Enzimas

¿Cuál es la naturaleza de las enzimas?. Carbohidratos. Lípidos. Proteica. Ácidos nucleicos.

¿Cuáles son las funciones principales de las enzimas?. Aumentar la velocidad de la reacción y disminuir la energía necesaria. Disminuir la velocidad de la reacción y aumentar la energía necesaria. Aumentar la velocidad de la reacción y aumentar la energía necesaria. Disminuir la velocidad de la reacción y disminuir la energía necesaria.

¿Qué tipo de enzima tiene como función transferir electrones?. Transferasas. Hidrolasas. Oxidorreductasas. Liasas.

Las enzimas que transfieren grupos personales se llaman: Ligasas. Isomerasas. Hidrolasas. Transferasas.

¿Cuál es la función de las hidrolasas?. Formar enlaces químicos. Romper enlaces químicos mediante hidrólisis. Transformar isómeros. Transferir electrones.

Las liasas se encargan de: La hidrólisis de enlaces químicos. La transferencia de grupos personales. La ruptura de enlaces químicos sin hidrólisis. La formación de enlaces químicos.

¿Qué hacen las enzimas ligasas?. Rompen enlaces químicos. Transforman isómeros. Forman enlaces químicos uniendo moléculas. Transfieren electrones.

Las isomerasas tienen la función de: Formar enlaces químicos. Romper enlaces químicos. Transferir grupos. Transformar isómeros de un compuesto químico.

¿Qué es el sitio activo de una enzima?. Una cadena lateral de aminoácidos. Una hendidura formada por el plegamiento de la proteína. El sustrato sobre el que actúa la enzima. El producto de la reacción enzimática.

¿Qué componentes se encuentran en el sitio activo y participan en la catálisis?. Carbohidratos. Lípidos. Cadenas laterales de aminoácidos. Ácidos nucleicos.

¿Qué significa que una enzima sea específica?. Que actúa sobre cualquier sustrato. Que solo actúa sobre el sustrato para el que fue hecha. Que puede catalizar múltiples reacciones. Que no requiere un sitio activo.

¿Cómo afecta la concentración de sustrato a la velocidad de reacción enzimática?. Aumenta linealmente sin límite. Disminuye a medida que aumenta el sustrato. Aumenta hasta que la enzima se satura. No tiene ningún efecto.

¿Cuál es la temperatura óptima para la mayoría de las enzimas?. 0-10 grados Celsius. 20-30 grados Celsius. 35-40 grados Celsius. 50-60 grados Celsius.

¿Cuál es el pH óptimo fisiológico para la mayoría de las enzimas humanas?. pH 2.0-3.0. pH 5.0-6.0. pH 7.35-7.45. pH 9.0-10.0.

Un pH extremadamente ácido o básico puede causar en las enzimas: Aumento de la velocidad de reacción. Desnaturalización. Mayor especificidad. Mayor eficiencia.

La cinética de Michaelis-Menten mide: La estructura tridimensional de la enzima. La afinidad de la enzima por su sustrato. La velocidad de reacción en base a la cantidad de sustrato. La temperatura óptima de la enzima.

¿Qué representa la Km (constante de Michaelis)?. La velocidad máxima de la reacción. La concentración de sustrato a la cual la velocidad es la mitad de la máxima. La afinidad de la enzima por el producto. La temperatura a la que la enzima se desnaturaliza.

Una Km baja indica: Baja afinidad de la enzima por el sustrato. Alta afinidad de la enzima por el sustrato. Inhibición de la enzima. Desnaturalización de la enzima.

Una Km alta indica: Alta afinidad de la enzima por el sustrato. Baja afinidad de la enzima por el sustrato. Actividad enzimática óptima. Ausencia de inhibidores.

¿Para qué se utiliza la gráfica de Lineweaver-Burk?. Para determinar la estructura primaria de la enzima. Para calcular la Km y la Vmax. Para medir la temperatura óptima. Para observar la unión del sustrato al sitio activo.

¿Qué es un inhibidor enzimático?. Una sustancia que aumenta la velocidad de reacción. Una sustancia que aumenta la energía necesaria para la reacción. Una sustancia que reduce la velocidad de una reacción catalizada por enzimas. Una enzima que cataliza una reacción inversa.

¿Cuál es una característica de los inhibidores reversibles?. Se unen permanentemente a la enzima. Forman enlaces covalentes con la enzima. El complejo enzima-sustrato se disocia. Alteran irreversiblemente la estructura de la enzima.

¿Cómo se unen los inhibidores reversibles a la enzima?. Mediante enlaces covalentes. Mediante enlaces iónicos. Mediante enlaces no covalentes. Mediante puentes de hidrógeno únicamente.

¿Qué tipo de inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo?. No competitivo. Irreversible. Competitivo. Mixto.

Los inhibidores competitivos: Aumentan la Vmax y la Km. Disminuyen la Vmax y la Km. No cambian la Vmax pero aumentan la Km. No cambian la Km pero disminuyen la Vmax.

Las estatinas son un ejemplo de inhibidores: No competitivos. Irreversibles. Competitivos. Todos los anteriores.

¿Dónde se unen los inhibidores no competitivos a la enzima?. En el sitio activo. En cualquier otro sitio de la enzima. Únicamente al sustrato. Al producto de la reacción.

Los inhibidores no competitivos: Aumentan la Vmax y la Km. Disminuyen la Vmax y la Km. No cambian la Vmax pero aumentan la Km. No cambian la Km pero disminuyen la Vmax.

El Alopurinol es un ejemplo de inhibidor: Competitivo. No competitivo. Irreversible. Reversible no competitivo.

¿Cuál es una característica de los inhibidores irreversibles?. Se unen temporalmente a la enzima. Forman enlaces no covalentes con la enzima. Se unen de manera permanente a la enzima. Pueden ser fácilmente eliminados.

¿Cómo se unen los inhibidores irreversibles a la enzima?. Mediante enlaces no covalentes. Mediante enlaces covalentes. Mediante interacciones hidrofóbicas. Mediante enlaces de hidrógeno.

El ácido acetil salicílico (aspirina) es un ejemplo de inhibidor: Competitivo. No competitivo. Irreversible. Reversible.

La penicilina y la amoxicilina bloquean enzimas que sintetizan: La pared celular bacteriana. La membrana celular bacteriana. El ADN bacteriano. Las proteínas bacterianas.

¿Qué son las isoenzimas?. Enzimas que catalizan reacciones diferentes. Enzimas que tienen la misma función pero diferente estructura primaria. Enzimas que solo funcionan a altas temperaturas. Enzimas que requieren cofactores complejos.

La isoenzima CK1 (BB) se localiza principalmente en: Corazón. Tejido muscular. Cerebro. Hígado.

¿En qué pacientes se eleva la isoenzima CK1 (BB)?. Pacientes con infarto de miocardio. Pacientes con daño muscular. Pacientes con infarto cerebral o accidente cerebrovascular. Pacientes con enfermedad hepática.

La isoenzima CK2 (MB) se localiza en: Cerebro. Corazón. Músculo esquelético. Riñón.

¿Cuándo aparece la elevación de CK2 (MB) en sangre tras un infarto de miocardio?. Inmediatamente. 4-8 horas después. 24-48 horas después. Solo en casos crónicos.

La isoenzima CK3 (MM) se encuentra en: Tejido cerebral. Músculo esquelético. Corazón. Tejido hepático.

En qué condiciones se eleva la isoenzima CK3 (MM)?. Infarto cerebral. Enfermedad hepática. Traumatismos musculares o rabdomiólisis. Infarto de miocardio.