determinación de enzimas

Las enzimas son: proteínas altamente especializadas en la anabolización de las reacciones biológicas. proteínas altamente especializadas en la catabolización de las reacciones biológicas. proteínas altamente especializadas en la catabolización de las reacciones metabólicas. proteínas altamente especializadas en la anabolización de las reacciones metabólicas.

Es falso sobre las enzimas. se sintetizan en el interior de las células. tienen gran poder catalítico. son muy específicas respecto al sustrato. en ausencia de estas las reacciones no ocurrirían.

El producto de una reacción es a su vez el sustrato de la siguiente. lineal. ramificada. cíclina. recta.

el producto de la reacción participa en dos o más rutas. lineal. ramificada. cíclina. recta.

cada vez que una reacción funciona, se gasta una molécula de un producto inicial y se forma una de un producto final, pero los productos intermedios no se consumen. lineal. ramificada. cíclina. enlazada.

clasificación internacional de las enzimas. oxido reductasas. transferasas. hidrolasas. liasas. isomerasas. ligasas.

No es cierto sobre la cinética enzimática. estudia la velocidad de reacción, que es la cantidad de producto que se produce durante un determinado tiempo. La constante Km es la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es la mitad de la vmax. Cuanto mayor sea la Km mayor será la afinidad de la enzima por el sustrato. a mayor concentración de la enzima, mayor velocidad de reacción.

cinética enzimática. cinética orden 1. cinética orden mixto. cinética orden 0.

Señala la verdadera respecto a los factores que influyen sobre la cinética enzimática. todas las enzimas presentan el mismo pH óptimo. aumentos en la temperatura disminuyen la actividad enzimática, al superar un cierto valor, se estanca. a mayor fuerza iónica, menor actividad enzimática. en condiciones de insaturación de sustrato, la velocidad de reacción solo depende de la conentración enzimática.

mecanismos de inhibición enzimática. inhibición competitiva. inhibición acompetitiva. inhibición no competitiva.

sustancias que logran disminuir la energía de activación y, por tanto, incrementan la velocidad de la reacción sin alterar la energía del estado final.

La enzima catalíticamente activa constituida por el complejo enzima-cofactor recibe el nombre de:

aplicación del conocimiento de las enzimas al diagnóstico, tratamiento y pronóstico de la enfermedad.

enzimas de interés clínico. fosfatasa alcalina. Y-GT. ALT. AST. LDH. alfa-amilasa. lipasa. CK.

enzimas de interés clínico. fosfatasa alcalina. Y-GT. ALT. AST. LDH. alfa-amilasa. lipasa. CK.

enzimas situadas en la membrana celular. son hidrolasas y requieren un pH alcalino para realizar su función.

Señala la verdadera respecto a la fosfatasa alcalina. se elevan sus niveles en suero ante daño cardiaco. los niveles de FA o ALP disminuyen en el embarazo y en periodo de crecimiento óseo. se eleva junto con Y-GT en alteraciones hepáticas como ictericia obstructiva crónica o cirrosis. la determinación de la PA se realiza mediante métodos cromatográficos.

está presente en las células del corazón, los músculos y el hígado. cataliza la transferencia de un grupo amino utilizando un cofactor: PLP. aspartato aminotransferasa. Alanino aminotransferasa. lactato deshidrogenasa. colinesterasa.

Su función está vinculada a la degradación de drogas y xenobióticos. gamma-glutamil transferasa. alfa-amilasa. creatina quinasa total. lipasa.

¿Cuál de las siguientes situaciones no produce un aumento de Y-GT?. alteraciones de las vías biliares. personas consumidoras habituales de alcohol. medicación con anticonvulsionantes. alteración ósea.

en cuanto a la relación ALT y AST. Relación ALT/ST >1: enfermedad hepática aguda. Relación ALT/ST <1: enfermedad hepática aguda. Relación ALT/AST <1: enfermedad cardiaca crónica. Relación ALT/ST >1: enfermedad hepática crónica.

¿Cuál es el principio básico de un análisis enzimático?. medición de la actividad enzimática mediante espectrofotometría. medición de la concentración de los reactivos. análisis de la estructura de la enzima. determinación de la cantidad del sustrato presente.

¿Cuál de los siguientes es un ejemplo de una análisis enzimático que determina la concentración de sustrato?. Determinación de la actividad de la AST. Determinación de la glucosa con glucosa oxidasa. Medición de la actividad de la fosfatasa alcalina (FA). Enzimoinmunoensayo (EIA).

¿Qué caracteriza a las enzimas específicas del plasma?. su función se realiza fuera del plasma. mantienen una baja actividad en condiciones normales. se encuentran solo en los tejidos cardiacos. se encuentran solo en el suero.

¿qué indica un aumento de la gamma-glutamil transferasa junto con la fosfatasa alcalina?. daño muscular. enfermedad hepática, probablemente colestasis. fibrosis quística. pancreatitis.

¿En qué líquido biológico se determina la amilana para el diagnóstico de pancreatitis aguda?. orina. heces. líquido cefalorraquídeo. líquido ascítico.

¿Qué enzima se utiliza para el diagnóstico de fibrosis quística a través de las heces?. lipasa. lactato deshidrogenasa. tripsina y quimiotripsina. amilasa.

¿Qué enzima se eleva en el líquido pleural en casos de tuberculosis?. lipasa. fosfatasa ácida. adenosina desaminasa. gamma-glutamil transferasa.

¿Cuál es la función principal de la fosfatasa alcalina?. eliminar grupos fosfato de moléculas a pH ácido. eliminar grupos fosfato de moléculas a pH alcalino. hidrolizar triglicéridos. transferir grupos amino.

¿Qué enzima se usa comúnmente para evaluar necrosis hepática?. AST. ALT. LDH. FA.

¿Qué enzima se mide para detectar alteraciones hepáticas y pancreáticas a través de la determinación de isoenzimas?. fosfatasa alcalina. lactato deshidrogenasa. amilasa. creatinina quinasa.

¿En qué situación se puede observar una disminución de los niveles de fosfatasa alcalina (FA)?. pancreatitis. enfermedades óseas. pacientes sometidos a transfusiones sanguíneas. cirrosis hepática.

¿Qué enzima se usa como marcador en el diagnóstico del síndrome coronario agudo (SCA)?. Gamma-glutamil transferasa (ϒ-GT). Creatina quinasa (CK). Troponina T (cTn). Lactato deshidrogenasa (LDH).

¿Qué enzima se determina a través de métodos espectrofotométricos y es importante en el diagnóstico de la pancreatitis?. lipasa. amilasa. lactato deshidrogenasa. fosfatasa alcalina.

¿Qué enzima se encuentra en la musculatura esquelética y es útil en el diagnóstico de lesiones musculares?. amilasa. fosfatasa alcalina. creatina quinasa (CK). lactato deshidrogenasa.

¿Qué enzima se utiliza para la detección de enfermedades cardiacas debido a su especificidad para el tejido cardiaco?. creatina quinasa MB (CK-MB). creatina quinasa total. alanina aminotransferasa. lactato deshidrogenasa.

¿Qué enzima es útil para el diagnóstico de trastornos pancreáticos crónicos, como la fibrosis quística?. amilasa. lipasa. fosfatasa alcalina. aspartato aminotransferasa.

en cuanto a los cofactores enzimáticos. los iones metálicos dan lugar a vitaminas. los cofactores formados por grupos prostéticos formarán un complejo cofactor-apoenzima fuerte. la enzima activa constituida por el complejo enzima-cofactor recibe el nombre de apoenzima. el grupo hemo de la catalasa es un ejemplo de cofactor coenzima.

Energía que es necesario aplicar para iniciar el proceso de reacción.

Estado en el que las moléculas presentan máxima energía, y es el estado en que se producen interacciones atómicas que producen el cambio de los enlaces químicos.

Estado en el que las moléculas presentan máxima energía, y es el estado en que se producen interacciones atómicas que producen el cambio de los enlaces químicos. energía de activación. estado de transición. estado de interacción. estado reactivo.

¿Cuáles de las siguientes afirmaciones cumplen la ecuación de Michaelis Menten?. Km es la concentración de sustrato a la cual v= (1/2 vmax). a una concentración elevada de sustrato, la velocidad de formación de producto es proporcional a la concentración de sustrato. a mayor Km menor afinidad. a partir de una cierta concentración de sustrato, los aumentos de velocidad son mayores. a altas concentraciones de sustrato, la velocidad de reacción se mantiene prácticamente constante por mucho que aquel aumente. se alcanza la velocidad máxima posible cuando todos los centros activos de las enzimas están ocupados.

enzimas presentes en líquidos biológicos. orina. heces. LCR. líquido sinovial. líquido pleural. líquido ascítico. semen.

enzimas presentes en líquidos biológicos. pancreatitis aguda. fibrosis quística. tumor cerebral, meningitis bacteriana y trauma cerebral. tuberculosis. pancreatitis. función prostática. artritis agudas.

es una enzima transferías, transfiere un grupo glutamilo del glutatión a un aminoácido.

ensayo empleado en la determinación de la actividad alfa-amilana que utiliza oligosacáridos como sustrato y monitorización de glucosa.

la lipasa pancreática necesita un cofactor y sales biliares para actuar. v. f.

determinación de enzimas. fosfatasa alcalina. Y-GT. AST. ALT. LDH.

Alteraciones de esta enzima pueden indicar lesiones hepáticas, necrosis de miocardio, distrofia muscular o necrosis tubular. AST. fosfatasa alcalina. CK. LDH.

¿Qué enzima cataliza la reducción de piruvato a lactado de forma reversible?.

¿Qué enzima metaboliza la succimilcolina?.

su determinación tiene poca especificidad diagnóstico pero aumenta la especificidad diagnóstica de la fosfatasa alcalina. Nucleotidasa (5-NT). leucina aminopeptidasa. a y b son correctas. colinesterasa.

¿La determinación de qué enzima es útil en los estudios de pacientes preopetarorios?. colinesterasa. CK-MB. nucleotidasa. lactato deshidrogenasa.

¿Qué enzima rompe moléculas de glucógeno y almidón para formar azúcares simples?.

determinación de enzimas. alfa-amilasa. lipasa. creatina quinasa MB.