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Fisicoquímica Tema 3

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Título del Test:
Fisicoquímica Tema 3

Descripción:
Cuestionarios clase

Fecha de Creación: 2023/03/29

Categoría: Otros

Número Preguntas: 24

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Temario:

La catalisis heterogenea: Ninguna. E y S están en el mismo estado de agregación. E y S ambos están en distinto estado de agregación, habitualmente líquido, gaseoso, sólido.

En la catalisis homogenea: E y S están en distinto estado de agregacion. Ninguna. E y S están en el mismo estado de agregación, habitualmente líquido.

En el método de extinción se puede parar la reacción. Disminuyendo la T. De las dos formas. Aumentando la T.

En el método de extinción se puede parar la reacción. Diluyendo suficientemente la muestra. Ninguna es correcta. Concentrando mucho la muestra.

El método de extinción es aplicable para el estudio de. Reacciones lentas. Reacciones rápidas o muy rápidas. Para ambos tipos.

Los métodos de flujo y relajación se usan para el estudio. Reacciones muy rápidas. Reacciones rápidas. Para ambos tipos.

El análisis de extinción en un proceso cinético consiste: Tomar muestras a diferentes tiempos y dejarla hasta que se pare la reacción. Tomar muestras a diferentes tiempos Y parar la reacción. Ninguna.

Las medidas cinéticas se realizan. La temperatura no es importante. A temperatura cte. A temperatura ambiente.

La inhibición no competitiva la Vm es. Menor a Vs sin inhibidor. Igual a Vs sin inhibidor. Mayor a Vs sin inhibidor.

En la inhibición no competitiva la Km es. (k1 + k2)/k_1. (k_1 + k2)/k1. k1/k_1.

En la inhibición no competitiva. El inhibidor se une a diferente sitio de la enzima que el sustrato. El inhibidor se une al Mismo sitio del enzima que el sustrato. El inhibidor se une al sustrato.

En la inhibición competitiva la Vm es. Menor a Vs sin inhibidor. Mayor a Vs sin inhibidor. Igual a Vs sin inhibidor.

En la inhibición competitiva la Km es. (k_1 + k2)/k1. k1/k_1. (k1 + k2)/k_1.

En la inhibición competitiva. La enzima se une con el sustrato y con el inhibidor por separado. El sustrato y el inhibidor se unen simultáneamente a la enzima. El inhibidor se une al sustrato.

En la catálisis ácido-bass específica. Cualquier especie ac-base puede catalizar la reacción. Solo pueden catalizar la reacción los H+ y los OH-. Ninguna de las dos es correcta, se necesita la presencia de una enzima.

Catálisis ácido base general. Cualquier especie ácido base puede actuar como catalizador. Ninguna de las dos. Solo se pueden catalizar OH- y H+.

En el modelo de Michaels-Menten la Vs. Ambas correctas. Aumenta con la concentración inicial de la enzima. Auméntela con la concentración del sustrato.

En el modelo de Michaels-Menten la Vs. Se alcanza cuando la Concentración inicial de la enzima está saturada de sustrato. Ambas correctas. Se alcanza a (S) elevadas.

En las reacciones catalizadas el enzima. El enzima disminuye la velocidad de reacción. El enzima aumenta la velocidad de reacción. No varía la velocidad de la reacción.

Las enzimas son. Ambas. Metales. De naturaleza proteica.

En las reacciones catalizadas la enzima. No participa en la reacción. Se transforma durante la reacción. No se transforma durante la reacción.

En la cinética enzimática. Ambas condiciones. Se aplica la condición del estado estacionario. (S)>>>(E).

En la catalisis micro-heterogénea. E y S son proteínas. Ninguna. E y S están en estado líquido.

En la catalisis micro-heterogénea. E y S se encuentran en la misma fase. Enzima y sustrato se encuentran habitualmente en el estado líquido. Ambas correctas.

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