Ex BQMC PARTE 1

Un valor positivo de un AG puede ser contrarrestado y conseguir que la reacción sea en condiciones del inicio de la reacción: La concentración de los reactivos es superior que la de los productos. Las concentraciones de productos y reactivos son iguales. La concentración de los productos es superior a la de los reactivos. Las concentraciones no afectan a la variación de energía libre.

Respecto a las partes del metabolismo. El catabolismo fase III implica la degradación de las macromoléculas. El anabolismo fase II implica la biosíntesis de las macromoléculas. El anabolismo fase I implica la fotosíntesis. El anabolismo fase III implica el ciclo de Krebs.

La enzima Hexoquinasa es la responsable de catalizar la siguiente reacción: Oxidación de glucosa a ácido glucónico y peróxido de hidrógeno. Reducción de los hidratos de carbono con grupos aldehídicos o cetónicos libres para formar compuestos intermediarios. Conversión de glucosa a glucosa-6-fosfato en presencia de ATP. Dehidrogenación de la D-glucosa a D-gluconolactona.

Las hormonas glucagón y adrenalina tienen en común: Activar la glucólisis. Facilitar la entrada de glucosa en todas las células del organismo. Liberarse a la sangre siempre bajo las mismas condiciones fisiológicas. Activar la degradación de glucógeno en el hígado.

¿Qué quiere decir que la K'eq= 0,04?. Que ln1<0, por lo que la reacción no es favorable. Que ln1= 0, por lo que la reacción está en equilibrio. Que ln1>0, por lo que la reacción es favorable. No significa nada.

¿Cuál es la función de las ligasas?. Añadir o separar grupos para formar dobles enlaces. Transferir grupos funcionales de un sustrato a otro. Transferir grupos funcionales intramolecularmente. Unir dos sustratos a expensas de la hidrólisis de ATP.

¿Cuál de las siguientes reacciones NO pertenece al a fase preparativa de la glucólisis?. fosforilación de fructosa 6-P a fructosa-1,6- bifosfato. Primera fosforilación a nivel de sustrato. Fosforilación de glucosa a glucosa 6-P. Conversión de glucosa-6-P a fructosa-6-P.

Una coenzima es: Un efecto alostérico que modifica la configuración especial de las enzimas. Una molécula de naturaleza proteica, necesaria para la actividad de una enzima. Una molécula de naturaleza orgánica, necesaria para la actividad de una enzima. La parte inorgánica de una enzima.

¿Cuál de los siguientes NO es sustrato de la gluconeogénesis?. Piruvato. Lactato. Glucosa. Glicerol.

Respecto al metabolismo. El proceso global de anabolismo es un proceso de reducción. El catabolismo es en general un proceso endergónico. La síntesis de ATP se acopla a las reacciones anabólicas. Las moléculas transportadoras de electrones son independientes de ambas vías.

Indica qué tipo de inhibición representa la siguiente gráfica. Inhibición reversible acompetitiva. Inhibición reversible no competitiva. Inhibición reversible competitiva. Inhibición irreversible acompetitiva.

¿Cuál de los siguientes no es un destino metabólico del piruvato?. Flavina. Lactato. Etanol. Alanina.

En el tipo de inhibición enzimática no-competitiva: Seleccione una: La Vmax no varía. La Km no varía. Aumenta tanto la Vmax como la Km. Disminuye la Vmax como la Km.

Los organismos que cuya fuente de carbono son las bacterias autótrofas y la fuente de energía es la luz solar se conocen como: Quimiolitoheterótrofos. Fotoheterótrofos. Fotoautótrofos. Quimiolitoheterótrofos.

¿En qué consiste la digestión de nutrientes en el metabolismo?. En la combinación de nutrientes a moléculas más complejas. En la formación de enlaces covalentes entre nutrientes. En la degradación de los nutrientes a moléculas más simples. En la síntesis de nutrientes a moléculas más simples.

¿Cuál es el valor de Kcat de la siguiente reacción enzimática sabiendo que la [E] = 1mM?. 1,39 mMs⁻¹. 2,70 s⁻¹. 0,37 mM s⁻¹. 0,72 mMs⁻¹.

En relación a las Holoenzimas, cual de estas afirmaciones es FALSA: Seleccione una: Necesitan una coenzima para ser funcionales. Pueden estar formados por apoenzima y una coenzima. El cofactor enzimático ha de ser orgánico. Son heteroproteínas.

La primera reacción de fosforilación a nivel de sustrato de la glucólisis está catalizada por: Fosfofructoquinasa. Piruvato quinasa. Fosfoglicerato quinasa. Fosfoglucosa isomerasa.

¿Qué es la maltasa?. Una enzima que digiere las dextrinas de la amilopectina. Una enzima que hidroliza los disacáridos y trisacáridos de la digestión del almidón. Una enzima que digiere los enlaces o glucosídicos α(1→6) de la amilosa. Una enzima que inicia la digestión del almidón por los enlaces o glucosídicos α(1→4).

¿Qué expresa la Km?. Número de recambio. Eficiencia. Velocidad máxima. Afinidad.

¿Qué caracteriza a los seres vivos anaerobios?. Que necesitan ausencia total de CO2 para vivir. Que necesitan presencia de O2 para vivir. Que necesitan ausencia total de O2 para vivir. Que necesitan presencia de CO2 para vivir.

¿Cuál de las siguientes afirmaciones, en relación con la ruta de las pentosas fosfato, es CIERTA?. En la primera etapa, o fase no oxidativa, se origina ribosa 5-fosfato y FAD. Es una ruta secundaria de degradación de glucosa que origina importantes cantidades de ATP. En la primera etapa, o fase oxidativa, se origina NADPH y ribulosa 5-fosfato. Es la ruta principal de degradación de glucosa para obtener energía.

La segunda reacción de fosforilación a nivel de sustrato de la glucólisis está catalizada por: Fosfoglucosa isomerasa. Piruvato quinasa. Fosfofructoquinasa. Fosfoglicerato quinasa.

En el tipo de inhibición enzimática competitiva: Seleccione un. La Vmax no varía. Disminuye la Vmax como la Km. Aumenta tanto la Vmax como la Km. La Km no varía.

Respecto a la regulación de la fosfofructoquinasa, indique cuál de las siguientes afirmaciones es VERDADERA: Se activa por fructosa-1,6- bifosfato. Se inhibe por incremento de AMP. Se activa por un aumento de la concentración de protones. Se inhibe por aumento de ATP.

Si la Vmax de una enzima es de 50mM/min y la [S] = Km cuanto vale Vo: Seleccione una: 25mM/min. 100mM/min. 50mM/min. 50mM.

Un incremento en la Km de una reacción enzimática indica: Seleccione una: Un incremento de la afinidad de la enzima por el producto. Un descenso de la afinidad de la enzima por el sustrato. Un incremento de la afinidad de la enzima por el sustrato. Un descenso de la afinidad de la enzima por el producto.

Una reacción exergónica. Es siempre espontánea. Su ΔG es mayor a cero. Se hace a una gran velocidad. Es siempre exotérmica.