Estructura de las Proteínas

¿Cuántos niveles de estructura puede poseer una proteína?. Dos. Tres. Cuatro. Cinco.

¿Qué define la estructura primaria de una proteína?. El plegamiento tridimensional. La secuencia lineal de aminoácidos. La formación de puentes de hidrógeno. Las interacciones no covalentes.

¿Cuál es el enlace característico de la estructura primaria?. Puente de hidrógeno. Puente disulfuro. Enlace peptídico. Interacción iónica.

¿Cómo es el enlace peptídico en cuanto a rigidez y configuración?. Flexible, cis. Rígido, trans. Flexible, trans. Rígido, cis.

¿Qué es la estructura secundaria de una proteína?. La secuencia de aminoácidos. La forma nativa y funcional. El plegamiento adaptado por puentes de hidrógeno. La unión de varias cadenas polipeptídicas.

¿Qué tipo de puentes de hidrógeno se forman en la hélice alfa?. Intercatenarios. Intracatenarios. Entre cadenas diferentes. Disulfuro.

¿Cuántas cadenas polipeptídicas suelen formar una lámina beta?. Una. Dos o más. Solo dos. Tres o más.

¿Qué tipo de puentes de hidrógeno se forman en la lámina beta?. Intracatenarios. Entre la misma cadena. Intercatenarios. Peptídicos.

¿Qué compuestos son abundantes en los Giros (Dobleces Beta)?. Alanina y Valina. Glicina y Prolina. Serina y Treonina. Lisina y Arginina.

¿Cuál es la función de los Giros (Dobleces Beta)?. Formar hélices alfa. Unir cadenas polipeptídicas. Revertir la dirección de una cadena polipeptídica. Estabilizar la estructura terciaria.

¿Qué componen las Estructuras Supersecundarias?. Puentes disulfuro. Enlaces peptídicos. Unión de hélices Alfa, láminas beta y giros β. Interacciones no covalentes.

¿Qué describe la estructura terciaria de una proteína?. La secuencia de aminoácidos. Las interacciones entre subunidades. La forma nativa, funcional y tridimensional. El plegamiento por puentes de hidrógeno.

¿Qué determina la forma terciaria de una proteína?. La estructura secundaria. La estructura cuaternaria. La estructura primaria. Las chaperonas.

¿Qué da estabilidad a la estructura terciaria de una proteína?. El enlace peptídico. El puente disulfuro. Los puentes de hidrógeno. Las interacciones no covalentes.

¿De qué se compone la estructura cuaternaria?. Una sola cadena polipeptídica. Dos o más dominios/cadenas polipeptídicas funcionales. Puentes de hidrógeno intracatenarios. Enlaces peptídicos.

¿Cuáles son los principales enlaces en la estructura cuaternaria?. Puentes disulfuro. Enlaces peptídicos. Interacciones no covalentes. Puentes de hidrógeno.

¿Qué es la desnaturalización de las proteínas?. La formación de la estructura primaria. La ganancia de estructura tridimensional. La pérdida de la estructura secundaria y terciaria. La síntesis de nuevas proteínas.

¿La desnaturalización de las proteínas es siempre reversible?. Sí, siempre es reversible. No, en la mayoría de los casos es irreversible. Depende de la estructura primaria. Solo si se usan chaperonas.

¿Dónde se encuentra la información necesaria para el correcto plegamiento de una proteína?. En la estructura secundaria. En la estructura terciaria. En la estructura primaria. En las chaperonas.

¿Qué proteínas se encargan del correcto proceso de plegamiento?. Proteínas estructurales. Enzimas. Chaperonas. Hormonas.

¿Qué sucede con las proteínas que sufren un plegamiento erróneo?. Se destruyen o almacenan, pierden su función o tienen una anómala. Adquieren una nueva función beneficiosa. Se pliegan correctamente. Se convierten en aminoácidos.

¿Qué enfermedad se asocia con la acumulación amiloide de la proteína alfa sinucleína?. Alzheimer. Parkinson. Huntington. Esclerosis Múltiple.

¿Qué se deposita en el cerebro en la enfermedad de Alzheimer?. Proteínas alfa sinucleína. Agregados del péptido B amiloide y nudos neurofibrilares de proteína TAU. Priones. Colesterol.

¿Qué mutaciones son causa común de Alzheimer hereditario?. Mutaciones en la alfa sinucleína. Mutaciones en la proteína TAU. Mutaciones en la PRESENILINA de la subunidad Y-secretasa. Mutaciones en el péptido B amiloide.

¿Qué son los priones?. Virus. Bacterias. Partículas proteicas infecciosas. Hongos.

¿Qué tipo de enfermedades causan los priones?. Enfermedades cardiovasculares. Enfermedades autoinmunes. Encefalopatías espongiformes transmisibles. Enfermedades respiratorias.

¿Cuál de las siguientes es una enfermedad causada por priones?. Gripe. Sarampión. Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob. Tuberculosis.

¿Qué característica tiene la PrP C?. Es infecciosa y contiene una lámina beta. No es infecciosa y contiene una hélice alfa. Es infecciosa y contiene una hélice alfa. No es infecciosa y contiene una lámina beta.

¿Qué característica tiene la PrP Sc?. No es infecciosa y contiene una hélice alfa. Es infecciosa y contiene una hélice alfa. No es infecciosa y contiene una lámina beta. Es infecciosa y contiene una lámina beta.

¿Qué tipo de estructura se forma por el plegamiento de la cadena polipeptídica debido a puentes de hidrógeno?. Estructura primaria. Estructura secundaria. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria.

¿Qué determina la estructura primaria de una proteína?. La disposición espacial de los aminoácidos. La unión de varias cadenas polipeptídicas. La secuencia lineal de aminoácidos. Las interacciones electrostáticas.

¿Cuál es el enlace principal que mantiene unida la estructura primaria?. Puente disulfuro. Enlace peptídico. Puente de hidrógeno. Interacción hidrofóbica.

¿Qué tipo de estructura se refiere a la forma tridimensional y funcional de una proteína?. Estructura primaria. Estructura secundaria. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria.

¿Qué nivel de estructura se compone de dos o más cadenas polipeptídicas?. Estructura primaria. Estructura secundaria. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria.

¿Qué tipo de interacciones son importantes en la estructura cuaternaria?. Enlaces peptídicos. Puentes disulfuro. Interacciones no covalentes. Enlaces glicosídicos.

¿Qué ocurre durante la desnaturalización de una proteína?. Se pierde la estructura primaria. Se pierde la estructura secundaria y terciaria. Se forma la estructura cuaternaria. Se sintetizan nuevos aminoácidos.

¿Son las chaperonas las responsables de la desnaturalización?. Sí, activamente desnaturalizan proteínas. No, las chaperonas ayudan al plegamiento correcto. Solo en la estructura cuaternaria. Depende del pH.

¿Qué se acumula en el Parkinson relacionado con proteínas?. Péptido B amiloide. Priones. Proteína TAU. Alfa sinucleína.

¿Qué tipo de partícula es un prión?. Partícula viral infecciosa. Partícula bacteriana no infecciosa. Partícula proteica infecciosa. Partícula de ARN infecciosa.

¿Qué forma la estructura secundaria de una proteína?. La secuencia lineal de aminoácidos. La disposición tridimensional de la cadena. El plegamiento por puentes de hidrógeno. La unión de múltiples cadenas polipeptídicas.

¿Qué enlace es crucial para la estabilidad de la estructura terciaria?. Enlace peptídico. Puente de hidrógeno. Puente disulfuro. Interacción iónica.