Enzimas

En referencia a las enzimas: Son de naturaleza proteica, excepto la ribozima. Presentan especificidad por los sustratos. Aceleran la velocidad de los procesos biológicos y no cambian la termodinamica. Todas son correctas.

La parte de unión del sustrato a la enzima es: El sitio activo. El sitio regulador. El sustrato activado. El sitio catalitico.

Todas las enzimas deben pasar por una transformación intermedia denominada: Sustrato intermedio. S*: sustrato activado o estado de transición activado. Casi producto. Catalisis.

Que las enzimas no cambian la termodinámica hace referencia a: Que la energía neta de la reacción siempre es igual, ya que la accion de la enzima es disiminuir la energía de activación, la cual influye sobre la energía total no sobre la energía neta. Que la enzima tiene que subir la energía de activacion. Que la energía del producto es igual a la del sustrato. Que la energia no cambia durante la reacción.

La energía de S* es: Mayor que la del producto pero menor que la del sustrato. Igual que el sustrato. Igual que el producto. Mayor que la del sustrato y el producto.

En referencia a la hipotesis del ajuste inducido: Permite explicar el proceso de catalisis. Establece que la enzima y el sustrato se ajustan mutuamente. Considera que la enzima sufre un cambio conformacional que le permite adaptarse al sustrato. Todas son correctas.

Todas las enzimas: Son alostericas. Son inhibidores. Necesitan que los sustratos alcancen la barrera energética (energía de activación) para poder convertirse en sustrato. Ninguna es correcta.

Una reacción se considera que es espontánea cuando: La diferencia entre la energía del producto y la energía del sustrato es mayorque 0. La diferencia entre la energía del producto y la energía del sustrato es menor que 0. Cuando la energía total es 0. Cuando la energía total es mayor que 0.

Para poder controlar el metabolismo enzimatico recurrimos a: Controlar la disponibilidad de la enzima. A controlar las funciones de las enzimas, que pueden depender de la temperatura y el rango de pH. A controlar las funciones de las enzimas, que pueden depender de los moduladores alostericos o la accion de las proenzimas. Todas son correctas.

señala la opción CORRECTA en referencia a las modificaciones covalentes: No implican un cambio conformacional de la molécula. Son interacciones débiles. No tiene influencia sobre el funcionamiento de la enzima. La fosforilacion es un ejemplo de modificación covalente.

Una enzima alosterica. Es multimerica, está formada por dos subunidades. La su unidad reguladora regula la función de la enzima mediante electores alostericos (activador o inhibidor). La subunidad catalitica es donde se encuentra el sitio activo. Todas son correctas.

Una proenzima: Es una precursora de la enzima que se encuentra inactiva. Únicamente es funcional cuando se produce una ruptura Proteolica. La proinsulina es un ejemplo de proenzima. Todas son correctas.

La inhibición: Siempre es un proceso reversible. Siempre es un proceso irreversible. Puede ser reversible o irreversible. La inhibición no es un factor que tenga influencia en las enzimas.

Señale la opción INCORRECTA en referencia a la inhibición reversible: Puede ser de tipo competitiva (el inhibidor se une al sitio activo). Puede ser no competitiva (el inhibidor provoca un cambio conformacional en la enzima). El inhibidor se une mediante enlaces débiles. El inhibidor se denomina “inhibidor suicida”.

Las coenzimas: Son iones metálicos que se obtienen de la dieta. No participan en procesos cataliticos. Son moléculas orgánicas(vitaminas) que participan en el proceso catalitico. Es otra forma de llamar a los sustratos.