Examen práctico BQ
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Título del Test:
![]() Examen práctico BQ Descripción: preguntas posibles |



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¿Cuál es la definición correcta de Molaridad (M)?. Moles de soluto por litro de disolvente. Gramos de soluto por litro de disolución. Moles de soluto por kilogramo de disolvente. Moles de soluto por litro de disolución. En la preparación de una disolución, el instrumento más preciso para medir el volumen final es: Un vaso de precipitados. Una probeta graduada. Una pipeta aforada. Un matraz aforado (o volumétrico). Al realizar una dilución, si se toma 1 mL de una disolución madre y se lleva a un volumen final de 50 mL, ¿cuál es el factor de dilución (FD)?. 1/50. 25 mL. 1 mL. 50. ¿Cuál es el intervalo de la concentración de la mayoría de las disoluciones amortiguadoras?. 0,5-0,02 M. 0,05-0,2 M. 0,5-0,2 M. 0,05-0,02 M. ¿Qué es una solución amortiguadora (buffer) en términos de bioquímica?. Una disolución que contiene un ácido fuerte y una base fuerte. Una disolución que solo mantiene constante la temperatura. Una disolución que resiste cambios bruscos de pH al añadir pequeñas cantidades de ácido o base. Una disolución que neutraliza cualquier ácido o base por completo. ¿Cuál es la condición óptima para que un tampón tenga su máxima capacidad amortiguadora?. Cuando el pH es 7. Cuando la concentración del ácido es diez veces mayor que la de la base conjugada. Cuando el pH de la solución es igual al pKa del ácido débil. Cuando la concentración total del tampón es muy baja. ¿Qué efecto tiene la temperatura en las mediciones de pH?. No tiene ningún efecto, ya que el pH es una propiedad constante. Afecta la constante de ionización del agua y la respuesta del electrodo, por lo que el pH-metro debe compensar la temperatura. Solo afecta al pH si la solución está muy fría. Causa que el electrodo se sature. ¿Qué grupo de moléculas tiene gran importancia como tampones fisiológicos?. Lipoproteínas. Fibras. Glucoproteínas. Proteínas. ¿Por qué las proteínas son importantes tampones fisiológicos?. Debido a la gran cantidad de ácidos débiles y grupos básicos de las cadenas laterales de los aminoácidos. Debido a la gran cantidad de ácidos débiles y grupos básicos de las cadenas polares de los aminoácidos. Debido a la gran cantidad de ácidos débiles y grupos básicos de las cadenas NO polares de los aminoácidos. Debido a la gran cantidad de ácidos débiles de las cadenas laterales de los aminoácidos. ¿Qué color pueden tener las puntas de las pipetas?. Puntas blancas para P1000 y azules o amarillas para el resto de micropipetas. Puntas azules o amarillas para P1000 y blancas para el resto de micropipetas. Puntas azules para P1000 y blancas o rojas para el resto de micropipetas. Puntas azules para P1000 y puntas blancas o amarillas para el resto de micropipetas. ¿Cómo se llama la amilasa que se encuentra en la boca?. Amilasa bucal. Amilasa salival. Amilasa digestiva. Amilasa alimenticia. ¿Cuál es el sustrato específico que la enzima Amilasa salival (alfa-amilasa) hidroliza durante esta práctica?. Proteínas. Ácidos nucleicos. Lípidos. Almidón. El reactivo de Lugol (solución de Yodo-Yoduro de Potasio, I2 - KI) se utiliza en esta práctica con el fin de: Cuantificar los productos de la reacción (azúcares reductores). Medir la concentración de proteína total en la muestra de saliva. Detener la reacción enzimática al punto final. Detectar la presencia de almidón no hidrolizado (dando un color azul-violeta). ¿En qué se basa la actividad de la enzima Amilasa salival para su medición en este ensayo?. En la formación de un precipitado insoluble de color ocre (óxido de cobre) que se cuantifica. En medir la disminución de la capacidad del almidón de formar un complejo coloreado con el yodo. En la formación de un complejo coloreado azul con el reactivo de Benedict. En la oxidación de la glucosa, reduciendo el cobre del reactivo de Benedict. ¿Cuáles son los productos de la degradación del almidón catalizada por la AMILASA SALIVAL?. Polipéptidos y aminoácidos. Pequeños polisacáridos de glucosa llamados dextrinas y maltosa. Ácido fosfórico y un alcohol. Glucosa, galactosa y fructosa. ¿Qué dos condiciones de temperatura se ensayan para comprobar la dependencia térmica de la actividad de la amilasa?. Temperatura ambiente(25ºC) y 80ºC. Temperatura ambiente (25ºC) y 4ºC. 37ºC y 0ºC (Baño de hielo). Temperatura ambiente y temperatura de ebullición del agua. ¿Cuál es el reactivo que se añade a la disolución de almidón degradada, y cuál es el color del precipitado resultante de una reacción positiva?. Reactivo de Lugol, con disolución incolora. Reactivo de Benedict, con precipitado de óxido de cobre (Cu2O) de color ocre. Reactivo de Lugol, con precipitado azul-violeta. Reactivo de Benedict, con disolución azul intensa. Según el procedimiento de la primera parte, ¿qué volumen de saliva y qué volumen de disolución de almidón se mezclan inicialmente en el Tubo A?. 5 mL de disolución de almidón y 1 mL de disolución de saliva. 4 mL de agua para diluir la saliva antes de la mezcla. 5 mL de almidón y 2 mL de saliva. 1 mL de saliva en 10 mL de almidón. ¿Qué volumen de alícuota se toma de la mezcla Amilasa/Almidón y cada cuánto tiempo?. 2 mL de alícuota cada 10 min. 5 mL de alícuota cada 5 min. 1 mL de alícuota a intervalos de 5 min. 1 mL de alícuota a intervalos de 10 min. ¿Cuál es la función del Cu2+ contenido en el Reactivo de Benedict durante la prueba para azúcares reductores?. Acelerar la hidrólisis del almidón catalizada por la amilasa. Mantener estable el pH de la disolución a temperatura de incubación. Oxidar el Cu2O de color ocre para liberar el cobre metálico. Ser reducido por la glucosa (azúcar reductor) a óxido de cobre (Cu2O), lo que provoca el cambio de color azul a ocre. ¿Cuál es el principio básico de la electroforesis?. El movimiento que experimenta una partícula sin carga neta en un medio viscoso. La filtración de proteínas a través de un gel por la acción de la gravedad y la densidad. El movimiento que experimenta una partícula cargada en un determinado medio cuando se ve sometida a la acción de un campo eléctrico. La separación de proteínas por su solubilidad en un campo magnético. ¿Cuál es la función principal del dodecil sulfato sódico (SDS) en la electroforesis SDS-PAGE?. Aumentar la densidad de la muestra para que no difunda del pocillo. Actuar como agente reductor y eliminar los puentes disulfuro de la proteína. Marcar el frente de electroforesis para poder visualizar la carrera del gel. Dar carga negativa a las proteínas y desnaturalizarlas, uniéndose a ellas en una proporción constante. En el tampón de carga, ¿cuál es el componente que actúa como agente reductor y se encarga de eliminar los puentes disulfuro de las proteínas?. Azul de bromofenol. Mercapto etanol (Me). Glicerol. TEMED. ¿Cuál es la principal ventaja que confiere el SDS al procedimiento de electroforesis en geles de poliacrilamida (SDS-PAGE)?. Aumenta la velocidad de migración de las proteínas más grandes a través del gel. Permite que las proteínas se separen únicamente por su tamaño (peso molecular). Permite separar las proteínas por su carga eléctrica intrínseca (nativa). Permite purificar las proteínas y mantener su estructura cuaternaria. ¿Qué compuesto se encarga de estabilizar la polimerización de la acrilamida?. Bis-acrilamida. Persulfato amónico (APS). Acrilamida. TEMED (Tetrametilen, etilen diamina). El Azul de bromofenol se incluye en el tampón de carga, ¿cuál es su función principal?. Actuar como tampón de pH para mantener la estabilidad de la proteína. Teñir las bandas de proteína al finalizar la electroforesis. Aumentar la densidad del gel separador para facilitar la migración. Ir por delante de las proteínas para ir marcando el frente de electroforesis. Para determinar el peso molecular de una proteína problema, ¿qué se grafica para establecer la relación lineal, según el principio descrito?. La distancia que una proteína recorre frente al logaritmo de su peso molecular. La distancia recorrida frente a la carga de la proteína. La distancia recorrida frente al peso molecular (kDa) del patrón. El tiempo de corrida frente a la concentración de SDS en el gel. Una vez finalizada la electroforesis, ¿qué colorante se utiliza para teñir las bandas de proteína en el gel y hacerlas visibles?. Azul Coomassie. Tinción de plata. Azul de metileno. Azul de bromofenol. ¿Qué componente del tampón de carga tiene la función específica de aumentar la densidad de la muestra para que, al echarla en el pocillo, no difunda ni se pase a los pocillos adyacentes?. Agua destilada. Glicerol. Tampón Tris-HCl. SDS. ¿Cuál es la principal advertencia de seguridad relacionada con la Acrilamida?. Es un agente desnaturalizante que debe manejarse con guantes de nitrilo por su alta concentración. Es un compuesto altamente neurotóxico, por lo que está terminantemente prohibido pipetear con la boca. Es una sustancia altamente inflamable que debe manipularse en la campana de gases. Es un compuesto altamente corrosivo para la piel y la ropa. |




