Cuestionario sobre Proteínas

¿Cuáles son los bloques de construcción de las proteínas?. Lípidos. Carbohidratos. Aminoácidos. Ácidos nucleicos.

¿Qué es lo que diferencia a los aminoácidos entre sí?. Grupo amino (NH2) y grupo carboxilo (COOH). Cadena lateral (grupo R). Carbono alfa. Hidrógeno.

¿Cuál de los siguientes es un aminoácido alifático?. Glicina. Alanina. Valina. Todos los anteriores.

¿Cuál de los siguientes es un aminoácido aromático?. Serina. Fenilalanina. Lisina. Asparagina.

¿Qué aminoácido es clasificado como básico?. Alanina. Histidina. Glicina. Cisteína.

¿Qué aminoácido no es común?. Alanina. 4-hidroxiprolina. Leucina. Valina.

¿Qué afecta la ionización de los grupos amino y carboxilo de los aminoácidos?. La temperatura. El pH. La concentración de sal. La presencia de metales pesados.

¿Cuáles son los niveles de estructura proteica?. Primaria. Secundaria. Terciaria. Todos los anteriores.

¿Qué define la estructura secundaria de una proteína?. La secuencia de aminoácidos. Las hélices alfa y las hojas beta. La organización tridimensional de la proteína. Las interacciones entre subunidades proteicas.

¿Qué define la estructura terciaria de una proteína?. La secuencia de aminoácidos. Las hélices alfa y las hojas beta. La organización tridimensional de la proteína. Las interacciones entre subunidades proteicas.

¿Qué define la estructura cuaternaria de una proteína?. La secuencia de aminoácidos. Las hélices alfa y las hojas beta. La organización tridimensional de la proteína. Las interacciones entre subunidades proteicas.

¿Cuál es una función principal de las proteínas globulares?. Proporcionar soporte estructural y resistencia. Catalizar reacciones químicas. Interactuar con el ADN. Formar fibrillas.

¿Qué son los motivos de estructura terciaria?. Secuencia de aminoácidos. Hélices alfa y hojas beta. Arreglos específicos dentro de la estructura secundaria. Interacciones entre subunidades proteicas.

¿Qué es un dominio en una proteína?. La secuencia de aminoácidos. Las hélices alfa y las hojas beta. Unidad estructural y funcional dentro de una proteína. Las interacciones entre subunidades proteicas.

¿Cuál es una característica de las proteínas intrínsecamente desordenadas (IDPs)?. Tener una estructura fija. Ser dinámicas y flexibles. Participar en el soporte estructural. Formar hélices alfa.

¿Por qué el plegamiento de proteínas es un proceso complejo?. Las proteínas pueden adoptar múltiples conformaciones. El proceso es optimizado por el paisaje energético del plegamiento. El plegamiento es simple. Tener una estructura fija.

¿Qué ayuda la familia Hsp70?. Plegamiento de proteínas. Agregación de proteínas. Desnaturalización de proteínas. Degradación de proteínas.

¿Cuáles son los dominios específicos de Hsp70?. Dominio de unión a ATP (NBD). Dominio de unión al sustrato (SBD). Ambos NBD y SBD. Ninguno de los anteriores.

¿Con qué está asociada la amiloidosis?. Proteínas con plegamiento normal. Proteínas con mal plegamiento. Proteínas globulares. Proteínas fibrosas.

¿Qué demostró el experimento de Anfinsen?. Las proteínas no pueden renaturalizarse. Una proteína puede renaturalizarse. Las proteínas no pueden cambiar su estructura. Las proteínas no tienen funciones.