Federbio

Quale delle seguenti affermazioni riguardo la molecola dell'acqua è CORRETTA?. L'ossigeno è più elettronegativo dell'idrogeno e quindi il legame è polarizzato. L'acqua è formata da due atomi di idrogeno ed un atomo di ossigeno legati covalentemente. L'ossigeno ha parziale carica negativa mentre gli idrogeni hanno parziale carica positiva. tutte le affermazioni sono corrette.

L'energia di attivazione di una reazione chimica indica: la differenza di energia tra i prodotti e i reagenti. l'energia media dei prodotti e dei reagenti. la barriera energetica che separa i reagenti dal complesso attivato. l'energia del sistema quando la reazione è avanzata del 50%.

Quale affermazione riguardo alle molecole idrofobiche è CORRETTA?. Le molecole idrofobiche possono essere solubilizzate in acqua utilizzando dei detergenti anfipatici. Le molecole idrofobiche non possono essere disciolte in acqua. tutte le affermazioni sono corrette. Si tratta sicuramente di molecole apolari.

Le molecole idrofile possono interagire con l'acqua mediante la formazione di: forze di Van der Waals. legami a idrogeno. Nessuna delle risposte è corretta.

Per formare le macromolecole biologiche i monomeri vanno incontro a reazioni di: idrolisi. fosforilazione. condensazione. Nessuna delle risposte è corretta.

Le biomolecole sono spesso molecole complesse in cui sono presenti uno o più centri chiralici. Che rilevanza ha la stereoisomeria per queste molecole? Individua la risposta CORRETTA. tutte le risposte sono corrette. Le biomolecole sintetizzate dall'organismo vengono sempre sintetizzate nella stessa forma stereoisomerica con reazioni stereospecifiche. La stereisomeria è estremamente importante per l'interazione tra biomolecole come ad esempio l'interazione tra farmaco e suo bersaglio farmacologico o tra ligando e suo recettore. In alcune molecole i due stereoisomeri della stessa molecola hanno effetti e funzione differenti o talvolta totalmente opposti.

Una reazione non spontanea: è esoergonica. può verificarsi sempre. può verificarsi se accoppiata a processi spontanei che liberano una quantità sufficiente di energia. non può mai verificarsi.

Per una reazione chimica del tipo A + B → C, la velocità di reazione è definita come: la variazione della concentrazione dei reagenti all'equilibrio. la concentrazione di C al tempo di fine reazione. la diminuzione della concentrazione di C nell'unità di tempo. la diminuzione della concentrazione di A o di B nell'unità tempo.

I catalizzatori sono sostanze che: abbassano l'energia di attivazione e aumentano la velocità delle reazioni. non modificano l'energia di attivazione di una reazione. aumentano la quantità di prodotti che si forma a seguito della reazione. rendono spontanea una reazione che per sua natura non lo è.

Una reazione si dice reversibile se: i prodotti e i reagenti si interconvertono. i prodotti sono più reattivi dei reagenti. non si verifica alcun cambiamento tra reagenti e prodotti. le concentrazioni dei prodotti sono costanti mentre variano quelle dei reagenti.

Una reazione si dice all'equilibrio quando: la velocità della reazione diretta è uguale alla velocità della reazione inversa. la costante cinetica della reazione diretta è uguale alla costante cinetica della reazione inversa. le concentrazioni dei prodotti sono uguali a quelle dei reagenti. l'energia di attivazione della reazione diretta è uguale all'energia di attivazione della reazione inversa.

Quale tra le seguenti affermazioni è corretta?. La riduzione comporta una perdita di elettroni. La riduzione è una reazione che avviene solo in presenza di idrogeno. La riduzione comporta un acquisto di elettroni. La riduzione è una reazione che avviene solo in assenza di ossigeno.

Quale tra le seguenti affermazioni è corretta?. Le reazioni di ossidoriduzione si verificano ogniqualvolta è presente una specie riducente. Le reazioni di ossidoriduzione comportano il trasferimento di elettroni. Le reazioni di ossidoriduzione avvengono solamente in ambiente neutro. Le reazioni di ossidoriduzione comportano il trasferimento di protoni.

La variazione di energia libera (ΔG) di una reazione biochimica è. tutte le affermazioni sono errate. È uguale a zero all'equilibrio. Può essere calcolata solo quando i reagenti e i prodotti sono presenti a concentrazioni pari a 1 mol/l. è direttamente proporzionale alla variazione di energia libera standard.

Per accoppiamento energetico si intende .. Due reazioni energeticamente sfavorite sono catalizzate da un solo enzima, purché sia presente un intermedio comune. Una trasformazione energeticamente sfavorita può essere guidata mediante accoppiamento con una reazione altamente esoergonica, purché sia presente un intermedio comune. Due reazioni di trasformazione energeticamente favorita possono essere accoppiate per produrre grandi quantità di energia, purché sia presente un intermedio comune. Due reazioni esoergoniche possono essere accoppiate per produrre energia più rapidamente indipendentemente dalla presenza di un intermedio comune.

il carbonio alfa di un amminoacido è legato a : Un gruppo amminico, un gruppo carbossilico , un atomo di idrogeno e un gruppo R variabile definito catena laterale. Un gruppo amminico , due gruppi carbossilici, un gruppo carbonilico. Un gruppo amminico, un gruppo carbossilico , un atomo di idrogeno e un gruppo solforico. due gruppi amminici, un gruppo carbossilico acido ed un atomo di idrogeno.

Quali delle seguenti affermazioni relative alle vie metaboliche sono corrette? A) Le vie metaboliche sono irreversibili. B) Ogni via metabolica ha una prima tappa di controllo.C) Le vie cataboliche e le vie anaboliche sono differenti. solo l'affermazione B. tutte le affermazioni sono corrette. solo le affermazioni A e C. solo l'affermazione A.

Quali sono i prodotti intermedi delle reazioni metaboliche?. Enzimi. Ormoni. Vitamine. Metaboliti.

Qual è il ruolo del NADPH nelle reazioni anaboliche?. Fornire energia. Fornire potere riducente. Catalizzare reazioni. Trasportare elettroni verso la catena respiratoria.

Le vie anaboliche sono caratterizzate da: Bilancio energetico positivo. Sintesi di molecole complesse. Degradazione di molecole complesse. Tutte le precedenti.

Quale molecola funge da principale fonte di energia per le reazioni anaboliche?. ATP. ADP. NADPH. Glucosio.

Qual è il processo metabolico che comporta la degradazione di molecole complesse in molecole più semplici?. Metabolismo intermedio. Biosintesi. Anabolismo. Catabolismo.

Qual è la principale molecola utilizzata per immagazzinare l'energia nelle cellule?. Glucosio. ATP. Proteine. Acidi grassi.

Cosa sono i metaboliti?. Solo i reagenti iniziali del metabolismo. Prodotti intermedi del metabolismo. Solo i prodotti finali del metabolismo. Le molecole che catalizzano le reazioni.

Qual è l'obiettivo principale delle vie anaboliche?. Sintesi di molecole complesse da precursori semplici. Degradazione di molecole complesse. Cattura di energia chimica. Eliminazione di sostanze di scarto.

Cosa si intende per metabolismo?. L'insieme di tutte le trasformazioni chimiche in una cellula. Il processo di digestione del cibo. Solo le reazioni che costruiscono molecole. Solo le reazioni che producono energia.

Quali sono i prodotti principali delle vie cataboliche?. Glicogeno e glucosio. Metaboliti intermedi. Proteine, polisaccaridi e lipidi. Diossido di carbonio, ammoniaca e acqua.

Quale è l'amminoacido rappresentato nella seguente figura?. acido L-glutammico. acido L-aspartico. L-Leucina. L-glutammina.

L'insieme dei processi che permettono a un organismo di mantenere al suo interno condizioni chimico-fisiche stabili è definito: omeostasi. osmolarità. feedback. osmosi.

Quali sono i meccanismi a livello cellulare utilizzati per controllare il flusso nelle tappe che determinano la velocità di una via metabolica. esclusivamente mediante modificazioni covalenti. esclusivamente mediante controllo allosterico. Il controllo allosterico; Le modificazioni covalenti (es. fosforilazioni); Il controllo genetico. esclusivamente mediante controllo genetico.

In una molecola di ATP sono presenti: due legami ad alta energia. tre legami ad alta energia. un solo legame pirofosforico. un legame ad alta energia.

Quale di queste affermazioni riguardo al metabolismo NON è corretta?. Il metabolismo è costituito dall'insieme di tutte le vie metaboliche cellulari. Le vie cataboliche demoliscono molecole complesse generando molecole semplici, producendo energia. Le vie cataboliche sono generalmente convergenti mentre quelle anaboliche sono divergenti. Le vie anaboliche utilizzano molecole semplici come precursori per sintetizzare macromolecole, senza dover però consumare energia.

Identificare nel seguente elenco il legame chimico responsabile della formazione della struttura primaria delle proteine: legame fosfodiesterico. legame peptidico. legame idrofobico. legame disolfuro.

La denaturazione di una proteina consiste: nell'alterazione della sua struttura secondaria e terziaria. nella sostituzione di residui idrofilici con residui idrofobici nelle catene laterali di alcuni aminoacidi. nella sostituzione di uno o più aminoacidi nel suo sito attivo. nella modifica della sua struttura primaria.

quale composto è rappresentato nella seguente figura?. un dipeptide : la glicin-cisteina. un dipeptide : la serin-prolina. un dipeptide : la serin-cisteina. un dipeptide : la glicin-prolina.

In quale delle seguenti strutture secondarie è più probabile trovare residui di prolina?. Un ripiegamento β. Una regione superavvolta. Un foglietto β. Un'α elica.

Perché nei polipeptidi la conformazione ad α elica è una forma così stabile?. La struttura dell'α elica è stabilizzata da interazioni idrofobiche. La struttura dell'α elica è stabilizzata da legami idrogeno. La struttura dell'α elica è stabilizzata da residui di prolina. La struttura dell'α elica è stabilizzata da ponti disolfuro.

Quali legami sono planari (cioè, non possono ruotare) nello scheletro di un polipeptide?. I legami C–N. I legami Cα–C. I legami N–Cα. I legami Cα–Cα.

Quale o quali gruppi in una proteina contribuiscono in maniera preponderante alle sue proprietà acido-base complessive?. Il gruppo α-carbossilico C-terminale della protein. I gruppi R sulla proteina. I gruppi α-amminici di tutti gli amminoacidi non terminali. Il gruppo α-amminico N-terminale della proteina.

Cosa si verifica durante la formazione del legame peptidico ?. tutte le risposte sono errate. perdita di di un ossidrile di un gruppo carbossilico un amminoacido e di un ossidrile dal gruppo amminico di un altro amminoacido. perdita di un atomo di idrogeno di un gruppo carbossilico un amminoacido e di un ossidrile dal gruppo amminico di un altro amminoacido. perdita di un ossidrile di un gruppo carbossilico di un amminoacido e di un atomo di idrogeno dal gruppo amminico di un altro amminoacido.

La conformazione terziaria delle proteine è mantenuta da 3 tipi di legami vale a dire ionici, idrogeno e _________. peptidico. Disolfuro. Covalente. ammidico.

Quale dei seguenti amminoacidi ha una carica netta negativa a pH 7,0?. glutammina. serina. glicina. aspartato.

I legami peptidici, che legano covalentemente tra loro due amminoacidi, derivano da... l'ossidazione degli amminoacidi. i legami idrogeno tra amminoacidi. la condensazione degli amminoacidi. l'idrolisi degli amminoacidi.

La L-alanina e la D-alanina... sono presenti praticamente in tutte le proteine. sono l'una l'isomero sovrapponibile dell'altra. sono enantiomeri. mancano del gruppo R.

Al centro di tutti i 20 amminoacidi standard si trova quello che è definito carbonio α, legato in modo covalente ad altri quattro gruppi chimici. Quale dei seguenti quattro gruppi non è un normale componente di tutti gli amminoacidi?. una catena laterale (gruppo R). un gruppo metile. un gruppo carbossilico. un gruppo amminico.

Cosa rappresenta il seguente composto?. un generico tripeptide. un generico tetrapetide. una acido nucleico. un generico dipeptide.

Relativamente al composto rappresentato in figura quale amminoacido ha ha il gruppo Amminico libero ?. valina. cisteina. serina. glicina.

Dopo la traduzione e il ripiegamento, molti recettori tirosin chinasici esistono come monomeri allo stato inattivo sulla membrana cellulare. Al momento del legame con un ligando, queste proteine si dimerizzano e danno inizio a una cascata di segnalazione. Durante questo processo, la struttura proteica cambia da: da primaria a secondaria. da secondaria a quaternaria. da terziaria a quaternaria. da secondaria a terziaria.

Quale è l'amminoacido rappresentato nella seguente figura?. L-leucina. L-prolina. L-istidina. L-valina.

Quale è l'amminoacido rappresentato nella seguente figura?. L-cisteina. L-istidina. nessuna delle precedenti risposte è corretta. L-prolina.

Quale è l'amminoacido rappresentato in figura?. L-arginina. nessuna delle precedenti risposte è corretta. L-valina. L-lisina.

l fattore che NON influisce sul valore di pKa di un amminoacido è _________. La perdita di carica nei gruppi α-carbossile e α-ammino. Le interazioni con altri gruppi di peptidi R. Altri fattori ambientali. Peso molecolare.

Un tripeptidie ha. 2 amminoacidi e 2 legami peptidici. 2 amminoacidi e 3 legami peptidici. 3 amminoacidi e 3 legami peptidici. 3 amminoacidi e 2 legami peptidici.

Una struttura che ha legami idrogeno tra catene polipeptidiche disposte fianco a fianco è chiamata____. struttura primaria. Fogli β pieghettati. α-elica. Struttura terziaria.

La struttura quaternaria di una proteina è generata: dall'ordine di sequenza degli amminoacidi. dalle interazioni fra due o più catene polipeptidiche. dai legami idrogeno fra legami peptidici. da legami disolfuro.

Come si chiama l'amminoacido riportato in figura?. alanina. arginina. asparagina. lisina.

l'amminoacido riportato in figura è?. glutammina. asparagina. treonina. lisina.

L'amminoacido riportato in figura è?. metionina. prolina. asparagina. triptofano.

Quale delle seguenti affermazioni è più probabile che sia vera per i gruppi R non polari degli amminoacidi in soluzione acquosa?. Sono idrofobici e si trovano sulla superficie delle proteine. Sono idrofili e si trovano sulla superficie delle proteine. Sono idrofili e si trovano all'interno delle proteine. Sono idrofobici e si trovano all'interno delle proteine.

I residui di cisteina svolgono un ruolo importante nella struttura di molte proteine perché... formano ponti disolfuro con la glicina. formano legami covalenti tra parti di una stessa molecola proteica o tra due diverse catene. legano due catene proteiche per mezzo di interazioni idrofobiche. subiscono la riduzione di due residui.

come si chiama l'amminoacido riportato in figura?. valina. acido aspartico. asparagina. prolina.

Quale delle seguenti affermazioni riguardanti la struttura è corretta?. nessuna delle affermazioni è corretta. I legami disolfuro si formano fra residui di cisteina adiacenti nella struttura primaria della proteina. La forza principale che favorisce il ripiegamento delle proteine è l'effetto idrofobico. Le proteine formate da un singolo polipeptide hanno una struttura quaternaria che viene stabilizzata da legami covalenti.

Prendendo in esempio il più semplice degli amminoacidi, la glicina, quali gruppi funzionali sono presenti in questa piccola molecola?. Un gruppo imminico ed un gruppo carbossilico. Un gruppo amminico secondario e un gruppo carbossilico. Un gruppo amminico primario ed un gruppo carbossilico. Un gruppo amminico primario ed un gruppo aldeidico.

Quale delle seguenti informazioni è responsabile diella forma tridimensionale di una proteina?. Il legame peptidico della proteina. L'interazione della proteina con i chaperon molecolari. L'interazione della proteina con altri polipeptidi. La sequenza aminoacidica della proteina.

Il legame peptidico è presente: negli acidi nucleici. nei polisaccaridi. nei carboidrati. nelle proteine.

La differenza tra proteine fibrose e globulari è il fatto che... le proteine fibrose assolvono in genere funzioni strutturali, mentre quelle globulari sono solitamente enzimi. le proteine globulari possiedono una struttura molto meno compatta di quella delle proteine fibrose. le proteine fibrose contengono spesso diversi tipi di strutture secondarie, mentre le proteine globulari, solitamente, consistono di un unico tipo di struttura secondaria. le proteine globulari sono insolubili in acqua, mentre le proteine fibrose sono solitamente solubili.

Quale delle seguenti affermazioni su proteine ed enzimi è vera?. Tutte le proteine legano ligandi. Tutti gli enzimi hanno attività catalitica. Tutte le proteine hanno siti attivi. Sono tutte vere.

Quale caratteristica fondamentale hanno le proteine integrali di membrana localizzate principalmente a livello della membrana citoplasmatica?. possiedono domini transmembrana costituiti da amminoacidi con catene laterali polari. possiedono domini transmembrana costituiti da amminoacidi con catene laterali acide. possiedono domini transmembrana costituiti da amminoacidi con catene laterali basiche. possiedono domini transmembrana costituiti da amminoacidi con catene laterali apolari.

Quale di queste affermazioni sulle proteine globulari è VERA?. tutte le affermazioni sono corrette. sono generalmente solubili in mezzo acquoso. honno un core idrofobico. Le proteine globulari possono svolgere attività enzimatica.

Il punto isoelettrico di una proteina equivale. al valore di pH in cui agiscono le pepsidasi. al valore di pH in cui la molecola proteica ha carica negativa. al valore di pH in cui la molecola proteica ha carica positiva. al valore di pH in cui si equivalgono il numero complessivo delle cariche negative e positive presenti in tutta la molecola.

Ad un valore di pH del mezzo uguale al punto isoelettrico, in quale forma troviamo gli amminoacidi?. Forma zwitterionica. Forma dicationica (carica ++). Forma cationica (carica +). Forma anionica (carica -).

Come si chiama l'amminoacido rappresentato in figura?. Glicina. Asparagina. Prolina. Cisteina.

Nelle proteine, la struttura primaria è definita: dalla sequenza degli amminoacidi. dai legami a idrogeno. dalla formazione di una α elica. dalla composizione in amminoacidi.

Nella struttura delle proteine l'α-elica e i foglietti β pieghettati sono esempi di. Struttura secondaria. Struttura primaria. Struttura quaternaria. Struttura terziaria.

Il pH al quale un enzima ha la massima attività è noto come. nessuna delle risposte è corretta. pH attivo. optimum di pH. punto isoelettrico.

L'α-elica è formata da. Legami elettrostatici. Legami idrofobici. Legami disolfuro. Legami idrogeno.

A un pH inferiore al punto isoelettrico, un amminoacido esiste come. Catione. Zwitterione. Anione. Molecola indissociata.

Quale tra i seguenti amminoacidi contiene zolfo?. Metionina. Leucina. Valina. Asparagina.

Le proteine contengono. Solo amminoacidi della seria D. Solo L- α- amminoacidi. tutte le risposte sono corrette. Amminoacidi della serie D e della serie L.

Il dispiegamento di una proteina può essere definito _________. rinaturazione. riduzione. folding. denaturazione.

Due catene di aminoacidi in una molecola di insulina sono tenute insieme da __________. legame peptidico. legami idrogeno. legame ionici. ponti disolfuro.

Quali sono i seguenti non è un fattore responsabile della denaturazione delle proteine?. Calore. Carica. cambiamento di pH. solventi organici.

Quale dei seguenti aa si trova abbondantemente nel collagene?. triptofano. serina. Glicina. lisina.

Il livello di struttura proteica che descrive tutti gli aspetti del ripiegamento tridimensionale di un polipeptide è definito... struttura quaternaria. struttura secondaria. struttura terziaria. struttura primaria.

Il collagene è caratterizzata da tre catene polipeptidiche separate che sono strettamente avvolte l'una intorno all'altra in una "tripla elica". Quale di questi aminoacidi è più probabile che si trovi in massima concentrazione nel collagene?. glicina. treonina. prolina. cisteina.

i polisaccaridi sono ..... acidi. polimeri. proteine. oli.

Qual è la struttura del lattosio?. Galattosio + galattosio. Glucosio + galattosio. Glucosio + glucosio. Glucosio + fruttosio.

Quale dei seguenti monosaccaridi è un monosaccaride esoso?. glucosio. desossiribosio. ribosio. gliceraldeide.

Si può distinguere il glicogeno principalmente in glicogeno muscolare e glicogeno epatico. Quale è la funzione di un tipo rispetto all'altro?. Il glicogeno muscolare costituisce una riserva energetica specifica per fornire energia al muscolo. Il glicogeno epatico non costituisce una vera riserva energetica ma un immagazzinamento temporaneo. Il glicogeno muscolare costituisce una riserva energetica specifica per fornire energia al muscolo. Il glicogeno epatico costituisce una riserva di energia per supportare le attività metaboliche epatiche. Nessuna delle affermazioni è corretta. Il glicogeno muscolare costituisce una riserva energetica specifica per fornire energia al muscolo. Il glicogeno epatico costituisce una riserva di energia per l'intero organismo, specialmente per i tessuti glucosio-dipendenti.

Il glicogeno è un polimero costituito da lunghe ripetizioni di unità di D-glucosio... ...unite tramite legame α1→4 glicosidico e non sono presenti ramificazioni. ..unite tramite legame α1→4 glicosidico, contenente anche ramificazioni generate da legami α1→6 glicosidico. ..unite tramite legame α1→4 glicosidico, contenente anche ramificazioni generate da legami di tipo diesterico. ..unite tramite legame β1→4 glicosidico glicosidico e non sono presenti ramificazioni.

Qual è la funzione del glicogeno?. Strutturale. Trasporto. Riserva energetica. Enzimatica.

Il glucosio viene immagazzinato nelle cellule animali sotto forma di glicogeno (polimero ramificato del glucosio) perchè: il glicogeno è più stabile a temperatura ambiente mentre i glucosio tende a degradarsi. Il glucosio non può uscire dalla cellula sotto forma di glicogeno e quindi viene "bloccato" al suo interno. il glicogeno è solubile e quindi facilmente utilizzabile. il glicogeno è insolubile e non contribuisce all'osmolarità della cellula e quindi non causa ingresso di grandi quantità di acqua e lisi della cellula.

Quale di queste affermazioni riguardo al glicogeno è FALSA?. La glicogenina è la proteine iniziatrice del processo di sintesi del glicogeno. L'insulina stimola la sintesi del glicogeno. E' un polimero del glucosio non ramificato. Viene immagazzinato principalmente nel fegato e nel muscolo.

Nel glucosio l'orientamento dei gruppi -H e -OH attorno all'atomo di carbonio 5 adiacente al carbonio terminale dell'alcol primario determina ... nessuna delle risposte è corretta. La serie anomerica α o β. La serie Destrorotatoria o Levogira. La serie D o L.

Quale delle seguenti affermazioni sulla forma ciclica (ad anello) del D-glucosio è vera?. La forma ciclica del D-glucosio deriva dalla formazione di un legame tra gli atomi di carbonio C-1 e C-6. La forma ciclica del D-glucosio deriva dalla formazione di un legame covalente tra il gruppo carbonilico e l'ossigeno di un gruppo ossidrilico lungo la catena. In soluzione acquosa, la forma ciclica del D-glucosio è rara. La forma ciclica del D-glucosio è un furanosio.

L'uomo non può digerire la cellulosa perchè?. il pH dello stomaco non è sufficientemente basso da permettere una adeguata digestione. Non possiede gli enzimi digestivi capaci di rompere i legami di tipo β(1→4) diglicosidico. Non possiede gli enzimi digestivi capaci di rompere i legami di tipo α(1→4) diglicosidico. la flora batterica intestinale umana interferisce con i processi digestivi.

Quale dei seguenti è un polisaccaride strutturale nelle cellule vegetali?. L'amido. Il glicogeno. L'amilosio. La cellulosa.

Il fruttosio è: Un cheto pentoso. Un aldo esoso. Un cheto eptoso. Un cheto esoso.

il D-glucosio e il D-mannosio. sono epimeri al C-5. sono epimeri al C-2. sono epimeri al C-4. sono epimeri al C-3.

I carboidrati sono immagazzinati a scopo energetico sotto forma di: proteoglicani. omopolisaccaridi nella maggior parte degli esseri viventi. glicoproteine. lattosio nella ghiandola mammaria.

Si definiscono enantiomeri due isomeri che sono tra loro: isomeri di struttura asimmetrici. isomeri geometrici tridimensionali. identici per la disposizione spaziale. l'uno l'immagine speculare dell'altro non sovrapponibili.

Quale delle seguenti affermazioni sul modo in cui un disaccaride si forma da due monosaccaridi è vera?. Un disaccaride è costituito da due monosaccaridi legati l'uno con l'altro mediante un legame N-glicosidico. I disaccaridi si formano quando un gruppo ossidrilico di un monosaccaride reagisce con il gruppo ossidrilico di un altro monosaccaride. I monosaccaridi sono legati in una reazione che elimina acqua. I disaccaridi si formano da una reazione di idrolisi.

Qual è la differenza tra amilosio e amilopectina?. L'amilosio è presente solo nelle piante, mentre l'amilopectina solo negli animali. L'amilosio è più dolce dell'amilopectina. L'amilosio è una catena lineare di glucosio, mentre l'amilopectina è ramificata. L'amilosio è è ramificata, mentre l'amilopectina è una catena lineare di glucosio.

Dove viene immagazzinato il glicogeno?. Sangue. Fegato e muscoli. Cellule nervose. Tessuto adiposo.

Quale delle seguenti affermazioni sugli enzimi allosterici è vera?. Gli enzimi allosterici sono esclusivamente monomerici. Gli enzimi allosterici modificano sempre la conformazione del sito catalitico in risposta al legame con un modulatore allosterico. Gli enzimi allosterici sono sempre multimerici. I siti regolatori (siti allosterici) di un enzima allosterico sono sempre distinti dal sito catalitico.

Nell'inibizione retroattiva (a feedback)... il substrato iniziale di una via metabolica inibisce uno degli enzimi della via. il substrato dell'ultima tappa di una via metabolica inibisce uno degli enzimi precedenti della via. il prodotto finale di una via metabolica inibisce uno degli enzimi della via. un intermedio in una via metabolica inibisce uno degli enzimi precedenti nella via.

Qual è il significato biologico della Vmax?. Indica l'affinità dell'enzima per il substrato. Misura l'efficienza catalitica dell'enzima. Rappresenta la velocità massima teorica della reazione. Nessuna delle precedenti.

Quale delle seguenti affermazioni sulla fosforilazione delle proteine è vera?. La fosforilazione è catalizzata da zimogeni. Le proteine vengono in genere fosforilate in corrispondenza di amminoacidi le cui catene laterali contengono un gruppo ossidrilico. La fosforilazione ha sempre l'effetto di attivare gli enzimi. La fosforilazione delle proteine è catalizzata dalle fosfatasi.

La Km di un enzima per un substrato è: la concentrazione dell'enzima richiesta per la catalisi fisiologica. la concentrazione di substrato che determina una velocità semimassimale della reazione. la minima concentrazione di substrato che satura l'enzima. la minima concentrazione di substrato che satura l'enzima.

Quale delle seguenti affermazione sugli zimogeni è vera?. Gli zimogeni sono enzimaticamente inattivi. Gli zimogeni sono inattivati da inibitori di natura proteica. Gli zimogeni scindono le proteasi. Le proproteine sono un tipo di zimogeni.

Quale delle seguenti affermazioni sugli isozimi (o isoenzimi) è vera?. Catalizzano la stessa reazione. Hanno la stessa sequenza amminoacidica. Hanno le stesse proprietà cinetiche. Non possono essere espressi nella stessa cellula nello stesso momento.

Una chinasi realizza il trasferimento di un gruppo fosforico. nella degradazione di enzimi ad aminoacidi liberi. nella degradazione di farmaci a prodotti potenzialmente tossici. In tutte le reazioni menzionate nelle altre risposte. nella fosforilazione di una grande varietà di proteine.

Quale tipo di modificazione covalente viene catalizzato dalle chinasi?. La defosforilazione. La fosforilazione. L'ubiquitinazione. L'acetilazione.

Gli enzimi, che sono prodotti in forma inattiva nelle cellule viventi, sono chiamati. Proenzimi. lisoziomi. Apoenzimi. Citocromo ossidasi.

Un esempio di enzima extracellulare è. Esochinasi. Lattato deidrogenasi. Citocromo ossidasi. Lipasi pancreatica.

La funzione di numerosi enzimi può essere attivata e disattivata attraverso la fosforilazione di specifici amminoacidi catalizzata da enzimi noti come: chinasi. proteinasi. ciclasi. fosforilasi.

La modulazione dell'attività enzimatica è effettuata in modo particolarmente efficace attraverso: fosforilazione e defosforilazione degli enzimi. polimerizzazione dell'enzima. presenza di inattivatori dell'enzima. polimerizzazione dell'enzima.

Quale è la principale differenza tra inibitori enzimatici reversibili competitivi e non competitivi?. Gli inibitori competitivi legano l'enzima nel suo sito catalitico mentre gli inibitori non competitivi legano l'enzima in un sito alternativo sull'enzima. Gli inibitori non competitivi legano l'enzima nel suo sito catalitico mentre gli inibitori competitivi legano l'enzima in un sito alternativo sull'enzima. Gli inibitori competitivi sono molto più efficaci dei non competitivi e per proprio questo motivo vengono chiamati inibitori competitivi. Gli inibitori non competitivi non sono specifici per un singolo enzima mentre gli inibitori competitivi sono specifici per un solo enzima o famiglia di enzimi.

Nella cinetica enzimatica Km significa. La concentrazione di substrato che dà una metà di Vmax. La costante di dissociazione del complesso enzima-substrato. La metà della concentrazione di substrato necessaria per raggiungere la Vmax. La concentrazione dell'enzima.

In seguito alla somministrazione di un farmaco antagonista la cui molecola è complementare al sito attivo di un enzima, la quantità di prodotto della reazione enzimatica sarà probabilmente: diminuita perché il farmaco compete con il substrato. aumentata perché il farmaco favorisce il legame tra enzima e substrato. aumentata perché il farmaco funziona da cofattore. diminuita perché il farmaco si lega al substrato.

L'enzima che può aggiungere acqua a un doppio legame carbonio-carbonio o rimuovere l'acqua per creare un doppio legame senza rompere il legame è. Esterasi. Idrolasi. Idrossilasi. Idratasi.

Un oloenzima è. Tutti questi elementi. Unità funzionale. Apoenzima. Coenzima.

Il glucosio presente nei nostri alimenti e nelle nostre cellule è l'enantiomero D-glucosio. Tuttavia in laboratorio possiamo sintetizzare l'enantiomero L-glucosio che però non può essere utilizzato dal nostro organismo perché... la forma L non è solubile in acqua. gli enzimi destinati a utilizzare il glucosio, reagendo con la forma L, producono sostanze non utilizzabili. la forma L del glucosio è meno ricca di energia della forma D. gli enzimi destinati a utilizzare il glucosio non riconoscono la forma L.

Gli enzimi che catalizzano reazioni di sintesi di molecole complesse appartengono alla classe delle... idrolasi. isomerasi. ossidoreduttasi. ligasi.

Quale delle seguenti caratteristiche è tipica della catalisi enzimatica ma non della catalisi inorganica?. Opera spesso in condizioni fisiologiche di pH e temperatura. Non consente una modulazione dell'efficienza del catalizzatore. Lascia inalterato il catalizzatore al termine della reazione. Aumenta la velocità di una reazione.

Gli enzimi catalizzano le reazioni attraverso: una diminuzione dell'energia totale dei reagenti. un aumento dell'energia del substrato. una diminuzione dell'energia di attivazione della reazione. un aumento dell'entropia del sistema.

Quale delle seguenti affermazioni sul ruolo degli enzimi nel catalizzare le reazioni chimiche è vera?. Gli enzimi eliminano lo stato di transizione dal decorso della reazione catalizzata. Gli enzimi modificano l'equilibrio di una reazione. Gli enzimi sono necessari per catalizzare solo le reazioni termodinamicamente sfavorite. Gli enzimi aumentano la velocità delle reazioni.

Quale fra le seguenti affermazioni definisce correttamente un coenzima?. Molecola organica che consente all'enzima di svolgere la propria azione anche in forma denaturata. Molecola o ione inorganico che si lega all'enzima stabilizzandone la struttura. Molecola o ione inorganico che deriva dalle vitamine. Molecola che partecipa all'azione catalitica dell'enzima.

PEPSINA E TRIPSINA. sono enzimi appartenenti alla classe delle ligasi. sono attivate dalle carbossipepsidasi. sono enzimi appartenenti alla classe delle idrolasi. sono enzimi appartenenti alla classe delle lipasi.

La α-amilasi ..... è un enzima appartenente alla classe delle IDROLASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,4-α-D-glucosidici. è un enzima appartenente alla classe delle IDROLASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,4-β-D-glucosidici. è un enzima appartenente alla classe delle ISOMERASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,6-α-D-glucosidici. è un enzima appartenente alla classe delle LIASI. Agisce in modo casuale su molecole polisaccaridiche idrolizzando i legami 1,6-α-D-glucosidici.

Quale delle seguenti affermazioni riguardo agli enzimi è VERA?. Sono influenzati nella loro attività catalitica dal pH del mezzo. Tutte le risposte sono corrette. Possono essere interessati da legame con modulatori, attivatori o inibitori dell'attività enzimatica. Aumentano la loro velocità catalitica con l'aumentare della temperatura (entro l'intervallo di temperatura non denaturante).

Quale delle seguenti affermazioni riguardo agli enzimi è FALSA?. Gli enzimi permettono generalmente accoppiano due reazioni (una esoergonica ed una endoergonica) utilizzando l'energia liberata da una reazione per permettere la realizzazione della reazione accoppiata. Gli enzimi permettono a reazioni chimiche cellulari, che normalmente avverrebbero in tempi molto lunghi, di essere molto rapide e compatibili con i processi cellulari. Gli enzimi non hanno specificità di substrato. Gli enzimi permettono di abbassare la soglia dell'energia di attivazione, rendendo meno difficile rompere vecchi legami chimici e formarne di nuovi.

Molti enzimi, oltre a possedere il normale sito a cui legano il substrato, presentano un secondo sito, detto allosterico. Quando particolari molecole regolatrici si legano a quest'ultimo, si ha una piccola variazione strutturale della molecola dell'enzima, che ne provoca l'attivazione o l'inibizione. Pertanto si può dire che un enzima allosterico: è una proteina che può cambiare forma. non può legare il substrato. è una proteina priva di struttura terziaria. non possiede il sito attivo.

Nel muscolo scheletrico in condizioni anaerobiche il glucosio è convertito in... lattato. glicogeno. acetil-CoA. acetaldeide.

Qual è il ruolo dei zimogeni nella regolazione enzimatica?. Inibiscono l'attività enzimatica. Permettono l'attivazione dell'enzima in modo controllato nello spazio e nel tempo. Sono sempre attivi. Non hanno un ruolo nella regolazione.

Cosa descrive la costante di Michaelis-Menten (Km)?. L'affinità dell'enzima per il substrato. La concentrazione dell'enzima. La concentrazione di substrato alla quale la velocità della reazione è metà della Vmax. La velocità massima della reazione.

Il recettore per l' insulina: è un recettore transmembrana appartenente alla famiglia dei recettori tirosin-chinasici ed è attivato dall'insulina. è una proteina della matrice mitocondriale. è una proteina fibrosa. è' una proteina globulare.

Il recettore dell'insulina è una proteina appartenente alla famiglia dei recettori tirosin-chinasici ed è attivato dall'insulina. Quale tra le seguenti affermazioni è corretta?. E' una proteina di membrana. E' una proteina della matrice mitocondriale. NON è una proteina di membrana. E' una proteina globulare solubile.

Qual è l'importanza della regolazione enzimatica nei processi metabolici?. Non è importante per i processi metabolici. Permette di integrare le diverse vie metaboliche e di rispondere ai cambiamenti nelle condizioni cellulari. È un processo casuale. Causa disordini metabolici.

Come si può modulare l'attività di un enzima allosterico?. Solo modificando il pH. Modificando la concentrazione degli effettori allosterici, la temperatura o il pH. Solo modificando la concentrazione degli effettori allosterici. Solo modificando la temperatura.

Qual è il ruolo delle cascate enzimatiche nella amplificazione del segnale?. Ogni passo della cascata può amplificare il segnale iniziale, permettendo una risposta rapida e coordinata. Le cascate enzimatiche sono tipiche solo delle cellule eucariotiche. Le cascate enzimatiche non sono coinvolte nell'amplificazione del segnale. Le cascate enzimatiche sono sempre negative.

Come si differenzia la regolazione a breve termine dalla regolazione a lungo termine dell'attività enzimatica?. Non esiste una differenza significativa. La regolazione a breve termine è più lenta della regolazione a lungo termine. La regolazione a breve termine avviene tramite modificazioni covalenti o allosteriche, mentre la regolazione a lungo termine coinvolge la sintesi o la degradazione dell'enzima. La regolazione a lungo termine è più specifica della regolazione a breve termine.

Qual è il ruolo della fosforilazione nella regolazione enzimatica?. La fosforilazione può attivare o inattivare un enzima, modificandone la conformazione e l'attività. La fosforilazione non è coinvolta nella regolazione enzimatica. La fosforilazione aumenta sempre l'attività enzimatica. La fosforilazione è un processo irreversibile.

Qual è l'importanza delle cascate enzimatiche?. Non hanno un'importanza particolare. Sono processi lenti e inefficienti. Amplificano il segnale iniziale e permettono una risposta rapida e coordinata. Sono caratteristiche solo di alcuni tipi di cellule.

Cosa si intende per cascata enzimatica?. Una serie di reazioni enzimatiche in cui il prodotto di una reazione diventa il substrato della reazione successiva. Una reazione enzimatica inibita. Una singola reazione enzimatica. Una reazione enzimatica attivata da un effettore allosterico.

Qual è l'importanza della regolazione enzimatica per l'omeostasi cellulare?. Causa squilibri metabolici. Non è importante per l'omeostasi. È un processo casuale. Permette di mantenere le concentrazioni ottimali di metaboliti e di rispondere a stimoli esterni.

Come si può determinare sperimentalmente se un inibitore è competitivo, non competitivo o misto?. Determinando la costante di dissociazione dell'inibitore. Misurando la Vmax in presenza e assenza dell'inibitore. Tramite l'analisi dei grafici di Lineweaver-Burk. Tutte le precedenti.

Cosa si intende per zimogeno?. Un inibitore enzimatico. Un precursore inattivo di un enzima. Un cofattore enzimatico. Un prodotto della reazione enzimatica.

Qual è l'importanza della regolazione allosterica?. Non è essenziale per il funzionamento cellulare. Serve solo per regolare le vie metaboliche. Permette una rapida risposta a cambiamenti nelle condizioni cellulari. È un meccanismo lento e poco efficiente.

Quali sono altri meccanismi di regolazione enzimatica oltre all'allosteria?. Solo controllo della sintesi. Modificazioni covalenti (fosforilazione, acetilazione), controllo della sintesi e degradazione degli enzimi. Nessun altro meccanismo. Solo modificazioni covalenti.

Cosa significa un basso valore di Km?. Alta affinità dell'enzima per il substrato. Bassa affinità dell'enzima per il substrato. Bassa velocità massima della reazione. Alta velocità massima della reazione.

Cosa si intende per inibizione non competitiva?. L'inibitore si lega a un sito diverso dal sito attivo, modificando la conformazione dell'enzima. L'inibitore si lega al complesso enzima-substrato. L'inibitore si lega al sito attivo, competendo con il substrato. L'inibitore aumenta la Vmax.

Qual è l'effetto di un inibitore non competitivo sulla Vmax?. Dipende dalla concentrazione del substrato. Resta invariata. Diminuisce. Aumenta.

Qual è l'importanza della cinetica enzimatica nello studio dei processi biologici?. Serve solo per lo sviluppo di farmaci. Non ha un'importanza particolare. Permette di comprendere come gli enzimi catalizzano le reazioni, come vengono regolati e come possono essere inibiti. È utile solo per studi in vitro.

Qual è il meccanismo principale della regolazione allosterica?. Legame di un effettore a un sito allosterico, causando un cambiamento conformazionale dell'enzima. Regolazione della sintesi dell'enzima. Modificazione covalente dell'enzima. Nessuna delle precedenti.

Quali sono gli effettori allosterici?. Molecole che inattivano irreversibilmente l'enzima. Nessuna delle precedenti. Molecole che competono con il substrato per il sito attivo. Molecole che si legano a un sito diverso dal sito attivo, modificando l'attività enzimatica.

Qual è l'effetto di un effettore allosterico positivo?. Inattiva l'enzima. Non ha effetto sull'affinità. Diminuisce l'affinità dell'enzima per il substrato. Aumenta l'affinità dell'enzima per il substrato.

Qual è l'effetto di un aumento della concentrazione di enzima sulla Vmax?. Dipende dalla concentrazione del substrato. Diminuisce. Resta invariata. Aumenta.

Il legame peptidico è un _________. Legame ionico. Legame idrogeno. RISPOSTA 4. Legame covalente.

Tra quali gruppi chimici si instaurano legami idrogeno tra amminoacidi in un polipeptide?. I gruppi C=O e C–R. I gruppi C=O e C–H. I gruppi C=O e N–H. I gruppi C=O.

La quantità di energia che si libera dall'idrolisi dell'ATP: è maggiore quando l'ATP è legato ad una proteina. dipende dal “potenziale fosfato”, cioè dal rapporto (ATP)/(ADP) + (Pi). è sempre uguale a 7,3 Kcal/mol, poiché dipende dal legame ad alta energia dell'ATP: è quindi indipendente dalle concentrazioni di ATP. dipende esclusivamente dalla quantità di ATP presente nella cellula.

Quali delle seguenti molecole anfipatiche può formare un doppio strato lipidico?. testosterone. estradiolo. fosfolipidi. colesterolo.

Il trasporto attivo primario è: un movimento contro gradiente di concentrazione senza dispendio di energia. un movimento lungo un gradiente di concentrazione con consumo di energia. un movimento contro un gradiente di concentrazione che utilizza flusso di ioni quale fonte di energia. un movimento contro gradiente di concentrazione che utilizza fonti primarie di energia.

Nelle membrane a doppio strato lipidico: il lato volto all'esterno, altamente idrofobico, deve essere coperto da residui glicidici per consentire l'interazione con il mezzo extracellulare. i fosfolipidi sono uniti tra loro da legami covalenti. due strati di trigliceridi sono separati da una soluzione acquosa. le code dei fosfolipidi sono rivolte verso l'interno a costituire uno spazio di interazione idrofobica.

Quale delle seguenti affermazioni relative all'ATP è vera?. per azione della piruvato chinasi, dona il suo gruppo fosforico terminale al piruvato formando fosfoenolpiruvato. la sua biosintesi per fosforilazione da ADP e Pi può avvenire sia a livello mitocondriale che citoplasmatico. è un effettore allosterico positivo della fosfofruttocinasi. può essere degradato completamente fino ad anidride carbonica e acqua.

Quale delle seguenti affermazioni relative all'ATP è falsa?. i gruppi fosforici sono uniti tra loro mediante due legami anidridici. partecipa ad alcune reazioni come donatore del nucleotide AMP. in condizioni standard la variazione di energia libera, quando è idrolizzato in ADP e Pi, è di circa 7.3 Kcal/mole. è costituito da adenina, desossiribosio e tre residui di acido fosforico.

Quanta energia viene liberata in condizioni standard da una mole di ATP che si idrolizza in ADP e Pi?. 7,3 kilocalorie/mole. 73 calorie/mole. 7,3 calorie/mole. 73 kilocalorie/mole.

Quale delle seguenti considerazioni sui mitocondri è falsa?. le due membrane mitocondriali differiscono per composizione chimica, permeabilità e contenuto di enzimi. a livello della matrice, sono la sede delle reazioni del ciclo di Kreb. i complessi respiratori sono localizzati nella membrana mitocondriale interna. sono presenti in tutte le cellule, compresi gli eritrociti.

Quali delle seguenti proteine, presenti nel plasma, non è sintetizzata dal fegato?. il fibrinogeno. l'albumina. l'enzima lecitina-colesterolo aciltransferasi (LCAT). le gamma-globuline.

Dove viene sintetizzata l'albumina?. sintesi ubiquitaria. nel muscolo. nel fegato. nel midollo osseo.

Quale delle seguenti affermazioni relative alla metionina è vera?. è un agente riducente. è un amminoacido contenente zolfo. non è un amminoacido essenziale. non è contenuta nelle proteine.

Quale di queste affermazioni, riguardo gli aminoacidi è falsa?. possono prendere parte alla sintesi proteica. possono essere precursori di neurotrasmettitori. possono tutti essere trasformati in glucosio. uno di essi, l'aspartato, partecipa al ciclo dell'urea.

Quale dei seguenti aminoacidi contiene un gruppo sulfidrilico?. alanina. cisteina. prolina. acido aspartico.

L'alfa-chetoacido corrispondente all’acido aspartico è: l'acido glutammico. l'acido ossalacetico. l'acido malico. l'acido piruvico.

Quale delle seguenti affermazioni relative all'acido glutammico è esatta?. è un aminoacido polare privo di carica. è un aminoacido idrofobico. è un aminoacido polare carico negativamente. è un aminoacido polare carico positivamente.

Quale dei seguenti aminoacidi presenta una carica netta negativa al pH fisiologico?. serina. alanina. prolina. acido glutammico.

Quale dei seguenti aminoacidi presenta una carica netta positiva al pH fisiologico?. lisina. acido aspartico. alanina. acido glutammico.

Quale delle seguenti affermazioni relative alle immunoglobuline è falsa?. sono suddivise in diverse classi. hanno più di un sito di legame per l'antigene. contengono dei ponti disolfuro. sono sintetizzate a livello epatico.

Quale, fra le seguenti affermazioni, riguardanti le proteine plasmatiche, è falsa?. della frazione gamma-globulinica fanno parte gli anticorpi. il fibrinogeno interviene nella coagulazione del sangue. una funzione dell'albumina è quella di trasportare, ad esempio, acidi grassi. le alfa-globuline sono, fra le proteine plasmatiche, quelle presenti in maggiore quantità.

In un individuo adulto sano qual è la percentuale di albumina rispetto al totale delle proteine sieriche?. 55-65%. 5-10%. 80-90%. 1-2%.

Quali delle seguenti affermazioni relative all'albumina plasmatica è falsa?. ha una mobilità elettroforetica superiore a quella delle altre proteine plasmatiche. trasporta il colesterolo. trasporta gli acidi grassi. costituisce la quota percentualmente preponderante delle proteine plasmatiche.

Quale tra i sotto indicati composti è maggiormente responsabile della pressione oncotica del plasma?. l'albumina. il glucosio. l'urea. le immunoglobuline.

Quale delle seguenti affermazioni sulle proteine è falsa?. per denaturazione proteica si intende la perdita della configurazione tridimensionale di una proteina con il mantenimento unicamente della struttura primaria. si parla di struttura quaternaria quando la molecola è costituita da più di una catena polipeptidica. la struttura ad alfa-elica è stabilizzata da ponti ad idrogeno. tra le molecole proteiche, le proteine fibrose sono generalmente più solubili di quelle globulari.

Il legame cooperativo dell'emoglobina con l'Ossigeno è dovuto: alla rottura dei legami deboli che tengono insieme le subunità, quindi separandole. alle maggiore affinità per l'O2 a pH più alcalino. alla possibilità di trasportare quattro molecole di O2 anzichè una sola. ad un aumento dell'affinità delle quattro subunità man mano che singole molecole di O2 si vanno legando.

Quali delle seguenti proteine presenta una struttura secondaria esclusivamente ad a-elica?. cheratina. tripsina. collagene. miosina.

Le proteine con struttura quaternaria: sono formate dall'assemblaggio di più subunità distinte. presentano ponti S-S che stabilizzano l'interazione fra le subunità. sono formate da almeno quattro subunità. possono assumere quattro tipi diversi di conformazione.

La superossido dismutasi: produce perossido di idrogeno. è una deidrogenasi anaerobica NAD-dipendente. ha come substrato anione superossido e perossido di idrogeno. è glutatione dipendente.

Quando la variazione di energia libera è negativa la reazione: è esoergonica. non può procedere spontaneamente. procede a velocità elevata. è endoergonica.

Gli enzimi agendo come catalizzatori: innalzano il livello energetico dei prodotti. abbassano l'energia di attivazione. innalzano l'energia di attivazione. diminuiscono l'energia libera della reazione.

Quale delle seguenti affermazioni relative agli enzimi è falsa?. catalizzano esclusivamente reazioni che siano accompagnate da caduta di energia libera. possono essere presenti liberi nel citoplasma o associati a membrane. richiedono tutti la presenza di un coenzima. nella loro molecola è sempre presente una componente strutturale proteica.

Quale delle seguenti affermazioni relative ad una reazione enzimatica è vera?. nel corso di ogni reazione enzimatica non si forma un complesso enzima-substrato. gli enzimi ritardano il raggiungimento dell'equilibrio di reazione. la velocità di una reazione enzimatica non è influenzata dalla temperatura. gli enzimi agiscono senza modificare la costante di equilibrio della reazione.

Quale di queste affermazioni riguardanti gli enzimi allosterici è falsa?. sono composti da più di una catena polipeptidica. nel corso della reazione vanno incontro a cambiamenti conformazionali. hanno un ruolo importante nei processi di regolazione metabolica. non subiscono mai inibizione.

Quale delle seguenti considerazioni generali sugli enzimi è falsa?. possono essere organizzati in sistemi multienzimatici. la Km è la concentrazione di substrato alla quale la reazione raggiunge la velocità semimassimale. sono tutti proteine a struttura quaternaria. non modificano la costante di equilibrio della reazione.

Quale è la formula corretta dell'equazione di Michaelis-Menten?. v = ([S] x Km) /([S] + Vmax). v = ([S] + Km) /([S] x Vmax). v = ([S] x Vmax / ([S] + Km). v = [S] + Km + Vmax / [E].

La variazione della velocità di reazione in rapporto alla concentrazione del substrato per un enzima allosterico è rappresentata da: una curva sigmoidale. una retta passante per l'origine. una curva di tipo esponenziale. nessuna di quelle indicate.

Qual è la molecola energetica universale prodotta nel metabolismo cellulare grazie all’azione degli enzimi?. Glucosio. NADH. DNA. ATP.

L’amilasi si trova principalmente in: Milza e stomaco. Saliva e pancreas. Intestino crasso e fegato. Stomaco e fegato.

Quale delle seguenti affermazioni è esatta?. un elevato valore di Km indica una elevata affinità di un enzima per un substrato. la Km di un enzima verso un substrato dipende dalla concentrazione dell'enzima. la Km di un enzima verso un substrato è la concentrazione del substrato al valore di Vmax. un elevato valore di Km indica una bassa affinità di un enzima per un substrato.

Nel metabolismo, quali enzimi sono responsabili della demolizione delle proteine?. Maltasi. Amilasi. Lipasi. Proteasi.

Quale delle seguenti affermazioni relative alla velocità massima (Vmax) di una reazione enzimatica è falsa?. può essere influenzata dalla temperatura. è indipendente dalla concentrazione dell'enzima. diminuisce in presenza di inibitori non competitivi. può essere influenzata dal pH.

Nel metabolismo, gli enzimi sono fondamentali perché: Conservano energia come grasso. Trasportano i nutrienti nel sangue. Permettono la sintesi e degradazione di nutrienti. Trasformano i nutrienti in vitamine.

Quale delle seguenti affermazioni relative all’inibizione enzimatica è vera?. l'inibizione non competitiva viene rimossa dall'elevazione della concentrazione del substrato. nell'inibizione competitiva si ha competizione fra inibitore e substrato per il sito allosterico dell'enzima. nell'inibizione competitiva non si modifica la Vmax ma risulta incrementata la Km. nell'inibizione non competitiva si modifica la Km e risulta invariata la Vmax.

La glicogeno fosforilasi utilizza come substrati: glicogeno e ATP. glicogeno e UDP. glicogeno e acqua. glicogeno e fosfato inorganico.

Qual è la funzione principale degli enzimi nel metabolismo?. Conservare nutrienti. Trasportare ossigeno. Accelerare le reazioni chimiche. Fornire energia direttamente.

Quale delle seguenti affermazioni sugli enzimi è corretta?. Gli enzimi abbassano l’energia di attivazione. Gli enzimi sono vitamine. Gli enzimi si consumano durante la reazione. Gli enzimi modificano la temperatura corporea.

Gli enzimi digestivi sono prodotti principalmente da: Milza e stomaco. Intestino tenue e pancreas. Fegato e reni. Cuore e polmoni.

Quale enzima è coinvolto nella digestione dei carboidrati?. Lipasi. Pepsina. Proteasi. Amilasi.

La lipasi è un enzima che agisce su: Proteine. Grassi. Vitamine. Carboidrati.

Quale cofattore è spesso necessario per l’attività enzimatica?. Vitamine. Calcio. Tutti i precedenti. Ferro.

Quali delle seguenti affermazioni riguardanti la velocità di una reazione enzimatica è falsa?. dipende dalla concentrazione di substrato solo quando raggiunge il suo valore massimo. dipende sempre dalla concentrazione di enzima. dipende dalla Km. è di ordine 0 quando raggiunge il suo massimo (Vmax).

La pepsina agisce principalmente su: Proteine. Acidi nucleici. Carboidrati. Lipidi.

Gli enzimi allosterici sono caratterizzati da: Non interagire con substrati. Essere inattivi per sempre. Essere attivati o inibiti da molecole che si legano a siti diversi dal sito attivo. Essere presenti solo nel citoplasma.

Quale delle seguenti affermazioni descrive meglio un substrato?. Un prodotto finale del metabolismo. Una molecola che regola l’attività enzimatica. Una proteina che trasporta nutrienti. La molecola su cui l’enzima agisce.

L’enzima ATP sintetasi è coinvolto in quale processo metabolico?. Digestione delle proteine. Trasporto di ossigeno. Sintesi di ATP. Glicolisi.

L’attività enzimatica può essere influenzata da: pH. Temperatura. Concentrazione del substrato. Tutte le precedenti.

Data la reazione: A<===>B, indicare quale delle seguenti affermazioni riguardanti il deltaG è falsa: se è di segno negativo, indica che la reazione, alle concentrazioni di A e di B, tende a svolgersi verso destra. corrisponde al deltaG° quando la reazione è all'equilibrio. corrisponde al deltaG° se A e B sono presenti in concentrazioni unitarie, alla temperatura di 25°C e 1 atmosfera. dipende dalla costante di equilibrio (Keq) della reazione.

Quale delle seguenti affermazioni riguardanti la Km di un enzima per un determinato substrato, in assenza di inibitori, è falsa?. corrisponde alla concentrazione di substrato alla quale si realizza 1/2 della velocità massima. è costante. una Km elevata indica una bassa affinità dell'enzima per il substrato. dipende dalla concentrazione dell'enzima.

Gli isoenzimi sono: forme molecolari diverse di uno stesso enzima. enzimi che riconoscono le due forme isomeriche di uno stesso substrato. le diverse subunità che partecipano alla formazione di uno stesso enzima. enzimi identici dal punto di vista strutturale e con identica specificità di reazione.

Quale delle affermazioni sotto riportate è vera?. la trasformazione del glucosio-1-fosfato in UDPglucosio in presenza di UTP è catalizzata da una UMPtrasferasi. la trasformazione dell'acido glutammico in glutamina è catalizzata da una decarbossilasi. la trasformazione dell'UDPgalattosio in UDPglucosio è catalizzata da una reduttasi. la trasformazione dell'acido acetacetico in acetone è catalizzata da una deidrogenasi.

Quale delle seguenti considerazioni sugli isoenzimi della lattato deidrogenasi è vera?. si ritrovano incrementati nel plasma in particolari situazioni patologiche. nessuna di quelle indicate. ogni isoenzima è costituito da 2 subunità proteiche. esistono 4 isoenzimi diversi.

In quale dei sottoindicati modi agisce un inibitore di tipo competitivo?. aumenta la Km e diminuisce la Vmax. aumenta la Km lasciando invariata la Vmax. diminuisce la Km lasciando invariata la Vmax. diminuisce sia la Km che la Vmax.

In quale dei modi sottoindicati agisce un inibitore non competitivo?. aumenta la Km lasciando invariata la Vmax. diminuisce sia la Km che la Vmax. diminuisce la Km lasciando invariata la Vmax. lascia invariata la Km e diminuisce la Vmax.

Quale delle seguenti affermazioni relative all’inibizione enzimatica è falsa?. nell'inibizione non competitiva non si modifica la Km ma risulta diminuita la Vmax. nell'inibizione competitiva non si modifica la Vmax ma risulta incrementata la Km. nell'inibizione competitiva si ha competizione fra inibitore e substrato per il sito allosterico dell'enzima. l'inibizione non competitiva non viene rimossa dall'elevazione della concentrazione del substrato.

Un effettore allosterico: è sempre una molecola proteica. agisce sui siti catalitici. interagisce con i siti regolatori di un enzima modificandone l'attività. modifica la struttura primaria dell'enzima.

L'enzima che catalizza la trasformazione della 3-fosfogliceraldeide in acido 1,3 difosfoglicerico è una: deidrogenasi. fosfatasi. idrolasi. isomerasi.

L'enzima che catalizza la reazione "CH3-CO-COOH + NADH + H+ <----> CH3-CHOH-COOH + NAD+", appartiene alla classe delle: isomerasi. ossidoreduttasi. transferasi. idrolasi.

Quale delle affermazioni sotto iportate è falsa?. la trasformazione del fruttosio-1,6-difosfato in fruttosio-6-fosfato è catalizzata da una fosfatasi. la trasformazione del glicerolo in glicerolfosfato è catalizzata da una chinasi. la trasformazione del fruttosio-1,6-difosfato in 3-fosfogliceraldeide e diidrossiacetonfosfato è catalizzata da una idrolasi. la trasformazione del lattato in piruvato è catalizzata da una deidrogenasi.

Quale delle seguenti affermazioni relative agli enzimi digestivi del tratto gastrointestinale è falsa?. hanno pH ottimale alla neutralità. la lipasi pancreatica agisce in presenza di sali biliari. il pancreas produce enzimi per la digestione di glucidi, lipidi, proteine e acidi nucleici. appartengono tutti alla classe delle idrolisi.

Indicare quale delle seguenti affermazioni riguardante l'uso degli enzimi contenuti nel plasma nella diagnostica di laboratorio è falsa?. alcuni enzimi di origine cellulare sono dosabili nel plasma anche in condizioni fisiologiche. esistono alcuni isoenzimi organo- o tessuto-specifici, il cui dosaggio nel plasma è di grande utilità nella diagnosi differenziale. la concentrazione plasmatica aumenta considerevolmente a seguito di lesioni a carico di organi e tessuti. nel plasma, in condizioni fisiologiche, sono presenti soltanto enzimi plasma-specifici.

Quale delle seguenti associazioni enzima-coenzima è falsa?. glucosio-6-fosfato deidrogenasi - NADP+. piruvato deidrogenasi (decarbossilasi) – piridossalfosfato. acetilCoA carbossilasi – biotina. lattico deidrogenasi - NAD+.

Quale delle sottoindicate associazioni vitamina - coenzima è falsa?. acido pantotenico - coenzima A. vitamina B6 - piridossalfosfato. riboflavina - FAD e FMN. vitamina H – coenzima.

Quale delle sottoindicate associazioni vitamina - coenzima è esatta?. vitamina B1 - difosfotiamina. acido pantotenico - vitamina B1. riboflavina - acido lipoico. vitamina C - acido tetraidrofolico.

Quale delle sottoindicate associazioni vitamina - coenzima è falsa?. ac.pantotenico - coenzima A. vitamina B6 - coenzima. nicotinamide - NAD+. vitamina B2 - FAD.

In quale delle sottoelencate reazioni è falsa l'indicazione del coenzima coinvolto?. carbossilazione del piruvato a ossalacetato: biotina. deidrogenazione del succinato a fumarato: FAD. isomerizzazione del metilmalonilCoA a succinilCoA: vitamina B12. desaminazione ossidativa del glutammato: FAD.

Quale dei seguenti composti possiede un legame ad alto contenuto energetico?. adenosinmonofosfato (AMP). acido 1,3 difosfoglicerico. acido 2,3 difosfoglicerico. glucosio-6-fosfato.

Quale delle seguenti reazioni si svolge, in condizioni standard, con una diminuzione di energia libera?. ADP + fosfato ---> ATP. piruvato + ATP ---> fosfoenolpiruvato. ATP ---> ADP + fosfato inorganico. glucosio + fosfato ---> glucosio-6-fosfato.

Quale delle seguenti reazioni consente la sintesi di ATP o GTP (rispettivamente da ADP e GDP) mediante fosforilazione diretta a livello del substrato?. succinilCoA ----> acido succinico. fruttosio-1,6-difosfato ----> fruttosio-6-fosfato. glucosio-6-fosfato ----> glucosio. 1,3-difosfoglicerato ----> 2,3-difosfoglicerato.

Quali sono le principali patologie legate a difetti nella digestione dei carboidrati?. Ipertensione. Obesità. Diabete mellito di tipo 1. Intolleranza al lattosio, malattia celiaca, galattosemia.

Come viene regolato l'assorbimento del glucosio a livello cellulare?. Tramite l'azione di trasportatori specifici e l'influenza di ormoni. Solo tramite l'influenza di ormoni. Solo tramite trasportatori specifici. Non è soggetto a regolazione.

la gluconeogenesi è un processo metabolico mediante il quale. viene sintetizzata la glicina. viene sintetizzato glicogeno a partire da acido lattico. viene sintetizzato glucosio a partire da precursori non saccaridici. vengono sintetizzati acidi grassi a partire da glicogeno.

La maturazione dell'insulina dal suo precursore, la preproinsulina, richiede: un'acetilazione. una proteolisi. un'ossidazione. una fosforilazione.

Quale ormone stimola la sintesi del glicogeno nel fegato e nei muscoli?. Insulina. Glucagone. Adrenalina. Cortisolo.

Quale ormone stimola la glicogenolisi epatica?. Cortisolo. Adrenalina. Insulina. Glucagone.

Qual è il ruolo del fegato nel metabolismo dei carboidrati?. Elimina l'ammoniaca. Produce insulina. Regola la glicemia, immagazzina glicogeno, converte il glucosio in altri zuccheri. Produce enzimi digestivi.

Qual è il ruolo del glucagone nella regolazione della glicemia?. Stimola la sintesi di glicogeno. Aumenta la glicogenolisi e la gluconeogenesi. Diminuisce la glicemia. Inibisce la lipolisi.

Quale ormone stimola la sintesi di glicogeno?. Glucagone. Insulina. Cortisolo. Adrenalina.

Come viene regolata la glicemia a lungo termine?. Ormoni come insulina e glucagone, dieta, attività fisica. Solo dieta. Solo ormoni. Solo attività fisica.

Qual è il ruolo del pancreas nella regolazione della glicemia?. Secerne solo insulina. Secerne insulina e glucagone. Non è coinvolto nella regolazione della glicemia. Secerne solo glucagone.

Quale ormone stimola la conversione del glucosio in glicogeno nel fegato?. Insulina. Glucagone. Adrenalina. Cortisolo.

Qual è il ruolo del GLUT4 nel metabolismo del glucosio?. Trasporta il fruttosio nel fegato. Trasporta il glucosio nelle cellule intestinali. Trasporta il glucosio nelle cellule muscolari e adipose in risposta all'insulina. Trasporta il glucosio nel cervello.

Come viene regolata la glicemia a lungo termine?. Solo tramite l'azione dell'insulina. Non viene regolata a lungo termine. Tramite l'azione di ormoni come insulina e glucagone, e l'adattamento del metabolismo epatico. Solo tramite l'azione del glucagone.

Quale è il prodotto finale della glicolisi in condizioni aerobiche?. Acetil-CoA. Piruvato. Lattato. Etanolo.

Quale ormone stimola l'espressione di SGLT1 nell'intestino tenue?. Insulina. Cortisolo. Aldosterone. Glucagone.

Qual è il ruolo del pancreas nella regolazione dell'assorbimento dei carboidrati?. Secerne insulina e glucagone, che influenzano l'assorbimento del glucosio a livello cellulare. Secerne solo enzimi digestivi. Non ha un ruolo diretto. Secerne solo ormoni.

Qual è l'effetto comune di adrenalina e glucagone sul metabolismo del glicogeno nel fegato?. Entrambi gli ormoni causano un aumento della sintesi del glicogeno. Il glucagone agisce andando ad attivare l'enzima glicogeno sintasi, l'adrenalina fosforila ed attiva la glicogeno fosforilasi. Entrambi gli ormoni aumentano la sintesi del glicogeno attraverso modifiche covalenti (fosforilazioni) di enzimi chiave del suo metabolismo: fosforilano e attivano glicogeno fosforilasi e glicogeno sintasi. Entrambi gli ormoni provocano l'aumento della degradazione del glicogeno e la riduzione della sua sintesi attraverso modifiche covalenti (fosforilazioni) di enzimi chiave del metabolismo del glicogeno. La glicogeno fosforilasi viene fosforilata e attivata, mentre la glicogeno sintasi viene fosforilata e inattivata.

Quali enzimi pancreatici sono coinvolti nella digestione dei carboidrati?. Lipasi pancreatica. Bile sali. Pepsinogeno, tripsina, chimotripsina. α-amilasi pancreatica, maltasi, sucrasi, lattasi.

Qual è il destino del piruvato in condizioni aerobiche?. Viene escreto. Viene convertito in lattato. Viene utilizzato per la sintesi di amminoacidi. Entra nel ciclo di Krebs.

Qual è il ruolo della via glicolitica?. Sintesi di glucosio a partire da precursori non glucidici. Degradazione delle proteine. Sintesi di acidi grassi. Degradazione del glucosio per produrre ATP.

Dove avviene la maggior parte della digestione dei carboidrati?. Colon. Esofago. Stomaco. Intestino tenue.

Qual è il prodotto principale dell'azione dell'α-amilasi salivare sull'amido?. Fruttosio. Maltosio e destrine. Galattosio. Glucosio.

Quale enzima, presente nella saliva, inizia la digestione dell'amido?. Lattasi. Maltasi. Galattosidasi. α-amilasi salivare.

Quali sono le principali vie metaboliche del glucosio?. Glicolisi, gluconeogenesi, glicogenosintesi, glicogenolisi. Biosintesi degli acidi grassi. Sintesi delle proteine. Ciclo dell'urea, ciclo di Krebs.

Quali sono i prodotti finali della digestione dei carboidrati?. Disaccaridi (saccarosio, lattosio, maltosio). Polisaccaridi (amido, glicogeno). Monosaccaridi (glucosio, fruttosio, galattosio). Trigliceridi.

Qual è il ruolo del bordo a spazzola delle cellule intestinali nella digestione dei carboidrati?. Produce acidi grassi. Assorbe direttamente i polisaccaridi. Secerne enzimi proteolitici. Contiene gli enzimi necessari per la digestione finale dei disaccaridi.

Quale trasportatore è principalmente coinvolto nell'assorbimento del glucosio nelle cellule intestinali?. SGLT1 (Sodium-glucose linked transporter 1). GLUT2. GLUT4. GLUT5.

Qual è il destino metabolico del glucosio assorbito dalle cellule intestinali?. Viene eliminato con le urine. Viene utilizzato per produrre ATP, immagazzinato come glicogeno o convertito in acidi grassi. Viene convertito direttamente in proteine. Viene utilizzato esclusivamente per la sintesi di RNA e DNA.

Qual è il ruolo della fibra alimentare nella digestione dei carboidrati?. Fornisce energia. Aumenta il volume delle feci e stimola la peristalsi. Viene completamente digerita e assorbita. Riduce l'assorbimento di glucosio.

Quale enzima è specifico per l'idrolisi dei legami β-1,4-glicosidici del lattosio?. Lattasi. α-amilasi. Isomaltasi. Maltasi.

Quali sono i principali disaccaridi presenti nella dieta umana?. Cellulosa, chitina, inulina. Amilosio, amilopectina, glicogeno. Fruttosio, glucosio, galattosio. Saccarosio, lattosio, maltosio.

Come influisce l'indice glicemico di un alimento sulla risposta glicemica?. Gli alimenti con basso indice glicemico causano un rapido aumento della glicemia. L'indice glicemico non ha alcuna influenza sulla glicemia. Solo i carboidrati complessi influenzano la glicemia. Gli alimenti con alto indice glicemico causano un rapido aumento della glicemia.

Quale enzima inizia la digestione dei carboidrati nella bocca?. Amilasi salivare. Lattasi. Sucrasi. Maltasi.

Qual è il principale prodotto della digestione dell'amido nella bocca?. Fruttosio. Lattosio. Maltosio. Glucosio.

Qual è il destino del glucosio assorbito dalle cellule intestinali?. Viene immagazzinato nel fegato come glicogeno. Tutte le precedenti. Entra nella via glicolitica. Entra nel circolo sanguigno.

In quali condizioni l'acido lattico si accumula nel muscolo scheletrico?. Quando vi è carenza di ossigeno. Quando vi è carenza di NADH. Quando vi è carenza di ATP. Quando vi è carenza di enzimi del ciclo dell'acido citrico.

Quale enzima è deficiente nell'intolleranza al lattosio?. Alfa-amilasi. Beta-amilasi. Maltasi. Lattasi.

Quali sono le principali patologie legate ai disturbi del metabolismo dei carboidrati?. Solo diabete. Solo intolleranza al fruttosio. Solo galattosemia. Diabete, galattosemia, intolleranza al fruttosio.

Quali sono le implicazioni cliniche di una dieta ricca di zuccheri semplici?. Aumento del rischio di obesità, diabete di tipo 2 e malattie cardiovascolari. Migliora le prestazioni atletiche. Protegge dalle malattie infiammatorie. Nessuna implicazione clinica significativa.

Dove avviene principalmente l'assorbimento dei monosaccaridi nel tratto gastrointestinale?. Esofago. Intestino tenue. Colon. Stomaco.

Quale monosaccaride viene assorbito principalmente per diffusione facilitata?. Maltosio. Glucosio. Galattosio. Fruttosio.

Quale trasportatore è principalmente coinvolto nell'assorbimento del glucosio e del galattosio?. GLUT2. SGLT1 (Sodium-glucose cotransporter 1). GLUT4. GLUT5.

Dove viene trasportato il glucosio assorbito dalle cellule intestinali?. Vasi linfatici. Muscolo scheletrico (direttamente). Tessuto adiposo. Capillari sanguigni della vena porta.

Qual è il destino del glucosio nel fegato dopo l'assorbimento?. Viene escreto con l'urina. Può essere immagazzinato come glicogeno, utilizzato per la glicolisi o per la gluconeogenesi. Viene direttamente utilizzato dai neuroni. Viene esclusivamente convertito in acidi grassi.

Quali sono le differenze nell'assorbimento di monosaccaridi a livello intestinale?. Glucosio e galattosio vengono assorbiti attivamente, mentre il fruttosio per diffusione facilitata. Non ci sono differenze. Tutti i monosaccaridi vengono assorbiti attivamente. Tutti i monosaccaridi vengono assorbiti per diffusione facilitata.

Il prodotto finale della glicolisi e': acido piruvico (eventualmente convertito in acido lattico). aceto-acetato. CO2. acetil-CoA.

Il punto di unione del ciclo di Krebs e della glicolisi è rappresentato da. acido ossalacetico. gliceraldeide-3-fosfato. acetil-CoA. acido piruvico.

La molecola che subisce direttamente la scissione in due nel corso della glicolisi è. il glucosio. il fruttosio 1,6 bifosfato. il glucosio. il piruvato.

Individua l'affermazione errata, sul metabolismo ossidativo del glucosio. Durante la fermentazione alcolica non viene prodotto ATP. In presenza di ossigeno, la respirazione cellulare precede la glicolisi. L'ossidazione completa del glucosio, in presenza di ossigeno, produce 32 molecole di ATP. La glicolisi avviene in assenza di ossigeno.

Quale vitamina è importante per il sistema immunitario e si trova negli agrumi?. Vitamina C. Vitamina K. Vitamina B6. Vitamina A.

Dopo un breve periodo di esercizio fisico intenso, l'attività della piruvato deidrogenasi muscolare aumenta notevolmente. Questo aumento dell'attività è probabilmente dovuto a: aumento dell'acetil-CoA. aumento del rapporto NADH/NAD+. aumento della concentrazione di piruvato. diminuzione dell'ADP.

Prima che l'acido piruvico entri nel ciclo di Krebs deve essere convertito in ..... Acetil CoA. α-chetoglutarato (alfa-chetoglutarato). Citrato. Lattato.

Quale vitamina è liposolubile?. Vitamina B12. Vitamina D. Vitamina B1. Vitamina C.

Quale dei seguenti processi NON si svolge nei mitocondri?. Glicolisi. Fosforilazione ossidativa. Sintesi dell'acetil-CoA. Ciclo di Krebs.

Il magnesio è utile per: La coagulazione del sangue. Il funzionamento muscolare e nervoso. La salute della vista. La digestione dei grassi.

Quale di questi alimenti è una buona fonte di vitamina A?. Pasta. Carote. Pane bianco. Patate.

Quale vitamina è prodotta in parte dalla pelle grazie all’esposizione al sole?. Vitamina C. Vitamina D. Vitamina B12. Vitamina E.

Il ferro è importante perché: Protegge la pelle. Partecipa al trasporto dell’ossigeno nel sangue. Rafforza i muscoli. Contribuisce alla vista.

La carenza di vitamina C può causare: Osteoporosi. Anemia perniciosa. Rachitismo. Scorbuto.

Quale minerale è fondamentale per la formazione delle ossa?. Zinco. Ferro. Calcio. Sodio.

Quale vitamina è essenziale per la coagulazione del sangue?. Vitamina D. Vitamina A. Vitamina K. Vitamina C.

Quale delle seguenti affermazioni riguardo al destino del piruvato nell'uomo è FALSA?. In condizioni anaerobiche viene utilizzato mediante fermentazione alcolica per produrre etanolo. In condizioni aerobiche viene utilizzato per generare acetil-CoA. In condizioni anaerobiche viene utilizzato per produrre lattato. Il piruvato può essere utilizzato tramite la via della gluconeogenesi per risintetizzare glucosio.

Il fosforo è importante perché: Favorisce la coagulazione del sangue. Migliora la vista. Costituisce una parte essenziale delle ossa e dei denti. È l’unico minerale contenuto nei grassi.

Considerando la catena di trasporto degli elettroni, quale dei seguenti composti ha maggior tendenza ad accettare elettroni?. Citocromo c. Ossigeno. Flavina adenina dinucleotide. Coenzima Q.

Quale affermazione relativa alla piruvato deidrogenasi è ERRATA?. è ancorato alla membrana del nucleo cellulare tramite strutture poriniche che lo complessano al DNA. è un enzima mitocondriale, appartenente alla classe delle ossidoreduttasi ed il FAD è uno dei cofattori. catalizza la sintesi dell'Acetil-CoA. La piruvato deidrogenasi è un complesso multienzimatico, noto anche come complesso multienzimatico della piruvato deidrogenasi.

Quale tra le seguenti affermazioni è corretta?. La glicolisi avviene nei mitocondri, mentre la fosforilazione ossidativa e la biosintesi degli acidi grassi avvengono nel citosol. La glicolisi avviene nei mitocondri, mentre la biosintesi degli acidi grassi avviene nel citosol. La fosforilazione ossidativa avviene nei mitocondri, mentre la glicolisi e la biosintesi degli acidi grassi avvengono nel citosol. La glicolisi e la fosforilazione ossidativa avvengono nel citotol, mentre la biosintesi degli acidi grassi avviene nei mitocondri.

Per quale motivo il ciclo dell'acido citrico viene appunto definito "ciclo"?. Perchè il prodotto finale ottenuto dall'ultima tappa viene reintrodotto nella prima reazione (reazione di condensazione) permettendo un nuovo giro di ossidazione del substrato. nessuna delle risposte precedenti è corretta. Perchè il prodotto finale del ciclo dell'acido citrico è una molecola ciclica. Perchè l'attivazione del ciclo dell'acido citrico ha appunto un andamento ciclico durante la giornata.

Che ruolo svolge il coenzima A nel ciclo dell'acido citrico?. Trasporta ioni idruro. È un trasportatore di gruppi acilici. È un trasportatore di elettroni. È un agente ossidante.

L'enzima mitocondriale succinato deidrogenasi, è l'unico enzima del ciclo dell'acido citrico ancorato alla membrana mitocondriale interna (mentre gli altri sono liberi nella matrice mitocondriale). Questo enzima ha una duplice funzione, per prima cosa catalizzare l'ossidazione del succinato a fumarato generando FADH2 (forma ridotta del FAD) e.... riossida immediatamente il FAD trasferendo istantaneamente gli elettroni all'ubichinone ed immettendoli nella catena di trasporto degli elettroni. frutta l'energia prodotta dall'ossidazione del succinato per pompare protoni nello spazio intermembrana. essendo esso ancorato alla membrana, localizza gli altri enzimi del ciclo dell'acido citrico in un punto specifico. permette di regolare la permeabilità della membrana mitocondriale interna.

Quale affermazione relativa all'enzima succinato deidrogenasi è corretta. L'enzima succinato deidrogenasi catalizza la deidrogenazione stereospecifica del succinato a fumarato. Contiene un gruppo prostetico costituito dal FAD e la reazione genera FADH2. L'enzima succinato deidrogenasi catalizza la deidrogenazione stereospecifica del succinato a a α-chetoglutarato Contiene un gruppo prostetico costituito dal FAD e la reazione genera FADH2. L'enzima succinato deidrogenasi catalizza la deidrogenazione stereospecifica del succinato a α-chetoglutarato. Contiene un gruppo prostetico costituito dal NAD+ e la reazione genera NADH + H+. L'enzima succinato deidrogenasi catalizza la deidrogenazione stereospecifica del succinato a fumarato. Contiene un gruppo prostetico costituito dal NAD+ e la reazione genera NADH + H+.

Quale tra le seguenti affermazioni relativamente al Ciclo dell'Acido Citrico è corretta. è un processo catalitico a molte tappe che converte l'acido citrico in AcetilCoA e CO2 e ATP. è un processo catalitico a molte tappe che produce AcetilCoA. è un processo catalitico a molte tappe che converte l'AcetilCoA derivante dai carboidrati ed amminoacidi in CO2 ed energia, ma non coinvolge l'AcetilCoA derivante dagli acidi grassi che entrano nel ciclo della beta-ossidazione. è un processo catalitico a molte tappe che converte i gruppi acetilici (AcetilCoA) derivati dai carboidrati, dagli acidi grassi e dagli amminoacidi in CO2, producendo NADH, FADH2 e ATP o GTP.

La Citrato sintasi catalizza la reazione. di condensazione dell'acetil-CoA con l'ossalacetato per formare citrato. di decarbossilazione ossidativa dell'isocitrato ad α-chetoglutarato. di ossidazione del succinato a fumarato. di trasformazione reversibile del citrato in isocitrato.

Quali sono le principali caratteristiche dell'ubichinone? Individua l'affermazione errata. Può trasportare elettroni da un complesso della catena di trasporto all'altro. Può trovarsi in forma parzialmente ridotta, come radicale semichinonico. E' un coenzima ossidoriduttivo coinvolto nel ciclo di Krebs. E' una molecola lipofila ed estremamente mobile.

Quale di questi minerali è essenziale per la produzione di ormoni tiroidei?. Rame. Iodio. Fosforo. Ferro.

Quale minerale è essenziale per la formazione dell'emoglobina?. Calcio. Sodio. Zinco. Ferro.

Quale ruolo ha l'ubichinone nella respirazione cellulare?. regola il flusso di protoni attraverso il canale di flusso dell'ATP sintasi. Trasporta direttamente protoni dalla matrice mitocondriale allo spazio intermembrana per generare un gradiente protonico. Riceve elettroni riducendosi ed essendo una molecola mobile e liposolubile può diffondere nella membrana mitocondriale e trasportarli al successivo accettore di elettroni. Si lega all'enzima ATP sintasi attivandolo e permettendo la sintesi di ATP.

La maggior parte dell'energia ottenuta con la respirazione cellulare deriva. dalla fosforilazione ossidativa. dal ciclo di Krebs. dalla glicolisi. dalla fermentazione.

Qual è il ruolo del ciclo di Krebs nella produzione di energia?. Sintetizza gli acidi grassi. Produce direttamente ATP. Degrada le proteine. Produce NADH e FADH2, che entrano nella catena respiratoria.

Nel ciclo di Krebs, la formazione del citrato a partire dall' ossal-acetato e dall'acetil CoA è catalizzata dalla citrato sintasi ed è una una reazione di. Ossidazione. Riduzione. Idrolisi. Condensazione.

Quali vie metaboliche producono CO2 e consumano l'O2?. la fosforilazione ossidativa consuma l'O2 e produce la CO2. il ciclo di Krebs consuma l'O2 e produce la CO2. il ciclo di Krebs produce la CO2, la fosforilazione ossidativa consuma l'O2. la fosforilazione ossidativa produce la CO2 e il ciclo di Krebs consuma l'O2.

La membrana interna dei mitocondri. è impermeabile all'ATP. è impermeabile agli ioni H+. è impermeabile all'acido piruvico. consente la diffusione di ioni H+.

Qual è una funzione della vitamina E?. Azione antiossidante. Produzione di ormoni. Sintesi proteica. Assorbimento del calcio.

Qual è una possibile conseguenza della carenza di vitamina D?. Osteoporosi o rachitismo. Scorbuto. Anemia. Diabete.

Quale tra queste vitamine è idrosolubile?. Vitamina D. Vitamina E. Vitamina A. Vitamina B1.

Qual è il ruolo dei trigliceridi nel tessuto adiposo?. Protezione degli organi. Isolamento termico. Tutte le precedenti. Riserva energetica.

Qual è la differenza tra acidi grassi saturi e insaturi?. Gli acidi grassi saturi sono più salutari degli insaturi. Gli acidi grassi saturi non hanno doppi legami, mentre gli insaturi ne hanno almeno uno. Gli acidi grassi saturi sono liquidi a temperatura ambiente, mentre gli insaturi sono solidi. Non ci sono differenze significative.

Le molecole anfipatiche sono... ...molecole capaci di interagire solo con l'acqua e con altre molecole polari. ..molecole capaci di interagire con l'acqua solo ad alte temperature. ...molecole in grado di interagire sia con le molecole di acqua ed altre molecole polari che con molecole apolari. ..molecole in grado di interagire sia con molecole polari che con molecole apolari ma non con le molecole d'acqua.

Le membrane cellulari, nella loro componente lipidica, sono costituite da: un doppio strato fosfolipidico. un doppio strato di triacilgliceroli. Nessuna delle precedenti. un doppio strato di sfingolipidi e colesterolo.

Gli acidi biliari e i loro sali sono: Hanno funzione strutturale della membrana cellulare degli enterociti. molecole una famiglia di molecole steroidee che si formano per idrolisi adoperata dalla chimosina. molecole una famiglia di molecole steroidee anfipatiche derivanti dal metabolismo del colesterolo. regolano il metabolismo dei glucidi.

L'importanza dei fosfolipidi come costituenti della membrana cellulare è dovuta al fatto che essi possiedono. glicerolo. Acido fosforico. Acidi grassi. gruppi sia polari che non polari.

Qual è la differenza tra acidi grassi essenziali ω-3 e ω-6?. Hanno una diversa posizione del doppio legame nella catena carboniosa. Hanno la stessa lunghezza della catena carboniosa. Non hanno differenze significative. Sono entrambi sintetizzati dal nostro organismo.

Il DAG attiva principalmente quale delle seguenti proteine chinasi?. PKC (Protein Kinase C). CaMKII. PKA. MAPK.

Cosa si intende per "amminoacidi chetogenici"?. sono gli amminoacidi che vengono sintetizzati partendo da corpi chetonici. sono gli amminoacidi che possono legare i corpi chetonici per favorire il loro trasporto. sono gli amminoacidi che possono essere convertiti ad acetil-CoA o acetoacetato. sono gli amminoacidi che contengono un corpo chetonico nella loro catena laterale.

Le proteine Gi hanno quale funzione principale?. Inibire la fosfolipasi C. Attivare la proteina chinasi A. Inibire l’adenilato ciclasi. Stimolare la sintesi di cAMP.

Qual è la funzione principale dell'IP3 (inositolo trifosfato) nella segnalazione cellulare?. Stimolare il rilascio di calcio dai depositi intracellulari. Inibire la fosfolipasi C. Attivare la protein chinasi A (PKA). Convertire ATP in cAMP.

Quale delle seguenti affermazioni è vera riguardo alla proteina Gq?. Inibisce la produzione di cAMP. Riduce la concentrazione di calcio intracellulare. Attiva l'adenilato ciclasi. Attiva la fosfolipasi C.

Quale combinazione di secondi messaggeri è tipicamente attivata dalla fosfolipasi C?. DAG e IP3. cAMP e AMP. IP3 e GTP. cAMP e Ca2+.

Quale proteina G stimola direttamente l’adenilato ciclasi?. Gαi. Gαs. Gαq. Gβγ.

Quale tra le seguenti è una funzione tipica del secondo messaggero cAMP?. Stimolare la proteina chinasi A (PKA). Attivare la fosfolipasi C. Rilasciare calcio dal reticolo. Attivare la fosfatasi calcineurina.

Quale dei seguenti è un secondo messaggero lipofilo che rimane nella membrana plasmatica?. IP3. Ca2+. DAG. cAMP.

Quale tra questi non è un secondo messaggero prodotto a seguito dell’attivazione di GPCR?. IP3. cGMP. cAMP. DAG.

I secondi messaggeri sono così chiamati perché: Sono molecole extracellulari. Sono inattivi in condizioni basali. Sono sintetizzati per secondi. Trasmettono il segnale all’interno della cellula dopo l’attivazione recettoriale.

Qual è la funzione principale delle proteine G accoppiate ai recettori?. Trasduzione del segnale extracellulare. Degradazione di cAMP. Sintesi proteica. Trasporto attivo di ioni.

14. Quale delle seguenti subunità della proteina G lega il GTP durante l’attivazione?. γ. α. β. δ.

Il Ca2+ agisce come secondo messaggero attivando spesso quale proteina?. PKC. Adenilato ciclasi. Calcineurina. Calmodulina.

Quale evento accade subito dopo che un ligando lega un GPCR?. Formazione di ATP. Rilascio di DAG dalla membrana. Fosforilazione del DNA. Dissociazione della proteina G in subunità.

I corpi chetonici. sono esclusivamente i prodotti di ossidazione dell' acido β-idrossibutirrico. sono due: acetone ed etanolo. sono due: l'acido acetoacetico ed l'acido β-idrossibutirrico. sono tre: acetone, acido acetoacetico acido β-idrossibutirrico.

Quale secondo messaggero è prodotto dall'attivazione dell'adenilato ciclasi da parte di una proteina Gs?. AMP ciclico (cAMP). Inositolo trifosfato (IP3). Calcio (Ca2+). Diacilglicerolo (DAG).

Quali tra i seguenti amminoacidi sono "amminoacidi esclusivamente chetogenici"?. Fenilalanina e Triptofano. Leucina e Lisina. Glicina. nessuna delle risposte è corretta.

Qual è il ruolo dei fosfolipidi nella digestione dei lipidi?. Enzimi che idrolizzano i trigliceridi. Ormoni che regolano il metabolismo lipidico. Componenti delle micelle, facilitano l'assorbimento degli acidi grassi. Vitamine liposolubili.

Gli enzimi della (beta) β-ossidazione (beta-ossidazione) si trovano ... nei mitocondri. nel citosol. nel nucleo. nell'apparato di Golgi.

L'ossidazione degli acidi grassi avviene. Nei microsomi. Nella matrice dei mitocondri. Sulla membrana mitocondriale interna. Nel citosol.

La carnitina è necessaria per il trasporto di. acidi grassi a catena lunga nei mitocondri. Trigliceridi fuori dal fegato. Trigliceridi nei mitocondri. acidi grassi a catena corta nei mitocondri.

Il colesterolo è il precursore per la biosintesi di. acidi grassi. prostaglandine. acidi biliari. sfingomielina.

La successione di eventi in grado di produrre la quantità maggiore di energia, mediante ossidazione degli acidi grassi, consiste nelle seguenti fasi: β-ossidazione degli acidi grassi - formazione di propionil-CoA - conversione del propionil-CoA in acido Citrico - successiva ossidazione a CO2 nel citosol - produzione di ATP ad opera della ATP-sintasi. β-ossidazione degli acidi grassi - sintesi dei corpi chetonici a partire dall'acetil-CoA prodotto - esportazione dei corpi chetonici. Nessuna delle risposte è corretta. β-ossidazione degli acidi grassi - immissione dell'acetil-CoA prodotto nel ciclo dell'acido citrico - trasferimento degli elettroni prodotti alla catena respiratoria - produzione di ATP ad opera della ATP-sintasi.

Quale intermedio metabolico viene prodotta ad ogni ciclo di beta-ossidazione di un acido grasso?. Acil-CoA. Aril-CoA. succinil-CoA. Acetil-CoA.

Per quale motivo la carnitina, considerata, "brucia grassi" ed utilizzata spesso come integratore dietetico è importante nel metabolismo dei lipidi?. Costituisce il gruppo prostetico delle lipoproteine. Si lega ai lipidi rendendoli polari e impedisce l'attraversamento della membrana delle cellule adipose. Permette il trasporto dei precursori del catabolismo lipidi all'interno del mitocondrio mediante un sistema a navetta. Attiva le lipasi cellulari.

Quale tipo di acido nucleico forma un legame ad alta energia con un aminoacido durante la sintesi proteica?. RNA di trasporto. RNA ribosomiale. DNA mitocondriale. DNA nucleare.

Il trasporto di elettroni, che si verifica nella membrana interna mitocondriale e porta alla sintesi di ATP, avviene secondo quale dei seguenti processi?. Pompando protoni dalla matrice mitocondriale allo spazio intermembrana. Pompando protoni ed elettroni nello spazio intermembrana. Pompando elettroni dallo spazio intermembrana alla matrice del mitocondrio. Pompando elettroni dalla matrice mitocondriale allo spazio intermembrana.

Alcuni acidi grassi non possono essere direttamente ossidati ma richiedono dei passaggi enzimatici aggiuntivi per la corretta e completa β-ossidazione. Di quali acidi grassi si tratta?. Acidi grassi con catena pari. Acidi grassi a catena corta. Acidi grassi saturi. Acidi grassi mono e poliinsaturi.

La β-ossidazione di acidi grassi con numero dispari di atomi di carbonio. richiede altre reazioni per concludere la β-ossidazione in quanto l'ultimo ciclo di β-ossidazione forma un propionil-CoA. non richiede passaggi aggiuntivi rispetto alla β-ossidazione di acidi grassi con numero pari di atomi di carbonio. richiede l'intervento della enoil-CoA-isomerasi prima della β-ossidazione. richiede la la formazione d lo stesso meccanismo di un trans-Δ2-enoil-CoA prima del ciclo di β-ossidazione.

Qual è il destino del colesterolo assorbito dall'intestino?. Viene direttamente escreto con le feci. Viene incorporato nelle VLDL e trasportato al fegato. Viene convertito in bile. Viene utilizzato per la sintesi di ormoni steroidei nelle cellule intestinali.

Qual è il ruolo dei chilomicroni residui?. Vengono riciclati nel fegato. Si accumulano nel sangue. Vengono escreti con le feci. Sono convertiti in VLDL.

Qual è il meccanismo molecolare con cui l'insulina stimola l'assorbimento del glucosio nelle cellule adipose?. Inibisce la lipolisi. Tutte le precedenti. Stimola la sintesi di trigliceridi. Attiva la traslocazione dei trasportatori del glucosio (GLUT4) alla membrana plasmatica.

Qual è il ruolo del fegato nel metabolismo dei lipidi?. Solo sintesi di trigliceridi. Solo conversione degli acidi grassi in corpi chetonici. Sintesi di trigliceridi, VLDL e colesterolo, conversione degli acidi grassi in corpi chetonici. Solo sintesi di colesterolo.

Quali sono i fattori di rischio per l'aterosclerosi?. Solo ipertensione. Solo ipercolesterolemia. Solo fumo. Ipercolesterolemia, ipertensione, fumo, diabete.

Qual è il meccanismo con cui le statine riducono il colesterolo plasmatico?. Aumentano l'escrezione del colesterolo con la bile. Aumentano la produzione di HDL. Inibiscono l'HMG-CoA reduttasi, l'enzima limitante la velocità nella sintesi del colesterolo. Diminuiscono la produzione di LDL.

Qual è l'effetto dell'esercizio fisico sul metabolismo lipidico?. Diminuisce la sensibilità all'insulina. Aumenta l'ossidazione degli acidi grassi e migliora il profilo lipidico. Aumenta l'accumulo di trigliceridi nel tessuto adiposo. Non ha alcun effetto.

Qual è il ruolo dei microrganismi intestinali nel metabolismo dei lipidi?. Sono dannosi per la salute intestinale. Possono influenzare l'assorbimento dei lipidi e la produzione di acidi grassi a catena corta. Causano obesità. Non hanno alcun ruolo.

Qual è il ruolo della vitamina D nel metabolismo dei lipidi?. Regola il metabolismo del colesterolo. Regola l'assorbimento intestinale del calcio e del fosforo. È un antiossidante. Non ha alcun ruolo nel metabolismo dei lipidi.

Qual è il ruolo della leptina nel controllo dell'appetito e del peso corporeo?. Aumenta l'accumulo di grasso. Segnala al cervello lo stato di sazietà. Non ha alcun ruolo. Stimola l'appetito.

Qual è il ruolo dell'adiponectina nel metabolismo lipidico?. Non ha alcun ruolo. Aumenta la sensibilità all'insulina e promuove l'ossidazione degli acidi grassi. Diminuisce la sensibilità all'insulina. Aumenta l'infiammazione.

Quali sono le principali complicazioni del diabete mellito legate al metabolismo dei lipidi?. Solo aterosclerosi. Solo ipertrigliceridemia. Nessuna complicazione. Aterosclerosi, ipertrigliceridemia.

Quale delle seguenti affermazioni descrive meglio il modo in cui l'organismo crea o elabora i corpi chetonici?. I corpi chetonici sono prodotti nei perossisomi delle cellule epatiche durante i periodi di digiuno. L'acetil-CoA viene convertito in acetoacetato, 3-idrossibutirrato o acetone, tutti utilizzati a scopo energetico. I corpi chetonici sono prodotti nei mitocondri delle cellule epatiche dopo un digiuno prolungato. Il cervello è il primo organo a utilizzare i corpi chetonici.

Cosa si intende per "amminoacidi chetogenici"?. La loro catena laterale è sostituita con un corpo chetonico. Vengono sintetizzati partendo da corpi chetonici. Possono legare i corpi chetonici per favorire il loro trasporto. Possono essere utilizzati per la biosintesi di corpi chetonici.

Come viene regolata la degradazione delle proteine intracellulari?. È un processo casuale. Non esiste un meccanismo di regolazione. Tramite il sistema ubiquitina-proteasoma. Solo per autofagia.

Quali sono le implicazioni di una dieta ricca di proteine per la salute renale?. Migliora la funzione renale. Non ha alcun impatto sulla salute renale. Protegge i reni dalle infezioni. Può sovraccaricare i reni e aumentare il rischio di malattie renali.

Quale enzima inizia la digestione delle proteine nello stomaco?. Pepsinogeno. Amilasi. Lattasi. Lipasi.

Quale delle seguenti NON è una funzione tipica dei RTK?. Modulazione della contrazione muscolare. Differenziamento cellulare. Attivazione del ciclo cellulare. Regolazione della crescita cellulare.

Quale evento è necessario per l’attivazione completa di un RTK?. Autofosforilazione. Legame con proteina G. Endocitosi. Legame con GDP.

Quale delle seguenti proteine si lega a tirosine fosforilate sui RTK?. DNA polimerasi. Proteina G. Proteine con domini SH2. Canali ionici.

Il dominio tirosina-chinasico si trova generalmente: Sul lato citoplasmatico del recettore. Nella membrana nucleare. In una vescicola citoplasmatica. Sul lato extracellulare del recettore.

Il recettore per l’epidermal growth factor (EGFR) è un esempio di. Enzima solubile. Recettore accoppiato a proteina G. Canale ionico. Recettore tirosina-chinasico.

Dopo l’attivazione, i recettori tirosina-chinasici spesso attivano quale via di segnalazione intracellulare?. NO/cGMP. Ras/MAPK. PLC/IP3. cAMP/PKA.

Quale delle seguenti molecole è un ligando tipico dei recettori tirosina-chinasici?. Insulina. Serotonina. Adrenalina. Acetilcolina.

Cosa avviene generalmente dopo il legame del ligando a un recettore tirosina-chinasico?. La dissociazione del recettore in subunità. La dimerizzazione e attivazione del dominio chinasico. La produzione diretta di proteine. L’apoptosi della cellula.

Qual è la funzione principale dei recettori con attività tirosina-chinasica?. Trasportare ioni attraverso la membrana. Produrre ATP a partire da ADP. Degradare proteine extracellulari. Fosforilare residui di tirosina su proteine bersaglio.

La dimerizzazione dei RTK comporta: Inibizione del dominio tirosina-chinasico. Tras-autofosforilazione. Attivazione di secondi messaggeri nucleari. Formazione di un poro ionico.

Le proteine adattatrici come Grb2 si legano al recettore attivato attraverso: Domini transmembrana. Domini TIR. Domini SH3. Domini SH2.

In quale forma vengono assorbiti gli amminoacidi?. Legati a piccoli peptidi. Liberi. Intrappolati in micelle. Sotto forma di proteine intatte.

I domini SH2 riconoscono specificamente: Tirosine non modificate. Tirosine fosforilate. Serine fosforilate. Sequenze ricche in lisina.

Cosa si intende per bilancio azotato?. Equilibrio tra l'azoto ingerito e quello escreto. Quantità totale di proteine degradate. Quantità totale di proteine ingerite. Quantità totale di proteine sintetizzate.

Dove avviene principalmente l'assorbimento degli amminoacidi?. Intestino tenue. Esofago. Stomaco. Colon.

Quali sono i principali enzimi pancreatici coinvolti nella digestione delle proteine?. Lattasi, maltasi. Tripsina, chimotripsina, carbossipeptidasi. Pepsinogeno, lattasi. Amilasi, lipasi, nucleasi.

Cosa sono i dipeptidi e i tripeptidi?. Ormoni steroidei. Piccoli frammenti proteici composti rispettivamente da 2 e 3 amminoacidi. Tipi di legami peptidici. Vitamine essenziali.

Come vengono trasportati gli amminoacidi attraverso la membrana intestinale?. Trasporto attivo secondario. Osmosi. Fagocitosi. Diffusione semplice.

Qual è il destino degli amminoacidi assorbiti?. Solo produzione di energia. Solo sintesi proteica. Sintesi proteica, produzione di energia, conversione in altre biomolecole. Solo conversione in altre biomolecole.

Cosa si intende per pool di amminoacidi liberi?. La quantità totale di amminoacidi disponibili per la sintesi proteica nelle cellule. La quantità di amminoacidi escreti con le urine. La quantità di amminoacidi presenti nel sangue. La quantità di amminoacidi immagazzinati nel fegato.

Quali sono i fattori che influenzano la digestione e l'assorbimento delle proteine?. Solo la qualità della proteina. Solo la quantità di proteine ingerite. Qualità della proteina, quantità di proteine ingerite, condizioni patologiche. Solo le condizioni patologiche.

Cosa sono le proteine complementari?. Proteine che vengono digerite più lentamente. Proteine che, combinate, forniscono tutti gli amminoacidi essenziali. Proteine che hanno la stessa sequenza amminoacidica. Proteine che inibiscono la digestione di altre proteine.

Qual è il ruolo del fegato nel metabolismo delle proteine?. Solo conversione di amminoacidi in altre molecole. Solo sintesi di proteine plasmatiche. Solo detossificazione. Sintesi di molte proteine plasmatiche, conversione di amminoacidi in altre molecole, detossificazione.

Qual è il ruolo dell'acido cloridrico nello stomaco durante la digestione delle proteine?. Denatura le proteine. Attiva il pepsinogeno. Tutte le precedenti. Crea un ambiente acido ottimale per la pepsina.

Quali sono le conseguenze di una carenza proteica?. Obesità. Diabete. Aumento della massa muscolare. Ritardo della crescita, edema, diminuzione delle difese immunitarie.

Come viene regolata la sintesi proteica?. Solo a livello traduzionale. A livello genico, trascrizionale e traduzionale. Solo a livello genico. Solo a livello trascrizionale.

Come influisce l'età sulla digestione e l'assorbimento delle proteine?. Non ha alcun effetto. Aumenta l'efficienza della digestione e dell'assorbimento. Diminuisce l'efficienza della digestione e dell'assorbimento. Aumenta la produzione di enzimi digestivi.

Come viene misurata la qualità di una proteina nella dieta?. Analizzando la sua struttura terziaria. Misurando il suo peso molecolare. Determinando il suo punto isoelettrico. Valutando il suo contenuto di amminoacidi essenziali.

Quali sono le implicazioni cliniche di una malassorbimento proteico?. Aumento della massa muscolare. Diabete. Obesità. Edema, perdita di peso, anemia.

Quali sono le principali fonti alimentari di proteine?. Solo uova. Solo legumi e latticini. Carne, pesce, uova, legumi, latticini. Solo carne e pesce.

Qual è il ruolo del pH intestinale nella digestione delle proteine?. Aumenta la produzione di acido cloridrico. Inibisce l'attività delle proteasi intestinali. Crea un ambiente ottimale per l'attività delle proteasi intestinali. Non ha alcun ruolo.

Cosa sono le malattie da accumulo lisosomiale?. Malattie autoimmuni. Malattie infettive. Cancro. Malattie genetiche causate da un deficit di enzimi lisosomiali coinvolti nella degradazione delle proteine.

Qual è il ruolo delle proteasi intestinali?. Degradano gli acidi nucleici. Completano la digestione delle proteine iniziata nello stomaco. Sintetizzano le proteine. Iniziano la digestione delle proteine.

Cosa sono gli amminoacidi essenziali?. Amminoacidi che non hanno alcuna funzione biologica. Amminoacidi che sono tossici. Amminoacidi che possono essere sintetizzati dal nostro organismo. Amminoacidi che il nostro organismo non è in grado di sintetizzare e devono essere assunti con la dieta.

L'ammoniaca: è normalmente prodotta dal catabolismo dell'urea nel fegato. presenta livelli ematici elevati nel caso di cattiva funzionalità epatica. è il principale prodotto del catabolismo delle basi azotate. è il principale prodotto di escrezione urinaria dell'azoto proteico.

Dove viene prodotto il glucagone?. Cellule alfa del fegato. Cellule alfa delle isole di Langerhans nel pancreas. Ghiandole surrenali. Ipofisi anteriore.

Quale ormone ha un’azione antagonista a quella dell’insulina?. Somatotropina. Tiroxina. Glucagone. Cortisolo.

Qual è la funzione principale dell'insulina?. Stimolare la secrezione di glucagone. Aumentare la glicemia. Favorire l’assorbimento del glucosio nelle cellule. Stimolare la lipolisi.

Dove viene prodotta l'insulina?. Pancreas, cellule beta delle isole di Langerhans. Ghiandole surrenali. Ipotalamo. Fegato.

Quale delle seguenti affermazioni riguardanti la glutamina è falsa?. interviene come donatore di gruppi amminici nella biosintesi dei nucleotidi. è il prodotto di amidazione dell'ac.glutammico. a livello epatico è idrolizzata da una glutaminasi. è il prodotto di decarbossilazione dell'ac.glutammico.

Per sintetizzare una molecola di urea intervengono: 1 molecola di ATP. 3 molecole di ATP. 2 molecole di ATP. 5 molecole di ATP.

Quale delle seguenti sequenze di reazioni per la biosintesi dell'urea è ordinata in modo corretto: arginina-argininsuccinato-glutammato-urea. ornitina-citrullina-argininsuccinato-arginina-urea. citrullina-ornitina-fumarato-arginina-urea. ornitina-arginina-citrullina-urea.

Quale dei sotto elencati composti non interviene come intermedio nella biosintesi dell'urea?. succinato. ornitina. citrullina. arginina.

Quale delle seguenti affermazioni sulla biosintesi dell'urea è vera?. avviene a livello epatico. degli intermedi è l'acido glutammico. si svolge interamente a livello citoplasmatico. consente la formazione di 4 molecole di ATP.

L'uomo elimina la maggior parte dell’azoto aminico sotto forma di: aminoacidi. urea. ammoniaca. acido urico.

Quale dei seguenti aminoacidi può formarsi per transaminazione di un componente del ciclo di Krebs?. alanina. glicina. serina. acido aspartico.

L'ammoniaca prodotta dai tessuti periferici viene veicolata al fegato principalmente sotto forma di: urea. glutamina. creatinina. acido urico.

Le amine biogene si formano per: decarbossilazione delle basi puriniche. sintesi a partire da anidride carbonica ed ammoniaca. decarbossilazione delle basi pirimidiniche. decarbossilazione degli aminoacidi.

Quali delle seguenti affermazioni relative alla glutammico deidrogenasi è vera?. utilizza come coenzima il piridossalfosfato. è un enzima della catena respiratoria. non porta alla liberazione di ammoniaca. catalizza una reazione reversibile.

Quale dei seguenti aminoacidi può formarsi per transaminazione di un componente del ciclo di Krebs?. acido glutammico. alanina. lisina. serina.

Il trasporto degli acidi grassi all'interno del mitocondrio dipende: dalla presenza di piridossalfosfato. dalla presenza di FADH2. dalla presenza di citrato. dalla formazione di esteri della carnitina (acil-carnitina).

Tutte le transaminazioni hanno come coenzima: riboflavina. acido ascorbico. biotina. piridossalfosfato.

Quale delle seguenti affermazioni relative alle reazioni di transaminazione è falsa?. consentono la trasformazione di un aminoacido in un altro. utilizzano prevalentemente la coppia acido alfa-chetoglutarico/acido glutammico. non portano alla liberazione di ammoniaca. utilizzano come coenzima il FAD.

Quale delle seguenti affermazioni relative alle reazioni di transaminazione è vera?. si svolgono a livello della membrana plasmatica. sono irreversibili. consentono, data la disponibilità di specifici alfa-chetoacidi, la formazione dei corrispondenti amminoacidi. utilizzano come coenzima il FAD.

La trigliceride lipasi ormono-sensibile interviene nella: idrolisi dei trigliceridi nell'intestino. idrolisi dei trigliceridi nelle lipoproteine plasmatiche. idrolisi dei trigliceridi negli adipociti. idrolisi dei fosfolipidi nell'intestino.

Quale delle seguenti vie metaboliche non è percorsa dall'acetil-CoA?. biosintesi del colesterolo. gluconeogenesi. ciclo di Krebs. biosintesi degli acidi grassi.

L’adrenalina viene secreta in risposta a: Situazioni di stress o pericolo. Livelli elevati di insulina. Carenza di vitamina D. Abbassamento dei livelli di calcio.

Quale delle seguenti è una funzione del glucagone?. Stimolare l’assorbimento di glucosio. Ridurre la glicemia. Stimolare la glicogenolisi nel fegato. Inibire la gluconeogenesi.

L’adrenalina è: Steroide. Ammina derivata dalla tirosina. Proteina. Peptide.

Dove viene prodotta l’adrenalina?. Ipotalamo. Midollare del surrene. Ipofisi posteriore. Pancreas.

Durante ogni ciclo di beta-ossidazione degli acidi grassi tutti i seguenti composti vengono prodotti, eccetto: acido piruvico. acetil-CoA. FADH2. NADH più H+.

Cosa succede in caso di ipoglicemia?. Si attiva la lipogenesi. Aumenta la secrezione di insulina. Si attiva la secrezione di glucagone e adrenalina. Si riduce la produzione di glucagone.

Quale delle seguenti affermazioni è corretta?. Insulina e adrenalina hanno lo stesso effetto sulla glicemia. Insulina e glucagone sono secreti dalle stesse cellule pancreatiche. L’adrenalina stimola la glicogenolisi e la lipolisi. Glucagone abbassa la glicemia.

Quale delle seguenti affermazioni è vera sull’adrenalina?. Riduce la frequenza cardiaca. Viene secreta dal pancreas. Aumenta la frequenza cardiaca e la pressione. Diminuisce la pressione sanguigna.

Il glucagone agisce principalmente su quale organo?. Muscolo scheletrico. Fegato. Intestino. Cervello.

L’insulina è chimicamente classificata come: Ammina biogena. Derivato lipidico. Steroide. Ormone proteico (peptidico).

Quale ormone stimola la sintesi del glicogeno a partire dal glucosio?. Cortisolo. Adrenalina. Glucagone. Insulina.

Quale effetto ha l’adrenalina sul metabolismo del glucosio?. Riduce il rilascio di glucosio. Inibisce la glicogenolisi. Aumenta la glicemia. Stimola la produzione di insulina.

La carnitina interviene: nella sintesi del colesterolo. nella desaturazione degli acidi grassi. nello shunt dell'esosomonofosfato (via dei pentoso fosfati). nel trasporto di residui acilici a lunga catena dal citoplasma al mitocondrio.

Quale delle seguenti considerazioni sulla b-ossidazione degli acidi grassi è falsa?. produce coenzimi ridotti del tipo NADH più H+ e FADH2. produce acetilCoA. è attivata da insulina. quando il substrato è a numero dispari di atomi di carbonio porta alla formazione di propionil-CoA.

Gli enzimi della glicolisi sono localizzati: sulla membrana mitocondriale interna. nella matrice mitocondriale. in parte nel citoplasma e in parte nella matrice mitocondriale. nel citoplasma.

L'amido contenuto negli alimenti è idrolizzato ad opera dell'enzima: lattasi. amilasi. fosforilasi. tripsina.

La glicogeno sintetasi catalizza la sintesi del glicogeno utilizzando come substrato: glucosio-1-fosfato. glucosio-6-fosfato. UDP-glucosio. UTP-glucosio.

L'enzima glucosio-6-P fosfatasi: è assente in tutti i tessuti, eccetto il cervello. è presente nel fegato. è presente in tutte le cellule, ma solo in caso di iperglicemia. è presente nel muscolo.

La reazione in cui è coinvolta la esochinasi: avviene solo nel fegato. è inibita da un eccesso di glucosio-6-fosfato. è una reazione reversibile. è inibita da un eccesso di ATP.

Quale delle seguenti reazioni della glicolisi è reversibile?. nessuna di quelle indicate. glucosio ------> glucosio-6-fosfato. 3-fosfogliceraldeide ------> 1,3-difosfoglicerato. fruttosio-6-fosfato ------> fruttosio-1,6-difosfato.

Un deficit dell'enzima glucosio-6-P deidrogenasi può produrre una accelerata distruzione dei globuli rossi (emolisi) in quanto: la carenza di NADPH più H+ accelera la sintesi dei lipidi della membrana eritrocitaria. si determina una carenza di NADPH più H+, e quindi di glutatione ridotto, necessario per mantenere l'integrità della membrana eritrocitaria. si determina una carenza di acido lattico. si accumula 2,3-difosfoglicerato con conseguente alterazione della capacità dell'emoglobina di legare ossigeno.

Il trasporto del D-glucosio attraverso la membrana eritrocitaria è un esempio di: endocitosi. trasporto attivo primario. trasporto attivo secondario. diffusione facilitata.

Il trasporto del glucosio all'interno delle cellule della mucosa intestinale avviene: mediante una proteina "carrier" assieme allo ione potassio. solo per un meccanismo di diffusione passiva. grazie all'intervento di insulina. mediante una proteina "carrier" assieme allo ione sodio.

L'amido è: un omopolisaccaride del glucosio contenente legami (1---4)- e (1--->6)-alfa-glicosidici. un omopolisaccaride del glucosio contenente legami (1--->4)- e (1--->6)-beta-glicosidici. un eteropolisaccaride contenente unità disaccaridiche di glucosio e galattosio. un eteropolisaccaride contenente unità disaccaridiche di glucosio e fruttosio.

La formazione dei legami (1--->6)-alfa-glicosidici del glicogeno avviene per azione dell'enzima: fosfoglucomutasi. glicogeno sintetasi. glicogeno fosforilasi. glicano alfa-(1--->6) transferasi (enzima ramificante).

Quale delle seguenti affermazioni è vera?. il fruttosio è attivato a fruttosio-1-fosfato ad opera di una fruttochinasi. il fruttosio-6-fosfato è trasformato in fruttosio-1,6-difosfato ad opera di una esochinasi. il galattosio è attivato a galattosio-6-fosfato ad opera di una galattochinasi. il glucosio-1-fosfato è trasformato in glucosio-1,6-difosfato ad opera di una glucochinasi.

Quale delle seguenti affermazioni relative al glicogeno è falsa?. è il polisaccaride di riserva delle cellule animali. è un omopolisaccaride. se ingerito, è resistente agli enzimi digestivi. possiede legami (1-->4) e (1-->6)-alfa-glicosidici.

Il glicogeno è un polisaccaride ramificato. I punti di ramificazione derivano dalla formazione di legami: 1-->4 alfa-glicosidici. 1-->6 beta-glicosidici. 1-->4 beta-glicosidici. 1-->6 alfa -glicosidici.

Quale delle seguenti affermazioni relative al glicogeno è falsa?. è un eteropolisaccaride. il glicogeno è presente, anche se in piccole concentrazioni, in tutte le cellule dell'organismo. il glicogeno muscolare è una riserva di glucosio esclusivamente per la cellula muscolare. possiede legami (1--->4) e (1--->6)-alfa-glicosidici.

Gli enzimi della b-ossidazione degli acidi grassi sono localizzati: nella matrice mitocondriale. nei lisosomi. nel citoplasma. sia nel citoplasma che nella matrice mitocondriale.

La tappa finale della glicolisi in condizioni anaerobiche è costituita da: carbossilazione del piruvato a ossalacetato. riduzione del piruvato a lattato con intervento di NADH più H+. riduzione del piruvato a lattato con intervento del FADH2. decarbossilazione del malato a lattato.

La resa stechiometrica in ATP della glicolisi in assenza di ossigeno è, a partire da una molecola di glucosio, di: 6 molecole. 4 molecole. 2 molecole. 1 molecola.

La glicolisi anaerobia ha come reazione finale la riduzione del piruvato a lattato. Per quale motivo?. in quanto questa reazione permette la riossidazione del NADH più H+ formatosi durante la glicolisi. perché‚ il lattato è più facilmente degradabile del piruvato. perché‚ nel passaggio piruvato ------> lattato si forma ATP. perché, la lattico-deidrogenasi è attiva solo in condizioni anaerobiche.

L'attivatore allosterico per la glicogeno sintetasi D (dipendente) è: ADP. glucosio-1-fosfato. UTP. glucosio-6-fosfato.

Quale delle seguenti affermazioni relative all'UDP-glucosio è vera?. è un precursore dell'eme. è una vitamina. interviene nella biosintesi del glicogeno. serve per il trasporto del glucosio all'interno delle cellule.

L'acido lattico si forma a livello muscolare, particolarmente: in condizioni aerobiche. in condizioni anaerobiche. in condizioni di difetto di NADH più H+. in condizioni di eccesso di piruvato.

Quale delle seguenti affermazioni riguardanti il glicerolo fosfato è falsa?. interviene nella biosintesi dei trigliceridi. è un composto a tre atomi di carbonio. diminuisce l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno. interviene nella biosintesi della fosfatidilcolina.

Durante la biosintesi ex novo degli acidi grassi, quale vitamina è coinvolta nella reazione di carbossilazione dell'acetil-CoA a malonil-CoA?. niacina. vitamina D. riboflavina. biotina.

Quale delle seguenti affermazioni riguardanti la FO - F1 ATPasi non è corretta?. consente il passaggio di protoni dal lato citoplasmatico al lato matrice. riduce l'ossigeno ad acqua. è formata da diverse subunità. è inibita dall'oligomicina.

Quale delle seguenti affermazioni sul fattore F1 dell'ATPasi mitocondriale è vera?. il fattore F1 isolato possiede attività ATPasica. rappresenta un canale protonico transmembrana. il fattore F1 è immerso nello spessore della membrana mitocondriale interna. partecipa al trasporto degli elettroni nella catena respiratoria.

Tutti i seguenti composti sono componenti funzionali della catena respiratoria, eccetto: ubichinone. FAD. citocromo c. carnitina.

La caduta di potenziale corrispondente alla riossidazione dei coenzimi ridotti, a livello della catena respiratoria è utilizzata per: trasportare ADP dal mitocondrio al citoplasma. trasportare protoni dentro la matrice mitocondriale. trasportare protoni dalla matrice mitocondriale nello spazio intermembrane. mantenere costante il pH nella matrice mitocondriale.

Quale delle seguenti considerazioni è vera?. gli equivalenti riducenti formatisi nel citoplasma (sotto forma, per esempio, di NADH + H+) non possono essere trasportati nel mitocondrio. il 40% dell'energia liberata durante la catena respiratoria è utilizzata per la sintesi di ATP. l'ATP a sede citoplasmatica non ha alcuna influenza regolatoria sul decorso della glicolisi. gli agenti disaccoppianti della fosforilazione ossidativa impediscono sia il trasporto degli elettroni sia la fosforilazione dell'ADP.

Quale delle seguenti affermazioni relative alla catena respiratoria è falsa?. i componenti più vicini al substrato sono in uno stato di riduzione minore di quelli più vicini all'ossigeno. il ferro-eme dei citocromi oscilla tra lo stato ridotto (Fe2+) e quello ossidato (Fe3+). solo gli elettroni arrivano all'ossigeno percorrendo per intero la catena respiratoria mentre i corrispondenti protoni sono rilasciati nel mezzo. l'ordine con cui i diversi componenti si susseguono funzionalmente rispecchia il potenziale redox decrescente.

Il coenzima Q: è un componente della catena respiratoria. interviene nella sintesi dell'urea. interviene nel ciclo di Krebs. ha struttura steroidea.

Quale delle seguenti affermazioni relative alla catena respiratoria è vera?. gli elettroni prelevati dal substrato iniziale arrivano all'ossigeno percorrendo per intero la catena respiratoria, mentre i corrispondenti protoni rimangono immobilizzati nella matrice mitocondriale. l'ordine con cui i diversi componenti si susseguono rispecchia il potenziale redox: dal più negativo al più positivo. la resa energetica, in termini di produzione di ATP, è normalmente del 100%. il ferro-eme dei citocromi è costantemente allo stato ridotto (Fe2+).

Quale delle seguente affermazioni sulla costante di Michaelis-Menten è errata?. maggiore è la Km, minore è l'affinità dell'enzima per il substrato. la costante di Michaelis-Menten è uguale alla concentrazione del substrato a cui la velocità della reazione enzimatica è il doppio del suo valore massimo. la Km indica l'affinità di un enzima per il suo substrato. la costante di Michaelis-Menten è uguale alla concentrazione di substrato a cui la velocità della reazione enzimatica è metà del suo valore massimo.

Il sito attivo di un enzima: ha una peculiare conformazione che non consente all'enzima di avere specificità per il suo substrato. ha sempre una forma complementare a quella del substrato prima del suo attacco. è una entità tridimensionale, caratterizzata da alcuni gruppi chimici degli aminoacidi costitutivi. è una parte molto grande dell'intera molecola enzimatica.

Quale delle seguenti affermazioni riguardanti l'acido palmitico è falsa?. è un acido grasso essenziale. può subire un allungamento della catena carboniosa. può essere utilizzato per la sintesi di un fosfolipide. può andare incontro al processo della b-ossidazione.

Quale affermazione relativa alla biosintesi ex-novo degli acidi grassi è falsa?. ha sede citoplasmatica. è attivata dal citrato. ha come intermedio l'acido mevalonico. utilizza acetilCoA prevalentemente di origine glucidica.

Quali dei seguenti coenzimi o fattori non è implicato nella biosintesi ex novo degli acidi grassi?. biotina. proteina trasportatrice di acili (ACP). coenzima Q. coenzima A.

Quale delle seguenti affermazioni riguardanti la beta-ossidazione degli acidi grassi è vera?. si svolge solo a livello citoplasmatico. è un processo che si svolge in aerobiosi. è attivata dal citrato. è particolarmente attiva nel globulo rosso.

Quali dei seguenti coenzimi fornisce gli equivalenti riducenti necessari per la biosintesi degli acidi grassi?. NADH più H+. NADPH più H+. FADH2. vitamina C.

Quale affermazione relativa alla biosintesi ex novo degli acidi grassi è falsa?. è attivata dal citrato. ha sede citoplasmatica. richiede NADPH più H+. si forma come intermedio l'acido acetacetico.

Il ruolo regolatorio del malonilCoA sul metabolismo lipidico consiste nella: attivazione del meccanismo (carnitina dipendente) di trasferimento degli acidi grassi all'interno del mitocondrio. attivazione degli enzimi della beta-ossidazione. inibizione del meccanismo (carnitina dipendente) di trasferimento degli acidi grassi all'interno del mitocondrio. attivazione degli enzimi del ciclo di Krebs.

L'azione della lipasi pancreatica consiste in: idrolisi dei trigliceridi in digliceridi e acidi grassi. idrolisi dei trigliceridi in 2-monogliceridi e acidi grassi. idrolisi totale dei trigliceridi in glicerolo e acidi grassi. idrolisi degli esteri del colesterolo in colesterolo e acidi grassi.

I trigliceridi alimentari con acidi grassi a lunga catena: sono assorbiti senza venire idrolizzati. sono idrolizzati nel cavo orale con intervento della pepsina. sono idrolizzati a livello intestinale con intervento della bile, della lipasi pancreatica e della colipasi. sono idrolizzati a livello intestinale con intervento della bile e dell'amilasi pancreatica.

Quale delle seguenti affermazioni relative ai trigliceridi contenenti acidi grassi a catena media è falsa?. a livello intestinale sono emulsionati dai sali biliari. sono idrolizzati da una lipasi presente nella cellula intestinale. non entrano a far parte dei chilomicroni. non vengono idrolizzati.

Quale delle seguenti affermazioni concernenti il colesterolo è falsa?. è un precursore di alcuni neurotrasmettitori. è un componente delle membrane plasmatiche. è un precursore della vitamina D. è un precursore degli ormoni steroidei.

Quale delle seguenti affermazioni relative al colesterolo è vera?. il colesterolo, raggiunta una certa concentrazione, riduce la sintesi della b-idrossi-beta-metil-glutarilCoA (HMGCoA) reduttasi, enzima implicato nella sua biosintesi. le lipoproteine plasmatiche non sono in grado di trasportare esteri del colesterolo. la biosintesi cellulare degli esteri del colesterolo è catalizzata dalla lecitina-colesterolo aciltransferasi (LCAT). è il precursore di tutte le vitamine.

Il colesterolo può essere un precursore di: adrenalina. acido folico. coenzima. testosterone.

Quale fra i componenti sotto elencati è necessario per la digestione dei trigliceridi alimentari?. nessuna di quelle indicate. lipasi pancreatica. lipasi ormono-sensibile. colesterolo esterasi.

Quale delle seguenti affermazioni relative alla biosintesi ex novo degli acidi grassi è vera?. è favorita in situazioni di ipoglicemia. ha come prodotti terminali ac.grassi insaturi. è attivata dall'adrenalina. richiede NADPH più H+ ed è attivata da citrato.

Qual è il significato biochimico e fisiologico della carnitina?. partecipare all'attivazione del sistema "carnitina translocasi" nella membrana esterna dei mitocondri. trasportare gli acil-CoA attraverso la membrana interna dei mitocondri. partecipare direttamente alla beta-ossidazione degli acidi grassi. trasportare gli acetil-CoA attraverso la membrana esterna dei mitocondri.

Il complesso III della catena respiratoria (citocromo c reduttasi): viene ossidato dalla succinico deidrogenasi. viene ridotto dalla citocromo ossidasi. non contiene coenzimi flavinici. è localizzato nella membrana mitocondriale esterna.

Quale delle seguenti affermazioni riguardanti il complesso I della catena respiratoria non è corretta?. contiene centri ferro-zolfo. riduce l'ubichinone. contiene Fe-eme. contiene FMN.

Gli agenti disaccoppianti: bloccano il trasporto degli elettroni abolendo il consumo di ossigeno e la sintesi di ATP. inibiscono il consumo di O2 e la sintesi di ATP ma non bloccano il trasporto di elettroni nella catena respiratoria. aboliscono il controllo respiratorio: il trasporto degli elettroni e il consumo di O2 continuano senza sintesi di ATP. bloccano il trasporto degli elettroni nella catena respiratoria aumentando il consumo di ossigeno.

Quale delle seguenti affermazioni concernenti la glucochinasi è esatta?. appartiene alla classe delle idrolisi. si esprime particolarmente nel muscolo. agisce principalmente in corso di iperglicemia postprandiale. è un enzima costitutivo.

Quale dei sottoelencati enzimi non interviene nel processo della glicolisi?. lattato deidrogenasi. glucosio-6-fosfato isomerasi. piruvato deidrogenasi. aldolasi.

L'1,3 difosfoglicerato è un intermedio della glicolisi che si forma: per ossidazione enzimatica e fosforilazione della 3-fosfogliceraldeide. dall'1-fosfoglicerato con consumo di una molecola di ATP. per isomerizzazione del 2,3 difosfoglicerato. dal 3-fosfoglicerato per intervento di fosfato inorganico.

Quale dei sottoelencati enzimi non interviene nel processo della glicolisi?. fosfofruttochinasi. glucosio-6-fosfato isomerasi. aldolasi. glucosio-6-fosfato deidrogenasi.

Quale affermazione sul ciclo malato-aspartato per il trasporto degli equivalenti riducenti nel mitocondrio è vera?. il malato (MA) penetra nel mitocondrio mediante un trasportatore nella membrana mitocondriale interna e subisce una reazione di deidrogenazione catalizzata dalla malico deidrogenasi (MDH), con formazione di NADH più H+ e ossalacetato. il coenzima dell'enzima MDH (malico deidrogenasi) mitocondriale è il FAD. l'acido a-chetoglutarico penetra nel mitocondrio e subisce una deidrogenazione con formazione di glutammico e NADH più H+. il Malato-Aspartato penetra nel mitocondrio e partecipa ad una reazione di transaminazione con formazione di acido aspartico.

Nel corso della glicolisi il substrato per l'aldolasi è il: acido 3-fosfoglicerico. glucosio-6-fosfato. acido 1,3-difosfoglicerico. fruttosio-1,6-difosfato.

Quale delle seguenti affermazioni concernenti la glucochinasi è esatta?. ha una bassa Km per il substrato. è un enzima costitutivo. è inibita dal prodotto di reazione. a sua sintesi è indotta dall'insulina.

Quali delle seguenti molecole non è un intermedio della glicolisi?. 2-fosfoenolpiruvato. fruttosio-6-fosfato. acido ossalacetico. 3-fosfogliceraldeide.

Quale delle seguenti affermazioni concernenti la glucochinasi è esatta: ha una elevata Km per il substrato. è un enzima costitutivo. viene inibita dal prodotto di reazione. agisce principalmente in caso di ipoglicemia.

In una reazione di trasferimento di elettroni la direzione del flusso di elettroni è verso il composto con: potenziale di ossido-riduzione più positivo. potenziale di ossido-riduzione più negativo. forza proton-motrice più elevata. potenziale redox nullo.

Quale enzima si considera come "limitante" per il il processo glicolitico e quindi in grado di regolarne la velocità?. la glucochinasi. la lattico-deidrogenasi. l'esochinasi. la fosfofruttochinasi.

Quale delle seguenti affermazioni riguardanti la teoria chemio-osmotica della fosforilazione ossidativa è falsa?. il trasporto di H+ attraverso la membrana mitocondriale interna (MMI) rende la matrice più acida rispetto allo spazio intermembrana. il gradiente elettrochimico è determinato da 2 componenti: differenza di potenziale elettrico e differenza di pH ai due lati della MMI (membrana mitocondriale interna). l'energia rilasciata dal flusso di elettroni nella catena respiratoria è utilizzata per la traslocazione di protoni dalla matrice mitocondriale allo spazio intermembrana. il flusso di elettroni determina un gradiente elettrochimico attraverso la MMI (membrana mitocondriale interna).

Il complesso III della catena respiratoria trasferisce elettroni dal: dal succinato al coenzima Q. coenzima Q al citocromo c. dal citocromo a all'ossigeno. dal FADH2 al coenzima Q.

Durante ogni ciclo di beta-ossidazione acidi grassi, tutti i seguenti composti vengono direttamente prodotti, eccetto: FADH2. ossigeno. acetil-CoA. acil-CoA.

Quale dei seguenti componenti della catena mitocondriale di trasporto degli elettroni non è parte di un complesso lipoproteico di membrana?. citocromo a e a3. ubichinone e citrocromo c. FAD, FMN. citocromo b e c1.

Quale delle seguenti affermazioni è vera?. il ciclo di Krebs avviene principalmente nella matrice mitocondriale. l'ATP sintetasi mitocondriale è localizzata sulla membrana esterna e rilascia ATP nel citosol. la catena di trasporto degli elettroni è formata da centri redox liberamente diffusibili nella matrice mitocondriale. la fosforilazione ossidativa è localizzata nella membrana mitocondriale esterna.

Un enzima chiave della glicolisi è la fosfofruttochinasi. Questo enzima: è inibito allostericamente dall'ATP. non è soggetto ad alcuna regolazione da parte dei nucleotidi adenilici. è attivato allostericamente dal citrato. è inibito allostericamente dall'AMP.

Quale processo utilizza il glutatione (GSH) come cofattore riducente?. Sintesi proteica. Detox dei radicali liberi. Glicolisi. Fosforilazione ossidativa.

Nella beta-ossidazione, quale coenzima è utilizzato nella prima deidrogenazione?. NADP+. FAD. NAD+. TPP.

Quale tra le seguenti molecole agisce da segnale per la sintesi di corpi chetonici nel fegato?. Aumento di glucosio plasmatico. Basso rapporto acetil-CoA / oxaloacetato. Alto rapporto acetil-CoA / oxaloacetato. Basso livello di NADH.

Quale tra questi enzimi del ciclo di Krebs è allostericamente attivato dal Ca2+?. Aconitasi. Succinato deidrogenasi. Isocitrato deidrogenasi. Malato deidrogenasi.

Quale enzima è coinvolto nella via del pentoso fosfato e catalizza una reazione ossidativa irreversibile?. Fosfoglucomutasi. Glucosio-6-fosfato deidrogenasi. Transaldolasi. Ribosio isomerasi.

Quale tra le seguenti affermazioni sul coenzima A è vera?. Viene sintetizzato nel citosol a partire da NAD+. Lega irreversibilmente gruppi acetile. Contiene acido pantotenico. Trasporta elettroni.

Quale affermazione è corretta riguardo al controllo della piruvato deidrogenasi?. È regolata da un meccanismo allosterico e covalente. È inattivata da fosforilazione in presenza di Ca2+. È attivata da NADH. Non è soggetta a regolazione.

Quale affermazione è vera per l’ATP sintasi?. Funziona in assenza di gradiente protonico. È una proteina solubile citosolica. Converte energia del gradiente in legame fosfato ad alta energia. Si trova nel reticolo endoplasmatico.

Il rapporto [NAD+]/[NADH] è generalmente alto nel: Nucleo. Lisosoma. Mitocondrio. Citoplasma.

Quale delle seguenti molecole è un regolatore negativo della carbossilasi dell’acetil-CoA?. Palmitoil-CoA. Citrato. Insulina. Malonil-CoA.

Quale tra le seguenti proteine è un esempio di enzima regolato allostericamente?. DNA polimerasi. PFK-1. Amilasi. Tripsina.

Quale delle seguenti affermazioni sul NADH è falsa?. È ossidato a NAD+ nella glicolisi. Contiene un gruppo fosfato in più rispetto al NADPH. È un coenzima riducente. Partecipa alla catena di trasporto degli elettroni.

Quale molecola è un importante intermedio sia nella glicolisi che nella gluconeogenesi?. Citrato. Glucosio. Fruttosio-1,6-bisfosfato. NADPH.

Quale enzima converte l’acetil-CoA in malonil-CoA nella biosintesi degli acidi grassi?. Acetil-CoA carbossilasi. Citrato sintasi. Piruvato carbossilasi. ATP-citrato liasi.

Quale tra questi trasportatori è coinvolto nel navetta malato-aspartato?. Glut1. Malato deidrogenasi mitocondriale. PEP carbossichinasi. Citrato sintasi.

Dove avviene il ciclo dell’urea?. Solo nel mitocondrio. Solo nel citosol. In parte nel mitocondrio e in parte nel citosol. Nel reticolo endoplasmatico.

Qual è il principale regolatore allosterico della fosfofruttochinasi-1 (PFK-1)?. Fruttosio-2,6-bisfosfato (come attivatore). AMP (come inibitore). ATP (come attivatore). NAD+ (come inibitore).

Quale coenzima è richiesto dalla piruvato deidrogenasi per l’attività catalitica?. Coenzima Q. NADP+. Tiamina pirofosfato (TPP). FADH2.

Quale delle seguenti reazioni è irreversibile nella glicolisi?. Fosfoenolpiruvato → Piruvato. 3-fosfoglicerato → 2-fosfoglicerato. Fruttosio-2-bifosfato → Fruttosio-1,6-bisfosfato. Gliceraldeide-3-fosfato → 1,3-bisfosfoglicerato.

Qual è il ruolo del complesso II nella catena respiratoria mitocondriale?. Genera ATP direttamente. Trasferisce elettroni da NADH a ubiquinone. Catalizza l’ossidazione del succinato a fumarato. Pompa protoni nello spazio intermembrana.

Qual è il ruolo del malonil-CoA nella regolazione del metabolismo lipidico?. Inibisce la carnitina aciltransferasi I. Aumenta la glicogenolisi. Attiva l’HMG-CoA reduttasi. Attiva la beta-ossidazione.

Qual è la principale fonte di NADPH nella cellula?. Glicolisi. Catena di trasporto degli elettroni. Ciclo di Krebs. Via del pentoso fosfato.

Qual è la funzione principale della carbamilfosfato sintetasi I?. Sintesi di purine. Sintesi di pirimidine. Produzione di ATP. Inizio del ciclo dell’urea.

L'enzima fosfoglucomutasi catalizza la reazione: glucosio --> glucosio-6-fosfato. glucosio-6-fosfato --> glucosio-1-fosfato. glucosio-6-fosfato --> glucosio. fruttosio-6-fosfato --> fruttosio-1,6-difosfato.

Quale cofattore è necessario per l’attività della piruvato carbossilasi?. Biotina. NAD+. FAD. Tiamina pirofosfato (TPP).

Quali sono i principali equivalenti energetici consumati nella gluconeogenesi?. ATP e FADH2. ATP e GTP. GTP e FADH2. NADH e NADPH.

Quale enzima rimuove un gruppo fosfato dalla fruttosio-1,6-bisfosfato durante la gluconeogenesi?. Esochinasi. Fruttosio-1,6-bisfosfatasi. Fosfofruttochinasi-1. Aldolasi.

Quale dei seguenti enzimi è coinvolto nella gluconeogenesi ma non nella glicolisi?. Esochinasi. Enolasi. Fosfofruttochinasi-1. Piruvato carbossilasi.

Quale molecola ridotta (coenzima) è consumata nella gluconeogenesi?. FAD. NADP+. NADH. NAD+.

Quante molecole di GTP vengono utilizzate nella gluconeogenesi per formare una molecola di glucosio?. 0. 1. 4. 2.

Quante molecole di ATP vengono consumate per sintetizzare una molecola di glucosio nella gluconeogenesi?. 8. 4. 2. 6.

Quali sono i principali substrati della gluconeogenesi?. Acetil-CoA e ATP. Acidi grassi. Glucosio e fruttosio. Piruvato, lattato, glicerolo e amminoacidi glucogenici.

La gluconeogenesi utilizza quale di questi composti come fonte energetica?. ATP. NADPH. Fruttosio. Glucosio.

Quale dei seguenti amminoacidi non è gluconeogenico?. Fenilalanina. Valina. Tirosina. Leucina.

Quale amminoacido è considerato un importante substrato gluconeogenico?. Lisina. Leucina. Alanina. Isoleucina.

Quale dei seguenti composti è un substrato diretto della gluconeogenesi?. Acetato. Acido palmitico. Fruttosio-1,6-bisfosfato. Glicerolo.

Quale dei seguenti ormoni stimola la gluconeogenesi?. Leptina. Insulina. Glucagone. Somatotropina.

Qual è la funzione dell’enzima PEP carbossichinasi (PEPCK)?. Converte ossalacetato in fosfoenolpiruvato (PEP). Carbossila il piruvato. Converte fruttosio-6-fosfato in fruttosio-1,6-bisfosfato. Converte PEP in piruvato.

Quale enzima converte il glucosio-6-fosfato in glucosio libero?. Aldolasi. Glucosio-6-fosfatasi. Glucochinasi. Glucogeno fosforilasi.

Quale enzima converte il piruvato in ossalacetato nella gluconeogenesi?. Enolasi. Gliceraldeide-3-fosfato deidrogenasi. Piruvato carbossilasi. Piruvato deidrogenasi.

In quale organo avviene principalmente la gluconeogenesi?. Cervello. Fegato. Cuore. Reni.

Qual è lo scopo principale della gluconeogenesi?. Ossidare acidi grassi. Produrre glucosio a partire da precursori non glucidici. Degradare il glucosio per ottenere energia. Immagazzinare glucosio sotto forma di glicogeno.

In quali condizioni si ha una maggiore produzione di corpi chetonici?. Dopo un'infusione di insulina. Durante l’attività fisica leggera. In stato di digiuno prolungato. Dopo un pasto ricco di carboidrati.

L’eccessiva produzione di corpi chetonici può portare a: Alcalosi metabolica. Anemia. Iperglicemia. Chetoacidosi.

Dove avviene principalmente la chetogenesi?. Fegato. Pancreas. Rene. Muscolo scheletrico.

Quale tra questi NON è un corpo chetonico?. Acetone. Acido acetoacetico. Acido β-idrossibutirrico. Acido piruvico.

Quale substrato è il punto di partenza della chetogenesi?. Piruvato. Acido lattico. Acetil-CoA. Glucosio.

Qual è il principale corpo chetonico usato come fonte energetica?. Acido β-idrossibutirrico. Glucosio. Acetone. Acido lattico.

Quale enzima converte due molecole di acetil-CoA in acetoacetil-CoA nella chetogenesi?. Tiolasi. Acetil-CoA carbossilasi. Chetotiolasi. HMG-CoA sintasi.

Quale enzima è specifico della chetogenesi epatica?. Chetotiolasi. Piruvato deidrogenasi. HMG-CoA reduttasi. HMG-CoA sintasi mitocondriale.

Quale tra questi organi NON può utilizzare i corpi chetonici come fonte energetica?. Muscolo cardiaco. Cervello. Rene. Fegato.

La chetogenesi aumenta quando: I livelli di insulina sono alti. I livelli di insulina sono bassi e quelli di glucagone alti. I livelli di glucagone sono bassi. Si assume molto glucosio.

Quale organo utilizza preferenzialmente i corpi chetonici in digiuno prolungato?. Fegato. Cervello. Pancreas. Cuore.

Quale dei seguenti non può essere convertito direttamente in un corpo chetonico?. Piruvato. Acetoacetil-CoA. Acetil-CoA. Leucina.

In quale compartimento cellulare avviene la chetogenesi?. Citosol. Mitocondrio. Nucleo. Reticolo endoplasmatico.

Quale metabolita attiva allostericamente l'acetil-CoA carbossilasi?. NADPH. Citrato. Acido palmitico. Citocromo c.

Il malonil-CoA inibisce quale processo?. Gluconeogenesi. Ossidazione degli acidi grassi. Glicogenolisi. Glicolisi.

La sintesi degli acidi grassi è favorita da: Stress prolungato. Digiuno. Eccesso calorico e alto apporto di carboidrati. Attività fisica intensa.

Da quale via metabolica proviene principalmente il NADPH per la sintesi degli acidi grassi?. β-ossidazione. Glicolisi. Via dei pentoso fosfati. Ciclo di Krebs.

Qual è il principale sito di sintesi degli acidi grassi nel corpo umano?. Cervello. Cuore. Fegato. Muscolo scheletrico.

Quale delle seguenti condizioni inibisce la sintesi di acidi grassi?. Attivazione dell’insulina. Aumento del glucagone. Alta concentrazione di citrato. Abbondanza di carboidrati.

Quale delle seguenti condizioni inibisce la biosintesi degli acidi grassi?. Elevata concentrazione di acil-CoA a lunga catena (es. palmitoil-CoA). Elevata concentrazione di citrato. Alta disponibilità di glucosio. Abbondanza di insulina.

Quale cofattore è richiesto dall’acetil-CoA carbossilasi?. FAD. Biotina. Tiamina. NADH.

Qual è il prodotto principale della biosintesi degli acidi grassi?. Acido stearico. Acido arachidonico. Acido palmitico. Acido linoleico.

Qual è il ruolo della citrato liasi nella biosintesi degli acidi grassi?. Convertire citrato in acetil-CoA e OAA nel citosol. Trasportare il NADPH nel mitocondrio. Convertire piruvato in lattato. Convertire acetil-CoA in citrato.

La regolazione a lungo termine della sintesi degli acidi grassi avviene tramite: Sequestro enzimatica. Cambiamenti nella trascrizione genica. Modifiche post-traduzionali. Inibizione competitiva.

Dove avviene principalmente la biosintesi degli acidi grassi negli esseri umani?. Nucleo. Citosol. Mitocondrio. Reticolo endoplasmatico.

Qual è il precursore principale nella biosintesi degli acidi grassi?. Lattato. Acetil-CoA. Succinil-CoA. Piruvato.

Quale enzima converte l’acetil-CoA in malonil-CoA nella biosintesi degli acidi grassi?. Malonil-CoA reduttasi. Acetil-CoA carbossilasi. Citrato sintasi. Acetil-CoA deidrogenasi.

Qual è il coenzima riducente utilizzato durante la biosintesi degli acidi grassi?. NAD+. NADH. FADH2. NADPH.

Quale molecola serve da trasportatore di unità a due atomi nella sintesi degli acidi grassi?. Carnitina. ACP (proteina trasportatrice di acili). Biotina. Coenzima Q.

L’enzima acido grasso sintasi è: Una chinasi. Una proteina multipla complessa con più attività catalitiche. Un enzima che funziona nel reticolo endoplasmatico. Un enzima mitocondriale.

L’acetil-CoA necessario per la biosintesi degli acidi grassi è trasportato fuori dal mitocondrio sotto forma di: Acetoacetato. Citrato. Piruvato. OAA.

Quale enzima è coinvolto nella via del pentoso fosfato e catalizza una reazione ossidativa irreversibile?. Transaldolasi. Fosfoglucomutasi. Glucosio-6-fosfato deidrogenasi. Ribosio isomerasi.