Determinación de enzimas.

¿Cuál es la principal función de una enzima en una reacción bioquímica?. Aumentar la energía de activación. Reducir la velocidad de reacción. Acelerar la velocidad de reacción sin consumirse. Alterar el equilibrio químico de la reacción.

¿Cuál de las siguientes opciones NO es una característica de las enzimas?. Alta especificidad por el sustrato. Son consumidas en la reacción. Gran poder catalítico. Participan en rutas metabólicas.

En una ruta metabólica de tipo cíclica. El producto final es el mismo que el inicial. Cada vez que se activa, se gasta una molécula inicial. No hay productos intermedios. Se produce energía en cada ciclo.

¿Cuál de los siguientes elementos NO forma parte de la nomenclatura sistemática de las enzimas?. Sustrato preferente. Tipo de reacción. Tipo de enlace del sustrato. Terminación -asa.

Catalizan reacciones en las que se elimina un grupo funcional del compuesto con formación de un doble enlace. Liasas. Hidrolasa. Catalasas. Isomerasas.

También denominadas sintetasas catalizan la unión de dos moléculas conformación de enlaces mediante la escisión de ATP. Isomerasa. Liasa. Hidrolasa. Ninguna es correcta.

¿Cuál es la función del centro activo de una enzima?. Regular la actividad enzimática. Almacenar cofactores. Unirse al sustrato y catalizar la reacción. Desactivar la enzima en presencia de inhibidores.

Un enzima con especificidad absoluta. Puede unirse a cualquier molécula. Solo actúa sobre un tipo específico de sustrato. Puede unirse a diferentes sustratos con diferente afinidad. No presenta un centro activo definido.

¿Qué efecto tiene una enzima sobre la energía de activación de una reacción?. La aumenta. La disminuye. La mantiene constante. La elimina completamente.

¿Cómo se define la constante de Michaelis (Km)?. La concentración de enzima necesaria para alcanzar la velocidad máxima. La concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es máxima. La concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad de la máxima. La velocidad de la reacción en condiciones óptimas.

¿Qué tipo de inhibición enzimática ocurre cuando el inhibidor se une al centro activo de la enzima y compite con el sustrato?. No competitiva. Competitiva. Acompetitiva. Irreversible.

¿Cuál de los siguientes factores afecta directamente la velocidad de reacción enzimática?. Concentración de sustrato. pH. Temperatura. Todas las anteriores.

¿Qué muestra biológica se prefiere para la determinación de actividad enzimática?. Orina. Suero. Plasma. Sangre total.

¿Cuál de las siguientes enzimas se usa para el diagnóstico de pancreatitis?. Creatina quinasa. ALT. Lipasa. LDH.

Un aumento en los niveles de ALT y AST es indicativo de: Enfermedades pancreáticas. Hepatitis vírica. Infarto de miocardio. Infecciones bacterianas.

¿Qué enzima es más específica para enfermedades biliares?. Fosfatasa alcalina. Gamma-glutamiltransferasa (GGT). Amilasa. CK-MB.

¿Cuál de estas enzimas es más específica para el diagnóstico de pancreatitis?. Amilasa. Lipasa. AST. LDH.

La elevación de amilasa en orina puede indicar: Hepatitis. Pancreatitis aguda. Cirrosis. Artritis.

¿Cuál de estas enzimas se usa como marcador de infarto de miocardio?. CK-MB. ALT. AST. Amilasa.

La troponina T es utilizada para: Diagnosticar daño hepático. Diagnosticar pancreatitis. Diagnosticar daño cardíaco. Diagnosticar enfermedad renal.

Un aumento de la fosfatasa ácida puede estar relacionado con: Carcinoma de próstata. Insuficiencia renal. Diabetes. Pancreatitis.

¿Cuál de estas enzimas se usa para el diagnóstico de fibrosis quística?. Tripsina. LDH. ALT. CK-MB.

¿Cuál de estas enzimas está presente en el semen y se usa para la evaluación de la función prostática?. Fosfatasa ácida. GGT. LDH. Lipasa.

La determinación de adenosina desaminasa (ADA) en líquido pleural es útil para el diagnóstico de: Cirrosis. Tuberculosis. Hepatitis. A y B son correctas.

¿Cuál de los siguientes métodos se usa para medir la actividad enzimática en el laboratorio?. Resonancia magnética. Espectrofotometría. Microscopía electrónica. PCR.

¿Qué isoenzima de la LDH es más específica para daño hepático?. LDH-1. LDH-2. LDH-5. LDH-3.

La inhibición acompetitiva se caracteriza por: El inhibidor se une al centro activo. El inhibidor se une solo al complejo enzima-sustrato. El inhibidor se une en un sitio diferente al centro activo. Es irreversible.

¿Qué enzima tiene un papel clave en la regulación de la presión arterial?. Fosfatasa alcalina. Enzima convertidora de angiotensina (ACE). Amilasa. CK-MB.

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la constante de Michaelis-Menten (Km) es correcta?. A mayor Km, mayor afinidad de la enzima por el sustrato. Km representa la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la velocidad máxima. Una enzima con Km baja requiere menor concentración de sustrato para alcanzar la mitad de la velocidad máxima. Km no tiene relación con la afinidad de la enzima por el sustrato.

¿Cuál de los siguientes factores puede desnaturalizar irreversiblemente una enzima?. Un ligero cambio de pH. Un aumento moderado de temperatura. Una exposición prolongada a altas temperaturas. Un aumento de la concentración de sustrato.

En un ensayo enzimático, si la concentración de sustrato es muy alta y la velocidad de reacción no aumenta, la reacción sigue un orden. Cero. Primer orden. Segundo orden. Tercer orden.

¿Cuál de las siguientes enzimas NO es un marcador de daño hepático?. ALT. AST. CK-MB. Gamma-glutamiltransferasa.

La ecuación de Michaelis-Menten describe la relación entre: La temperatura y la actividad enzimática. La concentración de sustrato y la velocidad de reacción. El pH y la estabilidad enzimática. La presión osmótica y la eficiencia enzimática.

¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las isoenzimas es correcta?. Son enzimas diferentes que catalizan reacciones distintas. Son formas estructuralmente diferentes de la misma enzima que catalizan la misma reacción. No tienen aplicaciones clínicas. Son variantes de la misma enzima que carecen de actividad catalítica.

¿Cuál es el principal mecanismo de regulación de la actividad enzimática a corto plazo?. Regulación genética. Regulación por modificación estructural. Regulación por isoenzimas. Regulación por compartimentación celular.

Un aumento de CK total puede indicar: Infarto agudo de miocardio. Lesión muscular. Ejercicio físico intenso. Todas las anteriores.