Electroforesis de acidos nucleicos y proteínas

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¿Cuál es el principio fundamental de la electroforesis de ácidos nucleicos?. Separación basada en la carga eléctrica únicamente. Separación basada en el tamaño y la carga eléctrica. Separación basada en la hidrofobicidad. Separación basada en la temperatura de fusión.

¿Qué tipo de gel se usa comúnmente para la electroforesis de ADN?. Gel de poliacrilamida. Gel de agarosa. Gel de almidón. Gel de celulosa.

¿Cuál es la carga neta de las moléculas de ADN?. Positiva. Negativa. Neutra. Depende del pH.

¿Hacia qué electrodo migran las moléculas de ADN en un gel de electroforesis?. El cátodo (electrodo negativo). El ánodo (electrodo positivo). No migran, se quedan en el origen. Depende del tamaño de la molécula.

¿Qué reactivo se utiliza comúnmente para teñir el ADN en un gel de electroforesis para su visualización?. Azul de Coomassie. Bromuro de etidio. Nigrosina. Sudán negro.

¿Qué significa que un gel de agarosa tenga una mayor concentración de agarosa?. Separación más eficiente de fragmentos grandes. Separación más eficiente de fragmentos pequeños. Mayor velocidad de migración para todos los fragmentos. Menor resolución para fragmentos pequeños.

¿Cuál es el propósito del TBE o TAE en la electroforesis de ácidos nucleicos?. Actuar como agente de tinción. Proporcionar un medio conductor y mantener el pH. Estabilizar las moléculas de ADN. Acelerar la migración de las moléculas.

¿Qué técnica se utiliza para separar proteínas por electroforesis?. Electroforesis en gel de agarosa. Electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE). Southern blot. Northern blot.

¿Qué significa SDS en el contexto de la electroforesis de proteínas (SDS-PAGE)?. Sustancia de Detección de Enzimas. Detergente de Dodecilsulfato de Sodio. Sistema de Desnaturalización de Aminoácidos. Estándar de Discriminación de Secuencias.

En SDS-PAGE, ¿cuál es el principal factor que determina la velocidad de migración de una proteína?. Su carga neta original. Su tamaño (peso molecular). Su hidrofobicidad. Su punto isoeléctrico.

¿Cuál es el propósito de añadir un agente reductor como el DTT o el β-mercaptoetanol a las muestras de proteínas para SDS-PAGE?. Aumentar la carga neta negativa. Desnaturalizar completamente la proteína rompiendo puentes disulfuro. Aumentar la solubilidad de la proteína. Facilitar la unión del SDS.

¿Qué método se utiliza para visualizar las proteínas en un gel de PAGE?. Bromuro de etidio. Luz ultravioleta. Tinción con colorantes como Azul de Coomassie o Plata. Hibridación con sondas radiactivas.

¿Qué es el 'western blot' (inmunoblot)?. Una técnica para detectar ARN específico. Una técnica para detectar ADN específico. Una técnica para detectar proteínas específicas utilizando anticuerpos. Una técnica para cuantificar la concentración de proteínas.

¿Cuál es el propósito de transferir las proteínas del gel a una membrana en el Western blot?. Para hacerlas más visibles. Para facilitar la detección con anticuerpos y la manipulación posterior. Para concentrar las proteínas. Para estabilizar las proteínas.

¿Qué se utiliza como fase estacionaria en la cromatografía de exclusión por tamaño (SEC), también conocida como cromatografía de filtración en gel?. Resinas de intercambio iónico. Perlas porosas de un tamaño de poro controlado. Materiales hidrofóbicos. Anticuerpos inmovilizados.

¿En la cromatografía de intercambio iónico, qué propiedad de las moléculas se utiliza para la separación?. Tamaño. Carga neta. Hidrofobicidad. Afinidad específica.

¿Qué tipo de moléculas se separan principalmente mediante electroforesis capilar (CE)?. Solo ADN. Solo proteínas. Ácidos nucleicos, proteínas, péptidos y otras moléculas cargadas. Moléculas neutras.

¿Cuál es la principal ventaja de la electroforesis capilar sobre la electroforesis en gel tradicional?. Mayor capacidad de carga de muestra. Menor resolución. Mayor sensibilidad, velocidad y automatización. Menor costo por muestra.

¿Qué es el 'isoelectric focusing' (IEF)?. Una técnica para separar ADN por tamaño. Una técnica para separar proteínas en su punto isoeléctrico (pI). Una técnica para teñir proteínas. Una técnica para cuantificar ADN.

¿Qué tecnología combina la electroforesis bidimensional (2-DE)?. Dos electroforesis en gel de agarosa. Isoelectric focusing (IEF) seguido de SDS-PAGE. SDS-PAGE seguido de IEF. Dos Western blots.

¿Cuál es el propósito de un 'ladder' o 'marcador de peso molecular' en la electroforesis?. Para teñir el gel. Para indicar la dirección de la migración. Para estimar el tamaño de los fragmentos o moléculas separadas. Para controlar el pH del tampón.

¿Qué método se utiliza para amplificar secuencias de ADN antes de la electroforesis para su análisis?. Ligación. PCR (Reacción en Cadena de la Polimerasa). Transcripción inversa. Digestión con enzimas de restricción.

¿Qué es la electrotransferencia ('blotting') en el contexto de los ácidos nucleicos?. Separación de ácidos nucleicos por tamaño. Transferencia de ácidos nucleicos separados de un gel a una membrana sólida. Amplificación de secuencias de ADN. Visualización de ácidos nucleicos.

¿Qué técnica utiliza sondas de hibridación para detectar secuencias específicas de ARN?. Southern blot. Northern blot. Western blot. PCR.

¿Cuál es la diferencia principal entre Southern blot y Northern blot?. Southern blot detecta ADN; Northern blot detecta ARN. Southern blot detecta ARN; Northern blot detecta ADN. Southern blot usa anticuerpos; Northern blot usa sondas de ADN. Southern blot es para proteínas; Northern blot es para ácidos nucleicos.