemoglobina es un ejemplo de proteína: Fibrilar. Globular. Plasmática.

Las proteínas globulares suelen plegarse de forma: Lineal. En láminas beta extendidas. Esférica o compacta.

La mioglobina actúa principalmente como: Enzima digestiva. Almacén de oxígeno en el músculo. Hormona reguladora.

En las proteínas globulares, las regiones hidrofóbicas suelen: Estar expuestas al agua. Quedar en el interior de la molécula. No existir.

La albúmina del plasma sanguíneo es una proteína: Globular. Fibrilar. Inorgánica.

Las enzimas son, en su mayoría, proteínas de tipo: Fibrilar. Globular. Plasmática.

El plegamiento de una proteína globular depende de: La secuencia de aminoácidos. La temperatura ambiental únicamente. La presencia de ADN.

La desnaturalización de una proteína globular provoca: Que pierda su estructura y función. Que se vuelva más activa. Que adquiera mayor solubilidad.

Una inmunoglobulina es una proteína: Estructural. Anticuerpo globular. Fibrilar.

El transporte de oxígeno en la sangre depende de: La hemoglobina. La queratina. La colágena.

Las proteínas globulares se pueden desnaturalizar por: Calor, pH extremo o disolventes. Oxígeno atmosférico. Radiación visible.

El centro activo de una enzima se encuentra en: Las partes alargadas de la proteína. Una cavidad tridimensional específica. El extremo amino.

La función de las chaperonas moleculares es: Degradar proteínas. Ayudar en el plegamiento correcto. Romper enlaces peptídicos.

La estructura terciaria de una proteína globular se mantiene por: Enlaces peptídicos. Puentes de hidrógeno, disulfuro y fuerzas de Van der Waals. Enlaces fosfodiéster.

El ejemplo clásico de proteína transportadora globular es: Colágeno. Hemoglobina. Actina.

La solubilidad de las proteínas globulares se debe a: Sus grupos hidrófilos externos. Su estructura fibrilar. La ausencia de enlaces disulfuro.

Una mutación en la secuencia de aminoácidos puede afectar: Solo la estructura primaria. Todas las estructuras y la función. Únicamente la solubilidad.

Las proteínas globulares cumplen funciones: Catalíticas y reguladoras. Estructurales. Exclusivamente de reserva.

Las proteínas fibrilares se caracterizan por: Tener forma compacta. Tener forma alargada y ser insolubles. Ser catalizadores biológicos.

Un ejemplo de proteína fibrilar es: La queratina. La hemoglobina. La amilasa.

La función principal de las proteínas fibrilares es: Estructural o de soporte. Catalítica. Hormonal.

El colágeno se encuentra principalmente en: Sangre. Tejidos conectivos. Líquido cefalorraquídeo.

La elastina proporciona: Resistencia a la tracción. Elasticidad a los tejidos. Función catalítica.

Las proteínas fibrilares son poco solubles debido a: Su estructura repetitiva y apolar. Su alta carga negativa. La presencia de grupos hidroxilo.

La seda es una proteína de tipo: Fibrilar (fibroína). Globular. Plasmática.

El colágeno está formado por cadenas que se enrollan en: Hélice triple. Lámina beta. Hélice simple.

La resistencia de los tendones se debe a: La hemoglobina. El colágeno. La insulina.

Las proteínas fibrilares presentan estructuras: Terciarias complejas. Secundarias repetitivas. Cuaternarias globulares.

La queratina se encuentra en: Uñas, cabello y piel. Plasma sanguíneo. Hígado.

El colágeno es una proteína: Globular. Fibrilar. Plasmática.

La estructura helicoidal del colágeno se mantiene por: Enlaces disulfuro. Enlaces de hidrógeno. Enlaces fosfodiéster.

Una alteración en la síntesis de colágeno puede causar: Escorbuto. Diabetes. Anemia.

Las proteínas fibrilares son adecuadas para: Formación de tejidos resistentes. Transporte de oxígeno. Catálisis enzimática.

Las proteínas plasmáticas se encuentran en: El plasma sanguíneo. El líquido sinovial. El interior del eritrocito.

La más abundante proteína plasmática es: Fibrinógeno. Albúmina. Globulina.

La función principal de la albúmina es: Regular la presión osmótica. Transportar oxígeno. Producir anticuerpos.

Las globulinas actúan como: Enzimas digestivas. Anticuerpos o proteínas de defensa. Hormonas lipídicas.

El fibrinógeno participa en: La coagulación sanguínea. El transporte de lípidos. La regulación hormonal.

La disminución de albúmina puede provocar: Edema. Hipertensión. Aumento de la viscosidad sanguínea.

Las proteínas plasmáticas se sintetizan mayoritariamente en: El páncreas. El hígado. Los glóbulos rojos.

Las globulinas gamma son también llamadas: Anticuerpos. Enzimas hepáticas. Lipoproteínas.

El fibrinógeno se transforma en fibrina mediante: La acción de la trombina. La insulina. La amilasa.

Las proteínas plasmáticas ayudan al transporte de: Hormonas y fármacos. Dióxido de carbono exclusivamente. Cloruro de sodio.

Una función inmunológica la cumplen: Globulinas. Albúminas. Fibrinas.

La hipoproteinemia puede ser causada por: Desnutrición o daño hepático. Exceso de oxígeno. Hiperglucemia.

La proporción normal de proteínas plasmáticas totales es de: 6-8 g/dL. 10-12 g/dL. 2-3 g/dL.

La función de transporte de ácidos grasos corresponde a: Albúmina. Fibrinógeno. Globulina.

Una proteína plasmática que actúa como reserva proteica es: Albúmina. Colágeno. Actina.

Las vitaminas son: Moléculas orgánicas esenciales en pequeñas cantidades. Macromoléculas energéticas. Sales minerales.

Las vitaminas hidrosolubles son: A, D, E, K. B y C. Todas las anteriores.

La vitamina C es importante para: La síntesis de colágeno. La visión nocturna. La coagulación sanguínea.

La carencia de vitamina D provoca: Escorbuto. Raquitismo. Pelagra.

La vitamina A se relaciona con: La visión y el crecimiento epitelial. La coagulación. El metabolismo energético.

Las vitaminas liposolubles se almacenan en: El hígado y tejido adiposo. El plasma. El intestino delgado.

La vitamina K interviene en: La coagulación de la sangre. La visión. El metabolismo del calcio.

La tiamina o B1 participa en: El metabolismo de carbohidratos. La visión nocturna. La síntesis de colágeno.

La niacina o B3 previene: Pelagra. Escorbuto. Anemia perniciosa.

La vitamina B12 se encuentra principalmente en: Alimentos de origen animal. Verduras. Frutas cítricas.

La deficiencia de ácido fólico causa: Anemia megaloblástica. Raquitismo. Pelagra.

La riboflavina (B2) actúa como: Cofactor en reacciones redox. Anticoagulante. Pigmento visual.

La vitamina E actúa como: Antioxidante. Coagulante. Hormona esteroidea.

Las vitaminas del complejo B suelen funcionar como: Cofactores enzimáticos. Hormonas. Pigmentos.

La deficiencia de vitamina A produce: Ceguera nocturna. Escorbuto. Pelagra.

Las enzimas son: Proteínas catalizadoras biológicas. Lípidos estructurales. Vitaminas hidrosolubles.

El sitio donde se une el sustrato se llama: Centro catalítico. Centro activo. Punto isoeléctrico.

La función de una enzima es: Aumentar la energía de activación. Disminuir la energía de activación. Aumentar la entropía del sistema.

Una coenzima es: Una parte no proteica necesaria para la acción enzimática. Un tipo de sustrato. Un producto de la reacción.

La especificidad de una enzima depende de: La forma del centro activo. El número de aminoácidos. El pH del medio únicamente.

El modelo “llave-cerradura” explica: La unión específica enzima-sustrato. El transporte de oxígeno. La estructura del ADN.

Las enzimas pueden ser inhibidas por: Cambios de pH, temperatura o inhibidores. Agua. Luz visible.

Una enzima que rompe enlaces por adición de agua es: Hidrolasa. Oxidasa. Transferasa.

Las enzimas están formadas principalmente por: Aminoácidos. Ácidos grasos. Monosacáridos.

El pH óptimo de la pepsina es: Muy ácido (≈2). Neutro. Básico.

Las enzimas aceleran reacciones sin: Alterar el equilibrio químico global. Afectar la energía de activación. Producir calor.

La temperatura óptima de la mayoría de enzimas humanas es: 37 °C. 20 °C. 50 °C.

Una holoenzima está formada por: Apoenzima + cofactor. Solo proteínas. Ácido nucleico.

La desnaturalización de una enzima implica: Pérdida de su estructura tridimensional y función. Aumento de su actividad. Formación de más sustrato.

Las enzimas pueden ser reutilizadas porque: No se consumen en la reacción. Se transforman en producto. Se degradan en cada ciclo.