Educacion Fisica

Durante las reacciones metabólicas que se producen continuamente en el organismo, muchas transformaciones químicas necesitan la intervención de enzimas para desarrollarse a una velocidad compatible con la vida. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe correctamente su función?. Aumentan la energía de activación para favorecer la formación de productos. Aceleran las reacciones químicas disminuyendo la energía de activación. Modifican permanentemente su estructura para transformarse en productos. Impiden que se produzcan reacciones químicas espontáneas.

Las enzimas son consideradas catalizadores biológicos porque facilitan determinadas reacciones químicas sin consumirse durante el proceso. Respecto a su composición, ¿cuál de las siguientes afirmaciones es correcta?. Todas las enzimas están formadas exclusivamente por proteínas. Todas las enzimas necesitan obligatoriamente una coenzima. La mayoría son proteínas, aunque también existen moléculas de ARN con actividad catalítica. Las enzimas son moléculas inorgánicas que no pueden presentar estructura proteica.

Cuando una enzima entra en contacto con su sustrato, se forma temporalmente un complejo que permite transformar dicho sustrato en productos. ¿Cuál es la secuencia que representa correctamente este mecanismo?. E + P → EP → ES → E + S. E + S → ES → EP → E + P. E + S → E + P → ES. S + P → ES → E.

La unión entre una enzima y su sustrato tiene lugar en una región específica cuya composición química y conformación determinan la capacidad de reconocer determinadas moléculas y catalizar reacciones. ¿Cómo se denomina esta región?. Centro alostérico. Grupo prostético. Centro regulador. Centro activo.

Para explicar la especificidad enzimática se han propuesto diferentes modelos. Uno de ellos considera que el centro activo posee una forma complementaria al sustrato, mientras que otro propone que la enzima modifica ligeramente su conformación al unirse a él. ¿Qué modelo corresponde a esta segunda explicación?. Modelo de llave-cerradura. ) Modelo de Michaelis-Menten. Modelo de ajuste inducido. Modelo de inhibición irreversible.

Algunas enzimas necesitan componentes no proteicos para desarrollar correctamente su actividad catalítica. Cuando se estudia una enzima que requiere un cofactor, ¿qué nombre recibe su parte proteica cuando está separada de dicho cofactor?. Apoenzima. Holoenzima. Coenzima. Grupo prostético.

Una enzima necesita un ion metálico para catalizar una reacción. Cuando dicho ion permanece asociado de manera estable a la estructura enzimática, ¿cómo se denomina este tipo de enzima según los apuntes?. Enzima metalodependiente de unión transitoria. Apoenzima. Metaloenzima. Ribozima.

La clasificación de las enzimas permite agruparlas según el tipo de reacción química que catalizan. Una enzima que participa en una reacción de transferencia de electrones pertenece al grupo de las: Transferasas. Hidrolasas. Oxidorreductasas. Isomerasas.

Durante el metabolismo celular se producen reacciones en las que determinados grupos químicos pasan de una molécula a otra. ¿Qué clase de enzimas cataliza principalmente estas transferencias?. Ligasas. Transferasas. Liasas. Translocasas.

Algunas enzimas catalizan la ruptura de enlaces químicos mediante la participación de una molécula de agua. ¿Cómo se denominan?. Isomerasas. Oxidorreductasas. Ligasas. Hidrolasas.

Las enzimas pueden intervenir en reacciones donde se produce una reorganización de los átomos dentro de una misma molécula, sin que necesariamente se incorporen o eliminen grupos químicos. ¿Qué clase enzimática realiza estas reacciones?. Isomerasas. Translocasas. Transferasas. Hidrolasas.

Las isoenzimas son especialmente importantes porque permiten que una misma reacción química pueda ser catalizada por distintas formas enzimáticas presentes en diferentes tejidos. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es correcta?. Catalizan reacciones diferentes, pero poseen siempre la misma estructura. Catalizan la misma reacción, aunque pueden diferir en sus propiedades cinéticas, regulación y distribución tisular. Son enzimas idénticas producidas exclusivamente por un mismo gen. Presentan obligatoriamente los mismos valores de Km y Vmáx.

En una reacción enzimática que sigue la cinética de Michaelis-Menten, la velocidad aumenta conforme se incrementa la concentración de sustrato, hasta aproximarse a un valor máximo. ¿Qué forma presenta la curva característica?. Sigmoidea. Lineal descendente. Hiperbólica. Hiperbólica.

La constante de Michaelis (Km) es un parámetro utilizado para estudiar la relación entre una enzima y su sustrato. ¿Qué representa?. La concentración de enzima necesaria para alcanzar la velocidad máxima. La concentración de sustrato a la que se alcanza la mitad de la velocidad máxima. La cantidad de producto obtenida cuando termina la reacción. La velocidad de reacción cuando todo el sustrato se ha consumido.

Al comparar dos enzimas que actúan sobre el mismo sustrato, se observa que una presenta un valor de Km menor que la otra. Según la relación entre Km y afinidad explicada en los apuntes, ¿qué interpretación es correcta?. La enzima con menor Km presenta necesariamente menor afinidad. La afinidad no guarda ninguna relación con el valor de Km. Una Km mayor indica siempre una mayor afinidad. Una Km menor se relaciona con una mayor afinidad por el sustrato.

La representación de Lineweaver-Burk se utiliza para estudiar determinados parámetros cinéticos de las enzimas. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe correctamente esta representación?. Es una representación sigmoidea de la velocidad enzimática. Permite estudiar exclusivamente la temperatura óptima. Es la representación lineal de dobles recíprocos de la ecuación de Michaelis-Menten. Representa únicamente la relación entre pH y actividad enzimática.

La actividad catalítica de las enzimas puede modificarse cuando cambian las condiciones del medio. ¿Por qué una variación importante del pH o de la temperatura puede disminuir su actividad?. Porque puede alterar su conformación y afectar a su funcionalidad. Porque siempre aumenta la afinidad por el sustrato. Porque transforma obligatoriamente la enzima en una coenzima. Porque elimina permanentemente todos los enlaces peptídicos.

. Determinadas sustancias pueden unirse de forma muy fuerte a una enzima e impedir permanentemente su actividad. ¿Qué característica corresponde a un inhibidor irreversible?. Se elimina fácilmente mediante dilución. Su efecto desaparece siempre aumentando el sustrato. Se une generalmente mediante enlaces covalentes e inactiva permanentemente la enzima. Se une exclusivamente al complejo enzima-sustrato mediante enlaces débiles.

Un inhibidor reversible competitivo puede disminuir la actividad enzimática porque compite con el sustrato por su unión al centro activo. ¿Qué efecto produce sobre los parámetros cinéticos?. Disminuye Km y disminuye Vmáx. Aumenta Km aparente, mientras que Vmáx permanece constante. Disminuye Vmáx y mantiene Km constante. Disminuye simultáneamente Km y Vmáx en la misma proporción.

En una reacción catalizada por una enzima se incorpora un inhibidor no competitivo puro que se une fuera del centro activo y reduce la capacidad catalítica. ¿Qué modificación se observa?. Aumenta Km y no cambia Vmáx. Disminuyen Km y Vmáx proporcionalmente. Disminuye Vmáx, mientras que Km permanece constante. Aumentan tanto Km como Vmáx.

La inhibición acompetitiva se caracteriza por la unión del inhibidor al complejo enzima-sustrato, impidiendo que se complete normalmente la reacción. ¿Qué efecto presenta sobre Km y Vmáx aparentes?. Km aumenta y Vmáx permanece constante. Km permanece constante y Vmáx aumenta. Km aumenta y Vmáx disminuye. Km y Vmáx disminuyen proporcionalmente.

En una reacción enzimática se observa que el efecto inhibidor puede superarse aumentando suficientemente la concentración de sustrato. ¿Qué tipo de inhibición explica mejor este comportamiento?. Inhibición competitiva reversible. Inhibición irreversible. Inhibición acompetitiva. Inhibición no competitiva pura.

El organismo puede controlar la actividad de determinadas enzimas fabricándolas inicialmente en una forma inactiva que se activa únicamente cuando es necesario. ¿Cómo se denomina esta forma inactiva?. Holoenzima. Coenzima. Zimógeno o proenzima. Isoenzima.

Algunas enzimas se regulan mediante la incorporación o eliminación de grupos fosfato, lo que modifica su actividad. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es correcta?. La fosforilación siempre aumenta la actividad enzimática. La fosforilación puede aumentar o disminuir la actividad, dependiendo de la enzima. La fosforilación es siempre irreversible. La fosforilación implica necesariamente la destrucción de la proteína.

Las enzimas alostéricas presentan un mecanismo de regulación mediante la unión de moléculas a regiones diferentes del centro activo. ¿Cuál de las siguientes características es propia de estas enzimas?. Presentan exclusivamente cinética hiperbólica. No pueden ser reguladas por inhibidores. Utilizan siempre Km como único parámetro de afinidad. Presentan habitualmente cinética sigmoidea y se utiliza K₀,₅.

Cuando una enzima alostérica se une a un activador, puede modificarse su comportamiento cinético y aumentar su actividad para una misma concentración de sustrato. ¿Qué desplazamiento de la curva se describe en los apuntes?. Hacia la izquierda. ) Hacia la derecha. Siempre hacia abajo, sin desplazamiento horizontal. La curva desaparece completamente.

Las vitaminas hidrosolubles desempeñan funciones importantes porque muchas se transforman en moléculas necesarias para determinadas reacciones enzimáticas. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es correcta?. Todas las vitaminas son liposolubles. Las vitaminas hidrosolubles son exclusivamente las vitaminas A, D, E y K. Existen nueve vitaminas hidrosolubles: ocho del complejo B y la vitamina C. Las vitaminas hidrosolubles no pueden formar parte de coenzimas.

Durante las reacciones de oxidación-reducción, algunas coenzimas intervienen transportando electrones. ¿Qué pareja de moléculas está relacionada con estas reacciones?. Coenzima A y tetrahidrofolato. NAD⁺ y FAD. Biocitina y fosfato de piridoxal. Pirofosfato de tiamina y coenzima A.

Las coenzimas derivadas de vitaminas hidrosolubles pueden intervenir en diferentes procesos metabólicos. ¿Qué asociación entre coenzima y función es correcta?. Coenzima A: transporte de electrones exclusivamente. Tetrahidrofolato: contracción muscular. Fosfato de piridoxal: reacciones de transaminación. Biocitina: hidrólisis de enlaces peptídicos.

Existen cofactores que no derivan directamente de vitaminas y que participan en reacciones metabólicas importantes. ¿Cuál de las siguientes asociaciones es correcta?. Tetrahidrobiopterina: transferencia exclusiva de grupos fosfato. Ácido lipoico: síntesis directa de ADN. NAD⁺: cofactor no derivado de vitaminas. Tetrahidrobiopterina: hidroxilación de fenilalanina y tirosina.