Test enzimología

Las isoenzimas son: Enzimas que difieren en la secuencia de aminoácidos pero que catalizan la misma reacción. Heterodímeros con la misma función. No pueden usarse en la técnica de análisis clínico porque proporcionan datos erróneos. Enzimas con la misma secuencia de aminoácidos, pero que catalizan la misma reacción.

Las enzimas que catalizan reacciones de formación de enlaces con escisión de moléculas de ATP pertenecen a la clase de las…. Liasas. Hidrolasas. Transferasa. Ligasas.

¿Qué es un ensayo de actividad enzimática?. Es la técnica que proporciona la cantidad de proteína presente en una reacción química. Es el proceso que permite determinar el número de cofactores que participan en la reacción. Es el proceso por el que podemos cuantificar la velocidad a la que las moléculas de sustrato se convierten en productos en presencia de la enzima. Es un método que permite conocer la estructura de la enzima.

En base a la enzima metiltransferasa de DNA indica la frase INCORRECTA: No posee estructura cuaternaria. Es una enzima monomérica. Es una ribozima. Es clave en la epigenética.

27.- Las enzimas heterotrópicas se caracterizan porque…. El sustrato actúa como modulador negativo del resto de subunidades. Emplea en la cinética el parámetro de [S]0.5. El efector actúa en centros alostéricos distintos al centro activo. Forman parte de las enzimas relacionadas con el fenómeno de cooperatividad.

En base a la figura siguiente podemos afirmar que: La enzima 2 sería la candidata seleccionada en un proceso industrial que necesite trabajar a pH próximos a 7. La enzima 1 a un pH de 3 será menos activa que las otras dos. La enzima 1 es más eficiente que las otras dos enzimas a un pH de 6. La enzima 3 es más eficiente en pH menores a 5 por lo que sería la seleccionada en procesos industriales con ambientes ácidos.

Una enzima EC 2.3.7.10 pertenece al grupo de…. Transferasas. Isomerasas. Oxidorreductasas. Liasas.

¿Cuáles son los aminoácidos más habituales en el centro activo, y cuyos grupos reactivos pueden participar en la catálisis?. Los aminoácidos ácidos o básicos. La cisteína, con su grupo sulfidrilo. La serina y la tirosina por sus grupos hidroxilo. Todas son ciertas.

Un enzima con un número de recambio elevado tendrá: Kcat alta. Vmaz alta. Km alta. Km baja.

¿Cómo catalizadores las enzimas actúan?. En pequeña cantidad y se reciclan indefinidamente. En pequeña cantidad y se pierden en cada reacción. En gran cantidad y se reciclan indefinidamente. En gran cantidad y se recuperan indefinidamente.

El tripsinógeno es un zimógeno porque: Ninguna de las anteriores es correcta. Es capaz de llevar a cabo la reacción nada más localiza el sustrato. Es la forma activa de la tripsina. Es una forma inactiva que para ser catalíticamente activa necesita un cambio bioquímico en su estructura.

Elige cuál de las siguientes afirmaciones es FALSA: Existe una nomenclatura internacional que les asigna un código numérico precedido por las siglas EC (¨Enzime Comission¨) en función del tipo de reacción que realizan. Existen diferentes mecanismos de catálisis y cada enzima únicamente utiliza uno de estos mecanismos para catalizar una reacción dada. Las enzimas aumentan la eficiencia, especificidad y rendimiento de las reacciones metabólicas en las que participan a condiciones fisiológicas de pH y temperatura además de aumentar la velocidad de reacción. No todas las enzimas necesitan coenzimas para llevar a cabo su reacción, aunque sí una gran mayoría.

El ditiotreitol (DTT)…. Es un agente reductor. Es un inhibidor de proteasas. Es un agente quelante. Es un agente osmoprotector.

El pH del medio actúa sobre la actividad de la enzima porque... Modifica el entorno del sitio activo. Altera las interacciones de los grupos R de los aminoácidos. Modifica la estructura terciaria. Todas son ciertas.

En relación con el centro activo india la frase INCORRECTA: Es responsable de la especificidad y capacidad catalítica de las enzimas. Es el sitio específico de la enzima donde se une el sustrato. Los aminoácidos que se encuentran en el centro activo no participan en la catálisis. En reacciones multisustrato existen diversos centros activos para los distintos sustratos.

Los grupos prostéticos...Son iones orgánicos libres en el medio. Son iones orgánicos libres en el medio. Se consideran transbordadores de grupos funcionales. Están integrados en la estructura de la enzima. Forman parte de la apoenzima.

Si un investigador estudia una nueva enzima deberá tener en cuenta…. La disponibilidad y el método de análisis. El pH y la temperatura de trabajo. Todas son ciertas. La especificidad.

En relación con las reacciones multisustrato indica la frase INCORRECTA: La cinética de estas enzimas se estudia saturando uno de los sustratos. El mecanismo de Ping Pong es la reacción enzimática de una enzima multisustrato donde no se forma un complejo ternario. La cinética de estas enzimas se estudia saturando los coenzimas y productos. La simbología Cleland permite representar las reacciones multisustrato.

La presencia de ciertos iones metálicos en determinadas enzimas... Modifica las constantes cinéticas. Altera la disposición de los grupos funcionales en la enzima. Es esencial para llevar a cabo la actividad catalítica. Favorece la liberación del producto.

A continuación, se muestra una imagen que representa: La unión de diversos aminoácidos a un centro alostérico. La unión de un sustrato al centro activo. La composición de un sitio alostérico conocido como guante. La composición de una tríada catalítica conocida como bolsillo.

En base a la imagen indica que afirmación es la CORRECTA: Las estructuras rojas y grises son moléculas que forman parte de un centro alostérico dado que se encuentran en la periferia de la proteína. Está claro que esta enzima no tiene cofactores que ayuden a catalizar la reacción. La molécula representada en azul no es el sustrato de la reacción dado que se localiza dentro de la estructura de la proteína. Las moléculas en gris podrían ser coenzimas porque se encuentran en lo que parece el centro activo del enzima y tienen naturalezas químicas complejas.

La inhibición irreversible específica de grupo... Es la inhibición que realiza el cianuro en la cadena de transporte electrónico. Hace referencia a los inhibidores suicidas. Es la inhibición que se realiza al reaccionar el inhibidor con restos de aminoácidos concretos del centro activo. Es la inhibición que emplea análogos estructurales del sustrato.

En base al dibujo, ¿Qué tipo de inhibidor enzimático es la molécula A?. Acompetitivo. Competitivo. La molécula A no actúa como inhibidor. No competitivo.

Las enzimas actúan a concentraciones muy bajas respecto a las de los sustratos o reactivos porque: Suelen ser estructuras no proteicas muy estables. Reaccionan, pero en poca cantidad por lo que siempre están disponibles. Tienen una naturaleza química muy estable incluso a aumentos drásticos de temperatura. No reaccionan con ellos, sino que ayudan a que reaccionen o se transformen.

El estado intermedio entre sustrato y producto, en el que se están rompiendo determinados enlaces y formándose otro, se llama: Estado intermedio. Estado estacionario. Estado de reposo. Estado de transición.

Dentro de los mecanismos de catálisis enzimática distinguimos como especificidad esteroespecífica como: La que es capaz de discriminar entre formas L o D y Cis o trans. La que reconoce exclusivamente grupos funcionales. La que trabaja exclusivamente sobre un sustrato dando lugar a un sólo producto. La que reconoce dentro de la estructura del sustrato los enlaces.

La precipitación Isoeléctrica…. Es un proceso de purificación por exclusión molecular. Es un proceso de separación preliminar que emplea membranas semipermeables. Es un proceso de separación preliminar que permite insolubilizar selectivamente proteínas. Es un proceso de purificación que emplea resinas de intercambio iónico.

Los nucleófilos son…. Cofactores que constituyen parte de la enzima y son necesarios para llevar a cabo la reacción. Grupos funcionales de la enzima que forman intermediarios covalentes con el sustrato. Grupos no funcionales de la enzima que forman intermediarios no covalentes con el sustrato. Grupos funcionales del sustrato que no participan en la reacción.

El NAD+ y el coenzima Q10…. Son grupos prostéticos. Son coenzimas de transferencia de grupos funcionales. Pertenecen al grupo de coenzimas no vitamínicos. Son coenzimas de oxido-reducción.

Los cofactores de las enzimas (iones o coenzimas): Son imprescindibles en la catálisis de todas las enzimas. Proporcionan nuevos grupos reactivos para generar interacciones adicionales a las creadas por los grupos químicos del centro activo. A menudo son iones o vitaminas que no pueden ser aportados con la dieta. Son de naturaleza proteica.