Enzimas

En relación a la eficiencia enzimática de una ruta metabólica: En condiciones idóneas, la velocidad máxima de una reacción enzimática está condicionada a la velocidad de difusión del sustrato. La asociación enzimática no permite una buena forma de control de la actividad enzimática ya que el cambio de conformación que produce la unión de un ligando-modulador a uno cualquiera de los enzimas se puede ver dificultado por la asociación de este con los demás enzimas del complejo. En una ruta metabólica, en la que están implicadas enzimas diferentes, la velocidad o el rendimiento de la ruta puede aumentar cuando los E son semejantes en cuanto a su estructura y afinidad por el sustrato. La velocidad o el rendimiento de una ruta metabólica puede aumentar cuando los enzimas implicados se encuentran físicamente cercanos unos a otros. La cadena respiratoria mitocondrial representa un excelente ejemplo de anclaje enzimático a la membrana lipídica, pero esto hace que disminuya la eficiencia de los enzimas implicados debido a que no pueden difundir libremente para encontrar su sustrato.

Con respecto a la regulación de la cantidad de enzimas: Las chaperonas no están implicadas en la degradación proteica. La homeostasis proteica adecuada es crucial para la función celular y las alteraciones en la proteostasis están asociadas con diversas enfermedades, incluidos trastornos neurodegenerativos, cáncer y enfermedades metabólicas. En condiciones normales, la cantidad total de proteínas en las células es constante porque la tasa de síntesis de proteínas es suficiente para reemplazar la proteína degradada. La ligasa de ubiquitina es una de las 3 enzimas de ubiquitinación de proteínas más importante para el reciclaje de las mismas. No es tan importante para controlar un proceso/reacción bioquímica.

En relación con la vida media de enzimas y la degradación proteica: El proteosoma es un organelo en la célula. La ubiquitina sirve para etiquetar proteínas para su degradación en el proteosoma y este hecho permite controlar enzimas y rutas metabólicas. La ubiquitina nunca se recicla a nivel proteosoma. Las proteínas se etiquetan o marcan con un grupo metilo para su degradación en el proteosoma. Las proteínas se etiquetan o marcan con ubiquitina para aumentar la vida media de las mismas.

En relación con la degradación intracelular de las proteínas: El proteosoma no requiere energía para degradar proteínas. Las proteínas de vida media corta son sustrato del UPS (sistema ubiquitina-proteosoma). Se refiere a una proteólisis parcial de una proteína. La ubiquitina/proteosoma y la autofagia son los dos sistemas principales implicados en la degradación de proteínas.

En relación a la compartimentación celular: Es un problema para el control de la actividad enzimática, ya que obliga a duplicar los enzimas y un mayor gasto energético. Necesita de la existencia de complejos transportadores y lanzaderas (específicas de los sustratos y productos participantes en las rutas bioquímicas compartimentadas), que pueden ser controlados por cambios de conformación mediante unión (covalente o no) de ligandos. Obliga a la existencia de mecanismos de paso de sustratos y productos a través de membranas mediante la existencia de poros o agujeros inespecíficos en los orgánulos celulares. Es rara y solamente se da en el caso de necesidad celular, debido a que los complejos transportadores y lanzaderas son difíciles de controlar. No permite controlar la actividad de enzimas y rutas metabólicas.

En relación a la actividad de las enzimas digestivas y de las de coagulación sanguínea: Un zimógeno puede almacenarse solo por corto tiempo. La desactivación de una enzima activada por corte proteolítico necesita de la acción de un inhibidor alostérico. La función de un zimógeno es favorecer el daño autocatalítico de componentes celulares. La ruptura proteolítica de un proenzima hace que el centro activo se conforme correctamente. La actividad de la tripsina permite una activación en cascada de zimógenos tipo proteasas.

En relación a las enzimas un zimógeno: Es una enzima que sólamente puede actuar siempre con un sustrato. Es un precursor de una enzima, que requiere ATP para activarse y, por tanto, puede activarse fuera de la célula. Es un precursor de un enzima que se activa por corte proteolítico de forma reversible. Es un precursor de una enzima que tienen actividad antigénica. Es un precursor de un enzima que se activa por corte proteolítico de forma irreversible.