Educacion Fisica

Los aminoácidos constituyen las unidades básicas que forman las proteínas y presentan una estructura química común, aunque sus propiedades pueden ser diferentes. ¿Qué característica permite distinguir un aminoácido de otro?. La presencia de un grupo amino en su estructura. La presencia de un grupo carboxilo. La naturaleza de su cadena lateral o grupo R. La presencia de un carbono alfa unido a un hidrógeno.

La mayoría de los aminoácidos que forman las proteínas presentan un carbono alfa asimétrico, lo que permite la existencia de diferentes formas espaciales. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es correcta?. Todos los aminoácidos presentan dos carbonos asimétricos. La glicina presenta dos formas enantioméricas. Las proteínas están formadas principalmente por D-aminoácidos. La glicina es una excepción porque su carbono alfa no es asimétrico.

En una disolución acuosa, los aminoácidos pueden comportarse como ácidos o como bases dependiendo de las condiciones del medio. ¿Qué propiedad explica este comportamiento?. Su carácter exclusivamente ácido. Su carácter anfótero. Su incapacidad para captar protones. Su naturaleza exclusivamente hidrófoba.

Cuando un aminoácido se encuentra en una disolución cuyo pH coincide con su punto isoeléctrico, presenta una distribución particular de sus cargas eléctricas. ¿Cuál es la característica fundamental de este estado?. Presenta únicamente cargas positivas. Presenta únicamente cargas negativas. Su carga eléctrica neta es cero. Carece de grupos ionizables.

El estado de ionización de un aminoácido depende del pH del medio en el que se encuentra. Si el pH de la disolución es inferior al punto isoeléctrico del aminoácido, ¿qué situación predomina?. El aminoácido presenta carga neta positiva. El aminoácido presenta carga neta negativa. El aminoácido pierde todos sus protones. El aminoácido permanece necesariamente sin carga neta.

. Los aminoácidos pueden clasificarse según las propiedades químicas de sus cadenas laterales. ¿Cuál de las siguientes agrupaciones corresponde a aminoácidos polares con carga negativa?. Lisina y arginina. Serina y treonina. Aspartato y glutamato. Valina y leucina.

En el estudio de las proteínas es importante conocer la polaridad de los aminoácidos, ya que influye en sus interacciones con el agua y en el plegamiento proteico. ¿Qué característica presentan los aminoácidos hidrófobos?. Poseen necesariamente una carga eléctrica positiva. Presentan cadenas laterales apolares con poca afinidad por el agua. Se encuentran siempre en la superficie de las proteínas globulares. Forman exclusivamente enlaces iónicos.

Además de participar en la formación de proteínas, los aminoácidos desempeñan otras funciones en el organismo. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe correctamente una de estas funciones?. Todos los aminoácidos actúan exclusivamente como reservas energéticas. Los aminoácidos únicamente participan en la síntesis de proteínas. Los aminoácidos no intervienen en la formación de moléculas reguladoras. Algunos aminoácidos son precursores de neurotransmisores y aminas biológicas.

Durante la síntesis de proteínas, los aminoácidos se unen mediante una reacción química específica que permite formar cadenas de longitud variable. ¿Qué grupos participan directamente en la formación del enlace peptídico?. Dos grupos amino de aminoácidos diferentes. Dos grupos carboxilo de aminoácidos diferentes. El grupo alfa-carboxilo de un aminoácido y el alfa-amino de otro. Dos cadenas laterales hidrófobas.

La formación de un enlace peptídico entre dos aminoácidos constituye una reacción de condensación. ¿Qué sucede durante este proceso?. Se incorpora una molécula de agua a la cadena. Se libera una molécula de agua al formarse el enlace. Se destruyen los grupos R de los aminoácidos. Se rompe el enlace covalente entre el carbono alfa y el grupo amino.

El enlace peptídico presenta propiedades estructurales que condicionan la forma que pueden adoptar las proteínas. ¿Cuál de las siguientes características explica su limitada capacidad de rotación?. Su naturaleza exclusivamente iónica. Su incapacidad para formar puentes de hidrógeno. La ausencia de interacciones entre carbono y nitrógeno. Su carácter parcial de doble enlace debido a la resonancia.

. En relación con la estructura espacial del enlace peptídico, se sabe que los átomos que participan directamente en él presentan una disposición característica. ¿Cuál es la afirmación correcta?. El enlace peptídico tiene libertad completa de giro. Los átomos implicados en el enlace peptídico son coplanares. Los enlaces peptídicos se forman exclusivamente entre grupos R. La configuración cis es la disposición general descrita en los apuntes.

El enlace peptídico posee carácter dipolar y participa en interacciones importantes para la organización de las proteínas. ¿Qué tipo de interacción puede establecer y contribuye a estabilizar su estructura secundaria?. Enlaces glucosídicos. Enlaces fosfodiéster. Puentes de hidrógeno. Enlaces exclusivamente metálicos.

Diversos péptidos tienen funciones biológicas relevantes en el organismo humano, participando en procesos como la regulación hormonal, la respuesta antioxidante o el control de la presión arterial. ¿Qué asociación es correcta?. Glutatión: transporte de oxígeno. Angiotensina: regulación de la presión arterial. Encefalinas: formación de fibras de colágeno. Melitina: almacenamiento de glucosa.

En los apuntes se describen diferentes péptidos que intervienen en la regulación de funciones fisiológicas. ¿Cuál de los siguientes presenta una función antioxidante?. Vasopresina. Vasopresina. Bradiquinina. Glutatión.

Las proteínas presentan diferentes niveles de organización estructural, cada uno de los cuales aporta características específicas a su conformación. ¿Qué define fundamentalmente la estructura primaria?. La secuencia lineal de aminoácidos determinada genéticamente. La asociación de varias subunidades proteicas. El plegamiento tridimensional completo de la proteína. La formación exclusiva de hélices alfa.

La estructura secundaria de las proteínas está formada por plegamientos locales relativamente regulares de la cadena polipeptídica. ¿Qué interacción contribuye principalmente a estabilizar estas estructuras?. Enlaces fosfodiéster entre aminoácidos. Puentes de hidrógeno entre grupos del esqueleto peptídico. Enlaces glucosídicos entre cadenas laterales. Interacciones exclusivas entre grupos prostéticos.

La hélice alfa es una de las conformaciones más conocidas de la estructura secundaria de las proteínas. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe correctamente su organización?. Está formada por varias cadenas unidas exclusivamente mediante enlaces iónicos. Presenta las cadenas laterales dirigidas hacia el interior de la hélice. Es un enrollamiento helicoidal a derechas estabilizado por puentes de hidrógeno intracatenarios. Se caracteriza por la ausencia de puentes de hidrógeno.

La lámina beta es otra estructura secundaria que puede encontrarse en numerosas proteínas. ¿Cuál de las siguientes características permite diferenciarla de la hélice alfa?. Está formada exclusivamente por aminoácidos con carga positiva. No presenta interacciones entre sus cadenas. Solo puede existir cuando las hebras están orientadas en sentidos opuestos. Está constituida por hebras beta asociadas mediante puentes de hidrógeno.

En las proteínas que presentan estructura de lámina beta, las hebras pueden organizarse de distintas formas según su orientación. ¿Qué disposiciones se describen en los apuntes?. Dextrógira y levógira. Paralela y antiparalela. Globular y fibrosa. Primaria y cuaternaria.

La estructura terciaria representa un nivel superior de organización de las proteínas y resulta fundamental para su actividad biológica. ¿Qué describe este nivel estructural?. Únicamente el número de aminoácidos de la cadena. La asociación obligatoria de varias proteínas diferentes. La conformación tridimensional global de una cadena polipeptídica. La secuencia genética del ARN mensajero.

Las proteínas pueden presentar una estructura terciaria globular o fibrosa. ¿Cuál de las siguientes asociaciones corresponde a una proteína globular. Queratina: almacenamiento de oxígeno. Mioglobina: almacenamiento y suministro de oxígeno en las fibras musculares. Fibroína: transporte de oxígeno sanguíneo. Colágeno: regulación de la glucemia.

La estabilidad de la estructura terciaria depende de diferentes interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos. ¿Cuál de las siguientes combinaciones incluye interacciones que participan en su estabilización?. Enlaces fosfodiéster y enlaces glucosídicos exclusivamente. Enlaces peptídicos y enlaces entre bases nitrogenadas exclusivamente. Enlaces metálicos y enlaces glucosídicos exclusivamente. Interacciones iónicas, puentes disulfuro, puentes de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas.

. Algunas proteínas están formadas por varias subunidades que se asocian para constituir una estructura funcional. ¿A qué nivel de organización corresponde esta asociación?. Estructura primaria. Estructura secundaria. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria.

La hemoglobina constituye un ejemplo de proteína formada por varias subunidades, cuya asociación contribuye a su funcionamiento. Según la clasificación de los apuntes, ¿cómo se considera?. Una proteína sin estructura cuaternaria. Una proteína oligomérica. Una proteína formada exclusivamente por una cadena polipeptídica. Una proteína que carece de estructura terciaria.

El plegamiento proteico permite que una cadena de aminoácidos adquiera una conformación tridimensional adecuada para desarrollar su función biológica. ¿Qué distribución suele observarse en las proteínas globulares plegadas?. Los residuos hidrófobos se sitúan principalmente en el exterior. Los residuos hidrófilos se encuentran exclusivamente en el interior. Los residuos hidrófobos suelen quedar en el interior y los hidrófilos en el exterior. Todos los aminoácidos se distribuyen independientemente de su polaridad.

Una proteína sometida a un aumento importante de temperatura puede perder su conformación natural y dejar de realizar correctamente su función. ¿Qué ocurre generalmente durante la desnaturalización?. Se modifica obligatoriamente la secuencia de aminoácidos. Se alteran las estructuras secundaria, terciaria o cuaternaria sin modificar necesariamente la primaria. Se forman nuevos enlaces peptídicos que aumentan su actividad. La proteína adquiere siempre una estructura más estable y funcional.

La desnaturalización proteica puede ser reversible o irreversible dependiendo de las condiciones y del grado de alteración estructural. ¿Cómo se denomina el proceso por el cual una proteína recupera su conformación funcional original?. Hidrólisis. Traducción. Condensación. Renaturalización.

Según su composición química, las proteínas se clasifican en simples y conjugadas. ¿Qué diferencia fundamental existe entre ambos grupos?. Las proteínas simples contienen siempre lípidos. Las proteínas conjugadas están formadas únicamente por aminoácidos. Las proteínas conjugadas presentan una parte no proteica denominada grupo prostético. Las proteínas simples carecen de enlaces peptídicos.

Las proteínas desempeñan funciones muy diversas en el organismo, desde el transporte de sustancias hasta la defensa inmunitaria y el movimiento. ¿Cuál de las siguientes asociaciones entre proteína y función es correcta?. Hemoglobina: función catalítica. Insulina: función estructural. Actina y miosina: movimiento y contracción. Anticuerpos: almacenamiento de nutrientes.