ENZIMAS - TEST

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La constante de Michaelis (Km) de una enzima se define como: Constante de disociación del complejo enzima-producto. Constante de velocidad cuando la enzima está saturada. Concentración de sustrato a la que se alcanza la mitad de la velocidad máxima. La mitad de la concentración de sustrato a velocidad máxima.

Indique cuál es una coenzima vitamínica implicada en la transferencia de grupos metilo: Coenzima A. Coenzima Q. Ácido ascórbico. Cobalamina.

Seleccione la respuesta correcta en relación con el proceso de activación de zimógenos: Es una modificación covalente reversible. Es un mecanismo de regulación a largo plazo. Son precursores inactivos que se activan mediante proteólisis. Se produce mediante fosforilación y desfosforilación.

Respecto a las vitaminas: Las vitaminas liposolubles pueden actuar como coenzimas. La vitamina K interviene en la visión. Las vitaminas liposolubles son A, D, E y K. La vitamina A regula el metabolismo del calcio.

En la inhibición competitiva: Disminuyen Km y Vmax. Aumenta Km y Vmax no cambia. Aumentan Km y Vmax. Aumenta Km y disminuye Vmax.

Respecto a los inhibidores de la acción enzimática: La inhibición no competitiva es irreversible. Los inhibidores no competitivos son estructuralmente similares al sustrato. En la inhibición competitiva, inhibidor y sustrato compiten por el mismo lugar de unión. La inhibición competitiva disminuye Km y Vmax.

La regulación de la acción enzimática por modificación covalente reversible: Controla la concentración de enzima. Es una regulación a largo plazo. Puede estar controlada por quinasas y fosfatasas. Consiste en activar proenzimas mediante hidrólisis.

Respecto a la clasificación de las enzimas: Las enzimas que eliminan grupos fosfato son las quinasas. Las enzimas implicadas en reacciones de oxidación y reducción son las deshidrogenasas. Las enzimas que introducen grupos fosfato se denominan fosfatasas. Las enzimas que rompen compuestos son las ligasas.

La mayoría de las enzimas son: ADN. Catalizadores inorgánicos. Aminoácidos. Proteínas.

Las etapas limitantes: Controlan el sentido y velocidad de la vía metabólica mediante regulación. Son las etapas más rápidas de la vía metabólica. Se localizan al final de las rutas metabólicas. Siempre son reacciones reversibles.

Los parámetros extrínsecos que afectan a la cinética enzimática son: La concentración de enzima y sustrato. Sólo la concentración de sustrato. Sólo la concentración de enzima. La temperatura, el pH y la fuerza iónica.

Señale qué tipo de representación se obtiene si se representa la V0 frente a la [S] de una enzima alostérica: Curva exponencial. Curva hiperbólica. Curva sigmoidea. Línea recta.

Indica la respuesta correcta respecto a las enzimas: Siempre necesitan un cofactor. Catalizan reacciones que no ocurren en la naturaleza. Son multisustrato y pueden catalizar muchas reacciones diferentes a la vez. Son específicas de sustrato.

Para calcular la velocidad de reacción enzimática: Medimos la aparición de sustrato a lo largo del tiempo. Medimos la aparición de producto a lo largo del tiempo. Medimos reactivos en general. Medimos la desaparición de la enzima a lo largo del tiempo.

Las enzimas: Son biocatalizadores que disminuyen la energía de activación de la reacción. Son biocatalizadores que aumentan la energía de activación de la reacción. Son biocatalizadores que frenan la reacción para que sea más controlada. Son biocatalizadores que cambian la termodinámica de la reacción.

Respecto a las coenzimas: Sólo las vitaminas liposolubles son coenzimas. Sólo las vitaminas hidrosolubles son coenzimas. Todas las coenzimas son vitaminas. Todas las vitaminas son coenzimas.

Una enzima alostérica: Todas las respuestas son correctas. Presenta estructura cuaternaria. Presenta una cinética sigmoidea. Los moduladores alostéricos activadores aumentan su velocidad de reacción.

Respecto a los factores que afectan a la velocidad de las reacciones enzimáticas: La velocidad de las reacciones no guarda una relación lineal con la concentración de enzima. La temperatura no afecta a la velocidad de las reacciones enzimáticas. La velocidad de las reacciones guarda siempre una relación lineal con la fuerza iónica. La concentración de sustrato afecta a la velocidad de la reacción enzimática.

Indica cuál de los siguientes tipos de regulación es un mecanismo a largo plazo: Regulación de la cantidad de enzima. Regulación alostérica. Regulación covalente reversible. Regulación covalente irreversible.

La triosa-fosfato isomerasa cataliza la conversión reversible de la dihidroxiacetona-fosfato en su isómero el gliceraldehído 3-fosfato. Esta enzima pertenece a la clase: 2. 5. 4. 3.