fisiologia I test 10

¿Por qué se habla de interruptores moleculares en las vías de señalización?. Porque impiden que una señal llegue a las proteínas efectoras. Porque permiten alternar componentes de la vía entre estados activos e inactivos. Porque mantienen todas las proteínas permanentemente activas. Porque convierten siempre los receptores en canales iónicos.

¿Cuál es la función característica de una proteína quinasa?. Retirar grupos fosfato de las proteínas. Intercambiar siempre GDP por GTP en las proteínas G. Fosforilar proteínas mediante la transferencia de grupos fosfato. Hidrolizar todos los segundos mensajeros de la célula.

¿Qué función realiza una proteína fosfatasa?. Añade grupos fosfato a las proteínas. Introduce GTP en la subunidad alfa de todas las proteínas G. Retira grupos fosfato de proteínas fosforiladas. Sintetiza AMPc a partir de ATP.

¿Qué afirmación sobre la fosforilación de proteínas es correcta?. Solo modifica proteínas localizadas en el núcleo. Inhibe siempre todas las proteínas. Puede activar o inhibir, dependiendo de la proteína y del sitio fosforilado. Activa siempre todas las proteínas.

Si fosforilar un determinado residuo inactiva una proteína, ¿qué se espera al desfosforilar ese mismo residuo en el modelo de clase?. Que se transforme en una proteína G heterotrimérica. Que se añada un segundo fosfato al mismo residuo. Que se revierta esa inhibición y se favorezca su activación. Que permanezca necesariamente inactiva por la desfosforilación.

¿Qué residuos modifican las serina/treonina quinasas?. Residuos de tirosina exclusivamente. Los nucleótidos GDP y GTP exclusivamente. Residuos de glicina o alanina exclusivamente. Residuos de serina o treonina de sus proteínas sustrato.

¿Qué caracteriza a las tirosina quinasas?. Retiran fosfatos de residuos de treonina. Fosforilan residuos de tirosina de sus sustratos. Hidrolizan el GTP unido a la subunidad alfa. Fosforilan exclusivamente residuos de serina.

Además de transmitir información, ¿qué permite una cascada de quinasas?. Amplificar la señal cuando cada componente activa múltiples moléculas posteriores. Evitar toda modificación de proteínas intracelulares. Eliminar la necesidad de proteínas efectoras. Reducir obligatoriamente la señal a una sola molécula efectora.

Una quinasa activa diez quinasas y cada una de estas activa diez moléculas efectoras. ¿Cuántas efectoras se activan en este ejemplo ideal?. Una sola molécula efectora. Diez moléculas efectoras. Veinte moléculas efectoras. Cien moléculas efectoras.

¿Cuál es el papel de una proteína efectora al final de una vía de señalización?. Reconocer necesariamente el ligando antes que el receptor. Transformar toda respuesta rápida en síntesis de ADN. Intercambiar GDP por GTP en todos los receptores. Ejecutar una función celular, como modificar el citoesqueleto o la actividad de un canal.

¿Qué dos grandes grupos de proteínas G se distinguen en la clase?. Catalíticas y reguladoras de la PKA. Heterotriméricas y monoméricas. Serina quinasas y tirosina quinasas. Ionotrópicas y nucleares.

¿Qué subunidades componen una proteína G heterotrimérica?. Tres subunidades alfa idénticas. Alfa, beta y delta. Alfa, beta y gamma. Dos subunidades catalíticas y dos reguladoras.

En el ciclo básico estudiado, ¿qué nucleótido está unido a una proteína G inactiva?. GTP. ATP. AMPc. GDP.

En el ciclo básico estudiado, ¿qué nucleótido está unido a una proteína G activa?. GTP. GDP. AMP. ADP.

¿En qué subunidad de una proteína G heterotrimérica se une el GDP o el GTP?. En la subunidad alfa. En la subunidad gamma exclusivamente. En una subunidad reguladora de PKA. En la subunidad beta exclusivamente.

¿Qué sucede con los nucleótidos durante la activación de una proteína G?. Se libera GDP y se une GTP. Se sustituye el GDP por AMPc. Se libera GTP y se une GDP. El GDP permanece unido y recibe directamente un fosfato.

¿Cuál de estas afirmaciones confunde el intercambio de nucleótidos con una fosforilación?. La proteína G se activa porque el GDP que tiene unido recibe un fosfato y se convierte allí en GTP. La hidrólisis del GTP contribuye a terminar la señal. La forma unida a GTP es la activa en el ciclo estudiado. El GDP se libera antes de que se una GTP.

¿Qué actividad intrínseca permite que una proteína G vuelva al estado inactivo?. La actividad adenilato ciclasa. La actividad tirosina quinasa. La actividad GTPasa. La actividad de unión a AMPc de PKA.

¿Qué transformación cataliza la actividad GTPasa durante la inactivación?. ATP en AMPc. GDP en GTP mediante adición de fosfato. GTP en GDP y fosfato inorgánico. AMPc en GTP.

¿Qué hacen las proteínas RGS en el ciclo de muchas proteínas G heterotriméricas?. Sustituyen a las subunidades beta y gamma. Aceleran la actividad GTPasa de la subunidad alfa y favorecen su inactivación. Añaden un fosfato al GDP para activar alfa. Sintetizan AMPc a partir de ATP.

En el esquema de las proteínas G monoméricas, ¿qué efecto tienen las proteínas GAP?. Favorecen su inactivación al acelerar la hidrólisis de GTP. Las activan mediante la unión de AMPc. Las activan al impedir que se hidrolice el GTP. Las convierten en proteínas G heterotriméricas.

¿Qué tipo de proteína favorece la activación de una proteína G monomérica mediante intercambio de nucleótidos?. Una subunidad catalítica de PKA. Un factor de intercambio de nucleótidos de guanina, GEF. Una proteína fosfatasa. Una proteína activadora de GTPasa, GAP.

¿Qué proceso favorece directamente una GEF?. La fosforilación del GDP mientras permanece unido. La liberación de GDP, permitiendo que se una GTP. La síntesis de AMPc por la proteína G. La hidrólisis de GTP a GDP.

¿Por qué una GAP puede apagar una proteína G aunque su nombre incluya la palabra activadora?. Porque la palabra activadora significa que siempre aumenta la señal. Porque activa directamente todos los receptores GPCR. Porque intercambia el GDP por ATP. Porque activa la actividad GTPasa, cuya reacción convierte la forma GTP activa en la forma GDP inactiva.

Si una proteína G monomérica hidroliza GTP lentamente sin ayuda de GAP, ¿qué demuestra?. Que la actividad GTPasa pertenece a la propia proteína G y GAP la acelera. Que la proteína G no puede volver nunca al estado inactivo. Que GAP es la única molécula capaz de hidrolizar GTP. Que la hidrólisis de GTP activa a la proteína G.

Si una proteína RGS deja de acelerar la GTPasa de su subunidad alfa diana, ¿qué efecto es esperable?. Que desaparezca la subunidad alfa. Que se hidrolice necesariamente más deprisa el GTP. Que la señal de esa proteína G pueda durar más tiempo. Que el GDP se transforme en AMPc.

En el modelo básico explicado, ¿cómo se reorganiza una proteína G heterotrimérica al activarse?. Beta se une a GDP y gamma se convierte en un receptor. Alfa se une a AMPc y beta y gamma se degradan. Alfa unida a GTP se separa funcionalmente del complejo beta-gamma. Las tres subunidades se fusionan en una única cadena.

Tras hidrolizar alfa su GTP a GDP, ¿qué sucede en el ciclo básico de la proteína G heterotrimérica?. Alfa se vuelve permanentemente activa. Alfa sintetiza cuatro moléculas de AMPc. Beta y gamma se transforman en subunidades reguladoras de PKA. Alfa pierde su estado activo y puede volver a asociarse con beta-gamma.

¿Qué diferencia estructural distingue a una proteína G monomérica de una heterotrimérica?. La monomérica consta de una unidad proteica y la heterotrimérica de alfa, beta y gamma. La monomérica siempre une AMPc y la heterotrimérica siempre une ATP. La monomérica carece de actividad GTPasa y la heterotrimérica carece de GDP. La monomérica tiene siete dominios transmembrana y la heterotrimérica ninguno.

¿Cuál es una función general de las proteínas de andamiaje en la señalización?. Reunir y organizar componentes de una vía, facilitando su coordinación. Sustituir todos los receptores de membrana por canales de sodio. Evitar que dos señales celulares puedan relacionarse. Convertir directamente el GDP en GTP por fosforilación.

En el ejemplo de clase, una proteína requiere una fosforilación procedente de A y otra de B. ¿Por qué actúa como detector de coincidencia?. Porque solo detecta la presencia de GDP en el exterior celular. Porque la segunda fosforilación destruye siempre la primera. Porque necesita que converjan las señales de las dos vías para alcanzar el estado activo. Porque cualquiera de las señales aisladas garantiza la activación completa.

Una proteína solo se activa después de recibir dos fosforilaciones, una de A y otra de B. Si se activa únicamente A, ¿qué ocurre?. No alcanza la activación completa porque falta la modificación aportada por B. La proteína se convierte en una fosfatasa. Se activa por completo porque una fosforilación siempre basta. Se activa B de forma obligatoria y automática.

En ese mismo ejemplo, si A y B aportan sus respectivas fosforilaciones necesarias, ¿qué se favorece?. La activación de la proteína integradora y la continuación de la señal. La eliminación obligatoria de todos los receptores celulares. La sustitución del ADN por proteínas de andamiaje. La inhibición inevitable de todas las vías convergentes.

¿Qué significa que varias vías de señalización sean convergentes?. Que todas sus proteínas tienen idéntica secuencia de aminoácidos. Que cada vía permanece completamente aislada de las demás. Que distintas señales pueden confluir en componentes comunes y coordinar una respuesta. Que todos sus receptores deben unir necesariamente el mismo ligando.

En la señalización química explicada, ¿a qué se llama reconocimiento?. A la traducción del ARN mensajero en proteína. A la hidrólisis del GTP por cualquier GTPasa. A la separación de las subunidades de PKA. A la unión específica de un ligando a su receptor.

En este tema de señalización, ¿qué es un receptor?. Un nucleótido que sustituye al GDP. Cualquier órgano sensorial completo, exclusivamente. Una proteína de membrana o intracelular capaz de reconocer una señal específica. Una molécula de ATP situada en la membrana.

¿Qué caracteriza a un receptor ionotrópico?. Es una enzima que convierte ATP en AMPc. Es un canal iónico regulado por la unión de un ligando. Es una proteína G monomérica sin receptor asociado. Es siempre un factor de transcripción nuclear.

¿Qué tipo de receptor de acetilcolina se encuentra en la unión neuromuscular del músculo esquelético?. El nicotínico, que es ionotrópico. El muscarínico, que es un canal iónico de siete dominios. Un receptor intracelular de tipo esteroideo. Un receptor con actividad adenilato ciclasa intrínseca.

¿Cómo se clasifican los receptores muscarínicos de acetilcolina?. Como factores de transcripción que se unen a CRE. Como proteínas G monoméricas activadas por GAP. Como canales nicotínicos de apertura directa por ligando. Como receptores metabotrópicos acoplados a proteínas G.

¿Qué conjunto corresponde a los tres grandes tipos de receptores de superficie repasados?. Canales iónicos regulados por ligando, GPCR y receptores con actividad enzimática o asociados a enzimas. GEF, GAP y RGS. Serina, treonina y tirosina. Receptores nucleares, receptores citoplasmáticos y CREB.

¿Qué significa que un receptor tenga actividad catalítica intrínseca?. Que la actividad enzimática forma parte del propio receptor. Que el receptor es necesariamente una proteína G heterotrimérica. Que solo puede actuar cuando se convierte en ADN. Que toda su actividad depende de una enzima separada sin dominio catalítico en el receptor.

¿Qué distingue a un receptor asociado a una enzima de otro con actividad catalítica intrínseca?. En el asociado, el ligando debe ser obligatoriamente GDP. En el asociado, la actividad catalítica la aporta una proteína enzimática diferente del receptor. En el asociado, no puede producirse señalización intracelular. En el asociado, el receptor se transforma siempre en AMPc.

¿Qué actividades se mencionan entre los receptores con actividad catalítica?. GDP, GTP y AMPc como tres dominios catalíticos. Tirosina quinasa, serina/treonina quinasa y guanilato ciclasa. CREB, CRE y ARN mensajero como tres enzimas receptoras. GEF, GAP y RGS como tres tipos de receptor transmembrana.

¿Dónde pueden localizarse los receptores intracelulares mencionados en la clase?. Exclusivamente en la cara externa de la membrana plasmática. En el citoplasma o en el núcleo. Únicamente dentro de una subunidad beta de proteína G. Solo en el espacio extracelular, sin contacto con la célula.

¿Qué hormonas se citan como ejemplos de ligandos de receptores GPCR?. Serina y treonina. FSH y LH. CRE y CREB. GDP y GTP.

¿Qué ligando se excluye expresamente del ejemplo de hormonas que actúan por GPCR y se relaciona con receptores intracelulares?. La testosterona. La FSH. La LH. La vasopresina.

¿Qué enseña la comparación entre receptores nicotínicos y muscarínicos?. Que todos los receptores de acetilcolina están en el núcleo. Que todo neurotransmisor tiene un único tipo de receptor. Que un mismo neurotransmisor puede actuar sobre receptores de mecanismos diferentes. Que todos los receptores de acetilcolina son canales iónicos.

¿Qué hormona, también llamada antidiurética, se menciona con receptores V1 y V2?. La FSH. La vasopresina. La adrenalina. La testosterona.

¿Qué tipos de respuesta pueden regular los GPCR?. Exclusivamente la apertura directa de su propio poro iónico. Solo la expresión génica, sin cambios en proteínas ya presentes. Tanto respuestas rápidas sobre proteínas existentes como respuestas con cambios en la expresión génica. Solo respuestas citoplasmáticas, sin ninguna influencia nuclear.

¿Cuántas veces atraviesa la membrana la cadena proteica de un GPCR típico?. Cuatro veces. Una vez. Tres veces. Siete veces.

Los siete segmentos transmembrana de un GPCR típico, ¿a cuántas cadenas polipeptídicas del receptor pertenecen?. A una misma cadena polipeptídica que atraviesa repetidamente la membrana. A dos cadenas catalíticas y dos reguladoras de PKA. A las tres cadenas alfa, beta y gamma de la proteína G. A siete cadenas independientes, una por cada segmento.

¿Hacia qué lado se orienta el extremo amino o N-terminal de un GPCR típico?. Hacia el interior de la subunidad alfa. Hacia el espacio extracelular. Hacia el interior del núcleo. Hacia el citoplasma, igual que su extremo carboxilo.

¿Hacia qué lado se orienta el extremo carboxilo o C-terminal de un GPCR típico?. Hacia el espacio extracelular. Hacia el citoplasma. Hacia la luz del tubo digestivo en todas las células. Hacia el interior del ADN nuclear.

¿Qué cambio del GPCR conecta la unión de un ligando agonista con la activación de la proteína G?. Un cambio conformacional del receptor. La síntesis obligatoria de un nuevo gen del receptor. La hidrólisis de AMPc dentro del sitio de unión al ligando. La transformación del receptor en una subunidad alfa.

¿Cómo favorece un GPCR activado el inicio del ciclo activo de una proteína G heterotrimérica?. Añade un fosfato al GDP sin que salga de alfa. Facilita que alfa libere GDP y pueda unirse a GTP. Fosforila necesariamente alfa para convertirla en AMPc. Hidroliza el GTP de alfa como paso de activación.

Según el esquema de clase, tras separarse alfa-GTP de beta-gamma, ¿dónde actúan inicialmente estos componentes?. Insertados como siete segmentos transmembrana cada uno. Dentro del espacio extracelular, unidos al ligando. Dentro del núcleo, unidos directamente a CRE. Asociados a la cara citoplasmática de la membrana.

¿Cómo se representa el desplazamiento de los componentes activados de la proteína G hasta sus dianas en el modelo explicado?. Como salida obligatoria al líquido extracelular. Como transporte del receptor completo al ADN. Como traducción de alfa, beta y gamma en el ribosoma. Como difusión lateral por la cara interna de la membrana.

¿Qué modificación de las regiones intracelulares de un GPCR puede contribuir a su desensibilización?. La formación de una subunidad reguladora de PKA a partir del receptor. Su fosforilación. La conversión de su extremo amino en ADN. La sustitución de GDP por GTP en su ligando.

¿Qué describe mejor la desensibilización ante una estimulación mantenida?. El aumento obligatorio e ilimitado de la respuesta mientras exista ligando. La necesidad de transformar todos los GPCR en canales ionotrópicos. La imposibilidad de modificar el receptor por fosforilación. La disminución de la respuesta celular pese a que el estímulo continúe.

¿Por qué dos GPCR de estructura general parecida pueden producir efectos distintos?. Porque todos activan necesariamente la misma proteína G y la misma diana. Porque cada GPCR contiene una cantidad diferente de ADN en sus dominios. Porque pueden reconocer ligandos distintos y acoplarse a proteínas G y dianas diferentes. Porque los siete segmentos obligan a que todos generen la misma respuesta.

Si la activación de un GPCR acaba modificando un canal iónico, ¿significa que el propio GPCR es un receptor ionotrópico?. No; porque las proteínas G nunca pueden regular canales iónicos. Sí; los GPCR tienen un poro que forma siempre un canal de sodio. No; puede regular el canal mediante la proteína G y otros componentes de la vía. Sí; cualquier receptor que influye sobre un canal es el propio canal.

¿Qué permite que los GPCR reconozcan señales químicas muy diferentes pese a compartir siete segmentos transmembrana?. La sustitución universal de sus siete segmentos por una proteína G. La unión exclusiva de todos ellos a AMPc extracelular. La presencia de un único sitio de unión idéntico para todos los ligandos. La variación de sus regiones y sitios de reconocimiento del ligando.

¿Qué enlaces se destacan como elementos que pueden estabilizar regiones extracelulares de los GPCR?. Puentes entre moléculas de ADN del receptor. Enlaces entre GDP y AMPc. Enlaces covalentes entre todas las subunidades alfa y beta. Puentes disulfuro.

¿Qué efecto tiene alfa s activa sobre la adenilato ciclasa en la vía estudiada?. La transforma en un receptor nicotínico. La activa. La inhibe directamente. La sustituye por una proteína fosfatasa.

¿Qué efecto tiene alfa i activa sobre la adenilato ciclasa en la vía estudiada?. La inhibe. La fosforila para que sintetice GTP. La activa del mismo modo que alfa s. La convierte en una proteína G monomérica.

¿Qué diana se asocia con alfa q en la enumeración de vías de la clase?. La subunidad reguladora de PKA directamente. El receptor nicotínico como ligando. La proteína CREB directamente. La fosfolipasa C.

¿Qué diana se asocia con alfa t, de la transducina, en la enumeración de vías?. La fosfolipasa C como diana característica de alfa t. La ADN polimerasa como receptor de luz. Una fosfodiesterasa. La subunidad reguladora de PKA por unión directa a AMPc.

¿Qué tipo de diana se menciona especialmente al hablar de Go, con subunidad alfa o?. Hormonas FSH y LH como enzimas intracelulares. Secuencias CRE del ADN como diana enzimática directa. Subunidades reguladoras de PKA como receptor extracelular. Canales iónicos.

Cuando una proteína G heterotrimérica se denomina Gs, ¿qué indica la letra s?. Que su ligando es necesariamente serina. Que carece de las subunidades beta y gamma. El tipo de subunidad alfa que caracteriza a esa proteína G. Que tiene siete subunidades alfa.

¿Qué afirmación sobre el complejo beta-gamma es correcta?. Es la región del receptor que atraviesa siete veces la membrana. Es siempre un elemento pasivo sin ninguna función señalizadora. Es el lugar donde se une el GTP y se hidroliza durante el ciclo de alfa. También puede regular dianas, como enzimas y canales iónicos.

¿Qué secuencia resume correctamente la rama estimuladora de la vía estudiada?. PKA → receptor nicotínico → síntesis de GDP → activación de adenilato ciclasa. AMPc → síntesis de Gs → GDP → activación directa de CRE. GPCR activado → Gs → adenilato ciclasa → aumento de AMPc → activación de PKA. GPCR activado → Gi → inhibición de adenilato ciclasa → aumento de AMPc.

¿Qué reacción cataliza la adenilato ciclasa?. La conversión de PKA en un receptor transmembrana. La formación de CREB a partir de CRE. La formación de AMPc a partir de ATP. La formación de GTP a partir de GDP unido a alfa.

¿Qué sustrato debe aportar la célula para que la adenilato ciclasa sintetice AMPc?. CREB. ATP. GDP. AMP libre como único sustrato.

¿Qué papel desempeña el AMPc en esta vía de señalización?. Es una región del ADN que une CREB. Es el ligando extracelular que se une primero al GPCR. Es la subunidad GTPasa de la proteína G. Actúa como segundo mensajero intracelular.

¿Cómo está formada la PKA inactiva en el modelo clásico explicado?. Por una subunidad alfa, una beta y una gamma. Por dos subunidades catalíticas y dos reguladoras. Por cuatro subunidades catalíticas y ninguna reguladora. Por dos receptores de siete segmentos transmembrana.

¿Por qué está inactiva la PKA cuando sus subunidades reguladoras y catalíticas permanecen asociadas en el complejo basal?. Porque las catalíticas no existen hasta que se sintetizan después del estímulo. Porque las reguladoras hidrolizan el GTP de alfa s. Porque el complejo solo puede actuar como canal iónico. Porque las reguladoras inhiben la actividad de las catalíticas.

¿A qué parte de PKA se une directamente el AMPc para favorecer su activación?. A las subunidades reguladoras. Al GTP unido a alfa s. A una secuencia CRE del ADN. Exclusivamente al sitio catalítico de las subunidades catalíticas.

En el modelo clásico de PKA explicado, ¿cuántas moléculas de AMPc pueden unirse a cada subunidad reguladora?. Cuatro moléculas. Una molécula. Ninguna molécula. Dos moléculas.

¿Cuántas moléculas de AMPc saturan en total los sitios reguladores de una PKA R2C2 en el esquema de clase?. Ocho moléculas. Una molécula. Dos moléculas. Cuatro moléculas.

En el esquema clásico, ¿qué sucede con las subunidades catalíticas de PKA al unirse suficiente AMPc a las reguladoras?. Se convierten en dominios transmembrana del GPCR. Se degradan para que solo queden las reguladoras activas. Se transforman en GDP y GTP. Se liberan de la inhibición y pueden fosforilar proteínas sustrato.

¿A qué grupo de quinasas pertenece PKA?. A las serina/treonina quinasas. A las adenilato ciclasas. A las tirosina quinasas exclusivamente. A las proteínas activadoras de GTPasa.

Si PKA modifica una enzima que ya estaba presente en el citoplasma, ¿qué mecanismo de respuesta está utilizando?. La síntesis obligatoria de una proteína completamente nueva. La conversión de ARN mensajero en ADN. La transformación de la enzima en el ligando extracelular. Una modificación de proteínas existentes que puede producir una respuesta a corto plazo.

¿Cómo puede la activación de PKA alcanzar una respuesta nuclear en el esquema estudiado?. El GPCR completo atraviesa el núcleo para traducir proteínas. Las subunidades reguladoras se transforman en secuencias CRE. El AMPc se convierte directamente en ADN. Sus subunidades catalíticas activas pueden trasladarse al núcleo y fosforilar factores de transcripción.

¿Qué es CREB en la vía de señalización expuesta?. Un segundo mensajero sintetizado a partir de ATP. La subunidad alfa inhibidora de la proteína G. Un factor de transcripción que puede ser fosforilado por PKA. Una secuencia del ADN que fosforila a PKA.

¿Qué es CRE y cómo se relaciona con CREB?. Es una subunidad de PKA que hidroliza GTP. Es una hormona extracelular que se une al GPCR. Es un elemento de respuesta del ADN reconocido por el factor de transcripción CREB. Es la forma inactiva de la adenilato ciclasa.

¿Qué secuencia explica la aparición de nuevas proteínas en la rama de expresión génica?. Transcripción del ADN a ARN mensajero y traducción del ARN mensajero a proteína. Transformación de CREB en una proteína distinta por hidrólisis de GTP. Conversión directa de AMPc en aminoácidos sin ARN mensajero. Traducción del ADN a GDP y transcripción del GDP a proteína.

Si se activa un GPCR acoplado a Gi y se mantienen las demás condiciones, ¿qué cambio se espera en la rama de adenilato ciclasa?. Una disminución de la producción de AMPc. Un aumento de AMPc por activación de la adenilato ciclasa. La producción de GTP a partir del AMPc. La desaparición obligatoria e instantánea de todo el AMPc celular.

¿Puede una proteína G estar activa y, al mismo tiempo, disminuir la actividad de su diana?. Sí; alfa i unida a GTP está activa e inhibe la adenilato ciclasa. No; solo las proteínas G unidas a GDP pueden inhibir dianas. Sí; pero únicamente si deja de tener actividad GTPasa para siempre. No; activa significa que siempre activa a todas las proteínas posteriores.

Un compuesto mantiene elevada la actividad de la adenilato ciclasa. Si las demás condiciones no cambian, ¿qué consecuencia es esperable?. Sustitución de la síntesis de AMPc por síntesis de GDP. Menor producción de AMPc por la propia activación de la ciclasa. Mayor producción de AMPc y mayor tendencia a activar PKA. Inactivación de PKA por eliminación de sus subunidades catalíticas.

Si PKA ya se ha activado y después se apaga el receptor, ¿tiene que desaparecer toda la respuesta de forma instantánea?. No; porque una vez activada PKA la respuesta se vuelve siempre irreversible. No; también deben revertirse o apagarse los componentes que ya se habían activado aguas abajo. Sí; las subunidades catalíticas de PKA dejan de existir instantáneamente. Sí; apagar el receptor elimina de inmediato todos los fosfatos de todas las proteínas.

¿Qué ejemplo de ligando y tejido se usa para ilustrar una respuesta a corto plazo por la vía Gs-AMPc-PKA?. El GDP actuando como hormona sobre el músculo esquelético. La adrenalina en el músculo esquelético. La testosterona unida a su receptor nuclear como GPCR de siete segmentos. CRE actuando como ligando extracelular del receptor de FSH.

Ante una señal de adrenalina que prepara al músculo para el esfuerzo, ¿qué cambio resulta coherente con la respuesta explicada?. Favorecer exclusivamente el almacenamiento y bloquear toda movilización de glucógeno. Detener siempre la obtención de energía a partir de las reservas. Favorecer la degradación del glucógeno para disponer de combustible. Convertir todo el glucógeno en receptores de membrana.

En el ejemplo de adrenalina y músculo, ¿qué ocurre con la síntesis de glucógeno mientras se favorece su movilización?. Se activa porque cualquier fosforilación tiene efecto estimulador. Se inhibe la actividad de la maquinaria de síntesis de glucógeno. Se convierte en la única fuente de ATP inmediata. Se estimula obligatoriamente al máximo a la vez que su degradación.

¿Cómo puede una misma PKA favorecer una ruta metabólica e inhibir otra?. Porque el efecto de fosforilar depende de la proteína sustrato y del sitio modificado. Porque PKA añade fosfatos cuando activa y elimina fosfatos cuando inhibe. Porque PKA usa GDP para activar y GTP para inhibir. Porque PKA se convierte en tirosina quinasa en las rutas que inhibe.

¿Por qué la regulación de enzimas del metabolismo por PKA puede generar una respuesta rápida?. Porque requiere que el músculo se divida antes de responder. Porque convierte el ADN directamente en enzimas activas. Porque necesita traducir previamente todos los genes del genoma. Porque modifica la actividad de proteínas que la célula ya posee.

En la distinción utilizada en clase, ¿qué caracteriza a una respuesta a largo plazo de la vía AMPc-PKA?. Que puede implicar regulación de genes y síntesis de proteínas nuevas. Que se limita siempre a abrir directamente un canal del propio GPCR. Que impide cualquier participación de factores de transcripción. Que consiste únicamente en intercambiar GDP por GTP.

¿Qué ejemplo se cita para relacionar esta señalización con respuestas a largo plazo en el sistema nervioso?. La eliminación de la necesidad de expresión génica en toda memoria duradera. Procesos de aprendizaje y memoria en el hipocampo. La síntesis de testosterona dentro de un receptor nicotínico. La transformación de todos los receptores neuronales en canales de sodio.

Si se bloquea la traducción de ARN mensajero pero siguen funcionando las proteínas existentes, ¿qué rama se afecta de forma más directa?. Toda fosforilación de enzimas existentes, aunque la quinasa siga activa. La unión de AMPc a PKA, que siempre exige traducir PKA de nuevo. La que necesita sintetizar proteínas nuevas para desarrollar la respuesta. La hidrólisis de GTP por una subunidad alfa ya presente.

Una subunidad alfa puede unir GTP pero no puede hidrolizarlo. ¿Qué alteración del ciclo se espera?. Conversión inmediata de la proteína G en una fosfatasa. Dificultad para apagar la proteína G y prolongación de su estado activo. Inactivación más rápida por formación acelerada de GDP. Imposibilidad de que el GTP estabilice el estado activo.

En una proteína G monomérica, si aumenta la acción de GEF y disminuye la de GAP, ¿hacia qué estado tiende a desplazarse el ciclo, manteniendo lo demás igual?. Hacia una ausencia total de unión a nucleótidos. Hacia una mayor proporción de proteína G unida a GTP y activa. Hacia la fosforilación directa del GDP por GAP. Hacia una mayor hidrólisis de GTP causada por GEF.