Enzimas apuntes mios

Las enzimas son proteínas que: ayudan a catabizar reacciones químicas. ayudan a anabolizar reacciones químicas. disminuyen la velocidad de una reacción. se consumen en el proceso.

Las enzimas... disminuyen la energía de activacion. aumentan la energía de activación. aumentan la curva de saturación. disminuyen la velocidad de reacción.

Las ribozimas son: enzimas proteicas. enzimas no proteicas, con carácter nucleotídico. enzimas lipídicas. una parte de la enzima.

La parte proteica de una enzima es la: apoenzima. grupo prostético. cofactor. Holoenzima.

Iones metalicos que se unen a la apoenzima para formar una holoenzima: Grupo prostetico. Coenzimas. Cofactores. Isoenzimas.

Parte del proceso de catálisis enzimática donde se forma el complejo E+S. Estado de transición. Estado estacionario. Estado transicionacio. Estado intermedio.

El estado de transición se lleva a cabo de forma espontánea. Verdadero. Falso.

El centro activo de una enzima es: el lugar donde ocurren las reacciones. inespecífico de los sustratos. el lugar donde se une la enzima al producto. no pertenece a la enzima.

¿Cual es el sustrato que se une a la enzima COX para formar como producto prostaglandinas y tromboxanos?. Ácido araquidonico. Acetil-CoA. AINES. Ninguna es correcta.

¿que ocurre si se inhibe la enzima COX mediante algún AINES?. se inhibe la creación o síntesis de prostaglandinas y tromboxanos y no tiene lugar el proceso inflamatorio, dolor, fiebre... se lleva a cabo de forma más rápida la síntesis de prostaglandinas y tromboxanos y tienen lugar los procesos inflamatorios, dolor, fiebre... la inhibicion de COX no afecta de forma significativa. Los AINES inhiben solo la COX1 pero no la COX2.

El centro activo de la enzima: tiene aminoácidos específicos que hacen que interacciones la enzima y el sustrato. tiene carbohidratos que permiten la unión entre la enzima y el sustrato. contiene enlaces covalentes entre la enzima y el sustrato. cambia de forma según el sustrato que le llegue.

Principalmente las enzimas: Disminuyen la energía de activación y aumentan la velocidad de reaccion. Aumentan la energía de activacion y disminuyen la velocidad de reaccion. Disminuyen la Km y aumentan la Vmax. Aumentan la Km y disminuyen la Vmax.

El modelo de llave-cerradura de Fischer: es un modelo rígido que no considera la presencia de centros alostericos. es un modelo flexible donde el centro activo se puede amoldar ajustandose al sustrato. es un modelo rígido que considera la presencia de centros alostericos. No tiene por que haber un acople perfecto de enzima y sustrato.

Si el sustrato principal no puede unirse al centro activo: la enzima se modifica y se amolda, permitiendo el acoplamiento. Estamos ante el modelo de ajuste inducido de Koshland. la enzima no se puede modificar, tiene que haber un acople perfecto entre enzima sustrato. Estamos ante el modelo de ajuste inducido de Koshland. la enzima se modifica y se amolda, permitiendo el acoplamiento. Estamos ante el modelo llave cerradura de Fischer. la enzima se puede modificar, tiene que haber un acople perfecto entre enzima sustrato. Estamos ante el modelo de ajuste inducido de Fischer.

El estado de transicion: es la unión de la enzima y el sustrato. es el estado donde todas las enzimas están ocupadas y la reaccion no puede avanzar más. es el estado donde todas las enzimas están ocupadas y la reaccion avanza mas despacio. es el paso de enzima a producto.

El estado estacionario: se produce cuando todos los centros activos están ocupados, se sigue produciendo producto pero la concentracion de la enzima y sustrato es contante. se produce cuando todos los centros activos están ocupados, no se puede seguir produciendo producto ya que la concentracion enzima-sustrato es constante. es el estado intermedio donde se pasa de reactivos a productos. es el estado de unión de la E+S.

La cinética enzimática siempre va a seguir el modelo de Michaelis: Verdadero. Falso.

El modelo enzimático de Michaelis: Tiene una cinética hiperbólica. Tiene una cinética sigmoide. Al inicio de la reaccion, la velocidad sube de forma lenta pero constante. A medida que entran sustratos a los centros activos la velocidad de la reaccion va a aumentar.

A medida que pasa el tiempo en una reacción de Michaelis: la velocidad de la reaccion va a ir disminuyendo hasta que se mantiene constante. la velocidad de la reacción va a ir aumentanto hasta que se mantiene constante. la velocidad de la reaccion no va a cambiar pero la saturacion de los centros activos va a aumentar. se va a ir creando menos producto.

La constante de Michaelis (Km) es: la concentración de sustrato a la que la enzima alcanza la Vmax. la concentración de sustrato a la que la enzima alcanza 1/2 de la Vmax. la velocidad de la reacción donde todos los centros activos están en condiciones saturantes. la concentracion de producto donde se alcanza 1/2 de la Vmax.

Con respecto a la cinética enzimática, señala la respuesta correcta: Todas las enzimas siguen una cinética michaeliana. La ecuacion de Michaelis permite calcular la cinética de un proceso a partir de constantes conocidas. De dos enzimas con distinta Km, tendrá mayor Vmax la de menor Km. Cuanto mayor sea la Km de una sustancia mayor será su afinidad por su sutrato.

A mayor Km: menor afinidad de la enzima por el sustrato. mayor afinidad de la enzima por el sustrato. la afinidad de la enzima por el sustrato es la misma independientemente de cual sea su Km. la afinidad de la enzima varía únicamente con su Vmax.

La cinética alostérica se da cuando: Hay más de un centro activo. Hay solo un centro activo. Después de la cinética Michaeliana. Antes de la cinética Michaeliana.

Los factores que pueden modificar la cinética enzimática son: Temperatura, pH e inhibidores enzimáticos. Temperatura y pH. Inhibidores enzimáticos. Cantidad de sustrato que añadamos a la reacción.

Cuando menor Km: Mayor afinindad enzima-sustrato. Menor afinidad enzima-sustrato. La afinidad no depende de la Km.

Los inhibidores competitivos: Disminuyen la afinidad del sustrato por la enzima. Aumenta la afinidad del sustrato por la enzima. La afinidad del sustrato por la enzima sigue siendo la misma. Los inhibidores no afectan en esto. Se unen al centro alosterico de la enzima.

Los inhibidores competitivos: hacen que aumente la Km. hacen que disminuya la Km. hacen que aumente la Vmax. hacen que disminuya la Vmax.

Los inhibidores no competitivos: Se unen al centro alosterico de la enzima. Se unen al centro activo de la enzima. Se unen al centro alosterico de la enzima compitiendo con otro sustrato. Se unen al centro activo de la enzima compitiendo con otro sustrato.

Los inhibidores no competitivos: No afectan a la unión del sustrato por la enzima porque se unen a un centro alosterico y no al centro activo. Afecta a la unión enzima-sustrato porque modifican el centro activo de la enzima. Hacen que aumente la afinidad del sustrato por la enzima porque se unen a un centro distinto al centro activo. Aumentan la Vmax.

Los inhibidores competitivos: modifican la Km. disminuyen la Vmax. aumentan la Vmac. ninguna es correcta.

Los inhibidores irreversibles se unen al centro activo de forma: débil. covalente. con enlaces de hidrógeno. de forma transicional.

**Según el diagrama de Burke un inhibidor va a actuar de forma competitiva si: las dos lineas restas cortan en el eje Y. las dos lineas rectan contan en el eje X. las dos lineas rectas cortan una en el eje X y otra en el eje Y. No podemos saberlo.

Tenemos un diagrama de Burke, y las dos líneas rectas cortan en el eje x. Nos encontramos ante un inhibidor: Competitivo. No competitivo. Alostérico. Acompetitivo.

A continuación se muestra una cinética de inversos de una enzima en presencia o ausencia de un inhibidor, ¿de que tipo de inhibiciónse trata?. Reversible no competitiva. Reversible competitiva. Irreversible. No puede saberse sólo con estos datos.

¿Qué tipo de inhibición se muestra en la imagen?. Reversible competitiva. Irreversible competitiva. Reversible no competitiva. Irreversible competitiva.

Para metabolizar el alcohol en el cuerpo, necesitamos una enzima: ADH. ALDH. ADH y ALDH. ADLH Y ADH.

¿Como funciona el disulfarán?. Inhibe la ADH. Inhibe la ADLH. Impide que el alcohol se metabolice en acetaldehido. Acelera el metabolismo del alcohol.

Cuando una persona alcoholica está tomando disulfarán, se producen en dicha persona unos síntomas muy desagradables, ¿por que pasa esto?. Porque se inhibe la enzima ADH, encargada de metabolizar el etanol en acetaldehido. Porque se inhibe la enzima ADLH, encargada de metabolizar el acetaldehido en acetato. Porque hace que se produzca más etanol en el cuerpo. Porque inbibe el acetaldehido y no se puede metabolizar el alcohol a acetato.

Suelen ser vitaminas y nucleótidos. Coenzimas. Cofactores. Apoenzima. Holoenzima.

Suelen ser iones metálicos: Coenzimas. Cofactor. Grupo prosterico. Apoenzima.

¿Que factores intervienen en la velocidad de reaccion y producción de enzimas?. Concentración de sustrato, cantidad total de enzima, concentración de producto, presencia de efectores alostéricos (inhibidores y activadores), interruptores moleculares. Concentracion de sustrato, cantidad total de enzima, presencia de efectores alostéricos, inhibidores, activadores. Cantidad total de la enzima, cantidad de producto, activadores o inhibidores. Cantidad de sustrato, cantidad de enzima, cantidad de producto, inhibidores, interruptores moleculares (kinasa).

La concentración de producto no determina la velocidad de reaccion de una enzima. Verdadero. Falso.

La velocidad de reacción: disminuye si hay más cantidad de producto. aumenta si hay más cantidad de producto. aumenta si hay poca cantidad de sustrato. la concentración de producto no afecta en la velocidad de reaccion de las enzimas.

A menor cantidad de enzima: menor será la velocidad de reaccion. mayor será la velocidad de reaccion. mayor será la cantidad de producto que obtengamos. menor será la cantidad de sustrato disponible.

Los interruptores moleculares necesitan un grupo fosfato para activarse. Para ello, hay proteínas que lo adicionan. Estas son: kinasas. hidrolasas. ciclinas. ciclasas.

Las ciclinas activan: a las kinasas. a las hidrolasas. a los interruptores moleculares. añaden grupo fosfato a los interruptores moleculares.

El ciclo celular no se lleva a cabo si no hay presencia de: Ciclinas que activan la kinasa. Kinasa que activan la ciclina. ciclinas que adicionan un grupo fosfato. el ciclo celular no necesita de una activación de proteínas.

¿Por que se produce mayor replicacion de células en los tumores?. Porque la activacion de las kinasas es mayor. Porque la activación de las ciclinas es mayor. Porque se lleva un proceso controlado de ciclina. Las células que se reproducen de manera descontrolada en los tumores no necesitan ser activadas.

Las isoenzimas: Son moléculas nucleotídicas con distintas características que catalizan las mismas reacciones en diferentes tejidos. Son enzimas o proteínas con diferentes características pero que catalizan las mismas enzimas en diferentes tejidos. Son enzimas con las mismas características que catalizan reacciones diferentes. Son las mismas enzimas que llevan a cabo el mismo tipo de reaccion en diferentes tejidos.

Una de estas afirmaciones se refiere a las isoenzimas. ¿Cual es la correcta?. catalizan reacciones inversas en tejidos diferentes. aparecen en situaciones patológicas. tienen propiedades diferentes pero catalizan la misma reaccion. enzimas iguales que catalizan reacciones diferentes.

Las isoenzimas tienen en común: la misma afinidad por sus sustratos. la misma Vmax de catálisis. Catalizan la misma reaccion. El mismo peso molecular.

Los zimógenos: son enzimas que se sintetizan en su forma activa. son enzimas que se sintetizan inactivos. son enzimas que no se pueden activar. son enzimas que no se pueden inactivar.

¿Por que los zimógenos se sintetizan en su forma inactiva?. porque no nos interesa que constantemente estén funcionando. porque todas las enzimas se sintetizan de esta forma. porque los zimógenos no tienen forma activa. ninguna es correcta.

Las enzimas digestivas son: Zimógenos. Isoenzimas. Holoenzimas. Lisozimas.

La cascada de coagulación es un ejemplo donde actúan: Zimógenos. Isoenzimas. Holoenzimas. Vitaminas hidrosolubles.

La vitamina K y el calcio: activan factores de coagulacion en la cascada de coagulacion. inhiben factores de coagulacion en la cascada de coagulacion. La vitamina K interviene en la cascada de coagulacion pero el calcio no. La cascada de coagulacion está siempre activa gracias a la vitamina K y el calcio.

La finalidad de la cascada de coagulacion es: que se forme fibrina inactiva. que se pase de fibrinógeno inactivo a fibrina activa. que se pase de fibrinógeno activo a fibrina activa. que se forme fibrinógeno activo.